EVALUACIÓN DE LAS PROPIEDADES FUNCIONALESDE PROTEINAS PARTE II I. INTRODUCCIÓN La capacidad de formación de espuma es una propiedad de superficie, donde la proteína actúa como un agente tensoactivo, disminuyendo la tensión superficial en la interfase gas-líquido. La formación de espuma con proteínas implica un proceso de desnaturalización controlada; ya que este polímero se tiene que desdoblar para que oriente sus aminoácidos idrófobos acia el interior de la burbu!a, y los idrófilos al e"terior, en contacto con la fase acuosa #$adui, %&&'(. )ara que la espuma sea estable, la proteína debe tener un balance entre la abilidad para emplear una limitada coesión intermolecular requerida para formar una membrana elástica estable y la tendencia a asociarse entre si e"cesivamente, lo que ocasionaría una agregación y colapso de la espuma #*osa, %&&&(. Las disoluciones de proteínas, no se comportan como fluidos ne+tonianos, ya que si coeficiente de viscosidad desciende a medida que la velocidad de flu!o aumenta. , este comportamiento se le denomina pseudoplástico #-ennema, .//0(. La viscosidad es una propiedad que no sólo depende de la concentración proteíca sino tambi1n del tipo de proteína #2au et al., .//3(. II. FUNDAMENTO TEÓRICO Propiedades espumantes Las espumas son sistemas dispersos inestables, a menos que en la interfasse se sitúe una sustancia anfifílica apropiada. Las proteínas son mol1culas anfifílicas y migran espontáneamente a la interfase aire-agua. Las proteínas forman una película muy viscoelástica en la interfase, esta película resiste los coques mecánicos durante el almacenamiento y la manipulación. )or ello, las espumas y las emulsiones estabilizadas por las proteínas son más estables que las preparadas con agentes tensioactivos de ba!o peso molecular. ,unque todas sean anfifílicas, las proteínas difieren muco en sus propiedades de superficie. Las diferencias no puede atribuirse a su distinto cociente 4restos idrofóbicos5restos idrofílicos6, entonces dicas diferencias están primordialmente relacionadas con la conformación proteica, como la estabilidad5 fle"ibilidad de la cadena polipeptídica, la adaptabilidad a los cambios e"perimentados por el entorno y el esquema de distribución de los grupos idrófilos e idrófobos en la superficie. Las proteínas con una actividad de superficie apropiada para fines tecnológicos poseen tres atributos, adsorberse rápidamente en la interfase, desplegarse y reorientarse rápidamente en la interfase y la capacidad de interaccionar con las mol1culas vecinas y formar una película viscoelástica fuerte, que soporte los movimientos mecánicos y t1rmicos. 7n la formación de espumas estables, durante el batido, es crítica la adsorción espontánea y rápida de las proteínas en la interfase reci1n creada. La rapidez con que puede adsorberse una proteína en la interfase aire-agua depende del esquema de distribución de las zonas idrofílicas e idrófobas en su superficie. *i la superficie de la proteína es e"tremadamente idrófila y no contiene zonas apreciablemente idrófobas, probablemente no se adsorberá. La tenacidad con que la mol1cula proteica permanece en la interfase depende del número de segmentos peptídicos que se an fi!ado en ella y de la energía de la interacción entre estos segmentos y la interfase. 7l número de segmentos peptídicos anclados en la interfase depende de la fle"ibilidad conformacional de la mol1cula. Las mol1culas muy fle"ibles, como las caseínas, pueden sufrir cambios conformacionales rápidos despu1s de la adsorción en la interfase, lo que permitirá la fi!ación a la misma de otros segmentos polipeptídicos. La resistencia mecánica de una película proteica interfacial depende de las interacciones coesivas intermoleculares8 interacciones electrostáticas atractivas, puentes de idrógeno e interacciones idrofóbicas. 7l balance de las diversas interacciones no covalentes es crucial para la estabilidad y las propiedades viscoelásticas de esta película, que tiene características similares a las de un gel. )ara la formación de una película viscoelástica estable, se requiere un equilibrio adecuado de fuerzas atractivas, repulsivas y de idratación. Las espumas están formadas por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa #aire(. 9ucos alimentos procesados son espumas. 7ntre ellos, la nata batida, los elados, los merengues, el pan, los 4souffl1s6, las 4mousses6, etc. Las singulares propiedades te"turales y sensación bucal de estos productos derivan de sus finas burbu!as de aire dispersas. Las espumas estabilizadas por proteínas suelen formarse por burbu!eo, batido o agitación de una disolución proteica. Las propiedades espumantes de las proteínas derivan de su capacidad de formar una película delgada y tenaz en las interfases gas : líquido, lo que permite la incorporación y estabilidad de múltiples burbu!as de gas. Las propiedades espumantes se valoran por diversos m1todos. La capacidad espumante de una proteína es el área interfacial que puede ser creada por ella. *e puede e"presar de diversos modos como volumen de gas incorporado, en t1rminos de porcenta!e relativo al volumen inicial del líquido. 7l poder espumante suele aumentar con la concentración de proteína asta alcanzar un valor má"imo. *e ve afectado por el m1todo de formación de la espuma. La estabilidad de la espuma se refiere a la capacidad de estabilizarla frente a esfuerzos mecánicos o gravitatorios. La estabilidad de la espuma se suele e"presar en t1rminos del tiempo necesario para que drene el ;&< del líquido que la contiene o para que el volumen de la espuma reduzca al ;&<. Los factores e"ternos que influyen en la formación y estabilidad de la espuma son8 • p=8 Las espumas estabilizadas por proteínas son más estables al punto isoel1ctrico, siempre que la proteína no se insolubilice. 7n el punto isoel1ctrico, o en una región de p= pró"ima, la ine"istencia de interacciones repulsivas facilita el establecimiento de interacciones favorables proteína-proteína y la formación de una película viscosa en la interfase, además aumenta la cantidad de proteína adsorbida en la interfase. ,mbos factores me!oran la capacidad espumante y la estabilidad de la espuma. *i la proteína es poco soluble en su )>, como ocurre con la mayoría, en la formación de espuma sólo participará la fracción soluble. 2omo la concentración de esta fracción soluble es ba!a, la cantidad de espuma formada será menor, pero tendrá buena estabilidad. ,unque la fracción insoluble no contribuya a la capacidad espumante, la adsorción de sus partículas puede estabilizar la espuma, probablemente por aumentar las fuerzas coesivas en la película proteica. ?eneralmente, la adsorción de partículas idrófobas aumenta la estabilidad de las espumas. , p=s distintos del isoel1ctrico la capacidad espumante de las proteínas suele ser buena, pero la estabilidad de la espuma es mala. Las proteínas de la clara de uevo e"iben buenas propiedades espumantes en el rango de p= @-/ y su punto isoel1ctrico se alla a p= '-;. • *ales8 Los efectos sobre las propiedades espumantes de las proteínas dependen del tipo de sal y de las características de solubilidad de la proteína en disolución salina. La capacidad espumante y la estabilidad de la espuma formada por la mayor parte de proteínas globulares #seroalbúmina bovina, albúmina de uevo, el gluten y las proteínas de so!a( aumentan, al aumentar la concentración de Aa2l. 7ste comportamiento suele atribuirse a la neutralización de cargas por los iones salinos. *in embargo, algunas proteínas como las del suero lácteo, e"iben el efecto contrario, tanto la capacidad espumante como la estabilidad de la espuma formada descienden al aumentar la concentración de Aa2l. *e atribuye este efecto a la solubilización por salado de las proteínas del suero, especialmente de la B- lactoglobulina. Las proteínas insolubilizadas por salado en una disolución salina determinada suelen e"ibir me!ores propiedades espumantes que las que son disueltas por la sal. • ,zúcares8 La adición de sacarosa, lactosa y otros azúcares a las disoluciones de proteínas suele per!udicar a la capacidad espumante pero me!orar la estabilidad de la espuma formada. Los efectos positivos del azúcar sobre la estabilidad de la espuma se deben al incremento de la viscosidad de la fase dispersante que reduce la velocidad de drena!e del fluido. La disminución del poder espumante se debe fundamentalmente a la mayor estabilidad de la estructura proteica en las disoluciones de azúcar, ya que la mol1cula proteica se despliega menos, tras la adsorción, en la interfase, lo que disminuye su capacidad de formar áreas interfaciales y volúmenes de espuma grandes durante el batido. • Lípidos8 7specialmente los fosfolípidos, cuando se allan a concentraciones superiores al &.;<, per!udican notablemente las propiedades espumantes de las proteínas. Los lípidos son más tensioactivos que las proteínas, por lo que se adsorben rápidamente en la interfase aire-agua e impiden la adsorción de las proteínas durante la formación de la espuma. Las películas formadas por los lípidos carecen de coesión y de las propiedades viscoelásticas necesarias para soportar la presión interna de las burbu!as de la espuma, por lo que estas se e"panden rápidamente y colapsan durante el batido. )or ello, los concentrados y refinados de proteínas deslipidados, las proteínas de so!a e"entas de lípidos y las proteínas de la clara de uevo sin yema, tienen me!ores propiedades espumantes que las preparaciones contaminadas por lípidos. • 2oncentración proteica8 2uanto más elevada sea esta, más resistente es la espuma. La resistencia de la espuma es mayor cuando las burbu!as son pequeCas y la viscosidad elevada. La estabilidad de la espuma me!ora aumentando la concentración de proteína, porque esto aumenta la viscosidad y facilita la formación de una película coesiva formada por varias capas de mol1culas proteicas en la interfase. Las propiedades espumantes alcanzan un valor má"imo a una determinada concentración de proteína. ,lgunas proteínas como la seroalbúmina, con capaces de formar espumas relativamente estables a concentraciones del .<, en tanto que otras, como los concentrados de proteínas del suero lácteo y la conglicina de so!a, requieren una concentración mínima del %-;< para formar una espuma relativamente estable. ?eneralmente, la mayor parte de las proteínas ofrecen propiedades espumantes óptimas a concentraciones del %-@<. La desnaturalización parcial de las proteínas me!ora sus propiedades espumantes. )or e!emplo, el calentamiento de los refinados de proteína de suero lácteo a 3&D2, durante . min, me!ora sus propiedades espumantes, en tanto que el calentamiento durante ; minutos a /&D2 las per!udica. 7l m1todo de generación de la espuma influye sobre las propiedades espumantes de las proteínas. *i el aire se introduce por burbu!eo, suele producirse una espuma úmeda, con un tamaCo de burbu!a relativamente grande. 7l batido a una velocidad moderada suele producir una espuma con burbu!as de pequeCo tamaCo, debido a la acción cizallante que desnaturaliza parcialmente la proteína antes de que se adsorba en la interfase. *in embargo, el batido a velocidades de deformación por cizalla altas o sobre batido puede menguar el poder espumante, debido a la agregación y precipitación de las proteínas. ,lgunos alimentos espuma como el pan se calientan despu1s de la formación de la espuma. 7l calentamiento provoca la e"pansión del aire y el descenso de la viscosidad de la fase líquida, lo que puede causar la ruptura de las burbu!as y el colapso de la espuma. 7n estos casos, la integridad de la espuma depende de la gelificación de las proteínas en la interfase, de manera que 1sta adquiera una resistencia mecánica suficiente para estabilizar la espuma. Las propiedades moleculares que influyen sobre la formación y estabilidad de la espuma, son la fle"ibilidad molecular, la densidad y distribución de la carga y la idrofobia. ?eneralmente, las proteínas que poseen gran capacidad espumante no suelen ser buenas estabilizadoras de la espuma y viceversa. )ara que una proteína tenga buena capacidad espumante y sea buena estabilizadora de la espuma tiene que poseer un equilibrio adecuado entre fle"ibilidad y rigidez, debe desplegarse fácilmente y formar abundantes interacciones coesivas en la interfase. Las proteínas presentes en la mayor parte de los alimentos está formada por mezclas de diversas especies moleculares, por ello, sus propiedades espumantes se ven influidas por la interacción entre estos componentes proteicos en la interfase. La me!ora en las propiedades espumantes que se logra al mezclar proteínas básicas con proteínas ácidas, parece estar relacionada con la formación de un comple!o electrostático #-enema, %&&&(. Visosidad La aceptación por el consumidor de varios alimentos líquidos o semisólidos #sopas, bebidas, etc.(, depende de la viscosidad y de la consistencia del producto. La viscosidad de una disolución define su resistencia al flu!o cuando se somete a la acción de una fuerza o esfuerzo de cizalla. 7n una disolución ideal, el esfuerzo de cizalla es directamente proporcional a la velocidad de deformación. Los fluidos con este comportamiento, se denominan Ae+tonianos #-enema, %&&&(. Las disoluciones, dispersiones, emulsiones, pastas o geles de numerosas macromol1culas idrófilas, y entre ellas las proteínas, no se comportan como fluidos ne+tonianos, especialmente a concentraciones elevadas, ya que si coeficiente de viscosidad desciende a medida que la velocidad de flu!o #deformación( aumenta, entonces son fluidos pseudoplásticos #-ennema, .//0(. 7l comportamiento de flu!o de las disoluciones se ve muy influido por el tipo de soluto. Los solutos polim1ricos de elevado peso molecular suelen aumentar muco la viscosidad, incluso a concentraciones muy ba!as. Eepende, además, de varias propiedades moleculares como el tamaCo, la forma, la fle"ibilidad y la idratación. 2uando el flu!o o la cizalladura se detienen, la viscosidad puede o no volver al valor original. Las disoluciones de proteínas fibrosas, como la gelatina y la actomiosina, no recuperan rápidamente su viscosidad original. )or otro lado, las disoluciones de proteínas globulares, como las de so!a y las del suero lácteo, recuperan rápidamente su viscosidad inicial. , estas disoluciones se les denomina ti"otrópicas. 7l coeficiente de viscosidad de la mayor parte de las disoluciones proteicas guarda una relación e"ponencial con la concentración. La viscosidad de las proteínas es la manifestación de comple!as interacciones entre diversas variables, el tamaCo, la forma, las interacciones proteína-disolvente, el volumen idrodinámico y la fle"ibilidad molecular en estado idratado. 2uando se disuelven en agua, las proteínas adsorben este líquido y se incan. 7l volumen de las mol1culas idratadas, es decir, su tamaCo o volumen idrodinámico, es muy superior a su volumen o tamaCo cuando no están idratadas. 7l agua asociada a la proteína induce efectos a larga distancia sobre el comportamiento de flu!o del disolvente #-enema, %&&&(. III. O!"ETIVOS • 7valuar la capacidad de formación de espuma del concentrado proteico de suero a diferentes valores de p= y concentración de proteína. • 7valuar la estabilidad de formación de espuma del concentrado proteico de suero a diferentes valores de p= y concentración de proteína. • 7valuar la viscosidad del concentrado proteico de suero a diferentes concentraciones. IV. MATERIALES # METODOS Materia$es 9uestra - 2oncentrado proteico de suero - ,gua destilada #0 L( Feactivos - *olución de AaG= .A #%&& mL(. - *olución de =2l .A #%&& mL( 9ateriales y equipos - Hasos de precipitados de .;& o %;& mL #.;( - )robeta de %&& o %;& mL #&/( - 7spátulas #&%( - )ipeta volum1trica de .& mL #&' de c5u( - $alanza analítica - ,gitador magn1tico y magneto #&0( - Licuadora #&%( - $aguetas #&/( - p= metro - Hiscosímetro 2annon- -ensIe J .;& - 2ronómetro 9etodología 7"perimental Capacidad de Formación de Espuma (CFE). #2au et al., .//3; *osa, %&&&, LudeCa, %&&.( .. )reparar una soluciones proteicas en un volumen de .&& mL de &.;, &.3; y .< con agua destilada, a!ustando el p= a ;, 3 y /. %. Kna vez realizada la dispersión se licuó por % minutos a una velocidad media. 0. 7l batido o agitado fue transferido a una probeta graduada y se calculó el porcenta!e de volumen incrementado a los 0& segundos, según la siguiente fórmula8 2-7 #<( L # Holumen despu1s del batido : Holumen antes del batido( Holumen antes del batido Estabilidad de la Espuma (EES) #2au et al., .//3; *osa, %&&&; LudeCa, %&&.(. .. Eespu1s de medir el volumen total del batido, se mide el volumen de espuma en la probeta a un tiempo de ., .&, %& y 0& min, determinándose en función del p= #;, 3 y /( y de la concentración proteíca #&.;; &.3; y ..&<(. %. Los resultados fueron calculados aplicando la siguiente fórmula8 77* #<( L #Holumen de la espuma a un tiempo determinado( M .&& Holumen total de espuma Viscosidad (VIS) #*ate y *alunIe, ./@.; *osa, %&&&; LudeCa, %&&.(. .. *e dispersará en agua destilada #;& mL( con agitador mágn1tico por 0& min a p= 3.& diferentes concentraciones de proteína de soya &.;, ., ..;, %<. %. *e midió el tiempo en pasar dos límites marcados en el viscosímetro 2annon- -ensIe J .;&, los resultados se presentaron en unidades de viscosidad cinemática #centistoIes( mediante la siguiente ecuación8 H>* #centistoIes( L N M O : #&.;5O( Eonde 8 N L &.&0; centistoIes5segundo ; O L tiempo #segundos( V. RESULTADOS # DISCUSIONES Capacidad de Formación de Espuma (CFE). Los datos obtenidos luego de las pruebas para determinar la capacidad de formación de espuma y la estabilidad de la misma en concentrado proteico de suero se muestran en el siguiente cuadro resumen8 Cuadro N%& pH teórico 0 min 1 min 10 min 20 min 30 min 0 min 1 min 10 min 20 min 30 min 0 min 1 min 10 min 20 min 30 min pH5 5.01 96 115 110 104 100 100 5.01 94 134 134 128 123 92 5 92 138 137 122 108 106 pH7 7.02 96 110 107 100 96 96 7 94 120 120 116 104 98 7 98 139 137 123 116 112 pH9 9.09 95 114 113 104 102 100 9.09 95 125 125 115 113 98 9.07 98 130 128 108 104 103 Antesdel batido COC!"#AC$% &!'A (O')C$% *#O"+$CA, 1- p H o b t e n i d o Antesdel batido COC!"#AC$% &!'A (O')C$% *#O"+$CA, 0.5- p H o b t e n i d o COC!"#AC$% &!'A (O')C$% *#O"+$CA, 0.75- p H o b t e n i d o CANTIDAD DEFORMACIÓN DEESPUMA (CFE) YESTABILIDAD DELA ESPUMA (EE) &esp./sdel batido 0ol.men 1ml2 0ol.men 1ml2 0ol.men 1ml2 &esp./sdel batido Antesdel batido &esp./sdel batido Luego de realizar los cálculos respectivos, se obtienen los siguientes resultados8 Cuadro N%'( Capaidad de )ormai*n de espuma+ CFE ,-. de una so$ui*n de onentrado proteio de suero a di)erentes onentraiones / p0s. pH C3! 1-2 0.5% 0.75% 1.0% 5.0 19.8 42.6 50.0 7.0 14.6 27.7 41.8 9.1 20.0 31.6 32.7 1r2)ia N%&( Capaidad de )ormai*n de espuma+ CFE ,-. de una so$ui*n de onentrado proteio de suero a di)erentes onentraiones / p0s. 4 5 1.27656 2 7 17.9476 8 77.667 #9 5 1 4 5 2.28026 2 7 34.846 8 159.87 #9 5 1 4 5 74.25266 8 71.435 #9 5 0.9994 0 10 20 30 40 50 60 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 CFE (%) pH CFE (%) 0.5- 0.75- 1.0- *olinómica 10.5-2 *olinómica 10.75-2 'ineal 11.0-2 2omo se observa en la gráfica anterior, la capacidad de formación de espuma de la solución de concentrado proteico de suero de &.; y &.3;< tiene un valor mínimo a p= 3, incrementándose por deba!o #p= ;( y por encima de ese valor #p= /(, mostrándose un comportamiento polinómico de segundo grado. 7n el caso de la capacidad de formación de espuma de la solución de concentrado proteico de suero de .<, se tiene un comportamiento lineal, disminuyendo la 2-7 a medida que se incrementa el p=. Estabilidad de la Espuma (EES) Cuadro N%3( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes p0s+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,5.6-.. pH EE (%): [0.5% "iempo 1min2 1 10 20 30 pH 5.01 0 o l . m e n 1 m l 2 73.7 42.1 21.1 21.1 pH 7.02 78.6 28.6 0.0 0.0 pH 9.09 94.7 47.4 36.8 26.3 1r2)ia N%'( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes p0s+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,5.6-.. 720 0 20 40 60 80 100 0 5 10 15 20 25 30 35 EE (%) TIEMPO (MIN) EE (%): [0.5% pH 5.01 pH 7.02 pH 9.09 2omo se observa en el cuadro y gráfica anterior, en la solución de concentrado proteico de suero de &.;<, la 77 es mayor a p= /. Cuadro N%7( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes p0s+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,5.86-.. pH EE (%): [0.75% "iempo 1min2 1 10 20 30 pH 5.01 0 o l . m e n 1 m l 2 100.0 85.0 72.5 75.0 pH 7.02 100.0 84.6 38.5 15.4 pH 9.09 100.0 66.7 60.0 10.0 1r2)ia N%3( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes p0s+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,5.86-.. 720 0 20 40 60 80 100 120 0 5 10 15 20 25 30 EE (%) TIEMPO (MIN) EE (%): [0.75% pH 5.01 pH 7.02 pH 9.09 2omo se observa en el cuadro y gráfica anterior, en la solución de concentrado proteico de suero de &.3;<, la 77 es mayor a p= 3 y /. Cuadro N%6( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes p0s+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,&-.. pH EE (%): [1% "iempo 1min2 1 10 20 30 pH 5.01 0 o l . m e n 1 m l 2 97.8 65.2 34.8 30.4 pH 7.02 95.1 61.0 43.9 34.1 pH 9.09 93.8 31.3 18.8 15.6 1r2)ia N%7( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes p0s+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,&-.. 0 20 40 60 80 100 120 0 5 10 15 20 25 30 EE (%) TIEMPO (MIN) EE (%): [1% pH 5.01 pH 7.02 pH 9.09 2omo se observa en el cuadro y gráfica anterior, en la solución de concentrado proteico de suero de .<, la 77 es mayor a p= 3. Las espumas estabilizadas por proteínas son más estables al punto isoel1ctrico, siempre que la proteína no se insolubilice. 7n el punto isoel1ctrico, o en una región de p= pró"ima, la ine"istencia de interacciones repulsivas facilita el establecimiento de interacciones favorables proteína-proteína y la formación de una película viscosa en la interfase, además aumenta la cantidad de proteína adsorbida en la interfase. ,mbos factores me!oran la capacidad espumante y la estabilidad de la espuma. *i la proteína es poco soluble en su )>, como ocurre con la mayoría, en la formación de espuma sólo participará la fracción soluble, que es ba!a, entonces la cantidad de espuma formada será menor, pero tendrá buena estabilidad. ,unque la fracción insoluble no contribuya a la capacidad espumante, la adsorción de sus partículas puede estabilizar la espuma, probablemente por aumentar las fuerzas coesivas en la película proteica. , p=s distintos del isoel1ctrico la capacidad espumante de las proteínas suele ser buena, pero la estabilidad de la espuma es mala #-enema, %&&(. 1r2)ia N%6( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes onentraiones+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,p0 6.. 720 0 20 40 60 80 100 120 0 5 10 15 20 25 30 35 EE (%) TIEMPO (MIN) EE (%) ! pH 5.0 !!1-2, :0.5-; !!1-2, :0.75-; !!1-2, :1-; 1r2)ia N%9( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes onentraiones+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,p0 8.. 720 0 20 40 60 80 100 120 0 5 10 15 20 25 30 35 EE (%) TIEMPO (MIN) EE (%) ! pH 7.0 !!1-2, :0.5-; !!1-2, :0.75-; !!1-2, :1-; 1r2)ia N%8( Esta4i$idad de $a espuma+ EE ,-. a di)erentes onentraiones+ de una so$ui*n de onentrado proteio de suero ,p0 :.. 0 20 40 60 80 100 120 0 5 10 15 20 25 30 35 EE (%) TIEMPO (MIN) EE (%) ! pH ".0 !!1-2, :0.5-; !!1-2, :0.75-; !!1-2, :1-; 2omo se observa en las tres gráficas anteriores, a p= ;, 3 y /, la estabilidad de espuma de la solución de concentrado proteico de suero &.;< es mayor en las solución de &.3; y .<. *egún -enema #%&&&(, cuanto más elevada sea la concentración de proteína, más resistente es la espuma. La resistencia de la espuma es mayor cuando las burbu!as son pequeCas y la viscosidad elevada. La estabilidad de la espuma me!ora aumentando la concentración de proteína, porque esto aumenta la viscosidad y facilita la formación de una película coesiva formada por varias capas de mol1culas proteicas en la interfase. Las propiedades espumantes alcanzan un valor má"imo a una determinada concentración de proteína. 7n los concentrados de proteínas del suero lácteo, requieren una concentración mínima del %-;< para formar una espuma relativamente estable. 7ntonces se asume que los resultados obtenidos en las pruebas e"perimentales fueron afectados por factores que no an sido determinados. Viscosidad (VIS) Cuadro N%9( Variai*n de $a ;isosidad ,-. en )uni*n de $a onentrai*n de una so$ui*n de onentrado proteio de suero. #ISCOSIDAD (#IS) CONCENTRACIÓN DE LA SOLUCIÓN PROT$ICA 0.5% 1.0% 1.5% %.0% "iempo 1 1se<.ndos2 33.8 40.1 47.4 49.3 "iempo 2 1se<.ndos2 34.1 40.6 49.0 50.2 T&'(p) p*)('+&) (,'-./+),) 00." 10.1 12.% 1".7 #&,3),&+!+ (C'/4&,4)5',) 1.17 1.10 1.62 1.70 1r2)ia N%<( Variai*n de $a ;isosidad ,-. en )uni*n de $a onentrai*n de una so$ui*n de onentrado proteio de suero. 2omo se observa en la gráfica anterior, a p= 3, la viscosidad se incrementa a medida que la solución de concentrado proteico de suero es más concentrada. 7l coeficiente de viscosidad de la mayor parte de las disoluciones proteicas guarda una relación e"ponencial con la concentración. La viscosidad de las proteínas es la manifestación de comple!as interacciones entre diversas variables, el tamaCo, la forma, las interacciones proteína-disolvente, el volumen idrodinámico y la fle"ibilidad molecular en estado idratado. 2uando se disuelven en agua, las proteínas adsorben este líquido y se incan. 7l volumen de las mol1culas idratadas, es decir, su tamaCo o volumen idrodinámico, es muy superior a su volumen o tamaCo cuando no están idratadas #-enema, %&&&(. VI. !I!LIO1RAFIA .. $adui, *. #%&&'(. Puímica de ,limentos. 7dit. ,lambra, 9adrid, 7spaCa. %. 2au, 2.-., 2eung, ).2., Qong, R.*. #.//3(. -unctional properties of protein concentrates from tree cinese indegenous legume seeds. Journal of Food Science, '/, %;&&:%;&0. 0. -ennema, G.F. #.//0(. Puímica de ,limentos. 7dit. ,cribia, Saragoza, 7spaCa. '. -ennema, G.F. #%&&&(. Puímica de ,limentos. 7dit. ,cribia, Saragoza, 7spaCa. ;. LudeCa, -. #%&&.(. )recipitación de las proteínas de suero de queso con quitosán, evaluación y comparación de sus propiedades funcionales con las del suero concentrado por ultrafiltración. Tesis para optar el grado de magíster scientiae. Kniversidad Aacional ,graria la 9olina. U. *ate, *.N., *alunIe, E.N. #./@.(. -unctional properties of te great Aortern $ean #Phaseolus vulgaris L.( )roteins8 emulsion, foaming, viscosity and gelation properties. Journal of Food Science, 'U, 3.-3'. 3. *osa, 2. #%&&&(. >nfluencia de dos m1todos de e"tracción de un aislado proteico de lupino #Lupinus mutabilis( en sus propiedades funcionales. Tesis para optar el grado de magíster scientiae. Kniversidad Aacional ,graria la 9olina.