Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno.Son compuestos cristalinos que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico débil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminoácidos y se considera que son neutros. Estas son las características generales, naturalmente aparecen excepciones como el que en la molécula existe algún tipo de ácidos más, que da lugar a los denominados aminoácidos ácidos, o que prestan algún grupo amino más, los denominados aminoácidos básicos, o que incluso incorporan en la estructura molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan aminoácidos azufrados, o que en lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una configuración cíclica en la que se sitúan los aminoácidos aromáticos y los denominados aminoácidos de cadena, así como también, que la posición del grupo no sea en a. Finalmente la prolina, que en realidad no es un a-aminoácido, pues el carbono adyacente al de la función carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolina es un iminoácido. Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano de luz polarizada en diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levógiros o L, y los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrógiros o D. En la naturaleza encontramos una mezcla de ambos que se denomina racémica, pero los aminoácidos que forman las proteínas son, la gran mayoría, L. Figura 1: Esquema de los aminoácidos como precursores de otras moléculas. Tomado de "Bioquímica" (E. Herrera) Los aminoácidos son los precursores de otras moléculas de gran importancia biológica que son las proteínas. La unión de aminoácidos da lugar a la formación de péptidos que se denominan dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos, octapéptidos o polipéptidos, si en su formación intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un número cualquiera superior. La unión de polipéptidos entre sí da lugar a la formación de proteínas. Funciones de los aminoácidos Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas, pero para cada proteína, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminoácidos, es diferente. El número de secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de proteínas diferentes. Tabla 1: Funciones de las proteínas En general, todos los nombres de aminoácidos tienen la terminación -ina lo que indica una relación con el grupo amina. Algunos aminoácidos conocidos, como por ejemplo, la fenilalanina, forman parte esencial de los neurotransmisores, tanto en el cerebro como fuera de él. La metionina y el triptofano son componentes esenciales del hígado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por la glándula tiroides. Biosíntesis de los aminoácidos Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. Hay que destacar que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede sintetizar sólo algunos aminoácidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar aquellos aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas. Esos aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la especie, sino porque deben estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios. La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución. etc. etc. actúan como combustible y precursores metabólicos. por cuanto incorpora al organismo mecanismos de fortalecimiento ante previsibles compromisos extra. afecciones renales. son distribuidos por las células para su posterior utilización. alteraciones en el tracto gastrointestinal. sean éstos derivados de circunstancias especiales o de inevitables decadencias de las funciones orgánicas derivadas de la edad. es decir.) o cerebrales (estrés. hepatitis. deficiencias cerebrales o nerviosas. Una vez que llegan al hígado. El organismo no almacena el exceso de aminoácidos que provienen de la dieta. traumatismos o trastornos articulares y/o musculares. es decir. la ingesta de alimentos que contienen aminoácidos significa además un extraordinario recurso preventivo. Figura 2: Esquema sobre la visión general del metabolismo de los aminoácidos. Implicaciones funcionales de los aminoácidos En los períodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (desnutrición aguda o crónica. Por las mismas razones.) o demandas extras por razones mecánicas (atletas. Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. etc. exámenes.Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas señales que van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso. Herrera) .) se produce aumento en el consumo de los aminoácidos. lo que ocurre es que los transforma en intermediarios metabólicos comunes como son el piruvato. oxalacetato y a-cetoglutarato. ácidos grasos y cuerpos cetónicos. por lo que muchas veces conviene completar la dieta habitual por medio de la administración exogéna de los mismos. que los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa. a través de la corriente sanguínea. Tomado de "Bioquímica" (E. ácido-g-aminobutírico. Por otro lado también están los aminoácidos no proteicos que son un grupo formado por 150 aminoácidos. leucina. también pueden utilizarse como materia prima del metabolismo energético. son materia prima de proteínas y péptidos que cumplen diferentes funciones en nuestro organismo. Tabla 2: Tipos de aminoácidos en función de la cadena R. metionina. de hecho. especialmente. en los momentos en que el organismo más los necesita cuando se da una situación de disfunción o enfermedad. Los ocho aminoácidos esenciales son treonina. pero no para el adulto). ornitina. los aminoácidos se pueden clasificar siguiendo varios criterios en función de sus propiedades químicas y físicas. precursor de la vitamina ácido pantoténico. Los aminoácidos. intermediarios en el metabolismo de los aminoácidos. la homocisteina y homoserina. También existe otros aminoácidos pero son poco frecuentes. La citrulina. isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento. Por otro lado. son derivados de los aminoácidos corrientes.Clasificación de los aminoácidos Como ya hemos comentado de los 20 aminoácidos proteicos conocidos. pasan a una ruta . alrededor del 30% de los aminoácidos. D-alanina. triptófano. Por ejemplo. 8 son esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales. valina. lisina. No obstante. Se presentan en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada. la b-alanina. como ya hemos comentado. pero nunca en las proteínas y actúan como precursores en el metabolismo. Entre ellos encontramos a la 4-hidroxiprólina e hidroxilisina presentes en el colágeno y de la desmosina e isodesmosina presentes en la proteína fibrosa elastina. Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y. D-serina. En hongos y plantas superiores abundan la canavanina y la b-cianolanina. hidrógeno. Debido a su gran tamaño. Tabla 3: Categorías de proteínas. Por esto. envía los productos desaminados al ciclo de Krebs. Las proteínas son moléculas poliméricas (poli: muchos. su papel es fundamental. el grupo amino sería transferido a otra molécula o es eliminado para convertirlo en urea. las proteínas cumplen diferentes funciones: enzimas. etc. se pueden clasificar en dos grandes categorías. forman obligadamente soluciones coloidales. con características especiales que las distinguen de las soluciones de moléculas pequeñas. hormonas. por medición del N de la misma. los anticuerpos. cuando se dispersa a estas moléculas en un solvente adecuado. Por medio de la hidrólisis. el contenido de nitrógeno representa. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas.metabólica que. La eliminación de nitrógeno ocurre de dos maneras diferentes. Proteínas En animales superiores. trasportadores. No existe proceso biológico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias. proteínas globulares y proteína fibrosas. después de eliminar el nitrógeno de la molécula. pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Todas las proteínas contienen carbono. lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente en una muestra. término medio. constituidas por gran número de unidades estructurales que forman largas cadenas. Desde el punto de vista funcional. los aminoácidos. en el caso del hombre. Las proteínas resultan de la unión de moléculas de aminoácidos por medio de enlaces peptídicos. el 16% de la masa total de la molécula. las moléculas proteínicas son escindidas en sus monómeros. receptores de muchas células. Estructura molecular . oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Y cientos o miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína. las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes. pertenecen a la categoría de macromoléculas. meros: partes) de enorme tamaño. repetitiva. que puede adoptar la cadena polipeptídica. Estructura Secundaria A medida que la longitud de las cadenas va aumentando y en función de las condiciones físicoquímicas del medio. razón por la cual resulta conveniente describirla considerando distintos niveles de organización: Estructura Primaria Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que componen la molécula y al ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptídica. Se aplica sólo a proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de hidrógeno. la fibra suele enrollarse dando lugar a una hélice que se estabiliza formando enlaces intramoleculares con puentes de hidrógeno. aparece a partir de que la hélice a se vuelve a enrollar. Lámina b: las cadenas de péptidos se unen formando filas paralelas que se estabilizan de manera intermolecular mediante puentes de hidrógeno. por ello. debido a esto. se conforma la estructura secundaria.). Estructura Terciaria Es la estructura de la mayoría de las proteínas globulares. Un ejemplo de este tipo de estructura es la hemoglobina que está compuesta por cuatro subunidades de mioglobina. atracciones electrostáticas. etc. que están compuestos por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Estructura Cuaternaria Son estructuras de carácter oligomérico. interacciones hidrofóbicas. puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes. .La estructura de las proteínas es muy compleja. a enlaces de hidrógeno. las cadenas no presentan ramificaciones. generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno. a fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro. La unión peptídica sólo permite formar estructuras lineales. que es la disposición espacial regular. En este caso suelen darse dos tipos de enlace: Hélice a: las cadenas de aminoácidos tienen varios centros polares y. Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de atracción o repulsión electrostática. lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. b) Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético. funciones biológicas Según su forma (estructurales): a) Fibrosas (insolubles): presentan cadenas polipeptídicas largas de forma filamentosa o alargada y una estructura secundaria atípica. anticuerpos. tendones) y elastina (tejido conectivo elástico). metabólico. colágeno (tejido conectivo. Insulina (hormona reguladora de la glucosa en sangre). Enzimas (catalizadores biológicos) Hormonas (insulina) Proteínas protectoras (anticuerpos) Proteínas de almacenamiento (caseína) Proteínas estructurales (queratina. ALGUNAS FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS. b) Globulares (solubles): Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera. y proteínas de transporte (hemoglobina). son ejemplos de proteínas globulares. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).Proteínas: clasificación. inmunoglobulinas. transporte etc). La mayoría de las enzimas. uñas. Suelen presentar giros alfa. ribonucleasa (controla la síntesis de RNA) Éste tipo de proteína realiza la mayor parte del trabajo químico de la célula (síntesis. mioglobina (transporte de oxígeno). Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Confieren fuerza y elasticidad a la molécula. piel). Según su composición química: a) Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. elastina) Proteínas de transporte (hemoglobina) . tienen funciones dinámicas como las enzimas. algunas hormonas y proteínas de transporte. c) Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos). Algunos ejemplos de éstas son queratina (cabello. Puesto que existe un gran número de posibilidades para estructurar una proteína. En las células del sistema musculoesquelético la actina y miosina inducen deslizamientos entre los sarcómeros provocando las contracciones musculares.La importancia de las proteínas consiste tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan en los procesos biológicos. respectivamente la queratina es constituyente de uñas. injertos biológicos. pero que pueden llegar a causar la muerte de los organismos que sufren sus consecuencias. Otras proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). se forman como respuesta del organismo a la presencia de sustancias extrañas o antígenos. la hormona del crecimiento. la oxitocina. La insulina es necesaria para aprovechar los azúcares en el organismo. Función defensiva e inmunológica. Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). Algunas hormonas son también proteínas. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y por ende de todo el organismo. En algunos insectos se forman toxinas que son sus proteínas de defensa. Función reguladora u hormonal. etc. como en la calidad de este tipo de funciones. . cabello. La vasopresina regula la absorción de agua en el riñón. Por ejemplo la insulina. pelo de animales.. o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. sin ella la concentración de azúcares aumenta en sangre desencadenando la diabetes mellitus que afecta actualmente a buena parte de la población mundial. etc. Función estructural. Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre que desempeñan funciones protectoras en el organismo ya que reconocen moléculas u organismos extraños. produce contracciones del útero al momento del parto y algunas actitudes relacionadas con el afecto y cuidado de la descendencia. a los que aglutinan o precipitan. matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo. Las hormonas son fabricadas por las células glandulares y son transportadas por la sangre para que puedan actuar sobre otras células del organismo. también existe una amplia variedad de funciones. la tiroxina. la vasopresina. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos. sueros sanguíneos. El colágeno y la elastina son proteínas que en el tejido conjuntivo. Estas proteínas son anticuerpos. escamas de los reptiles. y cuando se unen a ellos facilitan su destrucción debido al sistema inmunitario. La oxitocina regula la secreción de leche materna. plumas de las aves. forman las fibras colágenas y elásticas que representan aproximadamente un 30% de la proteína total del cuerpo aunque tiene muy poco valor alimenticio. reduciéndose a aminoácidos. la hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. Algunas de las proteínas encargadas de los transportadores son: la hemoglobina que transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. Las proteínas que se ingieren a través de los alimentos se degradan en aminoácidos libres. se forman las proteínas propias de cada organismo. Cuando el organismo sufre alguna herida. produciendo fibrinógeno. Función de transporte. morir o producir enfermedades como diabetes. Parkinson cáncer. La degradación provocada. La primera en actuar el la pepsina que es la proteasa responsable del desdoblamiento de proteínas. que se ve favorecida por el cocinado de los alimentos aunque al ingerirlas llegan inalterables al estómago. Función de reserva energética. Si existe una hemorragia. La digestión de las proteínas. así los animales dependen de las plantas para la obtención de nitrógeno metabólicamente útil. quimotripsina y procinasa. fibrina y finalmente un coágulo. Finalmente actúa el jugo intestinal por medio de la enzima tripsina para liberar así los aminoácidos que serán absorbidos por las vellosidades intestinales mediante mecanismos de transporte activo que consume ATP y la presencia de iones sodio. Las peptonas sufren el desdoblamiento en el intestino donde actúan tres enzimas pancreáticas: tripsina. las proteínas participan en el proceso de la coagulación frenando la pérdida de sangre. sirven para acumular y producir energía necesaria para la movilización del organismo en sistemas y músculos. estirando las moléculas enrolladas y facilitando así la acción de las hidrolasas proteolíticas. sufren una desnaturalización. generalmente con grupos fosfato. METABOLISMO Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan aminoácidos. y con éstos. Las proteínas grandes. la mioglobina transporta oxígeno en los músculos. solo puede repararla si cuenta con las proteínas necesarias de reparación en la escala de lo pequeño.Función de reparación. Estos son absorbidos en el intestino y así pasan al torrente sanguíneo llegando al hígado. las células pueden funcionar mal. las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre los citocromos transportan electrones. llega hasta el desdoblamiento de algunos péptidos y aminoácidos. Su acción consiste en el ataque a pocos enlaces peptídicos para producir peptonas. Cuando los procesos de reparación se desequilibran. donde la utiliza . luego por la acción del ácido clorhídrico. Continúa en el duodeno con la acción conjunta de los jugos pancreáticos e intestinales. todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. el exceso de aminoácidos se destruye. (con excepción de los esenciales). sales amoníacas y creatinina. el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.8 gramos por kilogramo de peso y día. La parte que no es utilizada se elimina mayormente a través de la orina (90%) donde se encuentran algunos productos de deshecho como la urea. Como resultado de la degradación de proteínas. La flora intestinal actúa sobre los grupos nitrogenados para elaborar el indol y escatol del olor desagradable característico de las heces fecales. . durante el crecimiento. La Organización Mundial de la Salud recomienda un valor de 0. Por supuesto. aunque en general. por lo que estas reacciones dependen de los mecanismos renales de regulación del pH sanguíneo. Se recomiendan entre 40 y 60 gramos de proteínas al día para un adulto sano. Una vez cubiertas todas las necesidades. las necesidades serán aún mayores. en la orina normal También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman. El riñón es capaz de eliminar amoníaco por la orina en forma de sales de amonio. el amoníaco obtenido se combina con iones H+ formando amonio que se elimina combinado con aniones.para formar sus propias proteínas y se transforman unos aminoácidos en otros. pasando nuevamente al torrente circulatorio desde donde se redistribuyen hacia órganos y tejidos para formar cada una de las proteínas necesarias. La excreción urinaria de sales de amonio consume H+. Si no lo son. . . . . . . . . . sin embargo. entre otras. y que buscan mejorar la calidad nutricional y el abastecimiento de productos de buena calidad y a un bajo costo.PROTEÍNAS NO CONVENCIONALES Son aquellas fuentes proteicas que usualmente no se ingieren. Candida lipolítica) Concentrados proteicos: preparación de concentrados y aislados de diferentes fuentes. Proteínas de hojas: las hojas son las mayores fuentes de proteína en el mundo. mata ratón. pseudomonas) y levaduras (Candida utilis. tabaco. algas (Spirulina máxima. debido a que la hoja está compuesta básicamente de agua es necesario ser extraída para poder concentrar la fracción proteica. suproductos de pesca. las plantas que presenten abundante follaje y buena respuesta a la fertilización con nitrógeno son las más apropiadas para ser procesadas como la alfalfa. acinetobacter calacoaceticus. bacterias (. básicamente son proteínas unicelulares y concentrados proteicos. . Proteínas unicelulares: provenientes de microorganismos. chlorella pyreneidosa). como desechos de matadero. la ingesta adecuada de alimentos con proteínas es una buena base para una nutrición sana. . según los alimentos que la compongan. Lo suplementos como los batidos de proteínas son útiles para entrenamientos orientados a desarrollar la masa muscular pero en la mayoría de la gente es suficiente con seguir una dieta rica en proteínas. Proteínas en alimentos de origen vegetal se encuentran en soja. Entre los alimentos con proteínas de origen animal se encuentran en huevos. frutos secos.Alimentos ricos en proteínas Las Proteínas Información sobre proteínas y alimentos con proteínas A la hora de buscar alimentos ricos en proteínas. bien sea de alimentos que contienen proteínas o en caso de necesitar un aporte extra. Es importante consumir una cantidad adecuada de proteínas. Alimentos que contienen proteínas El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de proteínas. pescados. champiñones. El lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por cada 100 gramos. el lomo embuchado está exento de grasa por lo que es muy recomendable si se quiere seguir una dieta baja en grasas y en general cualquier dieta alta en proteínas. Además de ser uno de los alimentos con más proteínas. En una dieta. hay alternativas a los clásicos batidos de proteínas basándonos en una alimentación natural ya que además. legumbres y cereales. se puede distinguir entre proteínas de origen animal o proteínas de origen vegetal. aves. carnes y productos lácteos. a partir de suplementos de proteínas. tiene un alto contenido de grasas. El Bacalao es un buen ejemplo de un alimento rico en proteínas y muy bajo en grasas. casi 37 gramos de proteínas por cada 100 gramos de soja. es un alimento rico en proteínas con 32 gramos de proteína por cada 100 pero sin embargo. además de ser una fuente importante de vitaminas y minerales que hacen de este pescado uno de los alimentos que contienen proteínas más recomendable para cualquiera. El porcentaje de proteínas habitual de la leche desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos además de contener sólo un gramo de grasa por cada 100. la cual se puede completar combinándo la soja con otros alimentos como los cereales. Si la comparamos con otros alimentos. La soja contiene la mayoría de aminoácidos esenciales a excepción de la metionina.La soja es una legumbre muy nutritiva particularmente rica en proteínas. 35 gramos. Además de una gran fuente de proteínas. el queso manchego reduce su cantidad de proteínas en porcentaje con 29% de proteínas el queso manchego semicurado y el queso manchego fresco con un 26% de proteínas. pero que conserva todas sus proteínas. contiene el doble de proteínas que la carne. la soja. . 4 veces las proteínas del huevo y 12 veces las de la leche. El queso manchego curado. La leche desnatada en polvo también tiene un alto nivel de proteínas ya que se trata de leche de la cual se ha eliminado prácticamente toda la grasa. Otros quesos como el queso de bola. a igual peso. El queso Roquefort tiene un 23% de proteínas y el Cabrales tiene 21% de proteínas. Gruyere o Emmental tienen también un 29% de proteínas. Como alternativa. el queso magro que tiene hasta un 39% de proteínas y bajo contenido en grasa. la leche desnatada en es una buena fuente de vitamina B. Según esté menos curado. La soja contiene un elevado porcentaje de proteínas de alta calidad. langostinos. El cacahuete a pesar de sus nutrientes y propiedades debe comerse con moderación pues es pesado de digerir.1% de proteínas) Garbanzos (Estas legumbres tienen un 20% de proteínas) Almendras (Las almendras tienen un 20% de proteínas) Carne magra de cerdo (Un 20% de la carne magra de cerdo son proteínas) Morcilla (Alimento que contiene un 19.5 gramos de proteínas por cada 100 gramos.5% de proteínas) Atún (23% de proteínas por cada 100 gramos de atún) Guisantes (El 23% de cada 100 gramos de guistantes son proteínas) Queso Roquefort (El queso roquefort es un alimento con un 23% de proteínas) Pechuga pollo (Un 22. Por lo tanto.8 gramos de proteínas por cada 100. el jamón serrano es un alimento muy a tener en cuenta ya que es alimento rico en proteínas de alta calidad. el jamón serrano es una importante fuente de proteínas para nuestro organismo y un buen aliado en cualquier dieta deportiva..Con 30. Atún.2% de proteínas) Carne de buey no grasa (21% de proteínas se puede encontrar en este alimento) Bonito (Alimento que contiene un 21% de proteínas) Queso de Cabrales (Un 21% de proteínas se puede encontrar en el queso de Cabrales) Filete de ternera (Proporciona un aporte de proteínas 20. El cacahuete o maní es un fruto seco con muchas propiedades y también tiene una cantidad considerable de proteínas.7% de proteínas) Pollo a la parrilla (20. hay que tener en cuenta el alto valor biológico que tienen las proteínas del jamón pues son fácilmente asimiladas por nuestro organismo.8% de proteínas se puede encontrar en la pechuga de pollo) Fiambre de pavo (El fiambre de pavo es un alimento que contiene un 22. Embutidos como el sachichón o el salami tienen 25. (20.4% de proteínas) Chorizo. salmón (El rape y el salmón son pescados que tienen un 19% de proteínas) Garbanzos. gambas.5% de proteínas) Cabrito (19% de proteínas se pueden encontrar en la carne de este animal) Rape.6% de proteínas contiene el pollo a la parrilla) Hígado (Este alimento tiene un porcentaje de 20.7%) Carne magra de vacuno (Alimento con un 20. Cada 100 gramos de cacahuetes tienen 27 gramos de proteínas. Otros alimentos ricos en proteínas Otros alimentos con un álto porcentaje de proteínas aunque con menos cantidad que los anteriores son: Lentejas (Las lentejas tienen un 23.. pechuga de pavo y Lentejas rondan los 24 gramos de proteínas por cada 100. Además. jamón cocido (22% de proteínas tienen estos alimentos) Sardinas en conserva (Las sardinas en conserva tienen un 22% de proteínas) Carne de cerdo no grasa (La carne de cerdo no grasa tiene 21. bonito.5% de proteínas) Cigalas. judías blancas (Estas legumbres contienen alrededor de un 19% de proteínas) . Cordero (La carne de cordero tiene un 18% de proteínas) Pistachos (Los pistachos tienen un 17.9% de proteínas) Atún en escabeche (Contiene un 15% de proteínas) Clara de huevo (La clara de huevo tiene un 11.3% de proteínas) Merluza (La merluza tiene un 15.5% de proteínas) .6% de proteínas) Bacalao (17% del Bacalao está formado por proteínas) Carne semigrasa de cerdo (El 16..7% de esta carne son proteínas) Lenguado. (Contienen un 16.1% de proteínas) Leche desnatada (La leche desnatada contiene un 3.5% de proteínas) Caracoles (Tienen 16.. pescadilla.