¿Cuáles son las proteínas presentes en la leche?La leche contiene cientos de tipos de proteínas, la mayoría de ellas en muy pequeñas cantidades. Estas pueden ser clasificadas de varias formas, de acuerdo a sus propiedades físicas o químicas así como también a sus funciones biológicas. La antigua metodología de agrupar a las proteínas de la leche en caseína, albúminas y globulinas ha desarrollado para dar lugar a un sistema de clasificación mucho más adecuado. La siguiente tabla muestra una lista abreviada de las proteínas de la leche de acuerdo a un sistema moderno (los grupos de proteínas menores han sido excluídos para mayor simplicidad). La proteína del suero es un término frecuentemente usado como sinónimo de las proteínas serológicas de la leche, pero éste debe ser reservado para las proteínas en el suero obtenidas durante el proceso de elaboración de los quesos. Además de las proteínas serológicas de la leche, las proteínas del suero también contienen fragmentos de moléculas de caseína. Adicionalmente, algunas de las proteínas serológicas se hallan presentes en más bajas concentraciones que en la leche original. Esto debido a la desnaturalización por calor durante la pasteurización de la leche previa a la elaboración del queso. Los tres grupos principales de las proteínas en la leche son distinguidos por sus amplias diferencias en cuanto a comportamiento y forma de existencia se refiere. Las caseínas son fácilmente precipitadas de la leche en una variedad de formas, mientras que las proteínas del suero usualmente permanecen en solución. De otro lado, las proteínas que conforman la membrana de los glóbulos grasos se adhieren, tal como su nombre lo indica, a la superficie de los glóbulos grasos, y solamente son liberadas por acción mecánica, como por ejemplo, durante el batido de la crema para producir la mantequilla. Concentración de las proteínas en la leche de vaca Conc. en % del total de la leche Caseína g/kg proteína p/p Alfa-s1-caseína Alfa-s2-caseína 10.0 2.6 10.1 3.3 26.0 30.6 8.0 30.8 10.1 79.5 Beta-caseína Gamma-caseína Caseína total Proteínas del suero Beta-lactoalbúmina 1.2 3.7 con distribución desigual según las razas.3 1.3 9.2 100 Proteínas de las membranas de los glóbulos grasos 0.4 0. muy compacta. junto con la lactosa. la α -lactalbúmina es transportada al aparato de Golgi. y la más abundante en el lactosuero humano. Es una proteína ácida con un punto isoeléctrico de alrededor de 4. que es imprescindible en el mantenimiento de su estructura y de su actividad como reguladora de la . En la europeas solamente existe la variante B. este enzima transfiere la galactosa a los glicanos de las glicoproteínas. con arginina en la posición 10.200. La α -lactalbúmina es la segunda proteína en concentración en el lactosuero de vaca (entre 1 y 1. La α -lactalbúmina es una proteína formada por una sola cadena polipeptídica. La α lactalbúmina se secreta en la leche.8 1. con glutamina en esa misma posición. En las indias existe también la variante A. con la excepción de algunas focas. La α -lactalbúmina tiene un ión calcio unido.7 α -lactalbúmina La α -lactalbúmina es una proteína que se encuentra en la leche de casi todas las especies. siendo la estructura reguladora de una galactosil transferasa mamaria.4 19. con un peso molecular de unos 14.5 mg /ml).Beta-lactoglobulina Albúminas del suero de leche Inmunoglobulinas Misceláneos Proteínas totales del suero 3. Su estructura terciaria.8. en las vesículas secretoras producidas a partir de las membranas del aparato de Golgi. Su misión biológica es la síntesis de la lactosa. de 123 aminoácidos.7 0.1 2. La α -lactalbúmina se sintetiza como respuesta a los procesos hormonales que inducen la lactación Una vez sintetizada.8 6. con una zona de hélice α y otra de hojas plegadas β .2 0. está mantenida por cuatro puentes disulfuro. En la vaca existen dos variantes genéticas. donde se une a la galactosil transferasa Su acción se produce al aumentar la afinidad de la galactosiltransferasa por la glucosa.4 Proteína total 32. En ausencia de α -lactalbúmina.2 2. globular. siendo las más comunes lal llamadas A y B. la β -lactoglobulina de los rumiantes (no así la de otras especies) se presenta en forma de dímeros con los monómeros unidos de forma no covalente. lo que representa un 6% en peso.5 y por debajo de pH 3. alanina y glicina.400. También existe un grupo tiol libre. representando alrededor de la mitad de las proteínas del lactosuero. Está presente teambién en la leche de otras especies. Estos dímeros se forman entre pH 7. el correspondiente a la cisteína que ocupa el lugar 121 en la secuencia.5 y pH 5. Al pH de la leche. el punto isoeléctrico de laβ -lactoglobulina. 4 residuos por molécula. Esta asociación tiene una gran influencia en la coagulación de la .5. como el calentamiento. Este tiol es muy importante en la asociación de la β -lactoglobulina con otras moléculas. como la yegua y la cerda. La estructura terciaria de los monómeros de la β -lactoglobulina está mantenida por dos puentes disulfuro. la α -lactalbúmina es importante dada la abundancia de triptófano.2 y pH 3. un estado intermedio de desnaturalización que ha sido muy utilizado como modelo en la desnaturalización de proteínas. especialmente con la κ -caseina. con un peso molecular de unos 18. Desde el punto de vista nutricional. Laα -lactalbúmina es una de las proteínas de la leche que pueden causar alergia a este alimento.galactosiltransferasa. minetras que la variante B tiene. pero no se encuentra en la leche humana.5 se encuentra en forma de octámeros. Su secuencia se conoce desde 1976. La eliminación del calcio produce la estructura llamada "molten globule". Existen varias variantes genéticas. en el que alcanza concentraciones de 2 a 4 mg/ml. Por encima de pH 7. con la proteína en forma "apo". La zona más alergénica es la situada entre la valina de la posición 42 y el glutamico de la posición 49 β -lactoglobulina La β -lactoglobulina es la proteína más abundante en el lactosuero bovino.2. Está formada por una sola cadena de 162 aminoácidos. es mucho menos resistente que la forma saturada con calcio a agentes desnaturalizantes. mientras que entre pH 5. la β -lactoglobulina está en forma de monómeros. y un aspártico en la posición 64. respectivamente. que difieren en dos aminoácidos. La variante A tiene una valina en la posición 118. Este estado. La β -lactoglobulina es capaz de interaccionar con distintas moléculas hidrofóbicas. Los puentes disulfuro son también bastante reactivos. especialmente el retinol y los ácidos grasos. En todos los casos. Esta propiedad. La función de la β -lactoglobulina no se ha establecido todavía con seguridad. además de estar probablemente relacionada con su función biológica. como en los rumiantes. aproximadamente el 80% de la inmunoglobulinas presentes . La actividad de defensa de las inmunoglobulinas del calostro y la lechese puede ejercer de dos formas: En las especies en las que la placenta no permite el paso de inmunoglobulinas. especialmente en ausencia de ligandos asociados. con forma de Y está constituida por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. La β lactoglobulina se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor. Las cadenas pesadas están glicosiladas. especialmente las igA. Inmunoglobulinas Las inmunoglobulinas son proteínas que forman parte del sistema de defensa contra microrganismos. Cada cadena ligera está unida a una cadena pesada por un puente disulfuro.leche inducida por la quimosina. hace que tenga buenas propiededes emulsionantes. y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. especialmente en ausencia de ligandos asociados. que ejerce su función en el tubo digestivo del lactante. La estructura básica. La β -lactoglobulina es la mas hidrofóbica de las del proteínas comunes del lactosuero. al menos en el caso de los rumiantes. actúan como sistema de defensa en el tubo digestivo del lactante En la leche de vaca. las inmunoglobulinas del calostro (del tipo IgG) transmiten la inmunidad pasiva desde la madre. mientras que las dos cadenas pesadas se unen entre sí mediante dos puentes disulfuro. facilidad por el calor. aunque probablemente. se trata de una proteína transportadora de ácidos grasos. las inmunoglobulinas. aunque es muchísimo más elevada en el calostro. por lo que es probable que proceden de una porteína antecesora de la mitad de tamaño. la concentración es mayor en el calostro y en el periodo de secado. Los dos lóbulos tienen un 37% de homología de secuencia. y tiene lugar en presencia de un ión carbonato o bicarbonato por cada ion férrico. El hierro se une directamente a los grupos laterales de dos tirosinas. domina la hélice alfa. Lactoferrina La lactoferrina es una proteína fijadora de hierro. Como estructura secundaria. Albúmina La albúmina de la leche es la misma que se encuentra en la sangre. La lactoferrina es abundante en la leche humana.en la leche son IgG.4 mg/ml. y procede de ella. siendo la constante de afinida por el ión férrico del orden de 10 20.4 y 1 mg/ml. Es una glicoproteína que está formada por dos lóbulos. Los puntos de unión del hierro están localizados en posiciones equivalentes en ambos lóbulos. En el lactosuero se encuentra en una concentración de alrededor de 0. mientras que el ión carbonato (o bicarbonato) también unido al hierro interacciona con la cadena lateral de una arginina . La concentración de estas proteínas en la leche es de entre 0. encontrándose también en concentraciones significativas en la leche de los rumiantes y en la de yegua. y la estructura detallada del punto de unión del hierro en el lóbulo Nterminal. M -1. La afinidad de la lactoferrina por el hierro es muy grande. En todos los casos. una histidina y un aspártico. Es una proteína relativamente grande. con los dos lóbulos. con una cadena formada por 528 aminoácidos. Tiene carácter básico. La unión del hierro es reversible. pero en la leche humana se mantiene también una concentración significativamente elevada a lo largo de toda la lactación En la figura puede verse la estructura general de la lactoferrina. emparentada estructuralmente con la transferrina de la sangre y con la ovotransferrina del huevo. unidos por una hélice de tres vueltas. con un punto isoeléctrico próximo a 9. También se ha propuesto su utilización como agente antimicrobiano en la protección de la carne y de productos cárnicos. También podría La lactoferrina obtenida del lactosuero bovino se utiliza en algunos países. la carne de vacuno bien preparada no sólo mejora el sabor. La importancia viene dada no sólo por la cantidad de proteínas que contienen. la carne. Y éstas son precisamente las que encontramos en los alimentos de origen animal como la leche. haciendo éste indisponible para las bacterias y para la formación de radicales libres en las reacciones de oxidación. Las proteínas están formadas por aminoácidos. 31. y algunos de ellos únicamente podemos obtenerlos a través de la comida. que son imprescindibles para la vida. Las carnes son una de las fuentes más importantes de proteínas que podemos encontrar dentro de los diferentes tipos de alimentos. así como para el correcto funcionamiento del organismo. Para hacernos una idea. y en la proporción adecuada. especialmente las vitaminas B.4 gramos de proteína. se denominan proteínas “completas” o “de buena calidad”. se las considera uno de los pilares fundamentales de la nutrición en muchos de los países desarrollados. Aunque el cocinado de la carne suele destruir parte de las vitaminas. y minerales como el zinc. como ingrediente de alimentos infantiles. obtenemos 215 calorías.La lactoferrina de la leche está muy poco saturada con hierro. el pescado y los huevos. 4. Por este motivo.1 de lípidos. sino también por la alta calidad de éstas. sobre todo la B12. el selenio y el fósforo. La carne contiene vitaminas y minerales de vital importancia para el crecimiento y el desarrollo. especialmente en Japón. .4 gramos de glúcidos y 8. también favorece el aprovechamiento proteico y del hierro. ya que una de sus misiones es la protección del recién nacido mediante el secuestro del hierro. Cuando una proteína tiene todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente. el yodo. por cada 100 gramos de carne de ternera rebozada y frita. unos 5. el sistema nervioso y los ojos.000 a. elemento primordial como fuente energética y protectora de la piel. mitocondrias. La carne tanto de animales domésticos como de salvajes ha tenido desde tiempos remotos una gran trascendencia en la alimentación de los humanos. y las rojas. las vísceras o la sangre. la del cerdo y la de la vaca. retículo sarcoplasmático). pobres en sarcoplasma. pobres en miofibrillas. mientras que en el lenguaje corriente carne es únicamente el tejido muscular esquelético acompañado de mayor o menor cantidad de grasa. de contracción intensa y rápida y agotamiento rápido. ordenadas de forma paralela y rodeadas de una gruesa envoltura de tejido conjuntivo. que se conoce como carne en sentido habitual. como la oveja que se inició 7. La superficie externa de la fibra muscular recibe el nombre de sarcolema. El interior de la fibra contiene las miofibrillas que conforman el aparato contráctil.La vitamina B12 sólo se obtiene de los alimentos de origen animal y el vacuno es una buena fuente de ella. Las diversas definiciones de carne difieren de su dependencia en cuanto a su uso.000 años a. se utiliza también como alimento otras partes acompañantes. Es fundamental para acabar con la anemia y en la generación de la hemoglobina. Estructura del tejido muscular Un músculo esquelético está formado por células largas y estrechas o fibras. y posteriormente. Así por ejemplo. la carne de vacuno joven tiene mayor cantidad de vitamina B2. como la grasa. Por otra parte.C.. En los animales de sangre caliente. y rodeando a éstas. ricas en miofibrillas.C. Con el paso de los años se ha añadido la facilidad que supone la domesticación de algunos animales . desde el punto de vista legal el concepto de carne incluye todas las partes de los animales de sangre caliente que el hombre emplea para su alimentación. además de la musculatura esquelética. ordenadas longitudinalmente. Capas más finas de este mismo tejido separan grupos de fibras para formar haces y cada una de las fibras se encuentran a su vez separada de las demás de un mismo haz por otra envoltura más fina. el sarcoplasma y el resto de los elementos celulares (núcleo. ricas en . Según la relación miofibrillar / sarcoplasma se diferencian dos tipos de fibras: las blancas. y distintas proteínas del citoesqueleto.000 y 340.. que contribuyen a la estabilización del sarcómero.000 aproximadamente. ver anexo 1 Proteínas Las proteínas del músculo se dividen en tres grupos: a) del aparato contráctil o proteínas miofibrilares. Proteínas del aparato contráctil Se conocen unas 20 proteínas miofibrilares diferentes. troponina. b) solubles o proteínas sarcoplasmáticas.2%). de contraccción lenta y sostenida y agotamiento lento. Por contacto entre las colas peptídicas se forma el filamento principal. Presenta un peso molecular de 500.5% de grasa y 1% de minerales. como componente fundamental de los filamentos gruesos. Composición y función del tejido muscular La musculatura. actina. etc.sarcoplasma. tropomiosina. nódulos linfáticos y epidermis. La enzima tripsina rompe la molécula de miosina en dos porciones. Este tipo de células se presenta en los músculos de contracción involuntaria. conocidas como meromiosinas L y H (“slight”. que suponen el 65-70% del total. además.12 nm). bazo. alrededor del cual se ordenan las cabezas en forma . enzimas. Contiene. extraibles con agua o disoluciones salinas diluidas y son : mioglobina. La célula de la musculatura lisa es especial porque posee un núcleo en posición central y miofibrillas ópticamente homogéneas. c) insolubles o proteínas del tejido conjuntivo y de los orgánulos. tales como los de intestino. Miosina La miosina contribuye con un 50-60%. mucosas. El resto son las proteínas tropomiosina y troponina. y “heavy”). Las moléculas de miosina se ordenan en filamentos gruesos (1.000. contiene como promedio 76% de agua.1. de modo que no presentan estriación transversal. 1. d .5% de sustancias nitrogenadas. una vez liberada de la grasa que normalmente la acompaña. y está compuesta por dos cadenas peptídicas. Las más abundantes son miosina y actina. con pesos moleculares de 150. pequeñas cantidades de carbohidratos (0. extraíbles en su mayor parle con disoluciones salinas concentradas y son : miosina.500 nm. 21.05-0. importantes para la contracción. al total de proteínas del aparato contráctil. Es mucho más difícil extraerla del tejido muscular que la miosina. d.espiral.. La troponina se asienta sobre los filamentos de actina y regula el contacto entre los filamentos de miosina y actina .Se trata por tanto de un filamento de cuatro hebras. La troponina C. Otras proteínas miofibrilares Además de los componentes principales del sarcómero. une iones Ca2+ de modo reversible mediante cambios conformacionales.000). El componente más importante es la conectina. Tropomiosina y troponina La tropomiosina es una molécula estirada (45 x 2 nm). El monómero actina G (actina globular) posee un peso molecular de 46. Como quiera que la miomesina se une fuertemente a la miosina. se conoce una serie de proteínas citoesqueléticas responsables de la estabilización de la estructura del sarcómero. La actina F se encuentra en los filamentos delgados (1. En presencia de sales o de ATP y Mg2+ el monómero sufre polimerización a actina F (actina fibrilar). con 179 restos aminoacidicos.000.000 aproximadamente.000 aproximadamente y la propiedad de ligar ATP. Actina La actina constituye por sí sola. con 158 restos aminoacídicos . Está formada por tres componentes: T. d = 2 nm) que parten de la línea Z y que discurren entre los filamentos gruesos de sarcómeros vecinos. I y C. con un peso molecular de 70.8 nm) formando una doble cadena enrollada helicoidalmente. que está estabilizada por la presencia de dos fibrillas de tropomiosina . La troponina T consta de una cadena peptídica con 259 restos aminoacídicos y se une a la tropomiosina. como componente fundamental de los filamentos delgados. Otra proteína del esqueleto celular es la miomesina. La troponina I .000 nm. una proteína insoluble (Mr = 700. se une a la actina e inhibe diversas actividades enzimáticas (ATPasa). formada por dos cadenas peptídicas enrolladas entre sí de forma helicoidal.1. probablemente intervenga . capaz de formar filamentos finos (filamentos g. un 15-30% del total de proteínas contráctiles.000-1. Estos filamentos g contribuyen decisivamente a la firmeza de la carne. miosina y actina. desmina (Mr = 55. Por otro lado. En las líneas Z se localizan entre otras las proteínas a-actinina (M.800.000). Existe además toda una serie de enzimas relacionadas especialmente con el metabolismo del ATP como son la creatin-quinasa y la ADP. Enzimas El sarcoplasma contiene ante todo las enzimas necesarias para la glicólisis y el ciclo de las pentosas-fosfato. que llega a ser del 20-30%. vimentina (Mr = 58.tarmbién en el empaquetamiento y coherencia de la molécula de miosina en los filamentos gruesos. Proteínas solubles Las proteínas solubles constituyen el 25-30% de la proteína total del tejido muscular. = 200. La formación de fibrillas a partir de una solución de actomiosina es posible por “hilado”. la extracción de los haces de fibras musculares con glicerol posibilita la separación de todos los componentes solubles del músculo y la eliminación de la semipermeabilidad de las membranas. La alta viscosidad del sarcoplasma se debe a la gran concentración de proteínas disueltas.000) y sinemina (Mr = 23. Destaca la proporción de gliceraldehído-3-fosfato-deshidrogenasa.000). muy variable dependiendo del tipo de fibra muscular. Se trata de unos 50 componentes. que alcanza hasta un 20% del total. La desmina parece unir miofibrillas vecinas. La formación de dicho complejo está ligada a un incremento de la viscosidad y se verifica de acuerdo con una determinada relación molar : una molécula de miosina interacciona con dos de actina G.000). Mioglobina El tejido muscular contiene como promedio un 1% de mioglobina de intenso color rojo. Actomiosina Las soluciones de actina F y miosina forman in vitro con altas fuerzas iónicas el complejo denominado actomiosina. esencialmente enzimas y mioglobina. sin embargo. las cuales se contraen como las miofibrillas musculares por adición de ATP. cuyas estructuras primaria y terciaria son bien conocidas y un componente que posee color. Este contenido es. localizado en una oquedad hidrófoba unido . La mioglobina consta de una cadena peptídica de peso molecular 16. en agua corriente.desaminasa. El tejido conjuntivo contiene diversos tipos de células. se considera despreciable. de rojo a pardo. se trata de una Fe2+protoporfirina (hemo) . Mientras que en los animales vivos sólo un 10% del hierro corporal se encuentra unido a mioglobina. A él hay que sumar el componente de membranas y la porción insoluble del aparato contráctil.Fe3+ va unida a un cambio de coloración.a His93. La proporción de fosfolípidos en la fracción lipídica es variable.La estabilidad de la MbO2 es muy dependiente de la temperatura. oximioglobina (MbO2) y metamioglobina (MMb+). se trata sobre todo de lipoproteínas. La transformación Fe2+ . Colágeno El colágeno constituye en los mamíferos entre el 20 y el 25% del . En cuanto a los componentes de membrana. la función de actuar como reserva del mismo. debido a su capacidad de unión reversible al oxígeno. y. Proteínas insolubles La mayor parte del material proteico insoluble tanto en agua como en disoluciones salinas es constituyente del tejido conjuntivo. de la cual la mayor parte se encuentra en las membranas. el producto unido con el oxigeno oximioglobina (MbO2) es rojo brillante y el producto de oxidación. en músculo de vacuno bien desangrado este mismo porcentaje se incrementa hasta valores del 90%. mientras en las mitocondriales supone aproximadamente el 90%. pero alta. metamioglobina (MMb+) pardo claro .La mioglobina tiene. proteínas) y fibras de colágeno incluidas en él. La mioglobina (Mb) posee un color rojo púrpura . La carne fresca posee un sistema capaz de volver a reducir la MMb+ a Mb. La proporción lipídica del tejido muscular es de un 3-4%. compuesta por material amorfo (carbohidratos. lípidos. triglicéridos y colesterol. en las membranas celulares es del orden del 50%. El color de la carne fresca viene determinado por la proporción relativa de mioglobina (Mb).que al igual que en la hemoglobina. que probablemente es similar al sistema de reducción de la metahemoglobina en los eritrocitos. en cuanto a otros pigmentos. como por ejemplo los citocromos. También es característico de este tejido la gran cantidad de sustancia intercelular. producida por esas mismas células. La hemoglobina por tanto contribuye sólo con una pequeña proporción al color de la carne. y está formada por fosfolípidos. La transición colágeno . se encuentran en mucha mayor proporción. Es hidrolizado enzimáticamente por una serie de colagenasas de diversa procedencia y grado de especificidad. pero no es soluble.5 nm. Aminoácidos libres El músculo fresco de vacuno contiene aminoácidos libres en una concentración de 0.000 aproximadamente y una longitud de unos 280 nm con un grosor de 1. Todos los que forman parte de proteínas se encuentran en pequeñas cantidades ( . Según el proceso de extracción se obtienen productos con diferentes pesos moleculares y. lo cual explica el comportamiento contrario al colágeno en cuanto a la imbibición de agua por calentamiento. como glucosa y galactosa.3%. incapaz de embeber agua y con propiedades similares al caucho.gelatina se produce en la carne con el cocinado. El colágeno contiene también carbohidratos.1 -0. Elastina La elastina se presenta asociada con el colágeno en pequeñas cantidades en el tejido conjuntivo. Son características la alta proporción de glicina y prolina y la presencia de 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. posee un peso molecular de 30. Los aminoácidos básicos son escasos. dependiendo de ello. Se trata de una proteína muy resistente. que pueden ser iguales o distintas y cada una de ella . con estructura helicoidal. El colágeno está formado por tres cadenas peptídicas. La molécula resultante. el tropocolágeno.contenido proteico total. Se obtiene tecnológicamente a partir de huesos y pieles por tratamiento con ácidos y/o álcalis y posterior extracción con agua.4-1. cuyo aspecto estriado transversalmente resulta del especial modo de solapamiento de las cadenas. mientras que aquellos con cadenas laterales apolares . forman una triple hélice. de uso en varios tipos de industrias. El colágeno es capaz de embeber agua. con diversas propiedades de gelificación. La colocación conjunta de las moléculas de tropocolágeno. lleva a la formación de las fibras de colágeno. La gelatina tiene cierta importancia como agente gelificante. entre las que se encuentran la alimentaria.
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