Universidad Nacional Autónoma de MéxicoFacultad de Estudios Superiores Zaragoza Bromatología Profesor: Víctor Corvera Pillado Martínez Mendoza Anel Elizabeth Grupo: 2751 PROTEINA EN LOS ALIMENTOS II Efecto del procesado de los alimentos sobre las proteínas (hidratación, viscosidad, solubilidad, formación de geles, texturizarían, cambios en el valor nutritivo, propiedades emulsificantes y espumantes, efectos tóxicos, oscurecimiento, etc.) Fraccionamiento. El fraccionamiento de las proteínas modifica la composición de aminoácidos, ya que el alimento se enriquece en algunos componentes proteicos, y se eliminan otros. Por ejemplo, en la ultrafiltración del suero de leche, se eliminan junto con las sales y la lactosa, péptidos cortos, enriqueciendo el producto en la proteínas propias del lactosuero. Otro ejemplo es la obtención de aislados de soja. Desnaturalización. En la desnaturalización de proteínas se pasa de un estado ordenado a un estado desordenado, sin romper ninguna unión peptídica. Se producen modificaciones en la conformación de las proteínas (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria), y desenmascaramiento de zonas hidrofóbicas, dando como resultado el desplegamiento de la molécula. Desde el punto de vista nutricional, se modifica la digestibilidad: en general la digestibilidad aumenta, ya que al desplegarse quedan más sitios expuestos al ataque de las proteasas. La digestibilidad puede disminuir si el desplegamiento de la proteína va seguido de agregación. También se modifican las propiedades funcionales de las proteínas (solubilidad, capacidad de formar geles, capacidad emulsificante, capacidad espumante, etc.) Calor. En los tratamientos térmicos suaves (temperaturas hasta 100°C o ligeramente superiores) se rompen uniones de baja energía, como puentes hidrógeno, y se refuerzan las interacciones hidrofóbicas. El desplegamiento de una proteína nativa con los grupos hidrofóbicos en el interior provoca la exposición de estos grupos al medio. La cocción de ciertas proteínas vegetales o animales produce con frecuencia un aumento de digestibilidad por desenmascarar sitios de hidrólisis. Si hay interacciones hidrofóbicas proteína-proteína, lo que puede ocurrir si el grado de desplegamiento es elevado, se produce agregación, que puede ocasionar una disminución de la solubilidad y la precipitación de la proteína. Frío Refrigeración: El frío refuerza las uniones puente hidrógeno y debilita las hidrofóbicas. Esto puede provocar una desnaturalización, que en el caso de proteínas con estructura cuaternaria puede deberse a la disociación o reagrupación de sus subunidades. La congelación parcial aumenta la fuerza iónica de la fase líquida, y puede provocar variaciones de pH si la solubilidad de las especies protonada y no protonada de los ácidos débiles varía en forma diferente al cambiar las condiciones del medio- Todo esto puede traer como consecuencia la desnaturalización de proteínas con las consiguientes variaciones de digestibilidad, y cambios en las propiedades funcionales; por ejemplo, ciertas proteínas del huevo gelifican cuando se congelan. Solventes no polares .Los solventes no polares, como el hexano utilizado en la extracción de aceite, pueden desenmascarar grupos no polares, provocar modificaciones en la estructura secundaria de las proteínas y cambiar su digestibilidad. Puede haber agregación e insolubilización, muchas veces irreversible, modificación en la absorción de agua, o formación de geles, como ocurre, por ejemplo, con una dispersión de proteína de soja 8% con etanol 20%. etc. y viceversa. que se describirán más adelante. •Modificaciones en la solubilidad. • Inactivación de proteínas tóxicas (toxinas bacterianas y toxinas vegetales. lo que puede producir agregación. o hemaglutininas). la disociación de subunidades de estructuras poliméricas. Consecuencias Nutricionales: • Inactivación de enzimas que producen compuestos tóxicos u organolépticamente desagradables (lipasas. La ruptura y formación de puentes disulfuro durante el estiramiento de la masa puede resultar en un aumento de la extensibilidad en la dirección del estiramiento. modificaciones de la conformación de proteínas. Las uniones covalentes se modifican poco. Si se aplican fuerzas de cizallamiento importantes. etc. La deshidratación provoca un aumento en la concentración de las proteínas. es decir que están favorecidos por un aumento de presión. Con este fin se realizan tratamientos como el escaldado. Generalmente aumenta la solubilidad. La trituración en seco de preparaciones proteicas (concentrados o aislados) produce polvos. Según el principio de Le Chatelier. como la ricina D) o factores antinutricionales (inhibidores de proteasas. la formación de puentes hidrógeno. como microorganismos. la ruptura de interacciones hidrofóbicas y la ruptura de puentes salinos van acompañados de una disminución de volumen. polifenoloxidasas.) son favorecidos por un aumento de presión. el colágeno y la ovoalbúmina. mejorando la capacidad de absorción de agua. y se modifican las propiedades espumantes y la absorción de aceite. • Gelificación. y favorece las interacciones de las proteínas con otros componentes del alimento. Esto puede provocar la desnaturalización de proteínas.).Tratamientos mecánicos. como en la extrusión o en el hilado. • Facilita la digestión de muchas proteínas. la cocción en agua o en microondas. así como también sistemas biológicos. los fenómenos acompañados de una disminución de volumen (algunas reacciones químicas. • Modificaciones de color (mioglobina) • Mejora de la apetencia y la textura. como el inhibidor de tripsina de la soja. y la capacidad de dispersión. cuando se producen reacciones de intercambio SH ↔ S-S. . como la glicinina de soja. • Variación de las propiedades emulsificantes y espumantes. El tamaño y la porosidad del polvo van a determinar la humectabilidad. la absorción de agua o de aceite. Pueden provocar cambios en las uniones de las proteínas. y la gelificación de proteínas como las de músculo. Deshidratación. • Variación en la capacidad de retención de agua (puede haber producción de exudado). huevo y soja. puede haber modificaciones en la estructura cuaternaria. En principio. en una macromolécula proteica. por ejemplo durante la formación del gluten en el amasado. Se inactivan por tratamientos térmicos en medio acuoso como la cocción y la esterilización. Las altas presiones (100-1000 MPa) afectan diversos componentes de los alimentos. Altas presiones. entre otras. se sala y se prensa. hongos como Penicillium camemberti o Penicillium roqueforti. dado que muchas reacciones catalizadas por éstas se llevan a cabo en los alimentos o en procesos alimentarios. en el caso de la cerveza y otras bebidas alcohólicas obtenidas a partir de un proceso fermentativo. el proceso de germinación de una semilla depende de que ésta se hidrate y de que enzimas hidrolicen (degraden) el almidón – polisacárido de reserva–. aminoácidos a los cereales para mejorar la calidad de la proteína. La papaína se utiliza para hidrolizar proteínas residuales de la malta responsables del enturbiamiento. con lo que se obtienen los quesos camembert y roquefort. En el primer caso. con la subsecuente modificación de la textura del tejido muscular. y harina de yuca Se utilizan generalmente concentrados de proteína de diversos tipos. La cantidad que debe agregarse generalmente limita vehículos que se pueden utilizar. De igual forma. para su elaboración intervienen lipasas y proteasas extracelulares que producen. aunque se pueden agregar proteasas puras para acelerar la hidrólisis de las proteínas de soya y trigo. o proteína. muchas de las reacciones químicas dentro de la célula serían muy lentas. por ejemplo. Ésta se separa del suero. El enriquecimiento puede consistir en agregar grasa o aceite para aumentar la energía o densidad de un alimento. Adición de proteínas o aminoácidos a los alimentos: Un tipo de fortificación algo distinta es la adición de macronutrientes para enriquecer a los alimentos. el que un fruto madure depende directamente de un grupo de enzimas que se expresan diferencialmente de acuerdo con la etapa de maduración. Particularmente. tanto. Al romper este enlace. ¿Cuántos de nosotros empleamos ablandadores de carne como práctica en la cocina? El ingrediente activo de esa preparación culinaria son enzimas proteolíticas o proteasas. pues involucra un proceso fermentativo de un hidrolizado de proteínas de soya y trigo. Los quesos madurados. azúcar o aceite (así como micronutrientes) a un alimento formulado. Las proteasas hidrolizan proteínas. como el maíz/soja/leche (MSL) en la alimentación de emergencia. haciendo disponible la glucosa que el embrión requiere para desarrollarse. El caso de la producción de la salsa de soya es muy interesante. pan. un producto para el destete. haciéndolo más blando. es una enzima cuya actividad es muy específica ya que hidroliza un solo enlace de la proteína más abundante en la leche. Las lipasas hidrolizan . Proteín a Productos de cereales. Las proteasas. Las enzimas pueden estar relacionadas directamente con las reacciones metabólicas de las células que constituyen un alimento. o un suplemento alimenticio. existe además el efecto de la actividad metabólica de las levaduras –del género Saccharomyces– para la producción de etanol a partir de los azúcares del mosto. Enzimas en los alimentos (procesos que involucran la adición de enzimas) Las enzimas son proteínas que forman parte de las células de todos los seres vivos. que son responsables del ablandamiento que sufren los frutos al madurar. respectivamente. La renina o quimosina es una proteasa que se obtiene del cuarto estómago de rumiantes aún no destetados. por ejemplo. Sin ellas. Por ejemplo. tanto que el 30% de las enzimas que se producen industrialmente se utilizan en el área de alimentos y bebidas. Dicho hidrolizado se obtiene por la acción de proteasas extracelulares de dos hongos microscópicos que participan en el proceso (Aspergillus oryzae y Aspergillus sojae). que no serían compatibles con la vida. las cuales son de origen vegetal y se llaman papaína y bromelina. manzanas y peras. con lo que se obtiene el queso fresco. las enzimas juegan un papel destacado. éstas son muy utilizadas en la industria de alimentos en procesos tales como la elaboración de cerveza y en la producción de salsa de soya. En el área de alimentos. En dicho proceso se basa la producción de malta dentro de la semilla de cebada (por acción concertada de las enzimas α y β-amilasas). Este es el caso de las pectinasas del jitomate. se forma un coágulo que conocemos como cuajada. que posteriormente se utilizará para la producción de cerveza Los ejemplos anteriores muestran actividades propias del metabolismo de las plantas que dan como resultado un alimento listo para consumir o un sustrato o materia prima (la malta) apropiado para ser transformado. en la producción de cerveza hay una etapa en la que ésta se enfría pudiéndose formar cierta turbidez indeseable en el producto. Debido a que son capaces de acelerar la velocidad de reacciones químicas es que se les considera catalizadores biológicos y son esenciales para que la célula esté metabólicamente activa. como las que forman parte de los filamentos musculares y el colágeno de la carne. Las enzimas sus aplicaciones que datan de las épocas más remotas de la civilización humana es la utilización de enzimas para la producción de queso. llamada k-caseína. Las enzimas también son utilizadas en la preparación de alimentos. Farmacopeas y distintas Directivas Comunitarias. Se basa en los siguientes supuestos: la proporción de nitrógeno no proteico en un producto alimenticio es demasiado pequeña para ser significativa.. ISO. los cuales. Su estado nativo es meta-estable y la ruptura de uno a tres enlaces de hidrógeno o unas pocas interacciones hidrofóbicas puede modificar fácilmente la conformación de las proteínas. Las proteínas son sólo marginalmente estables la ruptura de unas pocas interacciones no covalentes son suficientes para desestabilizar la estructura nativa. Método de absorbancia a 280 nm.edu. En algunos quesos fuertes. El complejo presenta un color violeta característico.mx/vol. las proteasas hidrolizan parcialmente a las proteínas de la leche. Es un método directo para la determinación de proteínas que puede aplicarse en algunos sistemas alimenticios. Es un método oficial descrito en múltiples normativas: AOAC.edu.php/124179/mod_resource/content/1/QA-2015-PROTEINASMETODOS. el que se produce por una posterior descomposición de los aminoácidos que se obtuvieron por la hidrólisis de las proteínas. El método se basa en la medición de absorbancia a 280 nm. Método de Biuret. pueden ser transformados químicamente a otras moléculas llamadas aldehídos y cetonas que también aportan aromas característicos de los quesos.fbioyf. con la generación de compuestos de aroma y sabor como el ácido butírico. a su vez.biol. con lo que se produce un cambio de textura en el producto. El complejo se basa en la desprotonación de los grupos amida para formar el enlace con el cobre (II) o por el establecimiento de un enlace coordinado entre el metal y los pares de electrones libres de los átomos de oxígeno y de nitrógeno del péptido.unr. Principales análisis de laboratorio relacionados: Método de Kjeldahl. Estabilidad de las proteínas en los alimentos: La estabilidad de las estructuras nativas de las proteínas se define como la diferencia de energía libre entre el estado nativo y el desnaturalizado o desplegado de la molécula proteica.unam.15/num12/art94/# https://www.ar/evirtual/pluginfile. la proporción que representa el nitrógeno en la mayor parte de las proteínas alimenticias es de 16%. Por su parte. Es un método simple.pdf . rápido y no destructivo. Bibliografía: http://www. el cual se da por la coordinación de un átomo de cobre con cuatro átomos de nitrógeno.pdf http://www. La adaptabilidad conformacional al cambiar las condiciones de la disolución en que se encuentran les permite llevar a cabo funciones biológicas críticas. Comprende un ensayo colorimétrico de un paso donde se cuantifica la formación de un complejo estable entre proteínas y cobre (II ) de configuración desconocida. La mayoría de las proteínas muestran una absorción a 280 nm.unlp. Sin embargo las proteínas no están diseñadas como moléculas rígidas.revista. la cual se atribuye al grupo fenólico de la tirosina y al grupo indólico del triptofano. como el roquefort.ar/nutricionybromatologiaF/ModificacionesComponentes. Son muy flexibles. haciéndolo más suave. Por ejemplo la fijación de sustratos o ligandos prostéticos a las enzimas implica la reorganización de segmentos polipeptídicos en los puntos de fijación. que se puede observar a 310nm o 540-560nm.la grasa contenida en la leche de manera gradual. una determinación del contenido de nitrógeno total (refleja con suficiente precisión el contenido de proteína del alimento. es posible percibir un aroma a amoniaco.