espumas proteicas pdf

March 29, 2018 | Author: Alexis Rodriguez | Category: Surfactant, Proteins, Adsorption, Solubility, Emulsion


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ESPUMASDefinición: Dispersión de burbujas de gas en un líquido (o sólido) Espumas ↓ Fase dispersa GAS Emulsiones ↓ Fase dispersa LÍQUIDO Fase dispersante LÍQUIDO (SÓLIDO) Fase dispersante LÍQUIDO Formación de la espuma Proceso  Incorporación de gas a una solución (proteica)  Creación de un área interfacial (↑ΔG)  Formación de película interfacial (proteica) Comparación con las emulsiones  En la espuma el volumen de una burbuja de gas es mucho mayor en magnitud, que el de las gotas de aceite de una emulsión.   en una espuma ~ 30mN/m;  en una emulsión ~ 0,1 mN/m. (Las emulsiones son más estables que las espumas).  La diferencia de densidad entre fase continua y fase dispersa es 103 Kg/m3 (1g/cm3) para la espuma y 102 Kg/m3 (0,1 g/cm3) como máximo para las emulsiones. A escala macroscópica: Volumen de líquido >> volumen de gas Burbujas esféricas líquido gas Volumen de gas >> volumen de líquido gas Burbujas poliédricas membrana líquida Intersticial “lamela” Las películas se unen siempre por tres y el ángulo de unión entre ellas es de 120° .Estructura de una espuma Elementos principales de una espuma.Los canales o bordes de Plateau se unen siempre por 4.5° (tetraedro) . b) Unión entre tres burbujas para formar un borde de Plateau. y el ángulo de unión entre cada uno de ellos es de 109. a) Película líquida formada por dos burbujas. c) (c) La unión de cuatro bordes de Plateau forma un nodo. Joseph Plateau fue uno de los primeros en interesarse en la estructura de una espuma y experimentalmente encontró lo siguiente: . . Cada celda de Kelvin consta de 36 bordes de Plateau y de 24 nodos.25.Esquema de la red tridimensional formada por los nodos y bordes de Plateau [Weaire 1999] Fracción líquida ε ε = Vlíquido/Vespuma ε = νbp + νnod + νpel / νburbuja ε > 0. .36.36. no hay borde plateau ε ≈ 0. espuma seca Celda de Kelvin con aristas de longitud l. transición entre espuma seca y húmeda ε = 0. productos fritos)  Fermentación de levaduras  CO2 (pan)  Reacción química: polvos de hornear  CO2 (galletas)  Sobresaturación de gas bajo presión (cerveza. . helados. gaseosas).Formación de espumas Por sobresaturación de un líquido (o sólido) con gas  Generación interna de vapor por calentamiento: humedad  vapor (popcorn. Por medios mecánicos  Batiendo o agitando (merengues. etc)  Expansión bajo vacío (barras de chocolate)  Por inyección de gas a través de un orificio angosto (burbujeo) (usado en la industria).  Oportunidad para introducir aromas . jugos o recubrimientos.¿Por qué introducir aire en los alimentos?  Aire (gases): Es barato y se vende caro  No tiene calorías  No hay que rotularlo  Aumenta el volumen y reduce la densidad  Cambia la textura y reología (hace más ligeros/suaves a los alimentos)  Modifica y favorece la digestibilidad  Posibilidad de que el alimento se impregnen con salsas. Adsorción de moléculas. Generación de burbujas 2.Formación y estabilización de interfases en espumas líquidas por acción de surfactantes 1. Difusión de moléculas a la interfase 3. Cambios estructurales (“Desnaturalización superficial") Construcción de un film estable . Reducción de la tensión interfacial 4. 1) Habilidad para formar espumas Proteínas como agentes espumantes 2) Estabilidad REORGANIZACIÓN AIRE (GAS) AGUA PENETRACIÓN TRANSPORTE INTERACCIONES Procesos de adsorción de proteínas: a) Difusión o transporte a la interfase b) Penetración o adsorción c) Reorganización estructural (desnaturalización superficial) . film de proteínas (aumenta efectividad) formación de una “Hoja elástica” (a) Estabilizado por surfactantes (Gibbs .Lamela: Dos interfases gas – líquido.Marangoni) (b) Estabilizado por proteínas viscoelástico . que determinan las propiedades de las espumas .agregado de surfactantes Aumento de la estabilidad . lo que restaura su espesor original o impide que el estiramiento prosiga. Este mecaniso se denomina Gibbs – Marangoni y confiere cierta elasticidad a una película estirada entre dos burbujas . menor grosor) y las zonas adyacentes (no estirada. Se produce así la inestabilidad de Marangoni . Si la película es suficientemente delgada.Marangoni Por efecto del tensoactivo.Efecto Gibbs . se produce un movimiento superficial que se lleva a cabo desde el líquido hasta la parte delgada de la película. hay una diferencia de tensión entre la zona estirada de la película (tensión más elevada. tensión más baja. .Repulsiones (fenómenos estáticos) Fenómenos Dinámicos de la superficie Repulsión producida por la interacción entre las capas de surfactante adsorbido de una parte y de la otra de la película delgada. Potencial de flujo y electro-viscosidad Efecto de la viscosidad superficial Oscilación de la fuerza entre dos superficies que se aproximan cuando la película liquida contiene objetos coloidales sólidos. Variación típica de la espumabilidad con la concentración del tensoactivo en fase líquida Efectividad: Cantidad de espuma formada relacionado a la concentración y el tipo de surfactante .Eficacia: Concentración a la cual El máximo de espumabilidad es Afectado (cercano a CMC) Variación de la tensión superficial y de la espumabilidad en función de la concentración de surfactante para dos sustancias A y B. penetrar y reordenarse Para ello:  Molécula de bajo PM  Anfifílica. efecto de bajar la tensión superficial  (dΠ/d↑) La proteína tiene que ser adsorbida: difundir. buen balance hidrofobicidad superficial/carga)  Soluble  Flexible .PROTEINAS COMO AGENTES ESPUMANTES 1) Primer efecto: HABILIDAD (ESPUMABILIDAD). con determinadas propiedades reológicas: rigidez y viscoelasticidad Para ello:  Interacción inmediata con moléculas adyacentes  Reacciones de asociación o polimerización (por interacciones hidrofóbicas o intercambio (SH/SS)  Proteínas estructuradas y de alto PM  Mínima carga superficial (pI)  mezcla de proteínas básicas y ácidas  múltiples capas (↑ η líquido en la lamela) Paradoja: Una proteína con alta habilidad puede formar espumas inestables y viceversa .2) Segundo efecto: ESTABILIDAD. formar un film estable La proteína debe formar un film viscoelástico estable que rodee al gas. afectan las propiedades espumantes de las proteínas Del medio Concentración proteica Solubilidad pH Sales Azúcares Lípidos Presencia de surfactantes Factores intrínsecos Hidrofobicidad Carga Flexibilidad molecular Tamaño y forma molecular .FACTORES QUE AFECTAN LAS PROPIEDADES SUPERFICIALES Y ESPUMANTES DE LAS PROTEINAS Todos los factores que afectan las propiedades de superficie. favorecen la formación de espumas (proteínas y sustancias anfifílicas de bajo peso molecular) proteínas burbuja AUMENTO DE LA ESTABILIDAD DE LAS ESPUMAS: *algunas proteínas interaccionan longitudinal y lateralmente formando una membrana viscoelástica protectora (proteínas de clara de huevo..) .) * grasa emulsionada sustancias anfifílicas de bajo peso molecular (lecitina.AUMENTO DE LA CAPACIDAD ESPUMANTE: las sustancias que tienen preferencia por la interfase. por ejemplo: ovoalbúmina) burbuja *sustancias que aumentan la viscosidad (azúcares e hidrocoloides) : azúcares hidrocoloides geles burbuja (gelatina. etc. requieren una concentración mínima del 2-5% para formar una espuma relativamente estable .CONCENTRACIÓN PROTEICA Cuanto más elevada sea la concentración de proteína más resistente es la espuma. La resistencia de la espuma es mayor cuando las burbujas son pequeñas y la viscosidad elevada. en tanto que otras como los concentrados de proteínas del suero lácteo o la β conglicina de soja. son capaces de formar espumas relativamente estables a concentraciones del 1%. Las propiedades espumantes alcanzan un valor máximo a una determinada concentración de proteína Algunas proteínas como la seroalbúmina. La estabilidad de la espuma mejora aumentando la concentración de proteína. por que esto aumenta la viscosidad y facilita la formación de una película cohesiva formada por varias capas de moléculas proteicas en la interfase. el calentamiento de los refinados de proteína de suero lácteo (WPI) a 70°C. una agitación excesiva puede disminuir tanto el overrun como la estabilidad de la espuma. estas proteínas insolubilizadas no se adsorben adecuadamente en la interfase lo que hace que la viscosidad de las laminillas líquidas resulte insuficiente para asegurar una buena estabilidad de la espuma . La clara de huevo es especialmente sensible al batido en exceso. debe utilizarse un tiempo y una intensidad de batido que permitan un desplegamiento y una adsorción de la proteína apropiados. mejora sus propiedades espumantes. se produce una agregación-coagulación de la proteína en la interfase aire/agua. durante 1 min. en tanto que el calentamiento durante 5 min a 90°C las perjudica desnaturalización soluble insoluble Para formar una espuma adecuada.la desnaturalización parcial de las proteínas mejora sus propiedades espumantes. Si la clara de huevo o la ovoalbúmina se baten durante más de 6-8 min. por ejemplo. El desplegamiento previo de las proteínas globulares. a través de un calentamiento moderado o la exposición a agentes desnaturalizantes. La estabilidad de la espuma suele exhibir. impermeable al aire. las proteínas deben poder desplazarse desde una región de baja tensión interfacial a otra de alta tensión interfacial arrastrando con ellas moléculas de agua y restaurando así el grosor inicial de la laminilla (efecto Marangoni) . Para una eficaz estabilización de la espuma. gruesa. Una elevada densidad de carga parece interferir con la formación de una película cohesiva. elástica. Para estabilizar una espuma es preciso formar una película proteica. cohesiva y continua en torno a cada burbuja. una relación inversa con la densidad de carga de las proteínas. además. mejoran la orientación en la interfase y proporcionan a las proteínas una mayor capacidad de formación de espuma. la adsorción de sus partículas puede estabilizar la espuma. Generalmente. Si la proteína es poco soluble a su pI. en la formación de espuma solo participa la fracción soluble. Ambos factores mejoran la capacidad espumante y la estabilidad. En el pI. la adsorción de partículas hidrófobas aumenta la estabilidad de las espumas. .pH Las espumas estabilizadas por proteínas son mas estables al pI de estas que a ningún otro. siempre que la proteína no se insolubilice. probablemente por aumentar las fuerzas cohesivas en la película proteica. debido a la ausencia de repulsiones entre la interfase y las moléculas que a ella se adsorben. soluble insoluble Además aumenta la cantidad de proteína adsorbida en la interfase. Cómo la concentración de ésta es baja. la inexistencia de interacciones repulsivas facilita el establecimiento de interacciones favorables proteína-proteína y la formación de una película viscosa en la interfase. o en una región de pH próxima. la cantidad de espuma formada será menor. pero tendrá buena estabilidad Aunque la fracción insoluble no contribuya a la capacidad espumante. Las proteínas de la clara de huevo exhiben buenas propiedades espumantes en el rango de pH 8-9 y su pI se haya en pH 4-5 . pero la estabilidad de la espuma es mala.A pH’s distintos del isoeléctrico la capacidad espumante de las proteínas suele ser buena. formada a concentraciones 0.02 . el gluten y las proteínas de soya) aumentan al aumentar la concentración de NaCl. Se debe esto.0. Este comportamiento suele atribuirse a la neutralización de cargas por los iones salinos Los cationes divalentes. como el Ca2+ y el Mg2+ mejoran espectacularmente la capacidad espumante y la estabilidad de la espuma. al establecimiento de enlaces cruzados entre las moléculas proteicas y a la creación de películas más viscoelásticas . la albúmina de huevo.SALES La capacidad espumante y la estabilidad de la espuma formada por la mayor parte de las proteínas globulares (como la seroalbúmina bovina.4M. AZÚCARES La adición de sacarosa. Los efectos positivos del azúcar sobre la estabilidad de la espuma se deben al incremento de la viscosidad de la fase dispersante que reduce la velocidad de drenaje de fluido de las laminillas. se despliegue y forme una película estable. La disminución del “overrun” de la espuma se debe a la mayor estabilidad de la estructura proteica en las disoluciones de azúcar. lactosa y otros azúcares a las disoluciones de proteínas suele perjudicar a la capacidad espumante pero mejorar la estabilidad de la espuma formada. es preferible añadir el azúcar tras el batido. soufflés y tartas). tras la adsorción. incrementando la viscosidad del líquido de la laminilla. Así se permitirá que la proteína se adsorba. lo que disminuye su capacidad de formar volúmenes de espuma grandes. el azúcar añadido aumentará después la estabilidad de la espuma. si es posible. . en la interfase. la molécula proteica se despliega menos. En los postres azucarados tipo espuma (merengues. perjudican notablemente las propiedades espumantes de las proteínas. tienen mejores propiedades que las preparaciones contaminadas por lípidos. las proteínas de soya exentas de lípidos y las proteínas de la clara de huevo sin yema. . y colapsan durante el batido. cuando se hallan a concentraciones superiores al 0. Por ello. los concentrados y refinados de proteínas deslipidados. por lo que estas se expanden rápidamente.5%. Los lípidos son más tensioactivos que las proteínas.LÍPIDOS Los lípidos especialmente los fosfolípidos. por lo que se adsorben rápidamente en la interfase aire-agua e impiden la adsorción de las proteínas durante la formación de la espuma Las películas formadas por los lípidos carecen de cohesión y de las propiedades viscoelásticas necesarias para soportar la presión interna de las burbujas de la espuma. Si θ < 90 entonces el signo en el paréntesis es positivo. Otra diferencia significativa es la energía (E) requerida para desorberse de la interfase. lo que implica que las partículas sólidas se adsorben en la interfase de manera irreversible. también pueden ser activas en la superficie e inclusive tener una naturaleza anfifílica. para las partículas sólidas puede ser mil veces mayor. Una diferencia importante entre las partículas sólidas y las moléculas anfifílicas es que las primeras no pueden forman agregados en la misma manera que lo hacen los tensioactivos. θ el ángulo de contacto de la partícula con el agua y R es el radio de la partícula. Las espumas estabilizadas con partículas son mucho más estables que aquellas estabilizadas con tensioactivos.ESTABILIZACIÓN DE ESPUMAS POR PARTÍCULAS SÓLIDAS partículas sólidas (cuyo tamaño es mucho más grande que los tensioactivos o los polímeros). sin embargo si θ > 90 entonces el signo en el paréntesis es negativo O/W sin preferencia W/O Comportamiento de gotas de emulsiones cubiertas con partículas Variación de la energía en función del ángulo de contacto (izquierda) y del tamaño de la partícula (derecha) . llegando a tener una estabilidad de un año E = ΔGremoción = γπR2 (1± cos θ)2 γ es la tensión superficial de la interfase aire-agua. Mientras que para los tensioactivos esta energía es del orden de kT. Representación de una estructura de gran volumen de una espuma estabilizada por partículas de sílica (fluorescente) y hexilamina como surfactante. (a) macroscópico. (b) microscopía confocal de baja resolución. (c) microscopía confocal de alta resolución (d) nanoescala molecular . Proceso de desestabilización: La fase gaseosa discontinua tiende a formar una fase continua por aproximación y fusión de burbujas para alcanzar un área superficial mínima (mínima G). B.Proceso de estabilización Film superficial se opone a A como barrera mecánica. el drenaje se detiene cuando la pérdida del líquido en la laminilla causa una concentración de tensoactivos tan alta que las fuerzas de repulsión estérica o electrostática entre las moléculas de tensoactivo previenen aún más la retracción de las paredes de la laminilla. En la práctica. .ESTABILIDAD DE LA ESPUMA Es difícil separar formación de desestabilización de espuma A. Se favorece con el aumento de la viscosidad y rigidez del film. FACTORES QUE DETERMINAN LA ESTABILIDAD DE UNA ESPUMA 1.Viscosidad de la fase continua 3.Naturaleza de la fase gaseosa dispersa 5.Movimiento 6.Propiedades del film interfacial .Distribución del tamaño de burbuja 2.Temperatura 4.
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