PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINASEl término propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que influye en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte de las propiedades funcionales influye en las características sensoriales y propiedades físicas de los alimentos o de sus ingredientes durante su procesado, almacenamiento, preparación y consumo. Cuadro Nº01. Propiedades Funcionales de las proteinas que influyen en diferentes sistemas alimenticios Propiedad Funcional Alimento Solubilidad, viscosidad Bebidas Viscosidad, Capacidad de absorción de agua, emulsificación Cremas, sopas, salsas Formación de masa Pastas alimenticias Formación de espuma, emulsificación Panes, bizcochos Gelificación, formación de espumas Postres lácteos, merengues Emulsificación Mayonesa, mantequilla Las propiedades funcionales de la proteínas son: - Hidratación - Solubilidad - Viscosidad - Formación de geles - Formación de espumas - Propiedades emulsificantes y emulsionantes - Texturización - Formación de masa 1. Hidratación Al igual que otras sustancias orgánicas, las proteínas en estado seco tienden a retener una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del medio que las rodea, de acuerdo con su isoterma de adsorción. Las propiedades de hidratación de las proteínas están directamente relacionadas con factores intrínsecos de la propia molécula, es decir, con su composición aminoacídica y su conformación. Las proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de hidrógeno, enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminoácidos. Así, si hay una mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la proteína presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por aminoácidos con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer más fácilmente, puentes de hidrógeno con el agua. Por otra parte, las propiedades de hidratación también se ven afectadas por diversos factores extrínsecos, siendo los más importantes la concentración de proteínas, el pH y la temperatura. La concentración de proteínas está directamente relacionada con la cantidad total de agua que pueden absorber. Química de los alimentos Ing. Elena Chau L durante el calentamiento hay una desnaturalización seguida de una agregación. lo que lleva consigo una reducción de la superficie proteica expuesta al agua y. 2. en consecuencia. sopas deshidratadas. Química de los alimentos Ing. las sales puedan solubilizar o precipitar estos polipéptidos. se reduce la disponibilidad de grupos polares para fijar agua. aproximadamente. Para que una proteína sea soluble debe interaccionar con el disolvente (puentes de hidrógeno. un 10% con respecto a la proteína nativa. esto hace que. Efecto de las sales Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las proteínas globulares. La solubilidad a pH neutro o en el punto isoeléctrico es.La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionización de una solución proteica se alteran las fuerzas de atracción y de repulsión entre proteínas. del polímero y evitan que este se asocie. se considera que este mecanismo de solubilización se debe a que los cationes como aniones reaccionan con los grupos ionizables.6 Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7. Los factores que afectan la solubilidad de las proteínas son: a. sino también de las cargas eléctricas de sus cationes y aniones. Las sales modifican la estructura del agua e influyen también en la conformación de las proteínas mediante interacciones electrostáticas. Además. Gluteninas: solubles únicamente en soluciones muy ácidas o muy alcalinas. disperso y con una estructura homogénea. con frecuencia. y la capacidad de éstas para unirse a las moléculas de agua. y su efecto no sólo depende de su concentración. etc. La capacidad de fijar agua por las proteínas va disminuyendo a medida que aumenta la temperatura debido a la ruptura de los lábiles puentes de hidrógeno. se ven alterados por las interacciones electrostáticas que establecen consigo mismas y con el medio que las rodea. en función de la fuerza iónica. La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una dispersión rápida y completa de las moléculas proteicas. dipolo-dipolo e interacciones iónicas). La máxima capacidad de ligar agua se presenta en la mayoría de las proteínas a valores de pH entre 9 y 10 debido a la ionización de los grupos suIfhidrilo. esto se debe a que las proteínas. la primera propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las proteínas insolubles tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentaría. En los sistemas cuya concentración es menor de 1M las proteinas incrementan su solubilidad mediante la llamada “solubilización por salado”. todo ello resulta esencial en la elaboración de salsas. Las - proteínas pueden clasificarse en cuatro grupos según el grado de solubilidad: Albúminas: solubles en agua a pH 6. Solubilidad La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se mantiene en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no sedimenta a fuerzas centrífugas moderadas. por ello. por ser macromoléculas ionizables. bebidas. purés. se puede definir también como el equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y proteína-disolvente. Elena Chau L . Esta reducción es de. lo que conduce a un sistema coloidal. con otras de su misma especie. Prolaminas: solubles en etanol al 70%. También es interesante conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de extracción y purificación de proteínas. y van desde una desnaturalización reversible hasta la insolubilización total. las proteínas globulares son muy solubles dentro de un intervalo de temperatura de 10 a 45°C. cuando se exceden estos límites. Efecto de los disolventes La adición de disolventes orgánicos a las soluciones de proteínas causa un cambio en la constante dieléctrica del sistema que influye de manera muy marcada en la estabilidad y la solubilidad de estos polímeros. Viscosidad La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para moverse en un plano. La viscosidad de los fluidos proteicos está directamente relacionada con el diámetro aparente de las moléculas dispersas. La fuerza de atracción entre dos moléculas puede incrementarse si se colocan en un disolvente con una constante dieléctrica baja. volumen. cargas eléctricas. en ocasiones. y alcanzan su máximo en alrededor de los 35°C. Por tanto. estructura. a que en estas condiciones. etanol. se vuelven inestables a > 50°C ya que en estas condiciones de movimiento térmico se rompen las uniones débiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria. Dependiendo del pH del sistema.). estos polímeros pueden actuar como cationes y como aniones. Química de los alimentos Ing. esto se debe. c. es una función de la red u ordenamiento tridimensional de las moléculas y. la pérdida de viscosidad de los fluidos proteicos está siempre determinada por la disminución del diámetro aparente de las moléculas. b. los iones tienden a hidratarse fuertemente y le quitan el agua que rodea a la proteína. la solubilidad de las proteínas globulares está muy influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto isoeléctrico (pl) y aumenta al alejarse de él. d. aumenta con la concentración del polipéptido. con la consecuente insolubilización final. “Insolubilización por salado”. Efecto del pH Debido a su naturaleza anfótera. las consecuencias de esta acción pueden ser muy diversas. cuando las concentraciones salinas son mas concentradas (>1M) se presenta el efecto contrario. los disolventes con una constante dieléctrica menor que la del agua (Metanol. a la precipitación.Por otro lado. Efecto de la Temperatura En términos generales. por tanto. benceno) hacen que los grupos R de las proteínas disminuyan su rechazo entre sí y tiendan a la agregación y a la precipitación. Un gran número de estos compuestos. de las interacciones proteína-agua (determina el hinchamiento de las moléculas) y de las interacciones proteína-proteína (influye en el tamaño de los agregados). los polímeros tienden a la desnaturalización y. obligándola a interactuar mas estrechamente con una de su clase. En el pl. 3. que a su vez depende de las características propias de cada proteína (masa. con lo cual se favorecen las interacciones proteína-proteína que inducen a la agregación. dichas fuerzas son mínimas. de tal manera que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan fuerzas de repulsión entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y estabilidad. Elena Chau L . incluyendo las enzimas. etc. ya que los polipéptidos precipitan. transparente y estable a la sinéresis y exudación. . como ocurre con la concentración proteica. se utilizan para la preparación de cuajadas y elaboración de quesos. pastelería. la agregación se realiza lentamente.Si. elástico. Un mayor conocimiento de ésta permitirá mejorar aquellas operaciones que implican transferencia de masa y/o calor como refrigeración. La gran capacidad de retención de agua que presentan los geles está directamente relacionada con el tiempo que se invierte en la etapa de agregación con respecto a la desnaturalización: . Se caracterizan por la falta de fluidez y por la deformabilidad elástica. poco elásticos. etc. Se utilizan en la elaboración de postres lácteos. Cualquier factor que potencie el contacto entre proteínas va a favorecer la gelificación. d) Las proteínas de la clara de huevo presentan las mejores propiedades gelificantes. yogures y requesón. influye en la textura de las carnes reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsión de las salchichas y otros productos cocidos. lo que lleva consigo que estos polímeros pierdan su hidratación. por el contrario. fermentadas y postres lácteos. asimismo. 4. operaciones de mezcla. Así. leches. Las proteínas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son: a) Proteínas miofibrilares: la gelificación térmica de estas proteínas es fundamental en la textura de numerosos productos cárnicos. etc. al ser capaces de gelificar y provocar una coagulación. Elena Chau L . debido a que la cadena polipeptídica no ha podido agruparse de una forma ordenada. sopas. a partir de proteínas previamente desnaturalizadas.La viscosidad de los sistemas proteicos es una propiedad muy importante en los alimentos líquidos como cremas. b) Las micelas de caseína. En esta red las interacciones polímero-polímero y polímero-solvente. Al aumentar la temperatura se reduce la viscosidad ya que los puentes de hidrógeno se rompen. atomización. Si hay una concentración de proteínas muy elevada puede haber gelificación incluso en condiciones poco favorables. por lo que se utilizan de forma habitual como agente ligante en la fabricación de derivados cárnicos. los polipéptidos parcialmente desplegados se orientan más fácilmente antes de la agregación final y el resultado es un gel ordenado. Capacidad Emulsionante El poder emulsificante es uno de los requerimientos funcionales de numerosos sistemas Química de los alimentos Ing. opacos y con la capacidad de retención de agua disminuida. La gelificación proteica consiste en la formación de una red proteica ordenada formando un retículo tridimensional. salsas. así como las fuerzas de atracción y repulsión están balanceadas. c) Las proteínas de lactosuero. cuando se acercan a su punto isoeléctrico se reduce la cantidad de agua retenida y con ello la viscosidad. presentan buenas propiedades gelificantes a temperaturas de 70-80 ºC. Formación de geles Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase dispersa forma un entramado cohesivo en el medio de dispersión.Si se forman rápidamente se obtienen geles desordenados. etc 5. por ejemplo. tales como: la leche. La estabilidad de una espuma depende por tanto de la firmeza de la película proteica y de su permeabilidad a los gases. mantequilla. Química de los alimentos Ing. Elena Chau L . los helados. la nata batida. glicerofosfolípidos (lecitinas). formada por las llamadas laminillas Al igual que para la formación de emulsiones se requiere de una adecuada hidrofobicidad superficial. La firmeza está condicionada por la cantidad de moléculas absorbidas y por la capacidad de las moléculas absorbidas para asociarse. ácidos grasos y sus ésteres y las proteinas. En la mayoría de los casos el agente emulsificante es una sustancia cuyas moléculas contienen grupos polares y apolares. Para evitar la desestabilización de las emulsiones suelen utilizarse estabilizadores o emulsificadores. donde las proteínas juegan un papel fundamental en la estabilización de estos sistemas. queso fundido. donde uno constituye la fase dispersa o discontinua. elásticas e impermeables al aire. para lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofobicidad que permita que las moléculas de proteína emigren a la interfase aceite/agua de la emulsión y se retengan allí para reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad. con el aire. La capacidad de formar espumas.alimentarios ya que muchos alimentos son emulsiones. Por esta razón. solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la molécula proteica y en este caso además debe formar películas fuertes. De esta forma se crea una monocapa que evita el contacto entre las gotas de la fase dispersa y el medio dispersante. íntimamente ligados. Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a solubilizarse en agua y su efecto en la interfase sería mínimo. ya que disminuyen la tensión superficial y evitan la coalescencia o unión de las gotas que componen la fase interna. Entre estas sustancias se encuentran los monoglicéridos. Otra propiedad funcional importante de estos polímeros es su capacidad emulsionante sobre todo para los sistemas aceite/agua. entre otros. Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos inmiscibles. ya que en los de agua/aceite no actúan adecuadamente El mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la orientación de los aa apolares hacia la fase lipidica y la de los polares hacia la fase acuosa. de manera tal que se orienten adecuadamente cuando son absorbidas por la interfase. gruesas. Las espumas alimentarias son dispersiones de gotas de gas (aire o CO2) en una fase continua líquida o semisólida. depende de la facilidad de establecer una película interfasial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener aire. alrededor de cada burbuja. entre otros. las panetelas. mayonesa. así como soportar esfuerzos mecánicos. siendo los tipos de emulsiones más comunes los de aceite en agua (O/W) o agua en aceite (W/O). clasificadas de acuerdo al componente que forma la fase dispersa. La función de las proteinas es reducir la tensión interfasial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la burbuja en contacto con el agua y los hidrófobos hacia el interior. Los emulsificadores serán aquellas sustancias que tienen la capacidad de promover la formación y estabilización de la emulsión. 6. cohesivas. Formación de Espumas Existen alimentos que son espumas como el merengue. presentes en las proteínas. d. aunque no incide sobre la capacidad de formación de ellas.La desnaturalización de superficie libera por lo general cadenas laterales aminoacídicas adicionales. b. La texturización es. sin llegar a formar por sí mismos películas estables. un proceso en el que las proteínas globulares se transforman en fibrilares. Concentración proteica: Mientras mayor es la concentración de proteínas mayor es la estabilidad de la espuma debido a que se incrementa la viscosidad de la fase líquida y por ende el grosor de la película adsorbida. Las proteínas actúan en distintos alimentos como formadoras y estabilizadoras de espumas. 7. surimi). más estable será la película. En términos generales se plantea que a pH diferentes del punto isoeléctrico. la texturización de éstas es de gran importancia ya que proporciona cuerpo a nuevos productos elaborados fundamentalmente a base de proteínas (por ejemplo. c. es donde manifiesta su máxima capacidad espumante. gelatina. por ejemplo en productos de panadería. sino que está en dependencia del tipo de sal. No existe una regla general. Presencia de sales: Incide en la solubilidad. cuando la proteína está mayoritariamente en forma soluble. f. Azúcares: La adición de azúcar mejora la estabilidad ya que incrementa la viscosidad y por lo tanto reduce la posibilidad de pérdida de líquido de las laminillas. Disolventes orgánicos: como por ejemplo los alcoholes superiores. que podrán participar en interacciones intermoleculares. pH: El pH tiene un efecto diferente en cuanto a la posibilidad de formación y estabilización de la espuma. Texturización Puede decirse que las proteínas son las responsables de la estructura física de muchos alimentos. El producto final presenta una buena capacidad de retención de agua que se mantiene aunque el producto se someta a diferentes tratamientos térmicos. Cuanto más intensas sean las uniones cruzadas. La modificación de la estructura se puede lograr por diferentes vías. e. Presencia de lípidos: Aunque se encuentran en pequeñas cantidades disminuyen las propiedades espumantes al situarse en la interfase aire/agua y de esta manera impiden la adsorción de las proteínas. por lo tanto. que debido a su hidrofobicidad expulsan a las proteínas de la superficie de las burbujas de aire. Dentro de los factores que afectan la estabilidad y formación de la espuma se encuentran: a. dulces. mientras que los iones Ca2+ mejoran la estabilidad pues interactúan con los grupos COO. viscosidad y estructura de las proteínas. Las proteínas alimenticias que presentan buenas propiedades espumantes son: la clara de huevo. hemoglobina. postres y cerveza. Elena Chau L . proteínas del lactosuero. Por ello. El proceso de texturización se produce por el despliege de las cadenas polipeptídicas de las proteínas globulares (por rotura de los enlaces intramoleculares) y posterior estabilización de estas cadenas estiradas mediante la creación de enlaces intermoleculares. El NaCl reduce la estabilidad de la espuma al disminuir la viscosidad. con lo que aumentan sus aplicaciones en Tecnología Alimentaria. Aquí se indicarán las dos más importantes: Química de los alimentos Ing. extensibilidad y expansión de la masa. Cuando la masa proteica está fría adquiere una estructura fibrosa y elástica con una masticabilidad parecida a la de la carne. saborizantes. Así. Con este método no se forman fibras bien definidas sino únicamente partículas de naturaleza fibrosa que después de rehidratadas poseen una estructura masticable. Elena Chau L . La gran capacidad de absorción de agua y la poca solubilidad que presentan se explica por la composición característica de estas proteínas. ya que tienen gran cantidad de aminoácidos con tendencia a formar puentes de hidrógeno y pocos aminoácidos ionizables. se calientan: y trocean. Las gluteninas proporcionan elasticidad y cohesión a la masa panaria mientras que las gliadinas son las responsables de la fluidez. se potencian las interacciones interproteicas y los puentes disulfuro. Y una viscosidad elevada. forman una masa viscoelástica con unas propiedades especiales que son la base de la panificación. Posteriormente. Proceso de hilado o formación de fibras Los concentrados proteicos deben contener al menos un 90% de proteína. se favorece la coagulación de las proteínas potenciando la interacción proteína-proteína mediante el aumento de la concentración salina y ajustando el pH al punto isoeléctrico. De esta forma. b. Formación de Masa Las proteínas del gluten se caracterizan porque al amasarlas en contacto con agua y a temperatura ambiente. a continuación. Las proteínas coaguladas se estiran mediante un sistema de rodillos como si fueran fibras favoreciendo así la formación de enlaces intermoleculares. Las diferencias entre los distintos tipos de harina radica en la distinta proporción de las proteínas del gluten: gluteninas y gliadinas. El comportamiento particular de estas proteínas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el amasado. En primer lugar hay un desplegamiento de las moléculas que se consigue por repulsión electrostática (aumentando el pH). Se requiere un equilibrio entre los dos tipos de proteínas para obtener una buena masa de panadería. se pueden incorporar agentes ligantes y otros aditivos alimenticios como aromatizantes. Una buena texturización por extrusión requiere proteínas con una solubilidad inicial apropiada y un elevado peso molecular y el desarrollo de propiedades viscosas y plásticas adecuadas de la mezcla de proteínas y polisacáridos a su paso por la placa perforada. 8. Antes del calentamiento. con lo que disminuye la solubilidad en disoluciones acuosas. se somete a una extrusión rápida a través de una hilera (placa perforada) volviendo a la presión atmosférica. Estas fibras se comprimen para eliminar parcialmente el agua y favorecer la adhesión. se hace pasar la disolución proteica a través de unos orificios bajo presión para conseguir una alineación de las fibras. A continuación. se logra el total desdoblamiento de las cadenas polipeptídicas. con lo que el agua se evapora instantáneamente. las moléculas proteicas están desdobladas y orientadas en la dirección del flujo al pasar por la hilera. A continuación. etc.a. Extrusión termoplástica En este caso se puede partir de disoluciones proteicas con menor cantidad de proteína (50-70%). Química de los alimentos Ing. Esta cristalización parcial permite aumentar la firmeza mecánica y el carácter masticable pero puede disminuir ligeramente la capacidad de retención de agua. La solución proteica hidratada se somete a presiones y temperaturas elevadas durante un corto período de tiempo hasta conseguir una pasta viscosa. formándose una red estructural tridimensional y viscoelástica. En este momento.
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