Preguntas Seminario 1 Agua y Equilibrio Ácido-Base1.- Describa detalladamente la estructura del agua 2.- Explique en qué consiste un enlace o puente de hidrógeno. Mencione ejemplos de biomoléculas que formen este tipo de enlaces. 3.- Describa otros tres tipos de interacciones débiles presentes en las biomoléculas 4.- ¿Cuál es la concentración de H+ de una solución con pH de (a) 3.82; (b) 6.52; (c) 11.11? 5.- Defina solución amortiguadora o tamponante (buffer) y describa un par ejemplos en sistemas biológicos 6.- Calcule el pKa del ácido láctico si una solución de ácido láctico 0,01 M y de lactato 0,087 M tiene un pH de 4,8 7.-¿Cómo podría saber el rango útil de pH de un determinado buffer? 8.- El pH del contenido del estómago es alrededor de 1,5 y el pH del intestino delgado es alrededor de 6,0. ¿Se absorbe más aspirina hacia el torrente sanguíneo en el estomago o en el intestino delgado? Justifique su respuesta. pKa Aspirina: 3,5 ¿Qué en enlaces forman parte de cada una de ellas y cuales estabilizan cada estructura? 3. bradikinina y angiotensina? 8.. 7..Calcule el pI (punto isoelectrico) para los aminoácidos: .Preguntas Seminario 2 Seminario aminoácidos-estructura y función de proteínas 1:.67.25) . Mencione al menos 3 agentes denaturantes. pKR=4.¿Cuál es la función biológica de los siguientes péptidos: encefalina.17.. ¿Por qué? ...19.¿Qué entiende por pKR? ¿qué diferencias puede mencionar respecto al pK1 y pK2 de un aminoácido cualquiera? 4. pKR=6) 5.La mioglobina es una proteína cuantitativamente importante en el músculo de mamíferos. pK2=9. pK2=9.¿Qué son la estructura primaria.Explique las características de un enlace peptídico y mencione la importancia que tienen estas características en las estructuras tridimensionales de la cadena polipeptídica.Histidina (pK1=1.. terciaria y cuaternaria de una proteína?. 9.82.Glutamato (pK1=2.Indique en qué consiste el proceso de denaturación de proteínas.Para el siguiente aminoácido indique: a) b) c) d) e) f) g) Los aminoácidos que se pueden fosforilar Los aminoácidos entre los que se pueden formar puentes de azufre El aminoácido aminoterminal El aminoácido carboxilo terminal El número de enlaces peptídicos Los aminoácidos con grupo R ionizable Los aminoácidos que pueden presentar carga positiva y negativa en su cadena lateral R 6... 2. secundaria.Mencione 3 ejemplos de enfermedades que estén asociadas al mal plegamiento proteico y explique las posibles causas. . . Mencione y describa tres tipos de inhibición enzimática..Preguntas Seminario 3 SEMINARIO ENZIMAS 1..Describa el mecanismo de acción de la aspirina (acido acetilsalisílico) y del viagra (sildenafil citrato).Comente brevemente el mecanismo de acción de las enzimas del tipo betalactamasas... .Explique el mecanismo de acción general de una enzima (su funcionamiento). Qué representa cada uno de ellos? 3. respecto a la reacción química que cataliza..Identifique en una curva de Michaelis-Menten los parámetros Km y Vmax. en términos de la energía libre de la reacción. Averigue la enzima blanco y el mecanismo de inhibición. y su mecanismos de acción está asociado a la inhibición de cierta enzima .Mencione algunas diferencias entre un catalizador inorgánico y un catalizador biológico (enzima) 2. 7. patología asociada al metabolismos de las purinas.Defina los siguientes conceptos: Holoenzima Apoenzima Cofactor Coenzima Enzima alostérica Sitio activo 6. 8.Qué es un inhibidor enzimático?.El alopurinol es utilizado en el tratamiento de la gota...Defina y explique qué es el número de recambio de una enzima 4. 9. 5.. 5. 3. entalpía (H) y entropía (S) de una reacción química. calcule la energía libre estándar para la hidrólisis de ATP .Considerando la siguiente reacción de interconversión de la glicólisis Fructose 6-phosphate glucose 6-phosphate (Keq = 1.5 M?... las concentraciones de reactante y producto son: G1P = 1. Calcule la constante de equilibrio y el cambio de energía libre estándar para esta reacción.97) Cuál es el ΔG°´ de la reacción si la concentración de fructose 6-phosphate es ajustada a 1.Explique cómo los parámetros entropía (S) y entalpia (H) influyen en la energía libre de una reacción (ΔG=ΔH-TΔS) 4..Preguntas Seminario 4 SEMINARIO BIOENERGETICA 1.Defina los conceptos termodinámicos: energía libre de Gibbs (G). 6.Explique por qué la reacción de hidrólisis de ATP es altamente favorable desde el punto de vista termodinámico.3 x 10-3 M. Por qué el ΔG°´ y el ΔG son diferentes? 7..Una solución de glucosa-1-fosfato (G1P) es incubada a 25° C en presencia de la enzima fosfoglucomutasa.Usando la información de las constantes de equilibrio determinadas a 25 ºC.. Al establecerse el equilibrio..5 M y la de la glucosa a 0.5 x 10 -4 M y Glucosa-6-P = 6. A) Compare las vías catabólicas con las vías anabólicas B) Del siguiente listado de vías metabólicas clasifique como anabólica o catabólica: Glicólisis Gluconeogénesis Glicogenólisis Ciclo de Krebs Glicogenogénesis Lipólisis Lipogénesis Cetogénesis 2. Cuál es la importancia de la glicólisis para los glóbulos rojos? 7.-A. Cómo se regulan? 3. anómeros.Indique los pasos de la glicólisis en que se llevan a cabo reacciones irreversibles y las enzimas que las catalizan. 6. epímeros o enantiomeros: a) D-Xilosa y D-Lixosa b) -D-Galactosa y -D-Galactosa c) D-Alosa y D-Talosa d) L-Arabinosa y D-Arabinosa e) L-glucosa y L-manosa B.Indica si los siguientes pares de moléculas..Preguntas Seminario 5 Seminario glicólisis y metabolismo de otros azúcares 1. son isómeros..Explique cómo puede ser metabolizada la galactosa...Describa cómo procede la glicólisis en células cancerígenas (tumor) en comparación con tejido sano.Cuál es el efecto del fluor en la glicolisis? . por fosforilación a nivel de sustrato? 4. Cuál es el rendimiento neto de ATP desde galactosa hasta piruvato? 5. Qué entiende Ud.... un producto de la hidrólisis de la lactosa presente en la leche.Describa las características comunes y las diferencias de cada par de azúcares a) celulosa y glicógeno b) D-glucosa y D-fructosa c) Maltosa y sacarosa 2. 11. Indique su localización celular. coenzimas requeridas y la forma en que su actividad es regulada 6.Nombre y compare las enzimas involucradas en la fermentación láctica y alcohólica...Explique por qué el Ciclo de Krebs es considerado un proceso anfibólico 7.Individuos con una deficiencia de tiamina en la dieta tienen altos niveles de piruvato en la sangre. Describa este fenómeno en términos bioquímicos 10.Preguntas Seminario 6 Seminario Fermentación. ¿Qué pasa en este mismo proceso con el NADH producido en la glicólisis? 5..... en el sentido que su único destino es ser reconvertido a piruvato. Indique las coenzimas y cofactores requeridos y el tipo de reacción química que catalizan 2. ¿cuál es el propósito de su formación? 3..Describa brevemente el efecto del fluoracetato de sodio.Indique la cantidad de ATP producido en la degradación anaeróbica de una molécula de glucosa en dos moléculas de etanol.Explique a qué se refiere el término “respiración celular” 8.Relacione la toxicidad de los compuestos de arsénico con la respiración celular.Indique por qué y cómo el calcio regula la tasa metabólica del Ciclo de Krebs 9. un compuesto altamente tóxico utilizado masivamente en la 2da Guerra Mundial.. 4. mientras que en condiciones aeróbicas la misma relación es mayor que 1.Ya que el lactato es denominado un “producto muerto” del metabolismo. Descarboxilación oxidativa del Piruvato y Ciclo de Krebs 1.Describa a la enzima (complejo enzimático) encargada de transformar piruvato en acetil-CoA.. ...Explique por qué en las células en condiciones anaeróbicas la relación piruvato/lactato es mucho menor que 1. Investigue algunas enfermedades mitocondriales y su relación con deficiencias a nivel de la cadena transportadora de electrones.Las mitocondrias son las responsables de la creación de más del 90% de la energía que el cuerpo necesita para mantener la vida y apoyar el crecimiento. 5.-¿Qué entiende por lado P y N mitocondrial? Explique cómo se genera esta diferencia y defina el término gradiente electroquímico. 6. 7. músculo esquelético. hígado.-Mencione los complejos proteicos que participan en el transporte electrónico 4.-¿Dónde ocurre el transporte electrónico asociado a la fosforilación oxidativa en organismos procariontes? 2.-Explique desde el punto de vista bioquímico por qué la inhalación de monóxido de carbono puede provocar la muerte. corazón...-Defina qué es un citocromo 3..-Cuantas moléculas de ATP se obtienen aproximadamente desde NADH y FADH2? Explique la diferencia. riñón así como a los sistemas endocrino y respiratorio.Cómo se relaciona la cadena transportadora de electrones y la producción de especies oxidantes en la célula. .Investigue la función de las proteínas desacoplantes y qué relación tienen éstas con la termoresistencia de los bebés y los animales que hibernan 9. Las patologías mitocondriales parecen ocasionar el mayor daño a las células del cerebro.Preguntas Seminario 7 Seminario de fosforilación oxidativa 1. 8. pero los brotes en adultos se están volviendo cada vez más comunes. Estas patologías afectan principalmente a los niños. Por qué al aumentar el anabolismo de lípidos se estimula de manera importante la vía de las pentosas fosfato? 5..Explique el funcionamiento de la glicogenina y su importancia en la síntesis del glicógeno.Indique el rol que cumple la molécula UDP en la síntesis del glicógeno 8.Explique la importancia de la vía de las pentosas fosfato. 3.¿Qué consecuencia puede tener un déficit de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa a nivel de los eritrocitos? Explique.Explique el papel que tiene la razón NADPH/NADP + intracelular sobre el destino que tendrá la glucosa-6-fosfato (glicólisis v/s vía de las pentosas fosfato). 6. ¿Por qué? 2... ¿A qué nivel se ejerce esta regulación? 4.Calcule el balance energético (producción de ATP) de la degradación de una molécula de glucosa.. proveniente del glicógeno. es incubada con: a) fosforilasa kinasa y ATP b) PP1 c) epinefrina .. 9. Especifique en qué tejidos esperaría encontrar activa esta vía.. 7. hasta piruvato.... que contiene glicógeno fosforilasa.En el músculo la tasa de conversión de glicógeno a glucosa 6-fosfato es determinada por la razón entre la glicógeno fosforilasa a (forma activa) a glicógeno fosforilasa b (forma menos activa).Nombre las enzimas encargadas de la degradación del glicógeno y explique las reacciones que catalizan cada una de ellas.Preguntas Seminario 8 Seminario Pentosas Fosfato y Glicógeno 1. Determinar qué ocurre con la tasa de ruptura del glicógeno si una preparación de músculo esquelético de ratón. .Nombre los precursores de glucosa en los distintos tipos celulares (tejidos) 3.. .. Explique por qué sucede esto.Por qué las células animales no pueden convertir Acetil-coA derivado de ácidos grasos en glucosa a diferencia de las plantas? 7..Explique en qué consiste el Ciclo de Cori 6. Compare con la glicólisis 4.Un defecto congénito en la enzima hepática fructosa 1.6 bifosfato regula la glicólisis y gluconeogénesis 5.Determinar si los siguientes sustratos son o no glucogénicos a) succinato b) glicerol c) acetil-coA d) piruvato e) butirato 8..Preguntas Seminario 9 Seminario Gluconeogénesis 1.Explique cuál es la función principal de la gluconeogénesis 2.Explique por qué y cómo la Fructosa 2.6-bifosfatasa resulta en niveles anormalmente elevados de lactato en el plasma sanguíneo.¿Cuáles son las vías reguladas en la gluconeogénesis?.... Por qué el proceso de B-oxidación es altamente rendidor desde el punto de vista de la producción de ATP? Compare con el catabolismo de hidratos de carbono (glucosa). 6.En relación al catabolismo lipídico.¿Qué ocurre en la etapa final de la B-oxidación de un ácido graso de cadena impar en comparación con un ácido graso de cadena par? 9.¿Cuál es la estructura del colesterol? ¿Existen otras moléculas de importancia biológica que se asemejen en su estructura.. Qué y cuáles son los cuerpos cetónicos? Bajo que condición fisiopatológica podrían estar aumentados sus niveles?.¿Cuál es la estructura química de un ácido graso? 3. 2.Que es una lipoproteína? Describa composición y función de 4 tipos de lipoproteínas.. FADH2 y Acetil CoA se produce al oxidar un ácido graso de 20 átomos de carbono? ¿Cuántas moléculas de ATP podrían producirse gracias a este proceso?.¿Cuánto NADH.Dibuje la estructura química de un triacilglicerol. 8...Preguntas Seminario 10 Seminario Estructura y Catabolismo de Lípidos 1.. cómo influye la ausencia del receptor para LDL en el metabolismo del colesterol? . 10. Qué riesgo revierte un aumento en sus niveles? 11.. ¿Cuándo y qué reacción catalizan las lipasas? 7.Desde el punto de vista clínico... Explique.. cuáles? 5. Comente qué ocurre con los niveles de HDL. ¿Dónde ocurre la biosíntesis de ácidos grasos? 2....-¿De dónde proviene el NADPH utilizado para la síntesis de los ácidos grasos? 4.¿Qué función cumplen la citrato liasa y la acetil CoA carboxilasa en la síntesis de los ácidos grasos? ¿De qué forma están siendo reguladas? 7. 5. ..Cómo son transportados los acetilos destinados a la síntesis de ácidos grasos desde la matriz mitocondrial al citoplasma? 6..Cuantos acetil-coA se requieren en total para sintetizar un ácido graso de 20 carbonos? 8. en comparación con un individuo sano?. 3.Explique desde el punto de vista bioquímico por qué el consumo excesivo de azúcar combinado con una vida sedentaria deriva en un aumento de peso..A nivel celular.Explique el funcionamiento del complejo enzimático de la ácido graso sintasa..Preguntas Seminario 11 Seminario biosíntesis de lípidos 1. LDL y VLDL en un paciente diabético. desde una perspectiva metabólica. Alanina y glutamina están presentes en mayor concentración que el resto de los aminoácidos.Preguntas Seminario 12 Seminario Catabolismo de Aminoácidos 1.. 3..Para qué tejidos específicamente se utiliza este marcador? ..Si usted tiene una dieta rica en alanina pero deficiente en aspartato.Describa las características del proceso de desaminación oxidativa..Los niveles de transaminasas en la sangre son un marcador comúnmente utilizado para medir daño celular.¿De qué forma pueden entrar los aminoácidos al Ciclo de Krebs? ¿Este proceso es idéntico en todos los casos? 8.. 10..Explique la diferencia entre un aminoácido esencial y no esencial. adrenalina.. noradrenalina y melanina? .Qué relación existe entre fenilalanina. las causas de la fenilcetonuria y el albinismo.. Por qué debe ser excretado el exceso? 4.Describa el proceso de transaminación de los aminoácidos mencionando el requerimiento de grupo prostético.¿Dónde se cataboliza la gran mayoría de los aminoácidos? 2. 9..Nombre las formas en que el exceso de nitrógeno es excretado.. pero no en concentraciones equivalentes. Explique a qué se debe esto.El plasma humano contiene todos los aminoácidos requeridos para la síntesis de proteínas en el cuerpo.. Al respecto responda: . presentará síntomas de deficiencia de aspartato?.. Explique 11. ¿Cuál es la enzima clave de este proceso y cómo está regulada? 6.Explique. 5.¿Cómo están relacionados el ciclo de la urea y el Ciclo de Krebs? 7.Frente a qué cuadros patológicos podría encontrar elevado dichos niveles? 12. . Describa qué procesos metabólicos se alterarán en los tejidos adiposo... 2. 5.. Explique desde el punto de vista de la regulación enzimática a que se debe cada cambio descrito.Qué sucede con los niveles de glicemia en caso de stress? Analícelo del punto de vista metabólico.Describa cómo es el metabolismo de la glucosa 6-P en el hígado dependiendo de las condiciones fisiológicas del organismo (disponibilidad de energía). 6. 7.. Mientras estaba de vacaciones en un lugar aislado. perdió su insulina y no se inyectó por dos días.Preguntas Seminario 13 Seminario Integración Metabólica 1. muscular y hepático.Cuál es el efecto de la insulina en los niveles de glucosa sanguínea? Como logra dicho efecto? 3.Comente cuales son las fuentes posibles de energía para el músculo esquelético en reposo y actividad intensa. ...Explique por qué la enzima creatina quinasa es más relevante para el músculo esquelético que para el músculo cardiaco.Un hombre con diabetes insulino-dependiente es llevado a urgencia en estado cercano al coma.Compare las vías metabólicas que se ven activadas o inhibidas al consumir alimentos y en una condición de ayuno. 4. FACULTAD DE CIENCIAS BIOLÓGICAS DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BIOLÓGICAS 1. Profesor: Claudia Sandoval (sección 1) claudia. Cronograma del curso Semana 22 Marzo 05 Abril Actividad Presentación del curso Seminario n°1: Propiedades del agua.cl Samuel Parra (sección 2) 3. Equilibrio ácido-base Seminario n°2: Estructura y función de proteínas Seminario n°3: Enzimas Seminario n°4: Bioenergética Seminario n°5: Glicólisis y metabolismo de azúcares Seminario n°6: Fermentación.a@gmail. Horario: [email protected] 4. módulos 5-6 (secc 1 y 2) samuel. CPDH y Ciclo de Krebs Seminario n°7: Fosforilación oxidativa Seminario n°8: Vía Pentosas Fosfato y Metabolismo glicógeno Seminario n°9: Gluconeogénesis Seminario n°10: Estructura y catabolismo de lípidos Seminario n°11: Síntesis de lípidos 12 Abril 19 Abril 26 Abril 03 Mayo 17 Mayo 24 Mayo 31 Mayo 07 Junio 14 Junio 21 Junio . Identificación de la Asignatura CURSO CÓDIGO : SEMINARIO BIOQUÍMICA GENERAL : BIO169 2.parra. según lo estipulado anteriormente. aún cuando ésta sea justificada debidamente. el alumno perderá automáticamente el derecho de eximición del examen. Lo anterior implica que sólo se aceptarán un máximo de 2 inasistencias debidamente justificadas.0 y 5. . El llegar atrasado implicará no poder realizar el control respectivo y ser calificado con nota 1.28 Junio 05 Julio Seminario n°12: Catabolismo de aminoácidos Seminario n°13: Integración metabólica 12 Julio Examen mód 5-6 *Cualquier eventual modificación de la información entregada en este documento será informada oportunamente a los alumnos.0 (uno) en éste. El 30% restante de la NF estará dada por la nota del examen. La NP se calculará con las notas parciales existentes.0. . .0. . la NF será equivalente a la NP. .Para la eximición del examen el alumno deberá tener un 100% de asistencia y una NP entre 5.Cada seminario correspondiente a este curso se evaluará mediante controles de entrada. El 30% restante de la NF estará dada por la nota del examen.0. 6.0 en éste.La asistencia al seminario es de carácter obligatoria. Prueba Recuperativa No aplica. la cual corresponderá al 70% de la nota final (NF). En caso de cumplir con los requisitos de eximición del examen. . El promedio de estas evaluaciones definirá la nota de presentación a examen (NP). además de ser calificadas con nota 1. será calificada en el control respectivo con nota 1.Ante cualquier inasistencia.0. 7. El promedio de estas evaluaciones definirá la nota de presentación a examen (NP).El alumno que no trae la guía resuelta optará como nota máxima en el control respectivo a un 4. Evaluación .4 sin notas parciales inferiores a 4.Las inasistencias no justificadas debidamente y la existencia de una tercera o más inasistencias (justificadas o no).0 en el control respectivo harán que el alumno pierda automáticamente el derecho a rendir examen. Una tercera o más inasistencias (justificada o no). la cual corresponderá al 70% de la nota final (NF). Requisitos de asistencia y criterios de eximición Cada seminario correspondiente a este curso se evaluará mediante controles de entrada. siendo calificado con nota 1.Los certificados médicos deberán ser presentados en su escuela respectiva y además entregar una copia de éste al profesor. . una NP de 5.5 (o superior) con un máximo de 3 notas parciales inferiores a 4. o bien. No se contemplan controles recuperativos Se requiere puntualidad y asistencia completa a los dos módulos de clases para tener derecho a rendir el control respectivo. 5. . Cuarta Edición (2000). y Van Holde. (1996). Nelson. Mathews. Freeman and Company NY . Benjamin Cummings Publishers. Cuarta Edición.Worth Publishers. Stryer. C. Biochemistry.8. y Cox. Bibliografía Principles of Biochemistry. L. A. Lehninger. Segunda Edición. M. Biochemistry. K.H. D.Editorial W. Metodología de actividades académicas Seminarios semanales 9. (1997).