Propiedades Químicas de Aminoácidos y Proteínas.

Propiedades químicas de aminoácidos y proteínasQuiñones Jhon Alexander 1426826 ([email protected]) Rivera Juan Fernando 1429905 ([email protected]) Sierra Victoria Alejandra 1425191 ([email protected]) Laboratorio de Química Orgánica General Universidad del Valle Departamento de Química RESUMEN Se llevó a cabo una serie de reacciones de coloración, coagulación, precipitación y de ácido-base, partiendo de la albúmina (proteína que se encuentra en el plasma sanguíneo), en este caso, de clara de huevo, con el objetivo de determinar visualmente la reactividad y los efectos que causan en aminoácidos y proteínas al reaccionar con sustancias como ácidos o sales, o al someterlas a cambios de temperatura. RESULTADOS La práctica de laboratorio consistió en distintas reacciones, de las cuales se obtuvo los siguientes resultados: Tabla 1. Resultados de las recciones. Reacción Resultados Acidez de los Al adicionar 4 gotas de tornasol (fenolftaleína) a 0.5 mL de aminoácidos. ácido aminoacético, la solución pasó de incolora a blancuzca. Al adicionarle la séptima gota, la solución retornó a su color original. Formación de una sal compleja de ácido aminoacético. Coagulación de albúmina. Al agregar 1 g de óxido de cobre (II) pulverizado a la solución de 0.5 mL de ácido aminoacético con 3 mL de agua, la solución pasó de incolora a un color negro. Después se calentó en baño de María durante varios minutos hasta que se formara un precipitado que posteriormente, se filtró a gravedad. El líquido obtenido presentaba una coloración azul clara, éste se evaporó en baño de María hasta que se pudieron apreciar unos cristales adheridos al fondo de la cápsula de porcelana, los cuales eran de color verdoso. El procedimientos constó de cinco reacciones, todas a partir de 1.0 mL de una solución de clara de huevo: a) A los 5 minutos de calentar la solución en baño de María, y una temperatura de 78°C la solución se tornó blanca, con un precipitado del mismo color. Ocurre coagulación. b) Al adicionar 4 mL de etanol, se formaron 2 fases, una fase inferior color blanco de aspecto grumoso, y una superior incolora viscosa. Ocurre coagulación. c) Se agregaron 10 gotas de HCl y se formó un precipitado blanco. Se aprecia sólo una fase. Ocurre coagulación. d) Al momento se agregarle la décima gota de ácido nítrico, se formó una base superior amarilla y una inferior blanca, luego pasó a verse sólo una fase se formó una fase superior color azul oscura y abajo incolora.0 mL de solución de clara de huevo se le agregaron 5 gotas de sulfato de cobre al 5%. se le adicionaron 10 gotas de hidróxido de sodio y se formó una sola fase color naranja con espuma en la parte superior de un tono amarillo. solución formada. Reacción de biuret. A 0. Se calentó la solución de clara de huevo con 5 gotas de ácido nítrico y después de 10 minutos. e) No ocurrió reacción alguna al adicionarle NaOH al 50% ni coagulación. pero debido a la rapidez de la reacción o a exceso de ácido sulfúrico no se alcanzaron a diferenciar bien las dos fases que se debían formar.Precipitación de proteínas con metales pesados. resultados de la filtración a gravedad (sólido y líquido) y cristales formados al calentar) [Fuente: Los autores] . la solución tomó un color azul claro y de aspecto lechoso con un pequeño precipitado. Figura 1. Ocurre coagulación. Al adicionarle 1 mL de NaOH al 10% y 10 gotas de sulfato de cobre al 2% a 1 mL de solución de clara de huevo. Procedimiento de la formación de la sal compleja de ácido aminoacético. tornó a violeta. A 1.5 mL de solución de clara de huevo se le agregaron 2 gotas de solución diluida de formaldehído y no ocurrió reacción. Reacción Xantoproteica. amarilla de aspecto espeso y grumos correspondientes al precipitado. Posteriormente. (De izq. se agregaron 3 gotas de ácido sulfúrico concentrado. Procedimiento de acidez de aminoácidos [Fuente: Juan Fernando Rivera] Figura 2. Reacción coloreada de formaldehído para proteínas. a der. Se calentó y a los 3 minutos la solución se volvió homogénea de color azul oscuro y a los 5 minutos. Solución de clara de huevo con sulfato de cobre. [Fuente: Los autores] . Coagulación de la albúmina. (De izq. Reacción Xantoproteica. (De izq. a der. a der. solución de clara de huevo con ácido nítrico. solución después de calentar. reacción con ácido nítrico (d) y reacción con hidróxido de sodio (e)) [Fuente: Los autores] Figura 4. Precipitación de proteínas con metales pesados. [Fuente: Los autores] Figura 5. reacción con ácido clorhídrico (c). reacción con calor (a) reacción con etanol (b). Soluciones de clara de huevo.Figura 3. y de abajo a arriba. a der. Solución sin calentar y después de 5 minutos de calentar) [Fuente: Los autores] Figura 7. el cual es un medidor de pH. a der. Lo que ocurrió aquí es que se demostró. que el reactivo era acido [1]. es decir aparecen más aniones que cationes.6 x 10-10 y Kb= 2. donde el grupo carboxilo se desprotona y forma el ion carboxilato (-COO -) actuando como la base y el grupo amino se protona para formar el ion amonio (-NH3+) y actúa como ácido. como la glicina ( +H3NCH2COO-). se agregó fenolftaleína a una determinada cantidad de ácido aminoacético. Para la glicina. (De izq. llamado estado zwitterion. el cual presento un cambio en la coloración. Reacción coloreada de formaldehído para proteínas. el punto isoeléctrico corresponde a un pH de 6. para esto.5 x 10-12). (De izq.1. así como todos los aminoácido.Figura 6. Entonces para neutralizar la molécula es decir. lo que permite que existe un equilibrio entre ellos [2]. el aminoácido correspondiente a la glicina presenta un momento dipolar. Si se coloca este aminoácido en solución acuosa. Solución donde se aprecia la pequeña fase inferior líquida amarrilla y solución blanca homogénea) [Fuente: Los autores] ANÁLISIS DE RESULTADOS Acidez de los aminoácidos El objetivo de esta prueba era identificar la acidez de ácido aminoacético. por medio de la fenolftaleína. [2] . de incolora a blanca. Un ácido con un solo grupo amino y un grupo carboxilo. llevar a su estado zwitterion y alcanzar su punto isoeléctrico se debe protonar por medio de la adición de un ácido. EL ácido aminoacético. En consecuencia su punto isoeléctrico está ligeramente debajo de la neutralidad (pH 7). la solución resultante está dirigida hacia la forma aniónica. es ligeramente más ácido que básico (Ka = 1. Reacción de biuret. [Fuente: Los autores] Formación de una sal compleja de ácido aminoacético Cuando la glicina (ácido aminoacético) se encuentra en solución acuosa. debido a que es un aminoácido neutro. Cabe recordar. está bajo la forma zwitterion. la glicina forma un complejo neutro con el ion metálico cobre (Cu 2+) con número de coordinación 4 al reaccionar con el óxido de cobre (II). pero ambos presentan diferente estabilidad. [Fuente: Los autores] De esta manera. Formas ionicas de un aminoácido. O H2N H 2O O + H3N O OH - Zwitterion Esquema 2. O O O O + 2+ Cu 2 H3N CuO N N O O H H Esquema 3. mientras que el isómero pierde esta . que un quelato es aquél compuesto que posee dos o más grupos dadores de un mismo ligando capaces de coordinarse con un ion metálico para formar un anillo heterocíclico. es decir posee dos grupos dadores.O O O OH - + NH3 NH2 Zwitterion O O O O - H + HO NH2 O - H - + HO + NH3 - OH + NH3 Esquema 1. Este complejo presenta isomería geométrica cis-tran que refiere a la posición de los grupos dadores que guarda el ligante en la esfera de coordinación del átomo central y que es posible debido a que el ion metálico está enlazado a un ligante bidentado asimétrico y presenta una configuración geométrica cuadrada y tetraédrica distorsionada debido al número de coordinación. El complejo formado es el glicinato de cobre una vez se sometió a calor. Forma zwitterion de un aminoacido en solución acuosa. el agente quelante o quelato es la glicina. Luego. El cobre se coordina con el oxígeno del grupo carboxilo y con el nitrógeno del grupo amino de la glicina. Formación de glicinato de cobre. [Fuente: Los autores] + Cuando se produce esta sal compleja se establece un equilibrio entre ambos isómeros. Lo anterior indica que la glicina es un ligando bidentado. debido a que el isómero trans pierde la capacidad de cristalizarse entre los 100 y 127°C. lo que permite reaccionar fácilmente entre sí. En tanto aumente la interacción proteína-proteína y disminuya la interacción proteína-agua. Para está reacción se utilizó sulfato de cobre. proteína-agua y proteína-iones pequeñas. Esta prueba da positivo para la tirosina. pueden ocurrir tres tipos de interacciones proteína-proteína.capacidad entre 145°C y 181°C. una proteína. es decir al grupo carboxilo para formar proteinatos. entre otros. lo que provoca su precipitación. con el agua y con iones pequeños. Cuando una proteína se desnaturaliza. Formación de compuesto naranja por reacción xantoproteica. Entonces. este último se ve favorecido por la cinética. es aquella proteína que pierde su estructura tridimensional. como ya se mencionó posee cargas positivas por parte del grupo amino y negativas por el grupo carboxilo en una misma molécula. llegando a su estructura primaria. OH O NH2 O + - OH NH2 + HNO 3 O N O OH OH Compuesto amarillo + H2O Na O OH - OH NH2 + O N O - + H2O + O Na Compuesto naranja Esquema 5. entre otros. Isomero cis y trans del glicinato de cobre. La reacción ocurre una vez se nitra el anillo aromático con ácido nítrico concentrado para generar un precipitado blanco. como ya se mencionó es la reacción con metales pesados. en esta forma la molécula se comporta como anión). álcalis. causante de que sólo este (isómero cis) se precipite en la solución tomando un color azul claro característica del complejo. que posteriormente se alcaliniza. por tanto. cambios pH. albúmina. los enlaces entre ellas se rompen debido a factores. la solubilidad disminuye y genera precipitación de las proteínas. pero este comportamiento puede ser variable dependiendo de los factores en que estas se encuentren. el ion metálico o catión se enlaza a la parte aniónica de la molécula proteica de su punto isoeléctrico o con pH superiores al punto isoeléctrico (pues. [Fuente: Los autores] Reacción Xantoproteica La reacción Xantoproteica es una prueba cualitativa que se realiza para identificar grupos laterales R en los aminoácidos de las proteínas en una solución. que luego. pierden propiedades de su solubilidad. fenilalanina. metales pesados. al calentar forma una coloración amarilla. donde el metal . como calor. O O HN - O O - 2+ - 2+ - - O - Cu Cu N H O - N H O N H O Cis-[Cu(gly)2] Trans-[Cu(gly)2] Esquema 4. [Fuente: Los autores] Precipitación con metales pesados En general las proteínas globulares son solubles en agua y las proteínas fibrosas todo lo contrario en su estado nativo. Una manera de que esto última ocurre. ácidos. es decir. Una proteína desnaturalizada. triptófano. para esta reacción se usó hidróxido de sodio y presenta una coloración naranja gracias a la formación de sales. Aunque en este método las medidas de absorción de luz a la menor longitud de onda de absorción (330nm) proporcionan mayor sensibilidad (ya que el coeficiente de extinción molar es mayor). NH NH O - 2 O O O HN + R O O O - HN CuSO 4 Cu R O - NH - NH 2+ R - O - O O O Esquema 6. a las vez. La reacción del biuret es una reacción general que se produce con las proteínas que presentan al menos dos enlaces peptídicos o dos grupos amida consecutivos como es el caso de la albumina. Debido a que al menos se requieren dos enlaces peptídicos no reaccionan de esta manera. pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH que se destruye al liberarse los aminoácidos Los enlaces peptídicos de las proteínas son estructuralmente similares a los del biuret y reaccionan de la misma manera.y formó lo que se conoce como proteinato de cobre. Esta reacción la producen los péptidos y las proteínas. igual que hacen las moléculas del biuret formando Cu+ un complejo con las proteínas en medio alcalino. Formación de proteinato de cobre.pesado se enlazó al grupo COO. La cantidad de luz absorbida por el complejo es directamente proporcional al color del producto. la reacción forma enlaces coordinados entre los iones Cu+2 y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno. es proporcional al número de enlaces peptídicos. El contenido total de proteína es proporcional al número la determinación cuantitativa de proteína total por espectrofotometría. O C C NH O O HN C O O C HN NH R R C NH CH R R HC CH C HC 2 cadenas de proteína R HC + CuSO 4 NaOH C O O HN CH + Cu O C HN NH CH R R HC R . Estos grupos son capaces de reducir el Cu2+ a Cu+. a dicha longitud de onda es también más fácil que se presenten interferencias debidas a la presencia de otros compuestos. [Fuente: Los autores] Reacción de Biuret La solución de albumina en presencia de sulfato cúprico e hidróxido de sodio permite verificar la presencia de enlaces peptídicos. que produce una coloración azul con máximo de absorción de radiación electromagnética de 330nm y a 345nm. el cual. El color alcanza su intensidad máxima a los 10 minutos de la reacción y estable durante al menos varias horas. un precipitado insoluble. dando a lugar a la reacción de Biuret que debe su nombre el compuesto conocido como biuret. y se observó inmediatamente la formación de dos fases.Esquema 7. cambian de forma abrupta en su espectro de temperaturas estrecho. este cambio en la coloración no se logró observar debido a la rapidez de la reacción. que se formó debido a las bajas estabilidades de conformación de las proteínas nativas. evidencia de la coagulación. a la solución de la albúmina. La temperatura en ese punto medio de este proceso se conoce como temperatura de fusión de una proteína la cual esa análoga a la temperatura de fusión de un sólido [3]. Cuando se calienta una proteína en solución. disolvente orgánico. debido a que este aminoácido posee derivados del indol que al tratar con un aldehído en presencia de ácido sulfúrico concentrado forma un anillo color violeta en la interfase de los líquidos. molécula polar. El etanol reacciona con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructu . la viscosidad y la absorción de UV. Formación de compuesto de biuret. Sin embargo. En el segundo ensayo se añadió etanol. En el primero. como la rotación óptica. con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica. Esta reacción es específica para el aminoácido triptófano o proteínas con triptófano. sus propiedades sensibles de conformación. provocando la agregación y precipitación. que las vuelve susceptibles a la desnaturalización por la alteración del equilibrio de las fuerzas débiles que no forman enlaces y mantienen la conformación nativa. [Fuente: Los autores] Reacción coloreada de formaldehído para proteínas. [Fuente: Los autores] Reacciones de coagulación de albumina Para los ensayos de coagulación se realizaron cinco experimentos de desnaturalización de la albúmina. Esta alteración discontinua indica que la proteína nativa se despliega en una forma cooperativa: cualquier desplegamiento parcial de la estructura desestabiliza el remanente. se puso a calentar la albúmina por unos minutos formando un precipitado. que debe colapsar en forma simultánea para enrollarse al azar. NH + 2 H2N O H H 2 SO 4 H OH HO + NH2 O O Triptófano N N H2N O HO Formaldehído Esquema 8. Lo que se debe a la solubilidad del disolvente que disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol. No se tiene pleno conocimiento de qué ocurre en la reacción pero se cree que el grupo los nitrógenos del grupo indol reaccionan con el grupo aldehído del formaldehído formando un producto de condensación. Formación de producto de condensación del triptofano. Desarrollan distintos papeles en el organismo. pero no son capaces de destruir los enlaces covalentes en las cadenas polipeptídicas. Pues Los solventes orgánicos rompen las uniones relativamente débiles como las fuerzas de Vander Waals y las interacciones hidrofobias (causando la desnaturalización). PREGUNTAS 1. que incrementa la concentración de protones del medio y disminuye significativamente el pH. Cuando las proteínas se tratan con ácidos nítrico concentrado dan una coloración amarilla Se debe a los núcleos aromáticos que se nitran formando ácidos pícrico. ¿Qué es una proteína globular? Las proteínas globulares son proteínas esféricas que forman una estructura compleja. Posteriormente se añadió ácido clorhídrico. 2. este exceso de protones cambia las interacciones electrostáticas entre las moléculas y se da un cambio en la estructura de la proteína (desnaturalización) evidenciándose la agregación y precipitación. catalizando reacciones orgánicas. permitiendo las interacciones dipolodipolo con el disolvente. Es decir Interfieren con las fuerzas hifrofobas que estabilizan las estructuras proteicas por medio de sus propias interacciones hidrofo bicas con el agua. Los H+ son los que intervienen en la reacción. propiedad que las hace solubles en agua a diferencia de las proteínas fibrosas o de las membranas. disminuyendo así su Ph [6]. Dicha proceso lleva a la proteína a desestabilizar su estructura terciaria [7].ra terciaria. a la albúmina. transmiten mensajes para regular los procesos biológicos. Debido a que aumenta la concentración de protones. rompiéndose entonces el enlace peptídico para estabilizar la carga el nitrógeno. Se puede considerar como una sustitución electrófila aromática de los residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico dando un compuesto coloreado amarillo a pH ácido. uniéndose a los iones libres del nitrógeno en donde se encuentra en los enlaces peptídicos de las proteínas. Actúan como enzimas. por lo que se mantiene la estructura primaria de la proteína [5]. Formas iónicas de un aminoácido. La estructura esférica de estas proteínas es inducida por la estructura terciaria. Así mismo sucede con el NaoH solo que en este mecanismo de reacción sucede más lento y debido a que en el experimento se esperó lo suficiente no aprecio algún cambio. transportan moléculas a través de la membrana celular y almacenan aminoácidos. los aminoácidos apolares están delimitados al interior de la molécula y los aminoácidos polares están delimitados al exterior. ¿Qué es el punto isoeléctrico de una proteína? R O NH2 1 O O O - H + HO - R O + NH3 2 - H + HO - R OH + NH3 3 Esquema 9. [Fuente: Los autores] . haciendo que el nitrógeno exceda su valencia. provocando su desnaturalización y precipitación [4]. el cerebro. ¿Qué propiedades presentan las albúminas? ¿Qué función tiene la albúmina de suero sanguíneo? La albúmina es la proteína más importante de la sangre. produce de 12 a 15 gramos por día. que son los habituales en la mayoría de las células. Esta proteína es sintetizada por el hígado. Aunque la mayoría de los grupos carboxilo y grupos amínicos de los aminoácidos se bloquean cuando estos se unen para formar la uniones peptídicas. mientras que los aminoácidos lisina y arginina están presentes en sus formas acidias. cortisol. el hígado. es decir. punto isoeléctrico o pH isoeléctrico de la proteína. A pH 7. y fenólico de la tirosina. de modo que cualquier movimiento pequeño en cualquier dirección de uno de los electrodos es anulados por uno igual y contrario hacia el otro electrodo. siempre quedan libres algunos de estos grupos. 4. Está constituido por una larga cadena de 585 aminoácidos que forman una estructura compleja tridimensional que le da sus características químicas. por ejemplo. del pH de la solución del número relativo de cada aminoácido en la molécula. no forma hélice estable en solución. cuando el número total de cargas negativas iguala al número total de cargas positivas presentes en la molécula. La contribución de los grupos sulfhídrico de la cisteína. los grupos carboxilo de los ácidos aspártico y glutámico se encuentran es sus formas básicamente cargadas negativamente. 3. La albúmina tiene carga eléctrica negativa. también llamada "seroalbúmina" estabiliza el volumen sanguíneo y desarrolla un papel de agente transportador y de almacenamiento de distintos componentes y sustancias de bajo peso molecular de la sangre. La proteína tiene un pKa de 8. que es un aminoácido con cadena voluminosa. La concentración de ion hidrógeno de la solución para la cual el aminoácido ni migra en un campo eléctrico se denomina punto isoeléctrico de dicho aminoácido. cargadas positivas presentes en la molécula. El aminoácido histidina aparece en su mayor parte dan carga solo cerca de un 10% del total de este aminoácido se encuentra protonado con carga positiva. la cisterna o proteínas que la . permitiendo que estas sustancias lleguen desde la circulación sanguínea hasta los órganos como el riñón. Así. La carga total de la molécula proteica depende pues. fármacos y drogas. por lo que hay una migración neta del aminoácido hacia el ánodo. y es gobernada por un pH del medio en el que se encuentra la proteína. tales como la biliburrina. hormonas. ocurre como en el caso de los grupos ionizables de los aminoácidos individuales. es decir. enzimas. o en las cadenas laterales de kis aminoácidos acidìcos y básicos. cuando el pH de la solución es tal que la carga neta de la molécula proteica es cero.Lo que sucede con la solución de un aminoácido cuando se la coloca en campo eléctrico. dependerá de su acidez o alcalinidad.5 y un pH de 8. por lo general. de manera que una cadena poli peptídica constituida principalmente por isoleucina. Sí II y III en exceso. Identificación de aminoácidos con azufre Para identificar aminoácidos azufrados.1%. hay más aniones en II que cationes en III. Su principal función es regular la presión coloidosmótica. etc. Posee 17 puentes disulfuro entrecruzados en sus moléculas y presenta un peso molecular de 67. El tamaño de las cadenas poli peptídicas. La albúmina de suero sanguíneo. En solución muy alcalina.0 o en valores cercanos a esta condición. Se encuentre en mayor proporción en el plasma sanguíneo. ya sea en los extremos de la cadenas poli peptídicas. por lo que hay migración: en estas condiciones existe cualquiera de las moléculas como ion positivo y negativo durante el mismo lapso. se llama a este valor pH. ácidos grasos libres. La disociación de los grupos ionizables que están presentes en las proteínas. es mínima.000 daltons. el grupo fenólico de tirosina se encuentra ionizado en 0. cargadas positivamente. se analizó la reacción de biuret. debido a que se cristaliza a menor temperatura que el isómero trans. [Fuente: Los autores] (CH 3COO) 2Pb CONCLUSIONES Los aminoácidos poseen la característica principal de contener un grupo amino y un grupo carboxilo enlazado al mismo carbono. lo que produce rompimiento en los enlaces alterando la estructura terciaria. + NH3 O HS O + NH3 - + NaOH H 2S + HO O O - 2 CH 3COOH + PbS + H2S Esquema 10. esta reacción disminuye la solubilidad de la proteína logrando precipitar el isómero cis. Los aminoácidos tienden a presentarse en su estado zwitterion. denominado carbono α. que es el estado de equilibrio de la molécula. que toma una coloración amarilla cuando el grupo R contiene un grupo aromático y posteriormente se basifica tomando una coloración naranja. con los solventes polares ocurre algo similar. con los ácidos y bases ocurre un cambio en el pH y punto isoeléctrico alterando la . dependiendo de la dirección a la que esté dirigida la molécula (puede ser hacia la forma aniónica o hacia la forma catiónica). cuando el grupo R contiene un indol. que presenta un pH ligeramente ácido. Identificación de aminoácidos azufrados. pues actúan como ligandos bidentados. los aminoácidos pueden ser ligeramente acidos o ligeramente básicos. como es el caso de la glicina. que reaccionan con sulfato de cobre en medio básico. se coloca la solución en un medio alcalino. al reaccionar con un aldehído. como es el caso de la reacción xantoproteica. Esto ocurre cuando el carboxilo se desprotona y el grupo amino se protona. los aminoácidos son capaces de formar complejos con metales pesados. Así mismo. uniéndose al nitrógeno del grupo amino y al oxígeno del grupo carboxilo. puede ser hidróxido de sodio y a continuación se desprende el mecarcapto (HS-) de la cisterna y se forma ácido sulfhídrico y el azufre saliente se reemplaza por un oxígeno formando el grupo hidróxido (-OH). estos complejos forman un precipitado y cambios en la coloración dependiendo del metal con que reaccionen. Por otra parte. A pesar de esto. en las reacciones de coloración de aminoacidos. Por último. de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. llamado punto isoeléctrico. que se da cuando en la estructura proteica hay dos o más enlaces peptídicos.contengan. Dependiendo del tipo de reactivo a usar. del mismo grupo R y el número de enlaces peptídicos. formando un complejo y un cambio en la coloración (violeta). este forma un producto de condensación y una coloración violeta. Para detectar la formación de ácido sulfhídrico se reacciona con sales de plomo y debe formarse un precipitado negro de sulfuro de plomo. la cual aumenta la energía cinética. Las reacciones de coloración sirven para identificar el grupo R de los aminoácidos y proteínas. el ácido sulfhídrico también es fácilmente detectable por su olor desagradable característico. Por otra parte. En las reacciones de coagulación. estos desorganizan la capa acuosa de las proteínas destruyendo las interacciones débiles. la proteína se desnaturalizó debido a diferentes factores como la temperatura. la proteína forma una precipitación y toma una coloración determinada. Barcelona. pp 416. La única diferencia entre la xantoproteica y la coagulación del ácido nítrico. GUERRIDO..es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion. Robert Quimica organica 5ed. Autor anónimo. Cap 10. Curso breve de química orgánica. Madrid España 2006. p.a. RIVERA . FIESER LOUIS S. Barcelona. pp 167 7. España 1984 Tema 2 pp 53 5. . T.estructura proteica. TEIJON RIVERA JOSE MARIA. McMURRY. editoral Tébar. España 1979. es que esta esta última no se basifica. p. Capitulo 18 pp 304. editoral Tébar.ehu. España 1985. Thomson Paraninfo. Estados Unidos: Editorial Iberoamericana S. MORRISON.: Química Orgánica (6ª Ed). J.A. Bioquimica estructural conceptos y test. 4. editorial reverté s. editorial reverté s. revisado 27 de Nov 3014 enlace: http://www. BIBLIOGRAFIA 1.htm 6. Química Orgánica fundamental.a.. LINSTRONBERG WALTER. Barcelona. 2005. 1329-1330 3. Fundamentos de Bioquímica estructural. 10171025 2. Ed.