DETERMINACION DE LA ACTIVIDAD UREASICA EN HARINA DE SOYA.pdf

UNIVERSIDAD NACIONAL “DANIEL ALCIDES CARRION”FILIAL LA MERCED FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS E.F.P. EN INGENIERIA DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS TOXICOLOGIA E HIGIENE DE ALIMENTOS -------------------------------------------------------------------------- “Determinación de la actividad ureasica en la harina de soya” --------------------------------------------------------------------------- DOCENTE: Ing. OTAROLA GAMARRA ANTONIO ALUMNO: PARIONA PALOMINO WILLIAM CICLO : IX CHANCHAMAYO - PERU 2016 Actualmente y gracias a la difusión de organismos como la Asociación Americana de Soya de varias investigaciones que destacan los beneficios que tiene la soya en la salud. I. Sin embargo la soja aporta los 8 aminoácidos esenciales en la edad adulta. INTRODUCCIÓN La soya es un alimento que se consume desde hace mucho tiempo y del que se reconocen múltiples beneficios para la salud.C y el primer registro escrito acerca del cultivo del frijol de soya data del año 2838 a. Se han encontrado registros médicos de China. Algunos de sus derivados se consumen en substitución de los productos cárnicos. Los adultos necesitan ingerir con la dieta 8 aminoácidos (los niños 9) de los 20 necesarios para fabricar proteínas. OBJETIVO  Determinar la actividad ureasica residual en muestras de harina de soya y correlacionarlos con sus posibles efectos toxicológicos. II. aunque el aporte de metionina sea algo escaso. casi equiparable a la de la carne. por el botánico alemán E. que mencionan a la soya como antibiótico primitivo para tratar heridas y reducir la hinchazón. que datan del año 1500 a. suelen encontrarse en los alimentos de origen animal. . huevos o lácteos en la alimentación diaria. Egipto y Mesopotamia. Kaempfer y no fue hasta 1804 cuando se hace mención del primer cultivo de soya en América. Las proteínas más completas.C. ya que su proteína es de muy buena calidad. La soya fue introducida por primera vez en Europa en el año de 1712.  Conocer dos métodos para la determinación de la actividad ureasica: cualitativo (conversión de la urea a amoniaco en presencia del indicador rojo de fenol) y cuantitativo (por medio de variación de pH resultante de la formación de amoniaco). pero esto puede compensarse fácilmente incluyendo cereales. con todos los aminoácidos necesarios. se ha empezado a dar cabida a esta noble leguminosa en la dieta de países como México. La soja es un alimento muy rico en proteína. es decir. visible sobre la semilla. que ahora se conoce como Apios americana.Descripción y características físicas La soja se da en varios tamaños y la cáscara de la semilla es de color negro.Variedades de soja se usan para muchos propósitos. La cáscara del poroto maduro es dura..La soja La soja o soya (Glycine max) es una especie de la familia de las leguminosas (Fabaceae) cultivada por sus semillas. Linnaeus. El grano de soja y sus subproductos (aceite y harina de soja.III. marrón. principalmente) se utilizan en la alimentación humana y del ganado. azul. se llama hilum (de color negro. verde o abigarrado. La palabra glycine deriva del griego . Glycine max (L. fue propuesta por Merrill en 1917. ésta no germinará. marrón. gris y amarillo) y en uno de los extremos del hilum está el micrópilo.glykys (dulce) y se refiere. probablemente al dulzor de los tubérculos comestibles con forma de pera (apios en Griego) producidos por la enredadera leguminosa o herbácea trepadora. La combinación. El nombre de género Glycine fue introducido originalmente por Linnaeus (1737) en la primera edición de Genera Plantarum. bajo el nombre de Phaseolus max L. Glycine apios. de medio contenido en aceite y alto de proteína.) Merr. 3. ha llegado a ser el nombre válido para esta planta. MARCO TEORICO 3. Si se rompe la cubierta de la semilla. La cicatriz.3. 3.1.2. o pequeña apertura en la cubierta de la semilla que permite la absorción de agua para brotar. . amarillo. resistente al agua y protege al cotiledón e hipocótilo (o "germen") de daños. La soja cultivada primero apareció en Species Plantarum. 54 g Vitamina A 1 μg (0%) Vitamina B6 0. semillas maduras.  De la soja se obtienen diversos derivados. del Instituto de Salud Pública (ISP). se obtienen derivados como la lecitina.3 g Grasas 19. Como es un alimento que no gluten. 3.Composición química de la semilla Soja.4.94 g Proteínas 36. como la bebida de soja o el tofu. La soya es una legumbre con propiedades nutricionales excepcionales. es considerada una excelente fuente de proteína de alta calidad. Es rica en minerales y vitaminas.  Por su composición lipídica.49 g Agua 8. utilizada como ingrediente por la industria agroalimentaria. primaria Valor nutricional por cada 100 g Energía 450 kcal 1870 kJ Carbohidratos 30.6. . 3. esta harina puede ser utilizada como un sustituto de otras harinas. Este producto posee un Certificado Análisis de Gluten.Harina de Soya La harina de soya. excelentes alimentos para personas intolerantes a la lactosa o alérgicas a la proteína láctea.3. se obtiene de la molienda del poroto de soya que previamente se le ha extraído la cáscara y el aceite.  Fuente de proteínas en la alimentación  Previene los trastornos cardiovasculares.  Previene la osteoporosis: por la reducción de estrógenos femeninos.Beneficios y propiedades  Reduce la tasa de azúcares en sangre (tratamiento de diabetes).33 g • Fibra alimentaria 9.89 mg (49%) % CDR diaria para adultos. Es muy baja en grasas saturadas y una de las fuentes más ricas en lecitina.5.16 g • Azúcares 7.70 mg (126%) Magnesio 280 mg (76%) Potasio 1797 mg (38%) Sodio 2 mg (0%) Zinc 4. para aquellas personas que sean Intolerantes al Gluten o tengan condición celíaca.377 mg (29%) Vitamina B12 0 μg (0%) Vitamina C 6 mg (10%) Vitamina K 47 μg (45%) Calcio 277 mg (28%) Hierro 15. Fórmula molecular CON2H4 Identificadores Número CAS 57-13-61 Propiedades físicas Densidad 1340 kg/m3. La harina de soja se fabrica triturando semillas de soja hasta obtener un polvo fino. que señaló Valores en el SI y en condiciones normales(0 °C y 1 atm). Se presenta en tres formas: natural o con toda la grasa (contiene aceites naturales). 1.que "25 gramos de proteína de soya al día pueden reducir el riesgo de sufrir enfermedades cardiovasculares".06 g/mol Punto de fusión 405. .18 pKa Solubilidad en agua En agua: 108 g/100 ml (20 °C) 167 g/100 ml (40 °C) 251 g/100 ml (60 °C) 400 g/100 ml (80 °C) 733 g/100 ml (100 °C) Se puede seguir la recomendación de la FDA (organismo norteamericano para el control de alimentos y medicamentos). ¿Cuánta soya recomiendan consumir los expertos? General Fórmula semidesarrollada CO(NH2)2 Fórmula estructural Ver imagen.34 g/cm3 Masa molar 60.6.8 K (133 °C) Propiedades químicas Acidez 0. Basándose en los estudios realizados a esta planta y sus componentes. 3. salvo que se indique lo contrario.1. Al no tener la harina de soja gluten. desgrasada (se retiran los aceites) con un 50% de contenido proteico y solubilidad en agua alta o baja. los panes fermentados con levadura elaborados con ella son de textura densa. y lecitinada (se añade lecitina). los cuales filtran la urea de la sangre y la depositan en la orina. . Por otra parte. es el proceso que consiste en la formación de urea a partir de amoníaco. Un hombre adulto elimina aproximadamente unos 28 g de urea por día. Esta es llevada a través de la sangre a los riñones.Urea en la naturaleza La urea es producida por los mamíferos como producto de la eliminación del amoníaco. el cuál es altamente tóxico para los mismos. en la linfa y en los fluidos serosos. El llamado ciclo de la urea. Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos. La ureasa es una enzima hidrolítica que cataliza la reacción de descomposición de urea por el agua. 3. la urea es un producto de desecho. Se encuentra abundantemente en la orina y en la materia fecal. y también en los excrementos de los peces y muchos otros animales. También se encuentra en el corazón. Es soluble en agua y en alcohol. y ligeramente soluble en éter. y fue la segunda sustancia orgánica obtenida artificialmente. El nitrógeno de la urea. con formación de una molécula de anhídrido carbónico y dos moléculas de amoníaco. en los huesos y en los órganos reproductivos así como el semen. se encuentran en el suelo numerosas bacterias que liberan una enzima llamada ureasa.8.7. en los pulmones. procede de la degradación de los diversos compuestos con nitrógeno. sobre todo de los aminoácidos de las proteínas en los alimentos. que constituye el 80% del nitrógeno en la orina. que fue diseñada en 1828 por el químico alemán Friedrich Wöhler.Urea La urea es un compuesto químico cristalino bipolar e incoloro. producido cuando el cuerpo ha digerido las proteínas. En los mamíferos la urea se forma en un ciclo metabólico denominado ciclo de la urea. está presente en la sangre. en el hígado. La urea está presente también en los hongos así como en las hojas y semillas de numerosas legumbres y cereales. En cantidades menores. Es un proceso que consume energía.3. luego del oxalato de amonio. de fórmula CO(NH2)2. En los humanos al igual que en el resto de los mamíferos. y un adulto elimina de 25 a 39g diariamente. La orina humana contiene unos 20g por litro. La urea se forma principalmente en el hígado como un producto final del metabolismo. pero es indispensable para el quimismo vital. Se obtiene mediante la síntesis de Wöhler. 3. El amoníaco se produce a partir de los aminoácidos sobrantes y se tiene que eliminar del cuerpo. Los síntomas abarcan:  Confusión  Disminución en la ingesta de alimento  Mostrar desagrado por los alimentos que contienen proteína  Aumento de la somnolencia.Anomalía hereditaria del ciclo de la urea Es una afección hereditaria que puede causar problemas con la eliminación de desechos del cuerpo en la orina.9.9. el bebé comienza a alimentarse bien y parece normal. los niveles de amoníaco empiezan a elevarse. Si este proceso se altera. El hígado produce varios químicos (enzimas) que convierten el amoníaco en una forma llamada urea. la cual puede llegar a ser tan profunda que es difícil despertarlo. Síntomas Típicamente. Varias afecciones hereditarias pueden ocasionar problemas con este proceso de eliminación de desechos. Causas El ciclo de urea es un proceso en el cual los desechos (amoníaco) son eliminados del cuerpo. con el tiempo. 3. el cuerpo las descompone en aminoácidos. dificultad para despertarse  Náuseas. que el cuerpo puede eliminar en la orina. vómitos . A las personas con un trastorno en el ciclo de la urea les falta un gen que produce las enzimas necesarias para descomponer el amoníaco en el cuerpo. el bebé comienza a presentar alimentación deficiente.2. Estas enfermedades abarcan:  Aciduria argininosuccínica  Deficiencia de arginasa  Deficiencia de carbamil-fosfato sintetasa (CFS)  Citrulinemia  Deficiencia de N-acetil-glutamato sintetasa (NAGS)  Deficiencia de ornitina-transcarbamilasa (OTC) 3. Esto generalmente ocurre dentro de la primera semana después del nacimiento.9. sin embargo. vómitos y somnolencia. Cuando uno consume proteínas.1. la mayoría de animales terrestres son ureotélicos. el amoníaco depositado en las mitocondrias de los hepatocitos se convierte en urea mediante el ciclo de la urea. Enzima alostérica y modulada (+) por el N- acetilglutamato.10. El amoníaco producido en las mitocondrias. La citrulina se libera al citoplasma. los grupos amino se canalizan a un único producto final de excreción. La producción de urea tiene lugar casi exclusivamente en el hígado y representa el destino de la mayor parte del amoníaco allí canalizado.  6.  3.3.1. excretan el nitrógeno amínico en forma de urea. las aves y los reptiles son uricotélicos. Esta ruta fue descubierta en 1932 por Hans Krebs (que más tarde también descubriría el ciclo del ácido cítrico) y un estudiante médico asociado. Enzima que necesita ATP y produce como intermediario de la reacción citrulil-AMP. excretan el nitrógeno amínico en forma de ácido úrico. como por ejemplo los peces óseos. para producir carbamoil-fosfato.  4. excretan el nitrógeno amínico en forma de amoníaco por lo que se les llama animales amonotélicos. La urea pasa al torrente sanguíneo y de ahí a los riñones y se excreta en la orina. Reacción catalizada por la ornitina transcarbamoilasa. La mayoría de especies acuáticas. En los organismos ureotélicos.10. Reacciones:  El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre intramitocondrial. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el citoplasma. Kurt Henseleit.  En resumen. por la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina. el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro citoplasmáticas . Reacción catalizada por la argininosuccinato sintetasa citoplasmática. para formar arginina libre y fumarato.  5. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria por transaminación y posteriormente exportado al citosol) se condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina. Ciclo de la urea Si no se reutilizan para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros productos nitrogenados.  2. Reacción dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato- sintetasa I. se utiliza junto con el bicarbonato (producto de la respiración celular). 3. para formar citrulina y liberar Pi. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa. 3.4 EC Entrez 5644 OMIM 276000 RefSeq NM_002769 UniProt P07477 .4.11. Tripsina Tripsina Estructura tridimensional de la tripsina HUGO 9475 Símbolo PRSS1 Símbolos TRY1 alt. 7 q32- qter Bases de datos Número 3. Datos genéticos Locus Cr.21. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina. son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino). El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Las tripsinas activadas a su vez activan más tripsinógeno (autocatálisis) y al resto en enzimas. el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma. El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente. excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C. 3. de manera que sólo una pequeña cantidad de enteropeptidasa es necesaria para comenzar la reacción. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan proteínas en el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas. y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico.12. La tripsina es una enzima peptidasa. fragmentando al péptido inicial. que degrada proteínas en el estómago). Las tripsinas son endopeptidasas. Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. donde es esencial para la digestión. Química y función La tripsina es secretada en el intestino delgado. que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas. esto es. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva). donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina. . Calidad Nutricional Para evaluar la calidad nutricional hay tres factores a considerar:  composición de aminoácidos  digestibildad de aminoácido  ausencia de componentes biológicamente activos Respecto del primer ítem podemos comentar que la soja en su proteína contiene la mayoría de los aminoácidos escenciales.12. histidina. isoleucina.1. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK). en algunas aplicaciones. pero en general se acepta que son 10. Esto es importante porque. las más importantes son: . fenilalanina. la digestibilidad está relacionada con la presencia en la estructura química de las proteínas de muchos enlaces disulfuro (-S-S.12. Este mecanismo de activáción es muy común entre las Serín proteasas. La lista de estos aminoácidos varía según los científicos. a saber: arginina. o de enlaces covalentes entre las cadenas proteicas (colágeno) o de polisacáridos como la celulosa en las leguminosas que hacen más dificultosa la degradación necesaria para la posterior digestión. como en la espectrometría de masas. quien desactiva la quimiotripsina. y como ejemplo.2. triptofano. tenemos: Profundizando el tema. la especificidad del corte es importante. leucina. El segundo ítem es muy importante. Entre las alteraciones que pueden provocar. Esto es un aporte a todo lo escrito 3. Soja y antinutrientes Mucho se ha dicho. ya que limita la asimilación o el aprovechamiento de las proteínas ingeridas. treonina. metionina (azufrado). En general se reconoce que las proteínas de origen animal son más digestibles. 3. nos enuncia un importantísimo tema respecto de la digestibilidad.como en la queratina). que algunos también lo consideran escencial. El tercer ítem. El otro aminoácido azufrado es la cistina. cuál es el de "factores antinutrientes". valina. o sea los que no pueden ser sintetizados por nuestro organismo. que en la soja constituyen el 6% del total de sus proteínas. o bien la síntesis es muy escasa. lisina. dado que la presencia de éstos en un alimento necesita no solo ser conocida sino también poder eliminarlos convenientemente antes de estén en nuestra mesa. y sirve para prevenir la autodigestión en el páncreas. mucho más se va a decir sobre el grano que ha revolucionado en los últimos años la agricultura argentina y mundial. De ellos los más importantes son los inhibidores proteolíticos comunmente llamados "inhibidores de tripsina". comunmente llamado "inhibidor de Kunitz". la mayor actividad se halla en el inhibidor "A2". tiocianatos e isotiocianatos presentes en forma de glucósidos. Una de sus características es la presencia de 2 puentes disulfuro (-S-S-) que lo hace lábil al calor. estimulando la secreción de tirotrofina. y que con una cocción suficientemente prolongada es posible inactivarlos y eliminar su toxicidad. dentro de ellos. que es menos lábil al calor (cuenta con 7 puentes disulfuro) y en el tratamiento térmico queda una muy pequeña acción residual. y terminan en la hiperplasia o agrandamiento de la glándula. . Desde luego el tratamiento térmico debe ser controlado para evitar la descomposición de aminoácidos importantes como ser cistina. provocando la eliminación por las heces de gran cantidad de tirosina. interfieren en la síntesis de la tirosina o bloquean la incorporacion del iodo. interfieren en la reabsorción de la tirosina excretada al intestino con la bilis. que es un método oficial reglamentado en el Código Alimentario Argentino. Hipertrofia pancreática: la hiperplasia glandular se explica ya que al ser inhibida parte de la tripsina (elaborada por el páncreas e indispensable en la digestión de proteínas) el organismo. los humanos. Entre los inhibidores de tripsina. que dicho de otra manera es la aparición del bocio. como máquina perfecta. En el caso específico de la soja serían hemoaglutininas.Retardo en el crecimiento (30 a 50%) en animales monogástricos. Los compuestos arriba mencionados son la tiooxazolidona. El otro inhibidor que le sigue en importancia es el de "Bowman Birk". exige a la glándula una mayor producción. que fijándose en la mucosa intestinal. Esto ocurre por que en ciertas leguminosas existen compuestos que por diferentes mecanismos biológicos impiden la incorporación de iodo a la glándula tiroides. aunque la absorción de iodo sea normal. La destrucción de estos inhibidores se evalúa con un análisis denominado "actividad ureásica". lisina y arginina. con el consiguiente agrandamiento de la misma. es necesario tener presente que cuando el valor de actividad ureásica de una muestra es cero existe la posibilidad de que el poroto haya sufrido sobrecalentamiento. la actividad de estas sustancias disminuye en función del tiempo e intensidad del tratamiento térmico aplicado. Resumiendo. Los resultados se expresan en unidades de pH. La actividad ureásica tolerable en términos comerciales para la harina de soja es de 0. Por lo tanto. son termolábiles. afectando su valor nutricional. 48). los factores antinutricionales son:  Lábiles al calor (se descomponen)  Inhibidores de tripsina  Hemoaglutininas  Factores goiterogénicos  Antivitaminas  Fitatos (inhiben el metabolismo del calcio)  Estables al calor (no se descomponen)  Saponinas  Estrógenos  Factores de flatulencia  Lisinoalaninas  Alergénicos 3.5 unidades de pH (46. como la ureasa y otros componentes de la soja.13. razones por las que su uso se ha generalizado. Como regla general.0 a 2.0 hasta un máximo de 2. se considera que cuando la actividad de la ureasa es mínima los demás factores antinutricionales también han dejado de ser activos o se encuentran presentes en bajas proporciones. La técnica para determinar la actividad de la ureasa es rápida y sencilla. DETERMINACIÓN DE ACTIVIDAD UREASICA Los factores inhibidores de la tripsina. pudiendo variar desde 0.2 a 0. No obstante.5 unidades (grano crudo). Por lo tanto. es un test que no permite evaluar si hubo daños por calentamiento excesivo . agregar 10ml de solución de urea en buffer fosfato.IV. torta dela soya  Baño maría a 30ºc  Tubos de prueba con tapa  Pipetas de 10ml  Vasos de 100ml  Placas Petri  Solución urea en buffer a pH 7. colocarlos en tubos de prueba. mezclar y llevar a baño maría a 30ºc. mesclar y llevar a baño maría a 30 min. retirar del baño maría después de 5 min. De retirado del baño maría  Pesar 0. MATERIALES  Materiales  Muestras de harina de soya .2 gramos de harina de soya. Agitar cada 5min. debe ser rechazada y no es apta para el consumo humano por estar insuficientemente cocida Prueba cuantitativa Blanco  Pesar o.0 ( 15 gr de urea + 500ml de buffer de fosfato +5 ml de tolueno)  Solución buffer de fosfato B). METODOLOGÍA EXPERIMENTAL Prueba cualitativa Este método comprende los siguientes pasos  Colocar 5gr de harina de soya en una placa Petri. colocarlos en u tubo de prueba. MATERIALES Y MÉTODOS A). De retirado del baño maría Cálculos La diferencia entre los pH de la muestra y del blanco es un índice de la actividad ureasica (IAU) . Transferir el líquido sobrenadante a un vaso de 20 ml y medir el pH después de 5min. agregar 10 ml de buffer. tapar.2 gr de harina de soya. agregar 9 ml de solución de prueba. Observar  Si se observa pocas manchas rojas (máximo un 25% de la superficie) se puede decir que la harina es poca activa y ha recibido un tratamiento térmico que la hace apta para el consumo  Si la superficie está cubierta con un 75 -100% con manchas rojas: es muy activa. dejar reposar por 5 min (si no hay manchas rojas dejar reposar por 25min). tapar. De retirado del baño maría. fosfato. observar  Si se observa pocas manchas rojas (máximo un 25% de la superficie). Y medir el pH después de 5 min. de harina de soya en una placa Petri. tapar. .2 gr. agregar 15 ml. es muy activa. mesclar y llevar a baño maría a 30ªC. la harina es activada.  Si la superficie está cubierta por el 50% de manchas rojas. se puede decir que la harina es poco activa y ha recibido un tratamiento térmico que la hace apta para el consumo. Trasferir e liquido sobrenadante en un vaso de 20 ml.PROCESO:  Prueba cualitativa Este método comprende de los siguientes pasos  Colocar 5 gr. De harina de soya cruda. (si no hay manchas rojas dejar reposar por 25 min.). para agregar 10 ml. dejar reposar por 5 min. De baffer. debe ser rechazada y no es apta para el consumo humano por estar insuficientemente cocida. agitar cada 5 min.  Prueba cuantitativa Blanco  Pesar a. Retirar del baño maría después de 30 min. De solución de baffer.  Si la superficie es cubierta por el 75% o 100% con manchas rojas. colocarlos en un tubo de prueba. 24 = 1. En el caso particular del “tostado”. no se observó ningún cambio.4) disminuyen la eficiencia nutricional de dietas de soja respecto a lo que se podría esperar si sólo se tuviera en cuenta su composición química. Según estándares óptimos esta actividad ureásica del poroto tratado debe oscilar alrededor de 0. La temperatura.V. En adición a lo anteriormente expuesto. además de provocar un sabor ácido. . esto puede ocurrir cuando la solución buffer fosfato este mal preparado o este pasado. se midió el pH después de los 30 min. sin sabores ácidos o amargos y otorga la ventaja de una precocción pareja.08 -6. El tratamiento con calor (tostado) tiene la ventaja de destruir al factor anti-tripsina e inhibir la actividad ureásica del poroto de soja.  En la prueba que se realizó en los tubos de ensayo. son inactivados mediante tratamientos térmicos habituales durante el acondicionamiento de los productos de soja antes de su consumo. la presencia de compuestos químicos tales como inhibidores de tripsina y de quimotripsina. el tiempo de aplicación y las condiciones de humedad a las que se lleva a cabo el tratamiento deben ser rigurosamente controlados debido a que se corre el riesgo de ocasionar. Sin embargo. el “tostado” de la soja permite un poroto de inigualable sabor. se presenta como un indicador de la existencia del factor antitripsina. fitatos y saponinas. taninos.25 unidades. Los puntos mencionados recalcan la importancia de un adecuado desactivado del poroto de soja.2 unidades de PH. lectinas. con defectos nutricionales de gravedad variable.  SEGÚN ERNST LINDNER (1990) La tripsina es una enzima segregada en el organismo. Discusiones  SEGÚN TED A. Esto quiere decir que la soya está en buenas condiciones de consumo por que está dentro del índice permitido. en eventuales casos de temperaturas y tiempos anormalmente elevados disminución de la biodisponibilidad de aminoácidos esenciales como la lisina. de naturaleza proteica y diferente termoestabilidad. LOOMIS (1974) Los porotos de soja y sus derivados tienen gran riqueza en proteínas de elevado valor biológico y razonable digestibilidad. estos requisitos se cumplen con alta precisión. De reposo luego de haber retirado de baño de maría. que los convierten en una fuente nitrogenada de reemplazo con costo sustancialmente inferior a las proteínas de origen animal. denominados genéricamente antinutrientes o factores antinutricionales (1. RESULTADOS Y DISCUSIONES Resultados  En las muestras de harina de soya que se colocó en las placas Petri. En baño maría y 5 min. la innovación argentina. el pH = 8. que permite la absorción de las proteínas. Estos antinutrientes. en esta práctica no pudimos observar los cambios. La anti-tripsina contenida en el poroto crudo es una enzima inhibitoria de la tripsina. Los inhibidores de tripsina están presentes en la proteína de soja. existen varios factores adversos y que hacen en definitiva que sea una verdad a medias. . Otro problema es que luego de cocido el poroto de soja debe mantenerse refrigerado o consumirse rápidamente. y es que la mayor parte de las proteínas de la soja son solubles en agua (de allí que exista la leche de soja). soja) que pueden inhibir la digestión Cuando prima. ciertos alimentos vegetales contienen sustancias que pueden irritar el sistema digestivo humano. Para empezar la soja "tal cual es" tiene también una cantidad de actividad ureásica que le confieren una cierta toxicidad. VI. es aquí cuando surge otro problema. gran proporción de las proteínas se fueron con el agua. © 1993-2008 Microsoft Corporation. Es decir.  Se conoció los dos métodos para la determinación de la actividad ureasica: cualitativo (conversión de la urea a amoniaco en presencia del indicador rojo de fenol) y cuantitativo (por medio de variación de pH resultante de la formación de amoniaco) Si bien es cierto que la soja tiene un 40% de su peso en proteínas. que es segregada por el páncreas y descompone la proteína en el intestino delgado. Esta es la razón por la soja se deben cocinar antes de comer y por qué el aceite de soja refinado debe ser. En resumen. Ellos bloquean la enzima tripsina. lo que se obtiene de la soja al fin del proceso normal de cocción y en condiciones de ser ingerido. por lo que luego de realizar el proceso de remojado y hervido. Esta encima es tan poderosa y se halla en tales cantidades que si alguien consumiese soja "tal cual es" no sólo no podría aprovechar o asimilar las proteínas que la soja contiene.  SEGÚN Microsoft ® Encarta ® 2009. si alguien consumiese cantidades importantes de soja "cruda" periódicamente. CONCLUCIONES  Se determinó la actividad ureasica residual en muestras de harina de soya y correlacionarlos con sus posibles efectos toxicológicos Por otra parte. Si bien es cierto que estos dos problemas se solucionan mediante un remojado prolongado (con recambio del agua) y con un posterior y concienzudo hervido. Las proteínas se encuentran en algunos alimentos vegetales crudos (por ejemplo. Los productos de soja se calientan a temperaturas elevadas durante el procesamiento para desactivar la toxina. terminaría enfermo o intoxicado. sino que inhibiría la asimilación de otras proteínas que consumiese a través de otros alimentos. su transporte es engorroso y su preparación o utilización complicada. es un poroto lleno de agua y con un mínimo porcentaje de su peso en proteínas (la mayoría pasa al agua y se pierde). la soja contiene también una enzima llamada "antitripsina" que es una inhibidora de la absorción de proteínas. © 1993-2008 Microsoft Corporation.  TED A. LOOMIS (1974) “fundamentos de toxicología “Editorial Acribia- impreso en España. BIBLIOGRAFÍA  Microsoft ® Encarta ® 2009.España . RECOMENDACIONES  Se recomienda trabajar con todos las implementos como el guardapolvo. gorra y sobre todo con la mascarilla  Se recomienda trabajar con harina de soya sin procesar si es necesario moler los granos y trabajar tal como se obtiene para así obtener resultados favorables VIII. Zaragoza.  ERNST LINDNER (1990) “toxicología de los alimentos”2º edición editorial Acribia S.A.VII. XV. ANEXO Muestras de soya y harina de soya Pesar 5 gr de harina de soya Agregar solución baffer Observar los resultados Observar los resultados Observar los resultados y tomar el pH .