Maciel Ortiz Alexandra MercedesQUÍMICA DE ALIMENTOS I (TAREA MÓDULO DE PROTEÍNAS) Introducción (Estructura y nomenclatura de aminoácidos y proteínas) 1. Indique los nombres y estructuras de 5 aminoácidos con cadena lateral alifática, las de 4 aminoácidos con cadena lateral polar y de 2 aminoácidos hidrófobos y 2 aromáticos Con cadena lateral alifática: Con cadena lateral polar: Con cadena lateral hidrófobos: Con cadena lateral aromáticos: 2. Indique los nombres y estructuras de los aminoácidos que contienen azufre son solubles en soluciones salinas diluidas (NaCl) neutros. mientras que la albúmina se disuelve en agua. Explique cuáles son las interacciones que toman lugar en la estructura secundaria y terciaria de una proteína. ¿Porque las proteínas son por lo general más solubles a pH alcalinos que a pH ácidos? Esto se debe a la ausencia de repulsión electrostática. Estructura secundaria: Promovida y estabilizada por puentes de H α hélice. Globulinas: Muy similar. . Maciel Ortiz Alexandra Mercedes 3. Por otra parte. Una característica de las albúminas animales es que tiene un contenido de azufre alto. Se da una disminución de la solubilidad al pI ya que el desplegamiento incrementa la hidrofobia superficial. desde el punto de vista de la constitución molecular. vía interacciones hidrofóbicas. ¿Cuáles son las características de las albúminas. Tienen un alto contenido de leucina (aproximadamente 10-14%) y ácido glutámico (7-13%). los del mundo de las plantas son muy deficientes en Metionina. la coagulabilidad por el calor y la capacidad de dar lugar a la escisión en todos los aminoácidos (proteína completa y por lo tanto de un buen valor biológico). β plegada y giros. mientras que las plantas contienen pequeñas cantidades. γ). y un porcentaje significativo de aminoácidos cistina y metionina. a las albúminas. pero difieren en magnitud. lo que promueve la agregación y precipitación. la miosina y la mioglobina (músculos). también contienen buenas cantidades de arginina (6-10%) y lisina (6- 8%). El lactoglobulina (leche). Mientras globulinas animales no muestran déficits en aminoácidos importantes. La desnaturalización por calor modifica el perfil de solubilidad frente al pH. prolaminas y glutelinas? Albúminas: la solubilidad en agua. Los más comunes son: las globulinas de la sangre (α β. globulinas son no polares. los ovoglobulina (huevos). globulinas. 5. asas Estructura terciara: Está dada por la manifestación de las interacciones de los grupos R de los aminoácidos: a) Interacciones hidrofóbicas b) Interacciones electrostáticas Enlaces no covalentes c) Puentes de hidrogeno d) Puentes disulfuro 4. que representa el 20-30% de los aminoácidos de las semillas de cereales. de las que se extraen fácilmente. ¿Qué cambios suceden en una proteína cuando se establece el estado de “molten globule” Propone pérdida casi inmediata de la estructura cuaternaria y terciaria pero conservando la estructura secundaria. Las prolaminas: son ricos en ácido glutámico. Propiedades funcionales 10. sin embargo. de hecho. etc. llamado glutenina. lisina (que no es una coincidencia. formar un complejo con la proteína gliadina que es el gluten. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento. de la cuaternaria (conduce a la perdida de función). Estas deficiencias de aminoácidos son responsables de la baja eficiencia de la proteína del grano. Desnaturalización 6. Son insolubles en agua. El trigo glutelina. presente en concentraciones más bajas que las prolaminas. Si una proteína no se pliega correctamente. por lo tanto. pero carece de los aminoácidos de azufre. No coagular calor. que se pierde gradualmente en cada etapa metaestable. coagular al calor y son solubles en ácidos y bases diluidas. 8. En el arroz glutelina presente y que orizenina. azúcares. constituyen. batido. termodinámicamente no espontáneo (reversible) ya que durante este proceso interfieren diferentes enzimas. Maciel Ortiz Alexandra Mercedes Prolaminas: Pertenecen sólo al reino vegetal. agitación. ¿Cuáles son los agentes físicos que promueven la desnaturalización? Calor Frío Tratamientos mecánicos: amasado. junto con la glutelina. protidica parte más importante de muchos cereales. soluciones salinas y alcohol. Son insolubles en agua y solubles en alcohol al 60-80%. Glutelinas: La glutelinas tienen un equilibrio de aminoácidos discreta y son muy ricos en ácido glutámico. ¿Cuáles son los eventos que suceden para que tome lugar la agregación de las proteínas? Indica que tipo de repercusión tiene esto. ¿Las proteínas del huevo presentan la propiedad de gelificar o de coagular? ¿Que tipo de interacciones toman lugar que explican la diferencia entre estos eventos? . no será capaz de cumplir con su función biológica. 9. También abundan prolina y leucina. y el típico amminoacio cereales limitantes) y triptófano (deficiencia de maíz). El plegamiento de proteínas es el proceso expedito. que es esencial para la cocción y en parte para la plastificación de las harinas. 7. ¿Cuáles son los efectos de la desnaturalización en una proteína? La perdida de la estructura terciaria. Por otro lado es reproducible por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser espontáneo. La intolerancia a la gliadina y congénita conocida como la enfermedad celíaca. la misma no será funcional y. y en las que las tienen. concentración proteica. son un factor determinante de las propiedades globales de la emulsión. al mismo tiempo que fenómenos de disociación y agregación al nivel cuaternario de las proteínas. dado que la proteína tiene un papel significativo en estos productos. puede dar lugar a diversas estructuras en el medio continuo y sus interacciones con otros componentes. menciona dos características funcionales de las proteínas. 16. haciendo de esta manera que los aminoácidos presentes sean más disponibles y por lo tanto su valor nutricional eleva. ¿Qué tipo de emulsiones (w/o o o/w) son preferentemente estabilizadas por las proteínas y porque? Las emulsiones aceite en agua (o/w) son estabilizadas por proteínas. lípidos. Reactividad de aminoácidos y proteínas 15.-disolvente coágulo grosero. permite la formación de espuma (estabilizado por proteínas). Solubilidad Gelificación Elasticidad Formación de espuma Viscosidad 14. Desarrolle el mecanismo de hidrólisis del enlace peptídico en un tratamiento térmico alcalino considerando el péptido: Arg-Gly-Ser-Tre-Leu. Describa las etapas que suceden cuando una proteína funciona como espumante indicando en que momento es recomendable añadir azúcar. ya que confiere a las emulsiones la estabilidad requerida mediante la formación de barreras protectoras. . Los factores que afectan la propiedad de la espuma son: pH. alrededor de la gota de aceite. etc. 11. Coagulación: agregación al azar con desnaturalización. con predominio de interacciones prot. azucares. Maciel Ortiz Alexandra Mercedes Agregación ordenada de proteínas desnaturalizadas mediante enlaces covalentes o no covalentes para dar origen a una red capaz de atrapar agua. Además de la formación de espuma. Reactividad de aminoácidos y proteínas. la textura de estos alimentos. además cuando se encuentra en exceso. ¿Qué tipo de fuerzas son las que dan estabilidad a los complejos de las proteínas con los lípidos? 12. Como podría explicar que con un tratamiento térmico moderado (100ºC por 10 min) se logra aumentar el valor nutritivo de la harina de soya El tratamiento térmico en las proteínas permite el desdoblamiento de las proteínas de la estructura secundaria. determinando las propiedades de la película interfacial. La sensación bucal. .prot. concentración. derivan de: finas burbujas de aire dispersas. Sobre prot. 13. tensión superficial. Explique por qué Las espumas están formadas por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa. Maciel Ortiz Alexandra Mercedes 17. citrulina y ornitina . amoniaco. Desglose el mecanismo de reacción de la hidrólisis de la arginina con la formación de los 4 subproductos: Urea. Gly. Maciel Ortiz Alexandra Mercedes 18. Indique que tipo de tratamientos provoca la racemización/isomerización de los aminoácidos y desarrolle el mecanismo por el que ocurre Temperatura superior a 200 ªC. Ser. Leu. cistina . Tre. cisteína. Desarrolle la reacción que explica la reacción de Eliminación y la formación de DHA a partir de: Arg. pH alcalino B-Eliminación 19. Que amionoácidos particpan? . Maciel Ortiz Alexandra Mercedes 20. Desarrolle la reacción que explica la formación de enlaces entrecruzados con la particpaci[on de DHA. . Indique que tipo de modificaciones sobre las propiedades funcionales de la proteína original se pueden producir con esta reacción. Indique el tipo de aminoácidos que participaron en esta reacción y describa el mecanismo de reacción correspondiente. Maciel Ortiz Alexandra Mercedes 21. Desarrolle la reacción que explica la formación de enlaces entrecruzados por medio de la formación de isopéptidos.