UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALACENTRO UN IVERSITARIO DE SUROCCIDENTE TECNICO EN PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS BIOQUIMICA I 1. a. b. c. d. e. f. g. h. L. J. 2. GUIAS DE ESTUDIO No. 6 ENZIMAS Definir con claridad los términos siguientes: a. energía de activación f. vida media b. catálisis g. número de recambio c. lugar activo h. katal d. coenzima i. inhibidor no competitivo e. coenzima j. represión La energía de activación es la energía mínima que se requiere para llevar a cabo la reacción. Un catalizador es una sustancia que altera la velocidad de una reacción y que no se consume en ella. El lugar activo es la parte de la enzima responsable directa de la catálisis. Una coenzima es una molécula pequeña necesaria para capacitar la función de la enzima. La velocidad de una reacción química es la variación de la concentración de un reactante con el tiempo. La semi vida es el tiempo necesario para que se consuma la mitad de las moléculas de reactante. El número de recambio es el número de moles de sustrato que se convierten por segundo y por mol de enzima. Un katal es la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Un katal es igual a 6 x 107 Ul. Un inhibidor no competitivo es una molécula inhibidora que se une a una enzima, pero no en el lugar activo. La represión es el impedimento de la síntesis de un polipéptido Los seres vivos deben de regular la velocidad de los procesos catalíticos. Explique cómo regulan las células las reacciones enzimáticas. 3. Cuáles son las principales coenzimas? Describa brevemente la función de cada una. Describa la retroalimentación negativa. 6. 4. En la cinética enzimática. Varios factores contribuyen a la catálisis enzimática. ¿Cuáles son? Explique brevemente el efecto de cada uno. La ΔH de la reacción siguiente es -28.6 CO2 + 6 H20 Explique por qué la glucosa es estable en una atmósfera de oxígeno durante períodos de tiempo apreciables.2 kj/mol: C6H12O6 + 6 O2 --------------------. 5. 7. por que se realizan las medidas las medidas al comienzo de una reacción? . Las concentraciones están en moles por litro.1 8 x10-4 2 0.1 3. Las enzimas son estereoquímicamente específicas: es decir. Porqué esta especificidad es inherente en su estructura? 9.1 0.2 0.8.6 1.1 0. suelen convertir sólo una forma estereoisomérica de sustrato en producto. Las velocidades enzimáticas están medidas en moles por litro por segundo Utilizando los siguientes datos: [SUSTRATO] v (μm/ min) 6 x 10-6 20.8 1 x 10 -5 29 -5 2 x 10 45 6 x 10 -5 67.8 x 10 -4 87 v 1 (μm/min) 4.2 0. b. EXPERIMENTO [PIRUVATO] [ ADP] [Pi] [Velocidad] 1 0. a.2 x 10 -3 10.2 x 10 -3 4 0.6 x 10 -3 3 0.1 1. (iii) la pendiente. Qué tipo de inhibición se está midiendo? .2 Genere una representación de Lineweaver-Burk de los datos.1 0.6 16. c. (ii) la intersección vertical.CH3-CH=O + CO 2 + ATP Utilizando los datos siguientes.2 5.2 3.8 9 13. determine el orden de la reacción para cada sustrato y el orden global de la reacción. Explique el significado de (i) la intersección horizontal.2 0.1 0.1 0. Considere la siguiente reacción: Piruvato + ADP + Pi -----------------------. Experimento 1 Experimento 2 [S] v [S] v 0.53 1 1.5 0.61 2 1.95 0. (La concentración de sustrato se mide en milimoles por litro. La velocidad se mide por el cambio de la densidad óptica por hora).42 0. En el experimento 2.67 0. Determine el efecto del compuesto desconocido sobre la actividad enzimática.25 1 0.08 .11.1 mg de un compuesto desconocido a cada tubo. Se han realizado dos experimentos con la enzima ribonucleasa. En el experimento 1 se midió el efecto del incremento de la concentración de sustrato sobre la velocidad de reacción. Represente los datos de acuerdo con el método de Lineweaver-Burk.67 0.71 2 1.81 0.5 0. las mezclas de reacción fueron idénticas a las del experimento 1 excepto la adición de 0. 12. Describa el mecanismo de la quimotripsina. Ver página 205 y 206 del libro de Trudy . Muestre cómo participan en la reacción residuos de aminoácido del lugar activo.