1. QUE SON ENZIMAS ENDOGENAS Y EXOGENAS?2. MENCIONE 5 ENZIMAS Y SU CORRESPONDIENTE USO EN LA INDUSTRIA? file:///C:/Users/FAM-SOTO-GALLEGO/Downloads/2009-04P-08.pdf Fermentación. La fermentación alcohólica es un ejemplo conocido de los procedimientos en que se efectúan alteraciones enzimaticas, cuando se agrega o se añade algún microorganismo vivo (levadura). Primero se calienta el grano amiláceo para gelatinizar el almidón, y luego se añade malta que contiene enzimas diastásicas, para convertir el almidón en azúcar fermentable (maltosa). Si el producto que se desea obtener es alcohol, se agrega levadura. El empleo de amilasa en forma de malta es indudablemente la mayor aplicación industrial que tiene las enzimas. La elaboración de vinagre con alcoholes es un proceso enzimático producido por el acetobacter aceti. El alcohol es oxidado y convertido en ácido acético por enzimas liberadas por este microorganismo y llevada a cabo en presencia del oxigeno de la atmósfera. Industria Láctea. En la fabricación de queso la operación mas importante es la coagulación de la caseína de la leche. Se puede coagular la caseína mediante la adición de ácido o de enzimas como la renina, esta tiene una acción proteolitica muy débil. La renina produce un coagulo elástico del que se exprime fácilmente el suero. No es la única proteinaza que se usa en la elaboración de queso, pues también reemplea mezclas de renina con pepsina. Asimismo se ha usado la papaina, y en este caso al parecer se asegura la proteolisis durante el añejamiento del queso. Las diferentes enzimas coagulantes hacen variar notablemente la naturaleza del queso. Actualmente empieza a ser importante la lactasa la cual hidroliza la lactosa, que es el azúcar de la leche. Muchas personas no pueden digerir este azúcar por lo que la leche les causa trastornos intestinales. Panificación. Aun se discute el papel que desempeñan en la fabricación del pan las enzimas de la harina. La harina cruda contiene cantidad relativamente pequeña de muchas enzimas incluso una proteína del tipo de la papaina. La harina de trigo contiene pequeñas porcentajes de amilasas alfa y beta hidroliza parte del almidón y lo convierte en maltosa, con lo cual suministra más azúcar para que fermente la levadura y genere mayor cantidad de dióxido de carbono. En esta actividad industrial se utiliza la lipoxidasa, simultáneamente como blanqueante de la harina y para mejorar su comportamiento en el amasado. La forma en la que se añade es usualmente como harina de soja o de otras leguminosas a veces se utilizan proteásas para romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa. Cervecería. A principios de este siglo se patento la utilización de la papaina para fragmentar las proteínas presentes en la cerveza y evitar que esta se enturbie durante el almacenamiento o la refrigeración, y este modo todavía se sigue utilizando Un proceso fundamental en la fabricación de la cerveza es la ruptura del almidón para formar azucares sencillos que luego serán fermentados por levaduras, este proceso lo realizan las amilasas presentes en la malta, que pueden añadirse procedentes de fuentes externas, aunque lo usual es lo contrario, que la actividad propia de la malta permita transformar aun mas almidón del que contiene. cuando esto es así, las industrias cerveceras añaden almidón de arroz para aprovechar al máximo la actividad enzimatica. Fabricación de zumos. A veces la pulpa de la fruta hace que los zumos sean turbios y demasiado viscosos, produciéndose ocasionalmente problemas de extracción y en su eventual concentración. Esto se debe a la presencia de pectinas que pueden destruirse por la acción de enzimas presentes en el propio zumo o bien por enzimas añadidas obtenidas de fuentes externas. Esta destrucción requiere la actuación de varias enzimas distintas, una de los cuales produce metanol, que es toxico, aunque la cantidad producida no llega a ser preocupante para la salud. Fabricación de glucosa y fructuosa a partir del maíz. Una industria en franca expansión es la obtención de jarabes de glucosa o fructuosa a partir de almidón de maíz. Estos jarabes se utilizan en la elaboración de bebidas refrescantes, conservas de frutas, repostería, etc. En lugar del azúcar de caña o remolacha. La forma antigua de obtener estos jarabes, por hidrólisis del almidón con hidrólisis ácida, ha sido prácticamente desplazada por la hidrólisis enzimatica, que permite tener un jarabe de glucosa de mucha mayor calidad y a un costo muy competitivo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa formada puede transformarse luego en fructuosa, otro azúcar más dulce, utilizando la enzima glucosa-isomerasa, usualmente inmovilizada en un soporte sólido. Refinado del azúcar. La extracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la remolacha azucarera puede complicarse por la presencia de rafinosa, un trisacarido que previene la cristalización. Para incrementar la recuperación del azúcar y mejorar el proceso, la rafinosa puede degradarse enzimanticamente. El resultado de esta degradación es doble; por un lado favorece la cristalización y, además produce sacarosa como uno de los productos de la hidrólisis. La enzima galactosidasa de origen fúngico es la enzima utilizada. La reacción hidrolitica se efectúa a pH superior a 5.0 para la inversión de la sacarosa catalizada por el medio ácido. Otras aplicaciones Las enzimas se utilizan en la industria alimentaría de muchas otras formas, aplicaciones menos importantes que las citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricación de productos derivados de huevos, las trazas de glucosa presentes, que podrían oscurecerlos, se eliminan se eliminaron la acción combinada de dos enzimas, la glucosa oxidasa y la catalasa. Por otra parte, la papaina y la bromelina, enzimas que rompen las proteínas, se pueden utilizar, fundamentalmente durante el cocinado domestico, para ablandar la carne. INDUSTRIA ENZIMAS USOS Enmascara el gusto a óxido. Fabricación de leche Láctea Tripsina. Lactasa delactosada, evita la cristalización de leche concentrada. Coagulación de las proteínas de Quimosina la leche (caseína). Influencia en Quesería (renina). Lactasa. el sabor y aceleración de la Lipasa maduración. Evita la textura “arenosa” Lactasa. Glucosa- provocada por la cristalización. Helados isomerasa Permite la utilización de jarabes de alta fructosa. Papaína. Fiscina. Ablandamiento de carnes. Cárnicas Bromelina Producción de hidrolizados. Mejora la calidad del pan. Amilasa. Disminuye la viscosidad de la Proteasa. Panificación pasta. Produce una miga muy Lipoxidasa. blanca Mejora la coloración de Lactasa la superficie. Usadas para licuar la pasta de Amilasas. malta. Evitan la turbidez Cervecería Papaína. Pepsina durante la conservación de ciertos productos. Mejoran la clarificación y Pectinasas. extracción de jugos. Evitan el Vinificación Glucosa-oxidasa oscurecimiento y los sabores desagradables. Mejoran la clarificación de jugos. Conversión de la glucosa Pectinasas. en fructosa (jarabes de alta Glucosa- Bebidas no fructuosa). Aumenta la isomerasa. alcohólicas solubilidad y disminuye la Tannasa. Glucosa- turbidez del té. Evita el oxidasa oscurecimiento y los sabores desagradables. 3. ES EL SITIO ACTIVO? CON QUE OTRO NOMBRE SE CONOCE? Sitios activos Las moléculas enzimáticas contienen una hendidura especial llamada sitio activo. El sitio activo contiene cadenas laterales de aminoácidos que crean una superficie tridimensional complementaria a la del sustrato. El sustrato se une al sitio activo, formando un complejo enzima-sustrato, después se convierte en enzima producto que se disocia posteriormente en la enzima y producto. Características del sitio activo: 1. Responde a una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima. 2. Es una entidad tridimensional. 3. Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles. 4. Presentan forma de surco o hendidura 5. La especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro activo. 4.QUE ES UNA HOLOENZIMA? Algunas enzimas necesitan moléculas que nos son proteínas para realizar su actividad enzimática. -Holoenzima: La enzima activa con su componente no proteico. Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente. Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para realizar la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima los grupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima de denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor. 5. MENCIONE LOS TRES TIPOS DE COFACTORES EXISTENTES? Tipos de cofactores: Iones: manejan las cargas de los sitios activos. Ej.: Mg es cofactor de las enzimas que transfieren grupos fosfato. Coenzimas: produce interacciones débiles y colaboran con los procesos anexos a las funciones catalíticas en sí. Ej.: NAD, NADH y ATP. Grupos prostéticos: Son sustancias que se unen en forma covalente con la enzima siendo imposible separarlas. Haloenzima = Apoenzima + Grupo prostético Ej.: En las catalasas y peroxidasas de los peroxisomas, es el Hemo. 6.CUAL ES LA DIFERENCIA ENTRE EL MODELO DE EMIL FISHER Y EL MODELODE KOSHLAND? Emil Fisher en 1894, con base a sus resultados dedujo que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra,[27] por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave- cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.[28] Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.[29] El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final 7. CUALES SON LOS CRITERIOS PARA LA SELECCIÓN DE UNA ENZIMA? ESTUDIO DE UNA ENZIMA El estudio completo de una enzima involucra la investigación de un gran número de propiedades características que se detallan a continuación, pero de las que generalmente se estudian solo unas pocas: a) propiedades fisicoquímicas: coeficientes de sedimentación y difusión; peso molecular; forma; punto isoeléctrico; estabilidad frente al calor, pH y oxidación; reversibilidad de la reacción y constante de equilibrio; calor, energía libre y entropía de la combinación enzima-sustrato y de su conversión en productos; medida de las constantes de velocidad de la reacción, efecto de activadores e inhibidores. b) estructura: composición en aminoácidos, secuencia, presencia de grupos prostéticos, grupos sulfhidrilos, etc. c) propiedades enzimáticas: naturaleza de la reacción, coenzimas, especificidad. d) propiedades biológicas: significado en el metabolismo, acoplamiento con otras enzimas, localización, genética, efectos de su deficiencia, inmunología. 8. MENCIONE LAS VENTAJAS DEL USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS? Las enzimas intervienen en prácticamente todas las áreas involucradas en la tecnología de alimentos, por lo que el profesional en alimentos debe aprender a caracterizar y aplicar las enzimas exógenas. A activar o inhibir , dependiendo del alimento, enzimas endógenas, a aprovechar su termoestabilidad para asociar su desactivación con tratamientos térmicos y emplearlas como parámetros de control de calidad o simplemnte aprovecharlas como herramienta analítica. 9. CUAL ES LA DIFERENCIA ENTRE LA PRODUCCION EXTRACELULAR E INTRACELULAR DE ENZIMAS DE ORIGEN MICROBIANO? Las enzimas se pueden obtener de tres fuentes, tanto de origen animal, vegetal como microbiano (levaduras, hongo y bacterias): la elección de una u otra fuente depende de varias factores como son la estabilidad, especificidad de sustrato, temperatura y pH óptimo, coste, inocuidad, abundancias… Sin embargo la producción de enzimas a partir de microorganismos presenta ciertas ventajas económicas y técnicas, ya que permite su producción a gran escala con un rendimiento predecible, hay una disponibilidad continua y no hace falta diseccionar animales, por no olvidar que como hay gran versatilidad de microorganismos se puede obtener un gran número de enzimas diferentes [1,2]. Además hoy en día gracias a la ingeniería genética se pueden desarrollar mutaciones en el metabolismo de los microorganismos para que estos produzcan más cantidad de enzima. El primer paso para la producción de enzimas es la elección del microorganismo adecuado, lo cual dependerá de las características de la enzima a producir. Una vez elegido el microorganismo, se le deja crecer en condiciones adecuadas de pH, temperatura y aireación. A continuación se debe extraer la enzima, lo cual depende de si la enzima es extracelular, intracelular o periplasmática (ver figura). De manera que si es extracelular no hay que romper ninguna membrana, pero si es intracelular hay que romper tanto la membrana externa como la interna, y si es periplasmática sólo la membrana externa. Para estos dos últimos casos existen diferentes métodos de rotura celular tanto químicos (con disolventes orgánicos, detergente, choque osmótico) como físicos (sonicación, cizalla líquida o sólida, congelación y descongelación) 10. EN QUE CONSISTEN LAS ENZIMAS INMOVILIZADAS? Una Enzima inmovilizada es una enzima que ha sido fijada en un material inerte, insoluble, como el alginato de calcio (producido haciendo reaccionar una mezcla entre una solución de alginato de sodio y la enzima con cloruro de calcio). Este proceso puede incrementar la resistencia a cambios en las condiciones en las que se encuentra el preparado, tales como pH y temperatura. A su vez permite que las enzimas sean contenidas en un soporte durante la reacción, luego de la cual son fácilmente separadas de los productos y pueden ser reutilizadas. Estas características hacen al proceso mucho más eficiente y es ampliamente más utilizado en reacciones catalizadas por enzimas. Una alternativa a las enzimas inmovilizadas es la inmovilización de células (ver artículo principal Biocatalizadores inmovilizados). 11. CUAL ES LA PRINCIPAL APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS INMOVILIZADAS A NIVEL INDUSTRIAL? El uso y la aplicación de enzimas inmovilizadas en diferentes áreas, es muy extenso y han sido de gran impacto por que han minimizado los costes de operación y por la facilidad en la recuperación de la enzima y separación del producto. Esto se debe principalmente a la reutilización del biocatalizador inmovilizado, lo cual permite que a nivel industrial y otras áreas de aplicación sea considerado como una tecnología rentable. 12. MECIONE 2 APLICACIONES DE LA DETECCION Y CUANTIFICACION DE ENZIMAS EN LOS ALIMENTOS? 13.mencione 3 enzimas usadas como indicadores de calidad con su respectivo alimento? 14. mencione 4 aplicaciones de las enzimas proteolíticas en los alimentos? 15. Cuáles son las propiedades modificables en las enzimas por ingeniería genética?
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