Universidade Potiguar - UnP Disciplina:Bioquímica Professora: Ana Katarina M. C.SoaresAula 1 ± Aminoácidos Na natureza há cerca de 300 aminoácidos, alguns aminoácidos são especiais e só aparecem em alguns tipos de proteínas (hidroxiprolina=colágeno). Logo, os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas humanas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 tipos de aminoácidos codificados pelo DNA. Eles exercem várias funções importantes, além de formar proteínas como: neurotransmissores, formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc. São divididos em essenciais e não essenciais, formas ligadas à dieta, pois 10 deles não são produzidos pelo organismo, ou se sua síntese acontece em uma quantidade muito pequena, enquanto os outros 10 são sintetizados pelo corpo. Os aminoácidos possuem um carbono central, quiral que pode por rotação originar 2 imagens especulares ± estereoisômeros ou enântiômeros que não se superpõe do tipo D ou L. Nas proteínas humanas são encontrados apenas aminoácidos na forma L. A estrutura geral de um aminoácido envolve um grupoamina (NH2) e um grupocarboxila (COOH), ambos ligados a um carbono central, quase sempre assimétrico, dito carbono ; que também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representado pela letra ³R´, responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É o radical quem define uma série de características, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa. É a polaridade que permite classificar os aminoácidos em classes: Com radical ³R´ - APOLAR: geralmente formado por carbono e hidrogênio -Alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina.Aromáticos: Fenilalanina, Triptofano, Tirosina. Com radical ³R´ ± POLAR: geralmente contendo hidroxilas (OH) e grupamentos amida. Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool), Asparagina (amida), Glutamina (amida). Carregados Positivamente : diamino e monocarboxílicos(tem 2 aminas e 1 carboxila) Lisina, Arginina, Histidina. Carregados Negativamente : monoamino e dicarboxílicos (1 amina e 1 carboxila)Aspartato, Glutamato. Casos Especiais: Cisteína (Grupo sulfidrila), Prolina (imino) e a Glicina (não quiral). Aminoácidos livres em pH neutro - o grupo carboxila é carregado negativamente formando íon carboxilato (COO-) e o amino é carregado positivamente (protonado) formando a amina (NH3+). Os aminoácidos com grupos carregados em suas cadeias laterais existem em soluções neutras como ZWITTERIÔNS, sem nenhuma carga líquida. Os aminoácidos em solução aquosa possuem também a capacidade de agir como ácido ou base, firmando íons dipolares ±Anfoteri a, onde: O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga negativa (COO-); O grupo amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton, e adquirindo carga positiva (NH3+). Este comportamento depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra. O valor do pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se Ponto Isoelétrico ou pH Isoelétrico. PI =(pk1+pK2)/2 ou PI=(pk2+pk3)/2, dependendo se o aa é neutro, ácido ou básico. Os peptídeos são formados pela união do grupo carboxila de um aminoácido ao grupo amina de outro aminoácido em uma ligação covalente (amida). As proteínas consistem de cadeias polipeptídicas, com 100 ou mais aminoácidos. 8.Cite alguns alimentos que contém aminoácidos essências. Ovos e leite contêm geralmente a mistura de quase todos os aminoácidos essenciais. Encontramos aminoácidos também em outros alimentos como carnes e vegetais. 9.Defina os termos quiral, enatiômeros, e zwitteriôns. Quiral: molécula que possui através do átomo quiral, 4 ligantes distintos, formando imagens especulares não superpostas. Enântiômeros: são moléculas que são imagens entre si como num espelho e não são sobreponíveis umas as outras; Zwitteriôns: são compostos que contem ambos os grupos ácidos e bases nas suas moléculas. 10. A maioria dos aminoácidos proteínogênicos possui que tipo de imagem (enantiômeros)? E nas bactérias? Que vantagem isto representa para as bactérias? Sim, as imagens são todos do tipo L, além dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem raios UV e são anfóteros. As bactérias as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas é que as nossas enzimas não as atingem, por que elas são L ± enzimas e as bactérias possuem proteínas D! 11. Como se classificam os aminoácidos de forma geral? Pelo radical que apresenta. 12.E quanto à polaridade ou comportamento do radical em solução? Exemplifique estruturalmente cada um deles. (Nome e estrutura) Quanto ao radical, eles podem ser classificados como: apolar, polar não-carregado e polar carregado. Apolar: Quando o radical é constituído de átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila) e são hidrofóbicos. São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. Polar não-carregado: Quando o radical é constituído de hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos aminas. São hidrofílicos. São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina. Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e monocarboxílicos. São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente são AA monoamino e dicarboxílicos. São eles: ácido aspartico e ácido glutâmico. 13. Qual dos 20 aminoácidos padrão são: a)Cíclicos ± possuem estrutura anelar ± Fenilalanina ± Tirosina ± Prolina ± Triptofano ± Histidina. b) Aromáticos ± radicais de cadeia fechada (anel aromático) ± Tirosina ± Fenilalanina ± Triptófano. c)Neutros ± R polar sem carga ± Serina ± Treonina ± Cisteína ± Tirosina ± Aspargina ± Glutamina. d) Ácidos ± radical ácida ± Glutamato ± Aspartato. e)Básicos ± radical básico ± Lisina ± Arginina ± Histidina. f)Sulfurados ± radical com átomo de enxofre - Taurina, Cisteína e Metionina. g)Iminoácido - aminoácido com átomo de nitrogênio ligado a dois átomos de carbono ± Prolina. 14. Comente em separado os 3 casos especiais. Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são codificados geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica ainda a classificação de iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável alifática. A cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH). A taurina é um aminoácido sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela não está associada a outros aminoácidos para formar as proteínas, mas permanece sob a forma livre. . . 95 + 10. PI = pK1 + pK2 1.64. onde a carga lí ida total da mol cula de aminoácido ou proteína é nula. PK1 e PK2? PI: É o ponto i oel t i o.defi i PI. Mostre sua curva de titulação com os valores adquiridos.82.48.99 15.Faça o cálculo do valor de PI da prolina que possui pK1=1. pK2=8.64 Pl = 6.C . Faça o cálculo do valor de PI da arginina que possui pK1=1.30 2 2 17. PI = pK1 + pK2 1. PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilí rio da dissociação dos grupos ácidos e básicos de um aminoácido.95 e pk2=10. Mostre sua curva de titulação com os valores adquiridos. 16.99 e pk3=12.82 + 8. polar e interiormente os apolares. uma reação de síntese por desidratação. Como se formam as cadeias peptídicas? As cadeias peptídicas se formam pela ligação de dois ou mais aminoácidos de forma covalente (ligações peptídicas) entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino de outro.Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e comente sua importância. Além disso. dessa reação é liberada uma molécula de água. rígida e planar. possuem grande mobilidade rotacional . e configuração quase sempre trans. ou seja. 19. Essas ligações possuem propriedades especiais.40 2 2 18. ou seja.Pl = 5. 20. tais como caráter de dupla ligação parcial. Quais aminoácidos apareceriam mais facilmente no exterior de uma cadeia protéica inserida em solução aquosa? Exteriormente os que fazem interação com a água. Ligações peptídicas ± quando o grupo carboxila de uma molécula reage ao grupo amino de outra. . . . . . . . . . . . . . Cinética Enzimática: Cinética enzimática é o estudo das velocidades das reações catalisadas por enzimas. O Centro alostérico não está no centro ativo ou no local de ligação ao substrato. Esse tipo de ligação determina que o sítio ativo da enzima e seu substrato tem formatos que se completam. uma pequena porção de toda proteína. Reações de ordem zero Ações tem 0 de reações Reações de ordem 1 Ações e reações na mesma intensidade Reações de ordem Michaelis-Mentem As reações acompanham as ações até determinado ponto. O centro ativo é responsável pela ligação a substratos e pela operação química nos substratos para catalisar sua transformação em produtos. para daí só manter a reação. Vmax : Velocidade máxima da reação V 0 : Velocidade inicial Km : Constante de Michaelis-Mentem [S] : Concentração do substrato Reação de troca simples Quando são ligados dois substratos ao mesmo tempo formando . mas em outra parte da proteína. a velocidade é proporcional á concentração de um reagente. Encai e induzido Enzimas e substrato que não tem o encai e certo. a enzima sofre uma conformação e forma o estado de transição. Para muitas reações químicas. formando depois um novo encai e. C ave e fechadura A enzima se une com seu substrato numa relação chave e fechadura. Algumas enzimas possuem um centro regulador ou Alostérico.Mecanismos de especificidade: As enzimas possuem Centro ativo. um produto. Reação de troca dupla (Ping-pong) A enzima se liga a um substrato. ela retira algo do primeiro substrato para reagir com o segundo. ou seja. Inibição enzimática: . ocorre a reação e produz o produto. logo em seguida ela reage com outro substrato. . . . . . . . . Controle de Reações: Enzima limitante Enzima mais lenta. ou seja. Os inibidores atuam. Competitiva O inibidor e um substrato não podem se ligar simultaneamente á enzima. porque se ligam as mesmas formas dela. ( Não alteram a velocidade máxima). ficando incompativocom o tempo de vida do organismo. Não-competitiva O inibidor pode ligar-se á enzima livre e ao complexo enzima-substrato. a enzima é inativada por um período muito longo. Em conseqüência. Irreversível O inibidor reage com uma enzima e forma um complexo estável. Modulador alostérico Podem ser: Positivo estimula a reação enzimática Negativo desestimula. mas a enzima depois volta.Reversível Não envolve modificação covalente. com km maior. desacelera a reação Homotrópico quando o hormônio ativador também for uma proteína. Incompetitiva O inibidor só pode se ligar ao complexo Enzima-substrato. 5 . anulando sua reação com o substrato por provocar modificação na estrutura da enzima e incompetitivo quando o inibidor se liga diretamente à enzima a ao seu substrato ao mesmo tempo.Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato. alem de reguladoras dessas reações. Isso é o que acontece com o veneno de algumas serpentes. irreversível quando a ação inibidora é tão longa que se torna incompatível com a vida.Heterotrópico quando o hormônio ativador não for uma proteína. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à enzima. competitiva quando o agente inibidor se liga ao sitio ativo da enzima.Qual a importância teórica e prática de se determinar o Km de uma enzima? Quanto maior o Km de uma enzima. 2 . nas reações deordem 1. quando a inibição ocorre e depois se desfaz. as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordemMichaelisMentem as reações acompanham as ações até determinado ponto.Quais são as condições ideais de temperatura.Os inibidores podem ser usados como venenos ou como medicamentos. Coenzima: compostos orgânicos. por isso são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular. Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. cofatores e grupos prostéticos. 4 .O que é uma holoenzima? É a enzima quando ligada a um grupo prostético. Sua principal função é a catálise biológica. o ambiente deve apresentar com a -se temperatura entre 36-42 °C. coenzima ou cofator. quase sempre derivados de vitaminas que atuamcom a enzima. 3 .Diferencie reação de ordem zero. menor será sua velocidade máxima na reação. as ações enzimáticas tem zero de reações. não competitiva quando o agente inibidor se liga a enzima em outro ponto que não seja o sitio ativo.4 (Neutro) e numa pressão à 1 Atm 7 . para então manter a reação nesse ponto. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a enzima. que possui um inibidor enzimático que . um e Michaelis-Mentem. pressão e pH para uma enzima funcionar? Para que ocorra uma reação enzimática. não permitindo que ela reaja com seu substrato. Reversível. 9 . Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática. Explique. ESTUDO DIRIGIDO 1 - Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela. o pH em torno de 7.Diferencie coenzimas. 6 .isso em teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações práticas como produção de remédios. Na reação de ordem zero.Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes. para explicar a especificidade? Os principais modelos são chave e fechadura e o encaixe induzido 8 . paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular. se manipulada em laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno serve como remédio para controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta. proteína éRe naturação que. c)Transporte Muitas moléculas e íons pequenos são transportados por proteínas. Como estão constituídas as proteínas? As proteínas são constituídas por cadeias de moléculas de aminoácidos ligados covalentemente (ligações peptídicas). o que também leva o indivíduo à morte.O que são metaloenzimas e isoenzimas? Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que desempenham a mesma reação. mudar de forma ou se deslocarem no meio ambiente. o que provoca parada respiratória e cardíaca. ocorre somente em condições precisas. ESTUDO DIRIGIDO 1. basicamente em laboratório sob condições que possam ser removidas. porém. 11 . São substâncias quereagem com as enzimas controlando sua atividade. Exemplos disso podem ser visto na contração muscular feitos pelas proteínas actina e miosina. As proteínas exercem várias funções. 10 -Qual o papel da modulação alostérica nas atividades enzimáticas? Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. como exemplo a proteína hemoglobina dos eritrócitos. mas. caracterizando um veneno letal. sendo assim o composto orgânico mais abundante da matéria viva. que transportam o oxigênio (O2). 2. servido então como regulador deatividade enzimática. b)Movimentos coordenados É a capacidade de contrair-se. comente sobre: a)Catálise enzimática É a função de acelerar um processo de uma reação. transformando de 100 a 1000 moléculasde substrato em produto por minuto de reação. formando uma macromolécula de alto peso molecular que constitui de 50-80% do peso seco de uma célula. Outro tipo de veneno de serpente causa brusca queda de pressão. O processo catalisador acelera em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação. d)Estrutural . Outras duas formas nas estruturas secundárias são asbeta sheets e turns. existem duas ligações phi e psy. isso promove. essa proteína apresenta a estrutura quartenária que define como os diferentes peptídeos estão arrumados na formação de um único completo protéico. a proteína se desdobra na conformação da estrutura secundária e terciária que determina sua forma tridimensional e por fim. duas cadeias alfas com 141 resíduos de aminoácidos cada uma e duas cadeias betas como 146 resíduos.Comente sobre a patologia causada pela mudança de um aminoácido na estrutura primária. sendo a mais comum chamada de alfa hélice. determinada pela sua estrutura primária. 3. deixando a célula em forma de foice. Comente sobre os ângulos de rotação do carbono central. Comente. No carbono central de uma proteína. Assim sendo. a estruturação secundária da proteína. Esse é o nome da patologia causada pela mudança do aminoácidoque ocupa a sexta posição na seqüência da cadeia primária da proteína hemoglobina. como exemplo a proteína colágeno que dá resistência à pele. A hemoglobina é formada por dois tipos diferentes de peptídeos. 7. Quando ocorre. A forma adotada pela hemoglobina é antes de tudo.que tem como principal função o transporte de O2 no sangue. A hemoglobina consiste de quatro cadeias polipeptídicas. Essa mutação é específica no gene betaglobina que codifica a cadeia beta. esse ácido glutâmico foi substituído pela valina. este tipo de hemoglobina é chamada de hemoglobina ³S´ e osindivíduos que possuem a hemoglobina S apresentam quadros periódicos de febre e dor. 5. que é a seqüência de aminoácidos na cadeia. Como a estrutura secundária pode apresentar-se? Comente A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os aminoácidos (pontes de hidrogênio). A ligação Phi une o carbono alfa e o carbono do grupo carboxila e a ligação psy une o carbono alfa ao nitrogênio do grupo amino. 6. já na hemoglobina de um indivíduo com anemia falciforme. Esta cristalização interfere na estrutura da membrana celular provocando o rompimento da célula. Anemia falciforme. por exemplo. Na proteína normal.Defina os tipos de estruturas supersecundárias (motivos) encontradas.Algumas proteínas desempenham funções de suporte na forma de filamentos oferecendo proteção ou resistências a estruturas orgânicas. Em geral essas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal. Defina todos os níveis estruturais que contêm uma proteína como a hemoglobina. o ácido glutâmico é o responsável pela reação da hemoglobina com o O2. Além disso. chamados de cadeia alfa e cadeia beta. estas células lisadas podem também causar o entupimento das veias. . 4. Isso porque a hemoglobina S forma longos cristais quando as concentrações de oxigênioestão abaixo do normal. o que compromete a principal função da proteína. impossibilitando a circulação sanguínea. A ligação entre o carbono central alfa dos resíduos do aminoácido e os grupos carboxila (COOH) e amina (NH2) possuem giro livre sobre seus eixos. Adriana caracterizou o processo de cozimento de carne como uma demonst ação r prática de desnaturação de proteínas. pressão.A estrutura supersecundária refere-se os aglomerados de estruturas secundárias. Temperatura. . terciário e quaternário. com isso. agentes redutores. 12. drogas. não atingindo o primário. Cite os agentes desnaturantes existentes. concentração de sais. Sugira uma razão para isso. 8. "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária. A lã é formada pela queratina. apresentem problemas respiratórios durante um vôo em grandes altitudes. Com o aumento da temperatura durante o cozimento. solventes orgânicos solúveis em água. que é uma proteína produzida pelo bicho-da-seda. Roupas de lã encolhem quando lavadas em água quente. 10. ocorre um aumento de glóbulos vermelhos na corrente sanguínea devido à baixa de tensão de oxigênio na hemoglobina. Defina desnaturação Vem a ser ação de fatores do meio que desfazem ou destroem os níveis de organização secundário. detergentes. algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal. mas artigos de seda não. provocando a dobra ou enovelamento da proteína. Por exemplo. pH. íon e metais pesados e estresse mecânico. Tal padrão é chamado de unidade beta-alfa-beta. É válido considerar as estruturas supersecundárias como intermediárias entre estruturas secundária e terciária. com o ar fica mais rarefeito. Regiões como "sítio ativos". longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra. ocorrendo então à crise de falcização. pois neste caso não há mais proteína. fazendo com que ela se encolha muito pouco com a água quente. O que mantêm a estrutura terciária? O que mantém a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos. A desnaturação pode ser reversível o irreversível. às vezes. é formada pelas proteínas fibroina e serina. interações fracas como as pontes de hidrogênio são rompidas promovendo alteração na conformação das proteínas. baseando-se no tipo de estrutura secundária. mas sua constituição secundária é do tipo b-folha. Em grandes altitudes. por isso a característica de encolher e voltar.Sugira uma razão para que os portadores de anemia falciforme. 11. uma proteína fibrosa que tem sua constituição em forma helicoidal que encolhe com água quente. Comente a validade desta afirmação. porém. Muitas vezes. ocasionando problemas respiratórios. fazendo com que as funções biológicas de uma proteína sejam perdidas. já a seda. 9. as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada. a velocidade de vibraçãomolecular aumenta. uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é encontrada em muitas proteínas. 13. hormônios. o portador da anemia falciforme possui hemáceas deficientes. deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. quando adicionamos uréia e beta-mercaptoetanol. como exemplo. . sua conformação nativa pode ser recuperada retirando-se lentamente o agente desnaturante.Quando ela pode acontecer? Em que condições? Isto é possível no ser humano? Pode ocorrer em condições específicas. como por exemplo. e depois de lavado o meio e retirados os agentes desnaturantes a proteína volta à sua constituição inicial. Comente sobre a renaturação.14. fazer uma diálise contra água para retirar o agente desnaturante uréia. 15. Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada. como no laboratório. . . . . . . . Incompetitiva O inibidor só pode se ligar ao complexo Enzima-substrato. porque se ligam as mesmas formas dela. Modulador alostérico Podem ser: Positivo estimula a reação enzimática Negativo desestimula. ficando incompativo com o tempo de vida do organismo. Os inibidores atuam. ou seja. Controle de Reações: Enzima limitante Enzima mais lenta. Não-competitiva O inibidor pode ligar-se á enzima livre e ao complexo enzima-substrato. ( Não alteram a velocidade máxima). mas a enzima depois volta. desacelera a reação Homotrópico quando o hormônio ativador também for uma proteína. a enzima é inativada por um período muito longo.Reversível Não envolve modificação covalente. Irreversível O inibidor reage com uma enzima e forma um complexo estável. com km maior. Em conseqüência. . Competitiva O inibidor e um substrato não podem se ligar simultaneamente á enzima. o ambiente deve apresentar com a -se temperatura entre 36-42 °C. 3 . um e Michaelis-Mentem. cofatores e grupos prostéticos.Qual a importância teórica e prática de se determinar o Km de uma enzima? Quanto maior o Km de uma enzima. não competitiva quando o agente inibidor se liga a enzima em outro ponto que não seja o sitio ativo. Reversível. Explique. ESTUDO DIRIGIDO 1 - Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela. 2 . Isso é o que acontece com o veneno de algumas serpentes. competitiva quando o agente inibidor se liga ao sitio ativo da enzima. Sua principal função é a catálise biológica. as ações enzimáticas tem zero de reações. não permitindo que ela reaja com seu substrato. nas reações de ordem 1. quase sempre derivados de vitaminas que atuamcom a enzima. pressão e pH para uma enzima funcionar? Para que ocorra uma reação enzimática. 4 . o pH em torno de 7. para explicar a especificidade? Os principais modelos são chave e fechadura e o encaixe induzido 8 . que possui um inibidor enzimático que . coenzima ou cofator. irreversível quando a ação inibidora é tão longa que se torna incompatível com a vida. Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica sobre outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Na reação de ordem zero. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à enzima.Quais são as condições ideais de temperatura.Os inibidores podem ser usados como venenos ou como medicamentos. menor será sua velocidade máxima na reação.Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes. por isso são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.O que é uma holoenzima? É a enzima quando ligada a um grupo prostético. 9 . Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática.Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato. para então manter a reação nesse ponto. Coenzima: compostos orgânicos. alem de reguladoras dessas reações. as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordemMichaelisMentem as reações acompanham as ações até determinado ponto.Diferencie coenzimas. 5 .Heterotrópico quando o hormônio ativador não for uma proteína. 6 . Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam com a enzima.Diferencie reação de ordem zero.isso em teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações práticas como produção de remédios.4 (Neutro) e numa pressão à 1 Atm 7 . anulando sua reação com o substrato por provocar modificação na estrutura da enzima e incompetitivo quando o inibidor se liga diretamente à enzima a ao seu substrato ao mesmo tempo. quando a inibição ocorre e depois se desfaz. o que também leva o indivíduo à morte.paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular. caracterizando um veneno letal. mas. servido então como regulador deatividade enzimática. . 10 -Qual o papel da modulação alostérica nas atividades enzimáticas? Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. o que provoca parada respiratória e cardíaca. se manipulada em laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno serve como remédio para controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta.O que são metaloenzimas e isoenzimas? Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua constituição e isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que desempenham a mesma reação. 11 . São substâncias que reagem com as enzimas controlando sua atividade. Outro tipo de veneno de serpente causa brusca queda de pressão.