ObjetivosQUÍMICA DE LIPÍDIOS 1 Reconheça a importância dos lipídios quanto as suas funções? Em muitos organismos são a principal forma de armazenamento de energia e, mesmo em pequenas qtds, têm papeis fundamentais como enzimas, também constituem as membranas celulares, são hormônios e mensageiros celulares. Ainda.. cofatores, pigmentos,ag emulsificantes. 2 Caracterize estruturalmente os triacilglicerois e explique sua importância para o metabolismo energético e vantagem em relação ao glicogênio como combustível. Os triacilgliceróis ou triglicerídeos são lipídeos compostos por um álcool (glicerol) mais 3 ácidos graxos podendo ser classificado em simples ou misto. Ele é mais adequado ao armazenamento quando comparado aos carboidratos devido ao seu maior rendimento energético e à sua apolaridade sendo seu armazenamento diferente dos carboidratos já que esses tem q juntamente armazenar água. 3 Quais as principais classes de lipídios de membrana? Diferencie estruturalmente estas classes. Na membrana encontramos três tipos glicerofosfolipideos, os esfingolipideos e os esteróis. de lipídeos; os GLICEROFOSFOLIPIDEOS: um álcool glicerol mais 2 ácidos graxos. A terceira hidroxila é ocupada por um composto altamente polar. As ligações são do tipo éster e em geral no C-1 tem um acido saturado e no C-2 um insaturado. ESFINGOLIPIDEOS: contem a esfigosina como álcool estrutural, formando uma unidade estrutural fundamental a ceramida. Contem ainda um acido carboxílico de caideia longa e uma unidade polar e hidrofílica. ESTEROIDES: composto formado por quatro anéis cíclicos fundidos, sendo 3 com seis carbonos e um com cinco carbono. São sintetizados a partir do isopreno. 4 Defina e comente a função de: os glicolipídios neutros e os gangliosídios possuem um ou mais açúcares em seu grupo cabeça, diretamente a) glicoesfigolipídios; conectados ao –OH em C-1 da porção ceramida; eles não contêm fosfato. Estão envolvidos em vários eventos de reconhecimento na superfície celular. Por exemplo, são determinantes dos grupos sanguíneos humanos ABO. b) cerebrosídeos; possuem um único açúcar ligado à ceramida; aqueles com galactose são caracteristicamente encontrados nas membranas plasmática das células dos tecidos neurais (bainha de mielina) e aqueles com glicose nas membranas plasmáticas das células de tecidos não-nervosos.(tipo de glicoesfingolipideo) c) globosídeos; apresentam dois ou mais açúcares ligado ao –OH (tipo de glicoesfingolipideo) d) gangliosídeos. são os esfingolipídios mais complexos e contem cabeças polares muito grandes confeccionas com varias unidades de açúcar. Uma ou mais unidades terminais de gangliosídios é o acido – N-acetil-neuramínico, também chamado ácido siálico. Os gangliosídios perfazem cerca de 6% da substancia cinzenta do cérebro e eles estão presentes em pequenas quantidades na membrana da maioria dos tecidos animais não-neurais. 5 Explique a importância dos glicoesfingolipídios na superfície dos eritrócitos no sistema ABO. Os glicoesfingolipideos participam do processo de reconhecimento celular a partir do tipo de oligossacarídeo presente na sua molécula que fica exposto na superfície celular, definindo assim os tipos sanguíneos A, B e O. 7 Quanto aos esteróides: a) quais suas funções? ESTERÓIS: sua estrutura é um núcleo esteróide consistindo de quatro anéis fundidos, três com seis átomos de carbono e um com cinco. O colesterol é o mais importante esterol nos tecidos animais. Os esteróis de todas as espécies são sintetizados a partir de unidades simples de isopreno. Em adição ao seu papel de constituinte da membrana, os esteróis servem como precursores para uma variedade de produtos com atividades biológicas específicas. Os ácidos biliares têm uma cadeia lateral hidrofílica que emulsiona gorduras. Uma grande variedade de hormônios esteróis são também produzidas a partir do colesterol. Os esteróis também funcionam como sinalizadores celulares. b) explique seu papel como sinalizadores celulares, entende-se: hormônios: Os maiores grupos de hormônios esteróides são os 5-trifosfato provoca a liberação de Ca2+ seqüestrado nos compartimentos ligados à membrana da célula. componentes das membranas plasmáticas de todas as células eucariotas.hormônios sexuais masculinos e femininos e os hormônios do córtex adrenal. onde se unem às proteínas receptoras altamente específicas e desencadeiam transformações na expressão gênica e no metabolismo. Todos esses hormônios contem um núcleo esteróide intacto. dispara respostas hormonais e a ativação de varias enzimas dependentes de Ca2+.4. A deficiência de vitamina A provoca uma variedade de sintomas nas pessoa e nos . concentrações muito baixas desses são suficientes para produzir seus efeitos nos tecidos-alvo. a proteína quinase C que transfere grupos fosfatos do ATP para varias proteínas citosólicas. Eles são produzidos em um tecido e transportados pela corrente sanguínea para tecidos-alvo. alterando desta forma suas atividades enzimáticas. cortisol e aldosterona. O inositol-1. O fosfatidilinositol e seus derivados fosforilados. O diacilglicerol liga-se a uma enzima e a ativa. Devido à afinidade muito alta desses receptores pelos hormônios. servem como reservatório de moléculas mensageiras que são liberadas no interior das células quando certos sinais extracelulares interagem com receptores específicos na membrana plasmática. c) podem ser precursores de que moléculas (3 exemplos no mínimo) Vitamina A: é um pigmento essencial para a visão. xeroftalmia. MEMBRANAS 1 Reconheça a função das proteínas. Tay-Sachs: falta da enzima lisossômica hexosaminidase. esterilidade em machos e cegueira noturna. As proteínas servem de canal entre o meio extra e intracelular facilitando a passagem de produtos não transportados pela . Vitamina K: a vitamina K age na formação da protrombina. que inclui pele seca. Vitamina D: é o precursor de um hormônio essencial para o metabolismo do cálcio e do fosfato. Cite as enzimas e suas doenças relacionadas aos lipídios. lipídios e carboidratos nas membranas biológicas. desenvolvimento e crescimento retardado.25-diidroxicolecalciferol que regula a absorção de cálcio no intestino e o equilíbrio entre liberação e deposição de cálcio e fósforo nos ossos. mas é o precursor da 1. Lembrado simplesmente q ambos participam da composição da membrana. uma proteína do plasma sanguíneo essencial na formação do coagulo sanguíneo. quando devido à um problema genético essas enzimas não é produzida corretamente esses esfingolipídios tendem a se acumular nas membranas causando diversas doenças. seus arranjos dão flexibilidade e todas as outras características das membranas tais como a de reconhecimento celular. membranas mucosas secas. O metabolismo dos esfingolipideos de membranas depende muito das enzimas envolvidas em sua degradação. 8. Vitamina E: é um nome coletivo para um grupo de lipídios intimamente relacionados chamados tocoferois. Os lipidios formam uma bicamada apolar que permite a passagem de diversas partículas pelo processo de difusão. A deficiência de vitamina D provoca raquitismo. que tem a capacidade de prevenir o dano oxidativo aos lipídios das membranas celulares.animais experimentais. Niemann-Pick: defeito na enzima hidrolítica esfingomielinase. forma-se normalmente na pele. OK. mas não é biologicamente ativa. A vitamina D3 também chamada colecalciferol. tornando-o mais estável.. são extrínsecas. Destacar as interações entre eles e a água. 5 Descreva o que são proteínas periféricas e integrais e suas classificações. permeabilidade seletiva. 2 Como podem se apresentar os carboidratos nas estruturas dos glicoconjugados nas membranas biológicas.bicamada lipídica. . agrupando-se com suas porções hidrofóbicas se contactando mutuamente e seus grupos hidrofílicos interagindo com a água q o cerca. Poderão ser encontradas em forma de micela. As proteínas periféricas. removíveis apenas com agentes que interferem nas interações hidrofóbicas. Eles estão ligados covalentemente a lipídios e proteínas formando respectivamente glicolipideos (componente de bicamada lipídica) e glicoproteinas ( componente do glicocálice). Propriedades: flexibilidade. núcleo hidrofóbico formado pelas caudas dos lipídios. muito firmemente associadas com a membrana. 3 Descreva o modelo do mosaico fluido de membranas e sua importância. associam-se a membrana por forças eletrostáticas e pontes de hidrogênio com os domínios hidrofílicos das proteínas integrais e com os grupos cabeça polares dos lipídeos de membranas e são de fácil remoção. Esse modelo permite a célula uma maior mobilidade. realiza diversas atividades através das estruturas aderidas à superfície. solventes orgânicos ou desnaturantes. bicamada e lipossomos. capacidade de fusão com outras membranas. . E os carboidratos compõem o glicocálice. cabeça polar voltada pra fora. como detergentes. Lembrando q o agregado reduz a quantidade da superfície hidrofóbica exposta à água. 6 Relacione as propriedades das membranas e seus componentes. estrutura extracelular que de reconhecimento. 4 Explique o comportamento dos lipídios em uma solução aquosa. Quando misturados com a água os lipídios formam agregados espontaneamente. O modelo mosaico fluido é definido por uma bicamada lipídica com extremidades polar e interior apolar onde proteínas e lipídios individuais se deslocam relativamente livre pela membrana graças às interações não covalentes com a membrana. difusão facilitada. As integrais são intrínsecas.. podendo sofrer fusão e se reorganizar quando conveniente. como transporte ativo. proteínas conjugadas ou não. . Infecção por vírus – a membrana do vírus se combina com estruturas especificas de reconhecimento da membrana e se funde a ela. Ex: exocitose quando a célula vai secretar algo através de uma vesícula. Transporte ativo primário: utiliza transportadores alimentados com energia para transportar moléculas CONTRA o gradiente de concentração. Fecundação – o espermatozóide funde sua membrana com a do óvulo. Há vários eventos que ocorrem com a fusão de membranas. e quando ela volta traz consigo “de carona” a molécula que realmente interessa. servindo para reconhecimento celular.. sem gasto de energia. 9. o transportador primeiro joga uma outra pra fora. com a diferença de que a passagem é através de canais protéicos. 8 Descreva os tipos de transporte através de membranas. esfingolipídios. Difusão simples: usa simplesmente a força de difusão osmótica. É a historia das glicoconjugadas cuja especificidade ta justamente na parte do açúcar. inserindo seu material. esteroides. encaixe de anticorpos. Transporte ativo secund: igual ao primário. As proteínas periféricas associam-se reversivelmente. Destaque o uso de transportadores e a difusão facilitada. Destaque os eventos onde isto ocorre. Vai haver uma osmótica força para essa molécula voltar e equilibrar a concentração. Qual a importância do processo de fusão de membranas. A passagem é através da matriz lipídica. São “presas” na estrutura da membrana. 7 Cite e explique a importância de proteínas de membrana relacionadas a processos de reconhecimento celular. passando moléculas que não passariam pelos lipídios. fundindo uma parte dela própria pra fazer uma vesícula. a diferença é que ao invés de pegar diretamente a molécula que interessa. LEMBRAR: as proteínas integrais são preferencialmente hidrofóbicas.Componentes: fosfolipídios. a membrana dessa vesícula se funde com a da célula e joga o conteúdo pra fora. Endocitose – a célula engloba algo. carboidratos ligados a lipídios ou proteínas. Dif facilitada: semelhante à simples... compostas pos aminoácidos apolares. . no ATP e. O ATP (adenosina trifosfato) é o transportador central de energia química das células. por exemplo. entre os próximos tem-se ligação anidro do ácido fosfórico. São elementos químicos essenciais na resposta celular a hormônios e outros estímulos extracelulares. A ligação dos três fosfatos se dá a partir da extremidade 5’ da ribose.1 Bases púricas (adenina e guanina) apresentam 2 anéis em sua estrutura já as pirimídicas apresentam apenas um anel. constituem as moléculas de DNA e RNA. A citosinina também apresenta uma diferença: contém um radical amina a mais. 2 Destacar as diferenças estruturais entre nucleotídeos púricos e pirimidínicos. NAD. 2. conferindo assim ao ATP o título de moeda de barganha energética. principalmente. + As bases púricas possuem um leve enrugamento enquanto as bases pirimídicas são planas 3 Reconhecer as diversas funções dos nucleotídeos. moedas de troca energética como. lembrando que a timina presente apenas no DNA apresenta um radical metil ao contrario dos demais. FAD) e mensageiros secundários celulares(AMPc). Como subunidades dos ácidos nucléicos eles transportam a informação genética ( DNA e RNA) e sintetizam proteínas ( RNAs). Formado por adenosina. Os nucleotídeos desempenham um conjunto de diversas funções importantes nas células. ribose e três moléculas de fosfato o ATP se mostra como uma estrutura de certa forma instável no que se refere a repulsão dos fosfatos. São também os transportadores primários de energia química nas células ( ligados a fosfatos formando ATP. CTP e outros) componentes estruturais de muitos co-fatores enzimáticos ( acetil COA. GTP.QUÍMICA DE NUCLEOTÍDEOS 1 Reconhecer a importância dos nucleotídeos. Quanto mais perto da ribose mais energia a ligação vai liberar. Funcionam ainda como cofatores enzimáticos e intermediários metabólicos. Os nucleotídeos participam de uma variedade de etapas metabólicas na célula. tal energia utilizada para mantê-los unidos é obtida pelo organismo após a retirada de um daqueles. 4 Reconhecer o ATP como molécula de barganha energética . Citar exemplos de eventos bioquímicos em que estão envolvidos. Com o primeiro fosfato se realiza uma ligação ester. . o nucleoTIDIO se chama "desoxiadenosina-5' fosfato" 6 Reconhecer as forças de estabilização entre nucleotídeos de moléculas diferentes e dentro de uma mesma molécula As bases de um nucleotídeo unem-se covalentemente por meio de uma ligação n-glicosídica ao carbono 1´ da pentose. o nucleoSIDIO pode ser classificado: Com ribose . Os nucleotídeos sucessivos do DNA e RNA são ligados covalentemente por meio de pontes de grupos fosfato. juntando com o fosfato fica assim ex: se o fosfato tiver no C5 da adenina. este é logo reconhecido como estranho e removido por um sistema de . Quando a citosina se transforma em uracila no DNA. e o fosfato está esterificado( ligação ester) ao carbono 5´ da pentose.. . como exemplo a desaminaçao da citosina formando a uracila.5. Acontece que a reação de transformação da citosina em uracila é um processo que ocorre com um número muito grande de citosina ( cerca de 107 citosinas em 24hrs).. Com dexoxiribose .3’ no DNA e RNA A extremidade 5’ sempre contem um grupo fosfato e na extremidade 3’ tem. Olhando só o açúcar e a base nitrogenada. Reconhecer a nomenclatura dos nucleotídeos quanto aos seus componentes estruturais.adenina+desx=desoxiadenosina . guanina+ribose=guanosina.. 8 Porque o DNA tem timina e não uracila? Nucleotídeos e ácidos nucléicos sofrem transformações não enzimáticas que costumam ser muito lentas. aí vai. guanina formando xantina e a metilação da citosina formando timina. Para o DNA na dupla hélice o pareamento de bases complementares é formado por pontes de hidrogênio dentro de hélice (A T – 2 pontes. desoxi-numseiquelá. C G – 3 pontes) e os esqueletos hidrofílicos açúcar – fosfato são localizados no exterior. considerado então o final da cadeia.... 7 Reconhecer o sentido de síntese de 5’.adenina+ribose=adenosina . em que o grupo fosfato de um nucleotídeo( que está no carbono 5’) une-se ao grupo 3´...se uma hidroxila onde pode ser adicionados mais nucleotídeos..hidroxila do nucleotídeo seguinte por uma ligação fosfodiéster. isômeros óticos. Nas proteínas. Ao longo de milênios os pares CG deixariam de existir. todos os aminoácidos são encontrados na configuração L. ou enantiômeros. aromáticos. polares positivamente carregados. o reconhecimento das uracilas não-reparadas levariam às alterações permanentes de seqüência quando fossem pareadas com adeninas durante a replicação. 2. Todos os aminoácidos (exceto a glicina. . polares sem carga. A configuração D pode ser vista apenas em alguns antibióticos e em paredes celulares bacterianas. e polares negativamente carregados. As duas formas de cada par são denominadas estereoisômeros. que possui um H como radical. De acordo com o radical. 9 Reconhecer a existência de precursores de nucleotídeos AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS 1. Reconhecer os tipos de isomeria que os aminoácidos apresentam. A desaminação da citosina levaria gradualmente a um decrecimo nos pares GC e um aumento dos pares AU. os aminoácidos podem ser classificados em apolares. Classificar os aminoácidos de acordo com o radical.reparo. Se o DNA normalmente contivesse uracila. portanto não tem os quatro ligantes diferentes) apresentam isomeria ótica. Saber a fórmula geral dos aminoácidos e a localização dos grupos: amino e carboxílico. 3. tirosina. Apolares: glicina. glutamato 5. São muito importantes na estabilização da tripla hélice do colágeno. A hidroxiprolina e a hidroxilisina são aminoácidos presentes no colágeno. haverá um 3º pK. valina. Estes resíduos são resultam da hidroxilação de prolina e de lisina. As abreviações vêm do nome em inglês. aromáticos. como hidroxiprolina. usar os dois pKs mais ácidos. Para calcular o ponto isoelétrico de um aminoácido basta fazer a media entre os seus dois pKs. 6. glutamina Polares com carga positiva: lisina. Já a desmosina é encontrada na elastina. Identificar os aminoácidos apolares. monocarboxílicos. no caso de o aminoácido ter caráter acido. O que se deve fazer então é. metionina Aromáticos: fenilalanina. histidina Polares com carga negativa: aspartato. arginina e histidina. hidroxilisina. Saber que os nomes dos aminoácidos podem ser indicados pelas três primeiras letras ou unicamente por uma das letras do alfabeto. Se o aminoácido for básico (caso apenas da lisina. Calcular os pontos isoelétricos dos aminoácidos monoamino. dicarboxílicos a partir de seus pKs. isoleucina. monocarboxílicos e monoamino. arginina. já que os polares sem carga também têm caráter ácido). e a importância dos mesmos na estrutura e função das proteínas. treonina. 7. alanina. não podendo ser encontradas em muitas outras proteínas. etc.4. Reconhecer alguns aminoácidos raros. cisteína. Se o radical também se ionizar. polares sem carga e polares com carga positiva e negativa. desmosina. triptofano Polares sem carga: serina. . prolina. deve-se então usar os dois pKs mais básicos. leucina. asparagina. Ela resulta da ligação cruzada de quatro cadeias laterais de lisina (de quatro cadeias separadas de elastina) formando assim uma rede elástica de extensamente interconectada. dando assim elasticidade ao tecido conjuntivo. diamino. ) . ou até estando em duas cadeias diferentes) elas podem formar uma ponte dissulfeto (uma ligação covalente formada pelo grupo sulfidrila (-SH)) e formar uma cistina pela redução dos dois resíduos de cisteína. Mostrar a reação de formação de cistina a partir da cisteína. Quando em solução básica. Indicar porque a tirosina e o triptofano servem para determinar a presença de proteínas em uma solução. a tirosina e o triptofano estão presentes em grande parte das proteínas. 9. sendo o pico de absorção aproximadamente 280 nm. A tirosina e principalmente o triptofano são usados para detectar a presença de proteínas pois absorvem grande quantidade de luz ultravioleta. Além disso. 10. Na presença de uma solução ácida. Explicar o comportamento de um aminoácido na presença de soluções ácidas e de alcalinas.8. os aminoácidos fica desprotondo (liberam os seus H + . o aminoácido fica protonado. Quando 2 cisteínas são aproximadas (mesmo podendo estar separadas por muitos aminoácidos na seqüência primária. Escrever a reação de formação de uma ligação peptídica. lembrando a curva de dissociação de um ácido monoprótico. Nesse ponto. o aminoácido encontra-se principalmente como um íon dipolar (ponto isoelétrico).11. então. a espécie predominante é a totalmente protonada. Explicar as curvas de titulação dos aminoácidos. a remoção do hidrogênio da carboxila está completa. Ela pode.e um grupamento NH3+. numa outra inflexão. com a remoção do hidrogênio do NH 3+. Num pH muito baixa. Nesse pH. Neste instante. possuindo um grupamento COO . O pH no ponto médio desse estágio é o pKa (ou pK 2) do grupamento amino. Quando a titulação está completa. O próximo ponto importante aparece um pouco depois. estão presentes concentrações equimolares da forma doadora de prótons (COOH) e da forma receptora de prótons (COO-). É então iniciada a 2ª fase da titulação. correspondendo cada um à desprotonação de cada grupo. o pH é igual ao pKa (do grupo carboxila). Cada um pode ser analisado individualmente. ser quebrada por hidrólise. 12. No ponto médio do 1º estágio (no qual o grupo carboxila perde o seu próton). A ligação peptídica é formada liberando uma molécula de água. a forma predominante do aminoácido é a desprotonada. com os grupamentos COO. . A curva de titulação apresenta 2 (ou 3 se o R também se ionizar) estágios distintos.e NH2. 14. todos os resíduos de aminoácidos cujos nomes terminam em –ina. com exceção do aminoácido –C terminal. todas as seqüências de aminoácidos são lidas do N. Por convenção. uma glicina e uma leucina –C terminal é denominado valilglicileucina. Ok . Assim. a extremidade amino livre da cadeia peptídica é escrita à esquerda. um tripeptídeo composto de uma valina –N terminal. -ico ou –ato têm as terminações alteradas para –il. Por exemplo. Saber que as proteínas são polipeptídeos. número de resíduos de aminoácidos. Quando é dado um nome a um polipeptídio.para o C-. que variam entre si quanto ao peso molecular. número de cadeias polipeptídicas e composição de aminoácidos. e a extremidade carboxila livre à direita. -ano. Identificar a nomenclatura dos peptídeos e dar exemplos.13. Reconhecer que existem dois grandes grupos de proteínas. Essas proteínas são classificadas de acordo com a natureza química de seu grupo prostético. 3. A ligação peptídica tem um caráter parcial de dupla ligação:mais curta que a simples. 4. Já os carbonos alfa rotacionam livremente. A organização das proteínas globulares pode ser estudada através da estrutura primária. 2.15. terciária e quaternária. Por exemplo. o que permite à cadeia polipeptídica assumir uma série de conformações diferentes. Entender que as proteínas globulares são estudadas através de quatro níveis de organização estrutural. Ela se refere à seqüência dos aminoácidos que formam a proteína. secundária. existem proteínas que possuem outros componentes químicos permanentemente associados além dos aminoácidos. Saber o que se considera como estrutura primária de uma proteína. portanto rígida e planar. Essas proteínas são chamadas proteínas conjugadas. Entretanto. e as metaloproteínas contêm um metal específico. A estrutura primária e a estrutura mais básica de uma proteína. . as lipoproteínas contêm lipídios. A porção não-aminoácida de uma proteína conjugada é denominada grupo prostético. ESTRUTURA PROTEICA 1. Explicar porque as ligações peptídicas são rígidas e planares e que os carbonos alfa rotacionam livremente entre duas ligações peptídicas. as solúveis (globulares) e as estruturais (fibrosas). Definir proteínas conjugadas e dar exemplos. as glicoproteínas contêm açucares. Proteínas simples contêm apenas resíduos de aminoácidos. Ela é estabilizada por várias pontes de hidrogênio entre os oxigênios da carbonila e os hidrogênios da amida. Aminoácidos raros podem ser incorporados à proteína mesmo após a tradução. Exemplo disse é a tripsina. Outro aminoácido raro. As superfícies das beta-folhas parecem dobradas. que é liberada inativa para evitar a digestão do próprio organismo. A alfa-hélice é uma estrutura em espiral. Entender que a estrutura terciária é uma forma tridimensional de arranjo protéico que envolve interação entre os radicais dos diferentes aminoácidos que formam a proteína. 6. sendo ativada apenas quando necessário. Entender que as proteínas podem sofrer modificações póstradução para incorporação de aminoácidos raros. Exemplos disso são a hidroxiprolina e a hidroxilisina incorporadas ao colágeno (a hidroxiprolina também existe na elastina) pela hidroxilação da prolina e da lisina presentes inicialmente na estrutura.5. Reconhecer as principais formas de estruturas secundárias apresentadas pelas proteínas (α-hélice. 9. formando assim ligações cruzadas. muitas vezes para evitar danos ao organismo. a desmosina. 7. Algumas proteínas são sintetizadas na forma de precursores inativos. Já a betacurvatura revertem a direção de uma cadeia polipeptídica. é incorporada à elastina após a tradução. Saber o tipo de ligação que se forma entre os grupos amino e carboxílico das ligações peptídicas para estabilizar a estrutura secundária. Saber que muitas proteínas são sintetizadas na forma de precursores inativos. . Formam-se pontes de hidrogênio entre os grupos amino e carboxílico. pela união covalente de quatro lisinas (de quatro cadeias separadas de elastina). 8. A folha beta-pregueada ou conformação beta é uma estrutura na qual todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos nas pontes de hidrogênio. folha β-pregueada ou conformação β e β-curvatura). por exemplo. normalmente também são adjacentes na conformação final da proteína dobrada. As alfahélices e as beta-curvaturas. Ela é organizada de maneira que as cadeias laterais hidrofóbicas ficam enterradas no centro da estrutura. Definir motivo ou estrutura supersecundária. As estruturas supersecundárias são produzidas pelo agrupamento das cadeias laterais de elementos estruturais secundários adjacentes. Modificações protéicas pós-traducionais OK (respostas xerocada) . como na hemoglobina. Domínios são unidades funcionais fundamentais de uma proteína.A estrutura das proteínas globulares é muito compacta. Muitas proteínas consistem de mais de uma cadeia polipeptídica. enquanto as hidrofílicas geralmente são encontradas na superfície da molécula. 10. ou cooperativamente. que é estruturalmente independente dos outros domínios. ligações iônicas). 13. Cada domínio tem características de uma proteína globular pequena. Calcular o peso molecular aproximado de uma proteína considerando o peso médio dos aminoácidos. Conceituar estrutura quaternária de uma proteína e entender o papel funcional das mesmas. O arranjo dessas cadeias é a estrutura quaternária. pontes de hidrogênio. O peso médio dos aminoácidos é 110 Kda. O centro de um domínio normalmente é formado pela combinação de estruturas supersecundárias. 11. 12. As subunidades podem trabalhar independentemente. onde a ligação do oxigênio a uma unidade aumenta a afinidade das outras ao oxigênio também. Saber o que significa o termo domínio de uma proteína. que são adjacentes na seqüência de aminoácidos. As subunidades são mantidas juntas por interações não-covalentes (interações hidrofóbicas. Demonstrar que a glicosilação é um processo que envolve a participação do retículo endoplasmático e do complexo de Golgi. A proteólise especifica é o mecanismo pelo qual os zimogênios são ativados. .1. Indicar os principais tipos de oligossacarídeos presentes nas glicoproteínas. gerando importantes radicais funcionais. proteína integral com face voltada para o interior do ER. Demonstrar como vários aminoácidos podem sofrer modificações após a sua incorporação às proteínas. ele se liga a uma partícula de reconhecimento do sinal (SRP) cessando a tradução. O ribossomo é encaminhado para um translocon. e assim pode ser secretada. Explicar a biossintese de glicoproteínas com oligossacarídeos N-ligados. se dirige para o complexo de golge onde por proteólise um peptídeo interno de conexão é retirado. Mostrar detalhadamente todas as etapas envolvidas na formação de uma proteína para exportação. 5. na insulina (hormônio ativo). 2. Pelo ribossomo livre no citoplasma inicia-se a tradução. A proteína agora está pronta para chegar à sua estrutura final e ser secretada pelo complexo de golgi. Ao ser produzido o peptidio sinal hidrofóbico. Terminada a tradução a peptidase sinal. 4. exclui o peptídio sinal da proteína. Explicar o mecanismo de ativação de zimogênios. 3. A preproinsulina é transportada para o ER onde sofre o processo de clivagem e perde o peptidio sinal sendo assim transformada em préinsulina. após a clivagem a préinsulina se dobra afim de formar as pontes disulfeto corretas. Esse complexo se move até o reticulo endoplasmático rugoso (ER). 7. 6. O bloqueio da tradução causado pelo SRP é removido e a passagem do translocon é destapada para permitir a entrada da proteína nascente. deixando dirigir outros ribossomos ao ER. receptor de ribossomos que faz uma comunicação entre o meio externo e interno. Entender como a preproinsulina se transforma em proinsulina e finalmente. onde se liga a um receptor de SRP localizado na face externa da membrana do ER. Acontece com a clivagem de uma ou mais ligações peptídicas por enzimas especificas. Ex clássico: um dos sinais do infarto das células do miocárdio é a presença no sangue de quantidades grandes de uma determinada enzima dessas células. 3. Ok? QUÍMICA DE CARBOIDRATOS .IV. e coloca-se um campo vertical que faz as proteínas sejam arrastadas pra baixo. que são misturas de proteínas com mesmo pI mas peso diferente. estudos qualitativos e quantitativos podem revelar diversos detalhes sobre os estado e funcionamento do organismo. proteômica é o estudo das diversas proteínas sintetizadas por um organismo suas funções nele. afinidade e outras propriedades. Depois se coloca essa tira horizontalmente em cima de um retângulo cheio de gel. tratamento e prevenção de doenças. Definir o termo: proteômica. Identificar como a proteômica pode ajudar no diagnóstico. Saber que as proteínas podem ser separadas de acordo com suas propriedades. que consiste em colocar mistura de proteína numa tira graduada com pH e botar um campo elétrico pra arrastar ela e precipitá-la no seu pH específico. Entender que as proteínas podem ser separadas e caracterizadas por técnicas de eletroforese mono. fazendo com fiquem varias faixas.Como as proteínas são a linguagem principal de expressão das células. .Analogamente à genômica. . assim como suas relações com os elos evolutivos 2. .Esse processo é o seguinte: geralmente se começa fazendo a eletroforese unidimensional. terminando assim a separação por pI e peso molecular.ok 4. Saber que as proteínas podem ser identificadas e seqüenciadas por espectrometria de massa. Métodos de isolamento e purificação de proteínas 1. como tamanho.e bidimensional. . 5. As mais pesadas ficam pra trás. carga. enquanto as mais leves vão mais pra frente. poliidroxialdeído ou poliidroxicetonas cíclicos. 4. 3. Os mais abundantes são os dissacarídeos. 2. cinco. Os monossacarídeos. uma cetotriose. A classificação D e L vão estar relacionadas com a posição da penúltima hidroxila. e a diidroxicetona. Se o grupo carbonila está em uma das extremidades da cadeia carbônica (um aldeído). Os monossacarídeos mais simples são as duas trioses com três carbonos: o gliceraldeido. Classificar os carboidratos de acordo com o número de unidades monossacarídicas que apresentam. se o grupo carbonila está em qualquer outra posição (uma cetona) é chamado de cetose. predominantemente. Classificar os monossacarídeos de acordo com o número de átomos de carbono e de acordo com a função aldeídica ou cetônica . .. q n necessariamente desviam o plano da luz para esquerda ou direita. Por convenção uns enantiomeros são chamados de isômeros D e outros de isômeros L. denominadas glicosídicas.Objetivos: 1. Identificar as séries D e L das aldoses e das cetoses. ou açucares simples. para a esquerda será L. Sua oxidação é a principal via metabólica fornecedora de energia para a maioria das células não-fotosintéticas. Já aqueles q possuem mais de 20 unidades monossacarídicas são chamados de polissacarídeos. ou substancias q liberam esses compostos por hidrolise. consistem em uma única unidade poliidroxialdeído ou cetona. o monossacarídeo é uma aldose. Excetuando a diidroxicetona todos os monossacarídeos possui um ou mais carbonos quirais. Polímeros insolúveis funcionam como elementos estruturais das paredes celulares de bactérias e vegetais e nos tecidos conjuntivos de animais. Os oligossacarídeos são compostos de cadeia curtas de unidades monossacarídicas unidas entre si por ligações características. Também podem servir de lubrificantes das articulações esqueléticas e participam do reconhecimento e da coesão entre células. para a direita será D. seis e sete átomos de carbono são chamados respectivamente de tetroses. pentoses. Os carboidratos são. Conceituar carboidrato. formadas por duas unidades monossacarídicas.. Os monossacarídeos com quatro. uma aldotriose. . Lembrando q hemiacetais são o produto de um grupo aldeído ou cetona reagido com um álcool ao longo da cadeia e anômeros são monossacarídeos q diferem apenas na configuração ao redor do carbono hemiacetal. . predominantemente. Em soluções aquosas as aldotetroses e todos os monossacarídeos com cinco ou mais átomos de carbono na cadeia ocorrem. 6. Dois açucares q diferem apenas na configuração ao redor de um único átomo de carbono são chamados de epímeros. D-ribose. Dglicose. Saber o que são epímeros e exemplificar. Reconhecer as estruturas dos seguintes monossacarídeos: D-gliceraldeido. onde “n” é o numero de carbonos assimétricos. D-galactose e D-manose. 8. A d-manose e a d-galactose são epímeros da d-glicose. esse carbono da carbonila é chamado de carbono hemiacetal ou anômerico. Olhe a figura na Xerox. como estruturas cíclicas nas quais o grupo carbonila forma uma ligação covalente com o oxigênio de um grupo hidroxila ao longo da cadeia. O numero de isômeros possíveis de um monossacarídeo segue a formula 2 n. tem direitinho lah 7. Olhe na Xerox . Os monossacarídeos apresentam carbonos assimétricos q ora desviam o plano da luz para esquerda ora para direita.D-gliceraldeido L-gliceraldeido 5. dihidroxiacetona. Explicar porque os monossacarídeos apresentam isomeria ótica e o número de isômeros possíveis quando um novo carbono assimétrico for introduzido no monossacarídeo. D-frutose. Mostrar que os monossacarídeos em solução aquosa apresentam estruturas cíclicas do tipo piranosídica ou furanosídica.. Estando na forma cíclica um monossacarídeo pode conter dois tipos de configurações ao redor do carbono hemiacetal. nos quais um grupo hidroxila no composto original é trocado por um outro grupo substituinte. ou um átomo de carbono é oxidado a acido carboxílico. Explicar o fenômeno de mutarrotação dos monossacarídeos e os dois tipos de isômeros possíveis de serem encontrados em solução aquosa. 10. A interconverção dos anômeros α e β é chamada de mutarrotação. Mostrar que os monossacarídeos podem sofrer reações de oxidação. Saber escrever uma reação de formação de uma ligação glicosídica. a galactose e a manose existe um grande numero de seus derivados. 11. 9. Em adição às hexoses simples como a glicose. que são definidas assim devido a semelhança com os compostos pirano e furano respectivamente. aminação. essas duas formas são denominadas anômeros α e β. .Depois de formada a ligação hemiacetal os monossacarídeos poderão adquirir duas formas. a piranosidica e a furanosidicas. desidrogenação e esterificação. Celulose: É um homopolímero linear e não-ramificado. maltose e celobiose. Os Polissacarideos podem ser chamados de homopolissacarideos quando possuem apenas um único tipo de unidade monomérica ou heteropolissacarideo. sacarose. nãoramificadas de unidades de D-glicose conectadas por ligações (α1_4). O primeiro consiste de cadeias longas. de 10 mil a 15 mil unidades de D-Glicose. do glicogênio e da celulose. Definir o termo glicosaminoglicano. Explicar as estruturas do amido. a amilose e a amilopectina.12. Lactose: galactose c1beta . Amido: Contém dois tipos de polímeros da glicose de alta massa molecular. Glicogenio: Também é um polímero de subunidades da glicose porém mais intensamente ramificado e mais compacto q o amido. A diferença mais importante é que na celulose as unidades de glicose tem configuração β e são unidas por ligações glicosídicas do tipo (β1_4). Identificar os componentes e o tipo de ligação glicosídica encontrada nos seguintes dissacarídeos: lactose. A amilopectina diferente da amilose é altamente ramificada. 15. Ambos podem ser ramificados ou lineares.glicose c4 alfa Sacarose: glicose c1alfa – frutose c2 alfa Maltose: glicose c1alfa glicose c4 alfa Celobiose: glicose c1beta glicose c4 alfa 13. Classificar os polissacarídeos de acordo com os tipos de resíduos glicosídicos que apresentam. 14. . qd cotêm dois ou mais tipos diferentes de unidades monoméricas. onde um deles é sempre a N-acetilglucosamina ou a Nacetilgalactosamina. Diferenciar glicoproteína de proteoglicano. 17. Reconhecer as estruturas dos principais glicosaminoglicanos e saber suas principais funções e locais de ocorrência. forma a matriz extracelular dos tecidos animais. ACIDO HIALURÔNICO: contem unidades alternada de ácidos D.hialurônico e N-acetilglicosamina. Alguns proteoglicanos ainda podem estar ancorados na membrana. Mostrar como os proteoglicanos interagem com as superfícies celulares. resistindo à compressão e preenchendo espaços. Além disso. Os glicosaminoglicanos estão ligados a proteínas extracelulares pra formar o proteoglicanos. 16. onde o mais atraído é o sódio que traz com ele moléculas de água. ativar ou guiar a migração celular através da matriz. e ainda. O padrão característico das unidades sulfatadas e não-sulfatadas nos glicosaminoglicanos estabelece um reconhecimento especifico por uma variedade de proteínas ligantes q se associam eletrostaticamente com essas moléculas. nos quais uma ou mais cadeias de glicosaminoglicanos estão ligados covalentemente a uma proteína de membrana ou a uma proteína secretada. 19. estrutura dos peptídeosglicanos e dos Proteoglicanos: São macromoléculas da superfície da célula ou da matriz extracelular. os proteoglicanos têm a função de dar rigidez a matriz. podem bloquear. podendo se ligar a fatores de crescimento e a outras proteínas servindo como sinal para as células. Proteoglicanos são proteínas extracelulares ligadas a glicosaminoglicanos (estruturas que possuem um dos açúcares aminados e normalmente sulfatados). Peptídiosglicanos: consiste de um heteropolímero lineares com unidades alternantes entrecruzados por peptídeos pequenos. Eles também podem formar géis que atuam como um filtro para regular a passagem de moléculas através do meio extracelular. . Essa capacidade dos glicosaminoglicanos de atrair cátions e água confere aos proteoglicanos a função de dar a matriz extracelular uma característica hidratada. Em alguns glicosaminoglicanos. e por isso acabam atraindo uma nuvem de cátions.É uma família de polímeros lineares compostos por unidades repetitivas de dissacarídeos. uma ou mais das hidroxilas do açúcar aminado estão estereficadas com sulfato. Explicar a proteoglicanos. 18. Os glicosaminoglicanos possuem alta quantidade de carga negativa. Indicar as formas de ligação entre proteína e carboidratos. compondo sítios altamente específicos para o reconhecimento e a ligação de alta afinidade com outras proteínas. 20.As frações oligossacaridicas das glicoproteinas são menos repetitivas. Podem ser O –ligação ou N-ligação . elas são ricas em informações.
Report "Objetivos respondidos (Biomoléculas I, II, III, IV e V, e Me"