PROTEÍNA1) Onde se encontra proteína, peptídeo e aminoácidos de forma natural e artificial? R: Os alimentos mais ricos em aminoácidos essenciais são de origem animal: carne, ovos, leite, queijos, etc. Os vegetais não possuem todos os aminoácidos essenciais, logo uma dieta vegetariana precisa ser bem diversificada. 2) O aminoácido é formado de quais estruturas orgânicas e qual a característica de cada uma das funções? R: Grupo amina e grupo carboxila. Função amina: presença do grupo amino NH2, que caracteriza a basicidade. Função ácido carboxílico: presença do grupo carboxílico COOH, que caracteriza a acidez. Por apresentar simultaneamente caracteres ácido e básico, os aminoácidos são denominados compostos anfóteros e reagem tanto com bases como com ácidos. 3) Que características os 20 aminoácidos têm em comum? Qual é o aminoácido mais simples? R: A característica em comum é que todo aminoácido possui um átomo de carbono, ao qual estão ligados uma carboxila, uma amina e um hidrogênio. E o Aa mais simples é a Glicina. 4) Desenhe e informe qual a característica de polaridade dos aminoácidos. R: Polar não carregados: são aminoácidos com radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. Ex: Glicina. Apolar: possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio e um grupamento alquila. Ex: Valina. 5) O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Diferencia-os. R: Aa essenciais: são Aa que os animais não conseguem produzir, mas são obrigatórios na fabricação das proteínas, portanto devem ser retiradas dos alimentos. Aa não essenciais: são Aa que os animais conseguem produzir. 6) O que são "zwitterions"? R: É um composto químico neutro, mas que contém um íon com carga positiva e negativa no mesmo grupo de átomos. 7) Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? R: O grupo AMINA e o grupo CARBOXILA. 8) Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? R: Na ligação peptídica, o grupo amina e carboxila perdem moléculas. Como cada aminoácido perdeu um átomo hidrogênio (H) ou uma hidroxila (OH), cada unidade de aminoácido é chamada de resíduo. 9) O que entende por grupo aminoterminal e carboxiterminal? Esquematize sua explicação apontando-os na fórmula. R: Tem este nome porque eu começo a quebrar de fora pra dentro, e os grupos de moléculas além da função. estas são pouco solúveis em água. Ex: Hélice A e Folha B. A união desse OH com o H forma uma molécula de H2O. triptofano). Nesta Ligação o grupo carboxila de um Aa perde o seu OH e o grupo amina de outro Aa perde o seu H. 14) O que é estrutura primária de uma proteína? R: A estrutura primaria de uma proteína é a sua sequência de Aa (lisina. Se o carbono estiver para perto do éter será B (folha pragueada). podemos chamar a ligação peptídica como síntese de desidratação. tais como as enzimas e anticorpos. Peptídeos: são compostos formados pela união de dois ou mais Aa por ligação peptídica. são encontradas importantes proteínas. o que torna uma proteína diferente uma da outra. Neste caso. já que dependendo da sequência ela pode se dobrar de um jeito ou de outro. a medida que um Aa vai se ligando a outro. que são feitas da união de vários Aa a outros. Com essa desidratação o grupo amina e o grupo carboxila ficam cada um com uma ligação sobrando. são feitos de um carbono alfa fazendo quatro ligações simples. Para elas se dobrarem assim. etc. Se o carbono estiver longe do éter será A (hélice em espiral). pois ela só vai exercer sua função corretamente se ela estiver com sua estrutura terciaria correta. É a base. as proteínas são polímeros de Aa. 16) O que é estrutura terciária? Informe exemplos de uso em nosso corpo. que estão ligadas a um grupo amina e um grupo carboxila. então eles acabam se ligando para estabilizar formando uma ligação peptídica. Ou seja. ou seja. Existem Aa polares e apolares e são 20 Aa diferentes. pode se dizer que perde sua estrutura terciaria correra. tem de ter alguma força para mantes elas nessa forma e o que mantem elas assim são ligações de H entre os Aa. peptídeos e proteínas. 15) O que é estrutura secundária? Informe exemplos de uso em nosso corpo. O que torna um Aa diferente um do outro é o seu radical. 13) Como pedem ser classificadas as proteínas? R: Proteínas Globulares e Fibrosas. podemos dizer que a proteína desnaturou e perdeu sua função. que ocorre entre o grupo carboxila e um Aa e o grupo amina de outro Aa. Quando a proteína perde seu dobramento. Proteínas fibrosas: organizam-se em forma de fibras ou lâminas. por exemplo. Diferentemente das globulares. R: É o formato tridimensional de uma proteína.11) Diferencie aminoácidos. Polímeros são unidades formadas por moléculas que se repetem. por temperaturas altas ou por um pH muito diferente do que ela está preparada. a proteína se dobra. Os Aa são ligados entre si por ligação peptídica. . É importante para a proteína exercer sua função. É basicamente determinada pela estrutura primaria e a sua sequência de Aa. e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. 12) O que é ligação peptídica? R: É a união de Aa. R: Quando o Aa vai se ligando a outro não fica uma linha reta. Nesse grupo. Existem alguns padrões de dobramentos presentes em várias proteínas diferentes. Proteínas globulares: formam estruturas com formato esferoide. Proteínas: são polímeros de Aa. quantidade de Aa. R: Aminoácidos: são monômeros das proteína (formam a proteína). R: Proteínas simples: apresentam apenas aminoácidos. R: Proteínas nutrientes de reserva: ovo albumina da clara do ovo e caseína do leite. que é denominado de grupo prostético. . agitação. observarmos que as ligações internas das estruturas secundárias e terciárias desses compostos orgânicos se rompem de maneira irreversível. quando a proteína perde o seu dobramento por diversos fatores. Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza e são conseguidas graças a processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas. Ex: a hemoglobina é formada por duas cadeias A e duas cadeias B. a albumina do ovo quando é colocada em altas temperaturas desnatura. 21) Diferencie proteína simples de conjugada. É por isso que. Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon. Proteínas conjugadas: além de aminoácidos. 19) Quais os tipos de interação que mantêm a estrutura terciária de proteínas globulares? E a estrutura quaternária? R: 20) As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Proteínas contrateis: actina. Proteínas transportadoras: hemoglobina e lipoproteína.17) O que é estrutura quaternária? Cite exemplos e funcionalidade. R: Só tem estrutura quaternária as proteínas formadas a partir da união de duas ou mais cadeias polipeptídicas. radiação e pH extremo. Por exemplo. elastina e queratina. existe um radical de origem não peptídica. 22) O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos. é formada pela estrutura terciaria e nem toda proteína pode ser quaternária. ao calor excessivo. por exemplo. onde é suficiente para causar perda de função. perdemos muito do seu poder nutricional. 18) Quais os tipos de interação que mantêm a estrutura secundária de proteínas fibrosas? R: Para elas se dobrarem. Cite as funções e exemplifique. Proteínas estruturais e de proteção: colágeno. tem que ter alguma força para mantes elas nessa forma e o que mantem elas assim são ligações de H entre os Aa. R: Ao serem submetidas. miosina e tubulina. 23) Como o processo de desnaturação pode ser realizado? R: Com a perda da estrutura tridimensional. ocorre a desnaturação proteica com a perda da forma original. o que causa a perda de suas funções. ao cozinhar alguns alimentos. há a substituição de um aminoácido por outro em uma das cadeias polipeptídicas da hemoglobina. 25) As proteínas são catabolizadas em nosso organismo. isto faz com que as hemácias com esta hemoglobina fiquem com um formato diferente. Estas células modificadas acabam formando agregados de células que obstruem os vasos sanguíneos periféricos causando a hipoxia (falta de oxigênio) e crises de dor intensa. Isso ocorre em qual parte do corpo? Detalhe. A conformação espacial da molécula também é afetada por este "erro" da cadeia primária. uma doença hereditária. todas as estruturas da proteína são modificadas? R: Na anemia falciforme há uma mudança da estrutura primária de uma das cadeias polipeptídica que formam a hemoglobina: o aminoácido ácido glutâmico (GLU) é substituído por um aminoácido valina (VAL) na cadeia beta. Neste caso.24) Na anemia falciforme. Quais as etapas? Descreva detalhamento. de foice (por isso falciforme. "em forma de foice"). R: . R: 26) Depois das proteínas degradas. elas são anabolizadas. (C=O. hormônios. e praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. (considere as propriedades catalíticas do RNA). Transferem grupo químicos entre moléculas. pois há aquelas que têm outras funções que não a de catalisar. mas para que ocorra esta reação entre as duas substancias orgânicas é preciso fornecer uma certa quantidade de energia. atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. que logo se desfaz. mas nem toda proteína é uma enzima”. Essa energia de partida. favorecendo a ocorrência de outras ligações e a síntese de uma nova substancia. (Ésteres. Catalisam reações de oxirredução. que favorece o encontro e a colisão entre elas. CH-NH2). Também aceleram a velocidade de uma reação. o qual determina alterações conformacionais na enzima. sendo esta energia de partida denominada energia de ativação. que favoreça o encontro e a colisão entre elas. é chamada de energia de ativação e possui um determinado valor. (Grupos Glicosil. liberando os produtos da reação a enzima. 03) Relacione energia de ativação e atuação das enzimas nos organismos vivos. geralmente na forma de calor. C=O-. são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular. que permanece intacta embora tenha participado da reação. então é formado um complexo enzimático-substrato. R: Nem todas as proteínas são enzimas. favorecendo. modificando sua atividade.ENZIMAS 01) Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. como exemplo. Centro ativos: é uma pequena porção de toda proteína responsável pela ligação a substratos e pela operação química nos substratos para catalisar sua transformação em produtos. Transferases: transferem grupos funcionais entre moléculas. O mecanismo de reação da enzima se inicia quando ela se liga ao substrato. que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Utilizam a água como . 04) Conceitue centro ativo e centro alostérico. Catalisador é uma substância que acelera a velocidade de ocorrência de uma certa reação química. A energia também é necessária para romper ligações entre os átomos de cada substancia. Grupos Fosfatos). A energia também é necessária para romper ligações químicas existentes entre os átomos de cada substância. que dá um “empurrão” para que uma reação química aconteça. R: As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. geralmente na forma de calor. Anidridos Ácidos). 02) Comente sobre a afirmativa: “Toda enzima é uma proteína. explicando e exemplificando. portanto. R: Para que ocorra uma reação química entre duas substâncias orgânicas que estão na mesma solução é preciso fornecer uma certa quantidade de energia. transferindo elétrons hidretos (H-) ou prótons (H+). veículo de transporte. assim a ocorrência de outras ligações químicas e a síntese de uma nova substância a partir das duas iniciais. Hidrolases: onde há reações de hidrólise. R: Oxidorredutases: ocorre reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. 05) Cite a classificação oficial das enzimas. R: Centro alósterico: local de ligação de um modificador alostérico. possuem extraordinária especificidade e poder catalítico. sem participar dela como reagente ou produto. mas na ausência deles. Vários tipos de reações químicas ocorrem entre os substratos e os grupos funcionais das enzimas.receptor de grupos funcionais de outras moléculas. Ligases: catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas préexistentes. Liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção da molécula da água. que é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula. C-C). Transformam uma molécula em um isômero correspondente. Como exemplo. sendo complementar ao seu estado de transição. =C=O-). que seria rígido como uma fechadura ou Modelo do Ajuste Induzido que existe um sítio de ligação não totalmente pré-formado. 08) Descreva como as proteínas são degradas em nosso organismo a partir da alimentação. respectivamente retirando ou colocando grupos funcionais. R: Cofatores são pequenas moléculas orgânicas (Coenzimas) ou inorgânicas (íons metálicos Zn. estas reações ocorrem somente no local ativo da enzima). amônia e gás carbônico. Cu. R: . Formam ou destroem ligações químicas. Fe entre outros) que podem ser necessárias para a função de uma enzima. 06) Faça um comentário sobre a especificidade enzimática e exemplifique. Mn. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima. o Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação. a enzima é inativa. R: As enzimas são muito específicas. Formam ligações químicas por reações de condensação. consumindo energia sob a forma de ATP. sempre às custas de energia. mas sim moldável à molécula do substrato – a enzima ajusta-se à molécula do substrato na sua presença. R: 09) Descreva como as proteínas e ou aminoácidos são formadas em nosso organismo. (C-N. 07) O que são cofatores enzimáticos? Que tipos existem? Exemplifique. Os grupos funcionais catalíticos da enzima podem formar uma ligação covalente transitória com o substrato e ativá-lo para a reação (em grande parte dos casos. Isomerases: fazem a transferência de grupos dentro da mesma molécula para forma isômeros. geralmente complementar à molécula do substrato. A especificidade das enzimas deve-se também à existência na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. (=C=O. esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo. sinalizadores intracelulares). proteínas de tecido conectivo). as proteínas podem assumir muitas configurações moleculares e desta forma ter participação em variados processos em células e tecidos. proteção imune (anticorpos). proteínas do citoesqueleto. . pigmentos respiratórios). movimento (proteínas contráteis). transporte (canais de membrana. Devido a sua diversidade.10) Porque necessitamos nos alimentar de proteínas? R: As proteínas têm papel fundamental em praticamente todos os processos biológicos. Ainda existem diversas proteínas as quais não se sabem a sua função ainda.: albumina). Algumas funções de proteínas extremamente importantes são: estrutural (proteínas de membrana celular. integração do sistema endócrino (hormônios de proteínas) e informativa (receptores de membrana. enzimático (quase todas as enzimas são proteínas). regulação osmótica (ex. reserva energética (proteínas podem ser degradadas em acetil CoA para o ciclo de Krebs). São essenciais para o bom funcionamento de processos fisiológicos do corpo. não funciona de forma adequada. manteiga. São encontradas em alimentos essencialmente lipídicos. Sendo encontrada apenas em alimentos de origem animal e usualmente associada ás gorduras. O que são vitaminas? Qual a sua principal função nos seres vivos? R: São compostos orgânicos. Quantas são as vitaminas reconhecidas pelos seres humanos? R: São 14. queijo e peixes oleosos. integridade dos epitélios e importante para a visão. 2. Ou na forma de beta caroteno (pró-vitamina A) que é o precursor da vitamina A. K. rim. podendo ser destruídas pelo calor. Vitaminas hidrossolúveis: são as vitaminas solúveis em água. solúveis em gorduras. Quais as funções das vitaminas e cite suas principais fontes alimentares? R: Vitamina A: Retinol. que é a sua forma natural. ácidos. Por isso. funções reprodutivas. D. leite integral. Apresentam menos problemas de absorção e transporte. 5. Descreva como se classificam as vitaminas quanto à solubilidade. elaboração e resposta das células que constituem nosso organismo. que não podem ser sintetizados pelo organismo. Funções: crescimento e desenvolvimento dos tecidos. Necessitam da bile para sua absorção e são transportadas via circulação linfática. . as vitaminas presentes nos alimentos naturais são fundamentais para a sobrevivência humana. E e K. nem como material de reposição celular. As vitaminas do complexo B funcionam principalmente como coenzimas no metabolismo celular. São conduzidas via circulação sistêmica e excretadas pelas vias urinárias. gema de ovo.E e as hidrossolúveis C e do complexo B. Como atuam as vitaminas nos organismos? R: As vitaminas desempenham papel fundamental na constituição. Encontra-se em pequenas quantidades na maioria dos alimentos. Já a vitamina C é um agente estrutural vital e antioxidante. As lipossolúveis A. Podem ser armazenadas e suas funções são geralmente estruturais. principalmente no que diz respeito às enzimas. São substâncias extremamente frágeis. substâncias que adiantam ou retardam uma reação orgânica. Fontes alimentares: disponível em retinol no fígado. Fontes de carotenos presentes na cenoura. R: Vitaminas lipossolúveis: são as vitaminas A. Funcionam como aditivos – são indispensáveis ao mecanismo de produção de energia e outros. luz e certos metais. 4. Não são usadas nem como energia.VITAMINAS 1. nata. mas em quantidades pequenas. Pode ser encontrada na forma de retinol (pré-formada). exceto no sentido geral de saturação tecidual. encontrado nos alimentos de origem vegetal. Fazendo parte deste grupo as vitaminas do complexo B e a vitamina C. D . Organismo sem vitamina é organismo falido. Não podem ser armazenadas. ativando a proteína ridopsina (PTN presente na visão). Funções: suas principais propriedades envolvem dois mecanismos importantes: o de coenzima (substância necessária para o funcionamento de certas enzimas que catalisam reações no organismo) e o de antioxidante (substâncias que neutralizam radicais livres). 3. É cofator do complexo do piruvato desidrogenase. Cofator para biossíntese de macromoléculas. cicatrizante. Ácido instável e facilmente oxidado. carne de porco e gado. Hidrossolúvel e levemente estável. levedura. cereais matinais fortificados. Manutenção e restauração dos tecidos. crescimento e manutenção dos tecidos corporais. fígado. Vitamina D: colecalciferol. espinafre. A menaquinona é sintetizada pela flora bacteriana do intestino e contribui com a metade do nosso suprimento diário. Minimiza a perda de Ca+ pelo rim. batata inglesa. Absorvida por transporte ativo no duodeno. aveia. fígado. É necessária para manter a saúde dos ossos. Vitamina K: filoquinona. oliva e algodão). Funções: antioxidante. colágeno e o tecido conjuntivo. vegetais verdes e frutas. álcalis e altas temperaturas. aumentando os níveis de cálcio. Vitamina E: tocoferol. Vitamina C: ácido ascórbico. batata. mamão. Vitamina B1: tiamina.moranga. brócolis. dos dentes. aveia. tomate. no qual transforma o piruvato em acetilCoa. Vitamina B2: riboflavina. abacate. gérmen de trigo. É um óleo amarelo. gorduras e álcool. Participa do metabolismo da glicose e funções cerebrais. estável em ácidos e no calor. Esta envolvida na síntese da heme. que combina com cálcio para ajudar a produzir o efeito coagulante. mas facilmente destruída pela luz e irradiação. avelã. ervilha. Pode ser destruída pelo oxigênio. cartilagem. Fontes alimentares: vegetais verdes folhosos. Funções: antioxidante. Funções: participa na fosforalização oxidativa (FAD). Fontes alimentares: gérmen de trigo. batata doce. ervilha e cenoura. Funções: fundamental para a absorção de cálcio e fósforo. Regula a absorção de cálcio nos rins e ossos. incluindo matriz óssea. brócolis e ouro vegetais e frutas amarelas e verdes. amendoim. batata doce. Funções: catalisar a síntese dos fatores de coagulação do sangue no fígado. Fontes alimentares: óleos vegetais (milho. Fontes alimentares: frutas cítricas. Oxida muito lentamente. Acompanha os hormônios. Manutenção dos níveis de Ca+. nozes. batata doce. Protetora da membrana celular contra radicais livres. . resistência dos ossos. Absorção de Ca+ e Fe+ no intestino. nozes. feijão. fígado. insolúvel em água. oliva e algodão). repolho. abacate. principalmente a protombina. dos músculos e dos nervos. É um pré-hormônio do tipo de esterol e sua base precursora na pele humana é o lipídeo 7-deidrocolesterol. batata doce. avelã. amêndoa. o que lhe dá um papel importante antioxidante. Ativa sistema imunológico. Fontes alimentares: óleos vegetais (milho. vegetais verdes e frutas. De todas é a mais hidrofóbica. A vitamina K produz a forma ativa de precursores. Ajuda no crescimento. vegetais verdes folhosos. É fabricada principalmente quando há exposição do corpo ao sol. grãos e leguminosas. Funções: está envolvido na liberação de energia dos carboidratos. pimentão vermelho. Ciclo do ácido cítrico e oxidação dos ácidos graxos. É solúvel em água relativamente instável ao calor. gérmen de trigo. amêndoa. reduzido ou oxidado) e do etanol. que é solúvel em água. amendoim. careais matinais vitaminados. É hidrolisada pela biotidinase do suco pancreático e secreções da mucosa intestinal para gerar biotina livre Funções: produção de energia dos alimentos. Está envolvida nas ações das enzimas. Formação de células vermelhas do sangue. É um composto vermelho. nozes. Coenzima de caboxilases que participam no metabolismo lipídico. cereais matinais vitaminados. nozes. piridoxal. Fontes alimentares: carnes magras. castanhas. piridoxol). cereais integrais e abacate. rim. Fontes alimentares: vegetais folhosos verdes. Componentes químicos que constrói a coenzimA. A maior parte da biotina nos alimentos está presente como biocitina. Vitamina B3: niacina. colesterol. indicada para o tratamento de hiperêmese gravídica. A niacina (ácido nicotínico) é convertida para nicotinamida. vegetais folhosos verdes e ovos. Funções: participa na síntese de nucleotídeos pirimidínicos de DNA e RNA. batata. fígado e legumes. vegetais crucíferos. Crescimento normal do feto. na estrutura da fosforilase. Vitamina B9: ácido fólico. Essencial para o catabolismo de ácidos graxos. gema do ovo. incluindo o metabolismo dos ácidos graxos. Serve como base para construção de adenina ou guanina. cereais matinais vitaminados e grãos. fígado. As bactérias intestinais sintetizam quantidades consideráveis. gliconeogênese e metabolismo energético. grãos e leguminosas. Vitamina B5: ácido pantotênico. É encontrado amplamente na natureza e nas diversas funções do organismo. Participa do metabolismo dos lipídeos. fígado. Fontes alimentares: amendoim. Participa do metabolismo energético (NAD. Vitaminas B7/B8: biotina. A piridoxina é formada por três compostos químicos (piridoxamina. fígado. Fundamental para a fabricação de DNA e RNA. Funções: transformação de energia de gorduras. queijo cogumelo. no transporte de aminoácidos através da membrana celular. aminoácidos. leite. É encontrada em fontes naturais.Fontes alimentares: iogurte. Funções: necessário para a produção de energia nas células. Vitamina B12: cobalamina. leite. rim. leite. gérmen de trigo. ervilha. banana. Fontes alimentares: fígado. Participa nas ações de aminotransferases. amendoim. queijo. Vitamina B6: piridoxina. nozes. Fontes alimentares: gérmen de trigo. É a mais complexa Funções: age como coenzima ligada ao metabolismo dos aminoácidos e à formação da porção heme da hemoglobina. É . Estrutura complexa. gérmen de trigo. Suas três formas são rapidamente absorvidas pelo intestino. Recomenda-se que mulheres grávidas ingiram essa vitamina porque favorece crescimento de novas celular pro feto. proteínas e carboidratos para a produção de substâncias essenciais no corpo. gérmen de trigo. beterraba. abacate e semente de gergelim. de alto peso molecular com um único átomo de cobalto no seu núcleo. para a síntese de gorduras e para excreção dos resíduos de proteínas. Funções: desempenha papel no sistema nervoso central. milho. peixes oleosos. amendoim. coração. estável em ácido e ao calor. incluindo hormônios e ácidos graxos. respiração dos tecidos e para expelir toxinas. peixe. cristalino. R: CADERNO 8. Discuta se uma alimentação diária balanceada é capaz de combater uma dada avitaminose. Carência vitamina D: raquitismo (encurvamento de ossos por deficiência de cálcio). xeroftalmia (cegueira total por ressecamento da córnea). É classificada segundo a vitamina em falta. 7.dehidrocolesterol. As vitaminas são armazenadas em nosso corpo? R: Vitaminas lipossolúveis: ficam armazenadas em nosso tecido adiposo.absorvida com uma proteína chamada de fator intrínseco. pele seca e escamosa. que é produzido pelas células parietais gástricas. elas devem ser ingeridas com maior regularidade. Fontes alimentares: produtos de origem animal. queijo e leveduras. Carência vitamina A: hemeralopia (cegueira noturna). carne magra. A falta de vitamina B1 provoca a beribéri (tremedeira). a molécula de 7. leite. 6. o nosso organismo elimina o seu excesso pela urina. 9. 12. Ao recebermos a radiação solar. mais precisamente os raios ultravioletas do tipo B (UVB) que penetram na pele. 10. não sendo necessário o seu consumo diário. diminuição da resistência a infecções. levando à hemorragia. Caso o indivíduo faça redução de estomago automaticamente ele vai reduzir na produção do fator intrínseco e então a vitamina B12 fica prejudicada no organismo. A falta de vitamina C provoca o escorbuto. Porque as pessoas precisam estar em contato com o Sol para ativar a vitamina D? R: As partículas de colesterol presentes nos alimentos que ingerimos são usadas para fabricar o composto 7. Como são as estruturas químicas das vitaminas? R: CADERNO 11. Qual a origem das vitaminas para os animais? R: Alimentos. rim. . O que são avitaminoses? O que vem a ser a doença chamada de escorbuto e beribéri? R: A avitaminose é uma enfermidade gerada pela carência de vitaminas. ovos. fígado.dehidrocolesterol passa por várias transformações químicas e dá origem à vitamina D. Quais as doenças causadas pela carência de vitaminas? Existe doenças causada pelo excesso? R: Carência vitamina K: enfraquecimento do processo de coagulação sanguínea. comprometimento gestacional. Vitaminas hidrossolúveis: são vitaminas solúveis em água. embora algumas vezes tenha nome próprio. Podendo acarretar anemia. Por esse motivo. uma vez presente em nosso organismo este composto se desloca para a camada externa de nossa pele (a epiderme). Carência vitamina B5: lesões dos sistemas nervoso e digestivo. . Pode haver a formação de litíases renais. Hipervitaminose D: graves danos aos ossos e uma fragilidade dos tecidos e dos rins. cefaleia. ceratose folicular. Hipervitaminose B12: reações alérgicas e alterações esplênicas. fissuras labiais. Carência vitamina B3: pelagra (diarreia e lesões cutâneas). Hipervitaminose B1: vasodilatação periférica. além disso. Hipervitaminose A: pele ressecada. tonturas. parto prematuro. edema. Carência vitamina B6: anemia. em indivíduos saudáveis a superdosagem pode causar um forte efeito laxativo. Pode haver também falta de apetite. Carência vitamina B9: anemia megaloblástica e DTN. pois o sangue tentará excretar o cálcio. existem doenças causadas pelo excesso. Hipervitaminose K: quando em altas doses. áspera e descamativa. convulsões (contrações musculares agitadas e desordenadas independentes da vontade). Carência vitamina B7/8: fadiga. depressão. Carência vitamina B2: rachamento da pele. pode haver formação de esclerose dos vasos sanguíneos. náuseas. Carência vitamina B12: anemia. hemorragias nasais. São chamadas de hipervitaminoses. náuseas. Também pode ocorrer esplenomegalia e hepatomegalia. no entanto. não apresenta toxicidade Hipervitaminose C: não apresenta efeitos tóxicos quando administrada no tratamento de doenças graves. podendo levar à óbito por paralisia do centro respiratório. Esse excesso tende a ser depositado nos tecidos moles do organismo. lesões cutâneas. gengivite. Carência vitamina B1: beribéri (fraqueza e inflamação dos nervos). queda na frequência respiratória.Carência vitamina E: anemia (diminuição de glóbulos vermelhos no sangue) Carência vitamina C: escorbuto (hemorragias internas e edemas articulares). irritabilidade e sangramentos. queda dos cabelos. deficiência visual. convulsões. dores ósseas e nas articulações. retirando este mineral dos ossos para a corrente sanguínea. lesões do sistema nervoso. Sim. cansaço. Provoca também um aumento exacerbado de cálcio sanguíneo. lesões no fígado e parada do crescimento. com alterações de enzimas hepáticas. Sua maior parte está concentrada nos ossos. que podem estar presentes no corpo sem nenhuma função. este será eliminado através das fezes e da urina. por exemplo. através de sua ação que as reações enzimáticas são reguladas. o zinco. peixes. o cromo. etc. 2. R: Carência de Cálcio: deformação óssea. Fósforo (P): é encontrado em carnes. etc. etc. o enxofre. ovos. o potássio. agem na manutenção do equilíbio osmótico. por exemplo. ervilhas. germe de trigo. nozes. germe de trigo. amendoim. 3. o fósforo. couve. o magnésio. gérmen de trigo. participam da composição de algumas moléculas orgânicas. 4. gema de ovo.SAIS MINERAIS 1. feijão. trigo integral. aspargos. ovos. o cobre. peixes. Magnésio (Mg): encontrado em verduras. ervilha. cereais. etc. Excesso de Cálcio: pedras nos Rins e Insuficiência renal. maçã. Os sais minerais são substâncias inorgânicas. . cada um apresentando propriedades químicas distintas. cebola. repolho. etc. frutas cítricas. Estas substâncias inorgânicas possuem funções muito importantes no corpo e a falta delas pode gerar desequilíbrios na saúde e pode até mesmo integrar reações direta ou indiretamente vitais. o sódio. melão. eles devem ser ingeridos através de uma alimentação que forneça quantidades adequadas destas substâncias. cereais. o selênio. com cargas e afinidades moleculares particulares Contudo. espinafre e brócolis. Caso haja excesso. a fotossíntese e a respiração. aveia. Para que servem os minerais? R: Atuam como componentes importantes na formação e manutenção dos ossos do corpo humano (principalmente os fosfatos de cálcio). Cromo (Cr): carnes. batata. A ausência de sais minerais pode nos deixar doentes? Exemplo. mariscos. soja. ou seja. Ferro (Fe): encontrado em carnes em geral. fígado. alho. Definas o que é sais minerais? R: Sais minerais são elementos que tem sua origem no solo e não podem ser produzidos por organismos vivos. Entre os mais conhecidos estão o cálcio. Enxofre (S): em carnes. brócolis. etc. milho e outros cereais. Selênio (Se): tomate. Sódio (Na): é encontrado no sal de cozinha. etc. ervilha. o alumínio e o boro. etc. o ferro. feijão. há alguns minerais como. Dessa forma. castanha do Pará. Potássio (K): mineral encontrado na banana. algas marinhas. figo. Onde os sais minerais se encontram? R: Cálcio (Ca): pode ser encontrado em leite e derivados. etc. aveia. Cobre (Cu): encontrado em fígado. não podem ser produzidos por seres vivos. etc. ovos. enfraquecimento dos dentes. como o corpo não é capaz de produzir minerais. nozes. Zinco (Zn): carnes em geral. tomate. esses elementos. porosidade de esqueleto. . iodo. potássio. Carência do Magnésio: provoca extrema sensibilidade ao frio e ao calor. Especifique suas funções. Carência do Sódio: cãibras e retardamento na cicatrização das feridas. 7. Participa da coagulação sanguínea. fonte rápida de energia. Contração muscular. Retém líquido no corpo. Excesso do Magnésio: malformação fetal. manganês. doença relacionada a problemas na tireoide. e hipocalemia. Sódio: sal mineral mais encontrado no meio extracelular. Estes são necessários apenas em pequenas quantidades. cloro e magnésio. zinco. Síntese do glicogênio. Potássio: ajuda o sódio na regulação osmótica. Excesso de Selênio: causa ao cabelo e a unha. alterações nervosas. Discuta a diferença entre macrominerais e microminerais. inclusive a do coração. Eles são necessários em quantidades relativamente altas no nosso organismo. músculos atrofiados. cobre. molibdênio. pois é o mineral responsável pela coagulação e também contração muscular. Contração muscular. cromo. apesar de serem processos metabólicos bastante distintos. Carência do Iodo: causa o Bócio. têm em comum a dependência em relação e qual mineral? R: Cálcio. Carência do Flúor: ajuda a desenvolver cáries dentárias. 6. Carência do Ferro: causa Anemia. Carência do Cobre: dificulta a absorção de ferro pelo organismo. R: Cálcio: formação dos ossos (manutenção da matriz inorgânica dos ossos). Faz o controle osmótico do organismo. Importante para fazer a transmissão do o impulso nervoso através dos neurônios. Transporte ativo relacionado com o impulso nervoso para formação de bomba sódiopotássio. enxofre. sódio. sendo representados por miligramas ou microgramas por dia. Microminerais: são representados pelo ferro. R: Macrominerais: são cálcio. mas em excesso pode contribuir para o problema cardíaco. cobalto. Transmissão de impulso nervoso junto com o cálcio e o potássio. Excesso de Fósforo: absorção de cálcio. com risco de ataque cardíaco. Quais os minerais que não podem faltar no organismo.Carência de Fósforo: fraturas. Síntese de proteína. fragilidade e perda. Encontrado no meio intracelular. 5. A contração muscular e a coagulação do sangue. Carência de Potássio: diminuição da atividade muscular. Carência do Zinco: diminui a produção de hormônios masculinos. flúor. Excesso do Sódio: pressão alta. selênio. fósforo. favorece o diabete e provoca alteração no paladar. Iodo: formação dos hormônios da tireoide T3 e T4. Responsável pela eritropoiese e suprimento fetal.Fósforo: também presente no osso. . Cobre as necessidades extras do feto. Ou seja. Intervém no aproveitamento do cálcio. Importante pras plantas (clorofila). A necessidade de flúor é muito pequena. prevenindo a osteoporose. Metabolismo energético (algumas partes). Faz parte do grupo fosfato que encontramos nos nucleotídeos do DNA e RNA. Atua na formação da pele. Zinco: atua no controle cerebral dos músculos. Combate as doenças da pele e o raquitismo. c) O iodo constituinte da molécula de tiroxina. das unhas e dos cabelos. Ferro: serve para formar o grupo heme da hemoglobina (proteína que forma a hemacia que transporta oxigênio). formado no estomago para a digestão). Estimula as defesas imunitárias. Ajuda na respiração dos tecidos. Cobalto: age junto com a vitamina B12. b) O íon cálcio participa da contração muscular. 8. Qual alternativa está errada. colágeno. Faz parte do ATP (molécula energética). mielina. É desinfetante. fósforo e vitamina B1. é recomendado apenas para gestantes para crianças durante a formação da segunda dentição. E por quê? a) O íon sódio está relacionado com a condução de impulsos nervosos. Enxofre: facilita a digestão. Na cicatrização de feridas. Silício: age na formação dos vasos e artérias e é responsável pela sua elasticidade. Evita cretinismo no recém-nascido. Outros sais minerais são fatores de coenzima. Evita mal formação congênitas. Ajuda contra infecções. fatores que transformam uma enzima que não esta ativa para ativa. Ajuda a formar e proteger os dentes. Manganês: importante para o crescimento. Participa do metabolismo das proteínas. e o desgaste dos ossos. Magnésio: participa do processo de regulação das atividades neuromusculares. Flúor: forma ossos e dentes. fazendo manutenção da matriz óssea. Ele vai ser melhor absorvido na presença de vitamina C. Cobre: age na formação da hemoglobina (pigmento vermelho do sangue). Cloro: faz parte da formação do ácido muriático (acido clorídrico. estimulando o crescimento e combatendo as afecções cutâneas. das membranas. hormônio sintetizado pela glândula tireóide. d) O íon cálcio faz parte da molécula da proteína hemoglobina e dos citocromos da cadeia respiratória. prevenindo as cáries dentárias. magnésio e fósforo. c) fósforo. clorofila e hemoglobina são respectivamente: a) magnésio. ferro e fósforo. b) ferro.9. fósforo e ferro. magnésio e ferro d) magnésio. . Elementos que fazem parte da constituição das moléculas de ATP.