DEFINICIONSe pueden definir como polímeros de aminoácidos, CONCEPTO DE PROTEINA Si el número de aminoácidos que forman un péptido es dos, se denomina dipéptido; si es tres, tripeptido, etcétera. Si es inferior a 10 se habla de oligopetido y si es superior a 10 se denomina polipeptido. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS LAS PROTEINAS Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan, enlaces peptidicos, y a las cadenas formadas, péptidos. Un aminoácido es una biomolecula de bajo peso molecular constituida por un carbono al que hay unidos un grupo amino (-NH2), un grupo acido (-COOH), un hidrogeno (-H) y un grupo radical variable (-R). Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina holoproteina, cuando además de aminoácidos, presenta algún otro tipo de molecula, recibe el nombre de heteroproteina. DEFINICIÓN LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Según el radical R que se enlace al carbono α, los aminoácidos pueden clasificarse en alifáticos, aromáticos y heterocíclicos. Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos – COOH y –NH2. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo de carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Se distinguen 20 tipos de aminoácidos Aminoácidos alifáticos Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos. Neutros; si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino Ácidos; si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino Básicos; si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilos. ya que esta enlazado a cuatro radicales diferentes Un aminoácido tendrá configuración D si al disponerlo en el espacio. los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero. se denomina detrogiro o (+). la forma L es mas abundante Los aminoácidos se ionizan doblemente. de forma que el grupo carboxilo quede arriba. y si lo hace hacia la izquierda. es decir pueden ionizarse. los aminoácidos presentan actividad óptica. generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrogeno PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Todos los aminoácidos presentan el carbono α asimétrico.Aminoácidos aromáticos Aminoácidos heterociclicos Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada. levógiro o (-). como un acido. Comportamiento químico Es la disolución acuosa. como una base o como un acido y una base a la vez. dependiendo del pH. el grupo –NH2 queda situado a ala derecha Actividad óptica Debido a esta característica. es decir. . apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion Si un aminoácido desvia el plano de luz polarizada hacia la derecha. generalmente relacionada con el benceno. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada. La disposición L o D es independiente de la actividad óptica En la naturaleza. son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. y si es superior a diez. dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua ENLACE PEPTÍDICO Cuando el número de aminoácidos que forma la molécula del péptido es inferior a diez. El enlace peptidico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra. se denomina oligopéptido. el péptido recibe el nombre de polipéptido. con tantas cargas positivas como negativas se denomina punto isométrico. Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptidico. . estructura secundaria. estructura terciaria y estructura cuaternaria .ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA DEFINICIÓN La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados estructuras primarias. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. algo mas alargada que la α–hélice.hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura secundaria. Todas las proteínas presentan un extremo Nterminal. y a gracias a la capacidad de giro de sus enlaces. la hélice de colagena y la conformación β. la estructura secundaria α–hélice La estructura secundaria de la α. a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas. debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. en el que se encuentra el primer amonoacido con su grupo amino libre DEFINICIÓN En un extremo Cterminal. Son conocidos tres tipos de estructura secundaria. adquieren una disposición espacial estable. Nos indica que aminoácidos componen la cadena polipeptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentra ESTRUCTURA SECUNDARIA Los aminoácidos. la α-hélice. en el que se encuentra situado el ultimo aminoácido con su grupo carboxilo libre La estrucutra secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio.La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. . Nos indica que aminoácidos componen la cadena polipeptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentra Hélice de colágena La colágena posee una disposición en hélice especial. esto les permite realizar funciones de transporte. CARACTERÍSTICAS . Conformación-β En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag. enzimáticas. ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación globular En las proteínas facilita la solubilidad en agua y en disoluciones salinas. etc Si la cadena con Conformación-β se repliega sobre si misma. βlamina plegada DEFINICIÓN La estructura terciaria de una proteína informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipeptido al plegarse sobre si misma originando. que originan una súper hélice o molécula completa de colagena. esto da lugar a una lamina en zigzag muy estable denominada. homonales.Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrogeno La estabilidad de la hélice de colagena se debe a la asociación de tres hélices. una conformación globular. se pueden establecer enlaces de hidrogeno entre segmentos antes distantes. Ello se debe a que no existen enlaces de hidrogeno entre los aminoácidos próximos a la cadena polipeptidica. uno fuerte de tipo covalente. compactas y de aspecto globular. de varias cadenas polipeptidicas con estructura terciaria. siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. las fuerzas de Van der Waals. dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas. ESTRUCTURA CUATERNARIA DEFINICIÓN CARACTERÍSTICAS Aparecen varios tipos de enlaces. el puente disulfuro y otros débiles como los puentes de hidrogeno. Estas combinaciones suelen ser estables. . Reciben el nombre de dominios estructurales. las interacciones iónicas y las interacciones hidrófobas Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada.existen combinaciones de αhélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas distintas.Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. para formar un complejo proteico. Son proteínas insolubles en agua y disoluciones salinas. cada una de estas cadenas polipeptidicas recibe el nombre de protomero. idénticas o no. mediante enlaces débiles (no covalente). La estructura cuaternaria informa de la unión. . que al ionizarse. La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R. tetrámeros. las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular. dan lugar a dispersiones coloidales. Centro Activo PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS DEFINICIÓN Las propiedades de las dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos sobresalgan de la molecula y.. Solubilidad. como la hemoglobina. . las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan dímeros. al disolverse. establecen puente de hidrogeno con las moléculas de agua. tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas. como la hexoquinasa. y polímeros CARACTERÍSTICAS El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con estas se denomina centro activo de la proteína. por tanto. por lo que.Según el número de protomeros que se asocian. como la ARN-polimerasa. pentámeros. Si en una disposición de proteínas se producen cambios de pH. las proteínas presentan sectores estables y sectores variables. La desnaturalización no afecta a los enlace peptidicos La diferencia entre proteínas homologas. ello ha dado lugar a una gran variabilidad de moléculas proteicas. lo que permite que cada especie tengas sus proteínas especificas Capacidad amortiguadora. Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. En su secuencia de aminoácidos. la solubilidad de las proteínas puede disminuir llegando a producirse su precipitación. y por tanto liberar o tomar protones (H-) del medio . Ello se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. son grandes entre especies Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio. en algunas ocasiones. al estar constituidas por aminoácidos. tienen un comportamiento anfótero. puede. agitación molecular o variaciones. La proteína. recuperar la conformación primitiva. ya que pueden comportarse como un acido o una base. de temperatura. con la misma función.Desnaturalización. lo que se denomina renaturalización Especificidad. alteraciones en la concentración. es decir. Las proteínas. las albuminas y las globulinas . las histonas. Son insolubles en agua y aparecen principalmente en animales. las gluteninas. las queratinas. cartilaginosos. filamentosas o escleroporteinas y globulares o esferoproteinas. las prolaminas. α –queratinas Se encuentran en formaciones epidérmicas Elastinas Aparecen en tendones y vasos sanguíneos Β –queratinas o fibroinas Se encuentran en los hilos de seda. PROTEÍNAS FILAMENTOSAS Colagenas Se encuentran en tejidos conjuntivos.CLASIFICACIÓN DE LAS HOLOPROTEÌNAS DEFINICIÓN Las haloproteinas pueden clasificarse en dos grupos. las elastinas y las fibroinas PROTEÍNAS GLOBULARES Generalmente son solubles en agua o disoluciones polares. Pertenecen a este grupo las colagenas. tegumentarios y oseos. Pertenecen a este grupo las protaminas. de la leche y la globina que forma parte de la hemoglobina. Albumina Solubles en agua. Se encuentran asociadas al ADN del núcleo (salvo en los espermatozoides). la ovoalbúmina del huevo. . son ejemplos la ovoglubulina del huevo. también la α –globulina. DEFINICIÓN HETEROPROTEINAS CROMOPROTEINAS Son moléculas formadas por la unión de un grupo proteico con otro no proteico. Gluteinas Insolubles en agua pero solubles en ácidos y bases diluidas. denominado grupo prostético.Protaminas Solubles en agua. Pertenecen a este grupo la seroalbumina de la sangre. Se encuentran asociadas al ADN en los espermatozoides de todos los animales Histonas Solubles en agua. Prolaminas Insolubles en agua. que se asocia ala hemoglobina. Aparecen en semillas vegetales. la lactoglobulina de la leche y las seroglobulinas de la sangre. la gliadina del trigo y la hordeina de la cebada. la lactoalbumina. como la zeina del maíz. son ejemplos la orizanina del arroz y la glutenina del trigo. Globulinas Solubles en disoluciones salinas. Son cromoproteínas cuyo grupo prostético es un anillo tetrapirrolico o porfirina. la unión se realiza mediante un enlace covalente entre un radical hidroxilo y un radical amino del protido . pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos.Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada. se dividen en. Las glucoproteínas poseen un grupo prosteico que contiene moléculas de glúcidos como glucosa. Si se trata de un catión ferrico. pigmento respiratorio que tiene hierro y que se encuentra en los anélidos marinos y en los braquiópodos. aribinosa. por lo que también reciben el nombre de pigmentos Pigmentos porfirinicos Si se trata de un catión ferroso. en el centro de este anillo aparece un catión metalico. la porfirina se llama grupo hemo Pigmentos no porfirinicos GLUCOPROTEINAS Según su naturaleza según la naturaleza del grupo prostético. galactosa. etcétera.. y la hemoeritrina. la porfirina se llama grupo hemio Son cromoproteínas no porfirinicas la hemocianina. que se debe a cambio en la secuencia de las moléculas que la componen Fosforoproteinas Nucleoproteinas .y la hormona Luteinizante (LH) Proteoglucanos Glucoproteinas Aparecen en secreciones mucosas. Sanguíneas como la protombina Inmunoglobulinas Enzimas Como las ribonucleasas Las glucoproteinas suelen presentar una conformación en su parte proteica. mientras que la parte glicidica presenta una gran variabilidad. La horma estimulante del tiroides (TSH). en lípidos sinoviales y cosntituyen tendones y huesos.Hormona estimulante del folículo (FSH). FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS FUNCIONES Función estructural Función transporte Función enzimática Función hormonal Función de defensa DEFINICIÓN Las proteínas son moléculas con una extraordinaria diversidad de estructuras y funciones. lo que les permite llevar numerosas funciones Función contractil Función de reserva Función homeoestatica . 1 Estructura primaria de las proteinas . Alfa hélice Helice de colagenasa .