Coagulacion Del Huevo

March 22, 2018 | Author: karen siumara meza alverca | Category: Denaturation (Biochemistry), Egg As Food, Proteins, Chemical Compounds, Chemistry


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UNIVERSIDAD NACIONAL DEPIURA FACULTAD INGENIERIA INDUSTRIAL ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL E INDUSTRIAS ALIMENTARIAS INFORME DE LABORATORIO N° 03 COAGULACION DEL HUEVO. CURSO : COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS DOCENTE : ALUMNO : FECHA DE ENTREGA: 21 DE mayo de 2015 Piura – Perú 2015 COAGULACION DEL HUEVO I. trazas de minerales. La formación de espuma tras el batido es debida a las proteínas denominadas globulinas y lisozima. Las proteínas termo-coagulables previenen el desmoronamiento de la espuma durante la cocción. aporta las dos terceras partes del peso total del huevo. II.  Estudiar los factores que afectan la desnaturalización de las propiedades del huevo. el restos proteínas. OBJETIVOS. en su composición casi el 90 % se trata de agua. La clara del huevo. La espuma es una emulsión agua-aire. INTRODUCCION. materiales grasos. . Dentro de las proteínas las más abundantes son:      Ovoalbúmina (propiedades gelificantes y espumantes) Conalbúmina (glicoproteína antibacteriana) Ovomucoide Ovoglobulina (buena propiedad espumante) Ovomucina (responsable de la viscosidad de la capa espesa de   la albúmina) Lisozima (propiedades bactericidas) Avidina.  Identificar las propiedades funcionales de las proteínas del huevo. La estabilidad de la espuma formada se debe a la ovomucina. vitaminas (la riboflavina es la que proporciona ese color ligeramente amarillento) y glucosa. es decir. minerales y aminoácidos esenciales. MARCO TEORICO. Este es retenido en forma de burbuja por la proteína de la clara desnaturalizada. vitamina E. . Posee un alto contenido en nutrientes como proteínas. A medida que el aire se incorpora a la clara de huevo. carotenoides) ácido fólico y colina. El resultado es que la clara de huevo se espesa a medida que se bate y se hace más blanca. El huevo es un ingrediente básico en la alimentación. la energía que aporta proviene de los lípidos. la masa se hace más espumosa y la capa de líquido alrededor de las burbujas se hace más fina. La clara de huevo por ser un coloide casi puro de proteínas tiene la capacidad de formar espumas estables. que son aquellos que nuestro el organismo no fabrica por sí solo y por lo tanto deben ser aportados en la dieta. El huevo también contiene antioxidantes (Selenio. A través de los procedimientos mecánicos (batido) se le incorpora el aire. llegando a ser dura y formando picos firmes. necesarios para el buen funcionamiento del organismo. principalmente ácidos grasos monoinsaturados y poliinsaturados (lo que es beneficioso para la salud cardiovascular). Encontrar el tiempo óptimo de coagulación del huevo. necesarias y fácilmente asimilables por el organismo. III. El huevo no contiene hidratos de carbono. vitaminas. Dos huevos medianos (unos 100 gramos de parte comestible) se considera una ración. que ha formado una película. Aportan el 7% de las calorías diarias necesarias y proteínas de gran valor biológico. La formación de la espuma de clara de huevo está muy influenciada         por las condiciones del medio. la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa. Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. se dice que presenta una estructura nativa. Así. Las proteínas termocoagulables previenen el desmoronamiento de la espuma durante la cocción. DESNATURALIZACION DE PROTEINAS Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente. la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y encuentra desnaturalizada. se dice entonces que la proteína se . La estabilidad de la espuma formada se debe a la ovomucina. La formación de espuma tras el batido es debida a las proteínas denominadas globulinas y lisozima. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria. quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Entre los aspectos más importantes se pueden destacar: Tiempo de batido Temperatura PH Sal Común (cloruro sódico) Azúcar Presencia de grasas. terciaria y cuaternaria). lípidos polares y detergentes Tiempo debatido Al batir la clara de huevo se pasa por cuatro estados de la espuma en función del tiempo y de la intensidad del batido: La espuma es una emulsión agua-aire. Por este motivo. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización. ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie 3. y hacen que el proceso sea irreversible. En algunos casos. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: 1. la secuencia de AA que la componen. la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria. con lo que la proteína precipita. la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. una drástica disminución de su solubilidad. es decir. ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. . Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión 2. en muchos casos. pérdida de las propiedades biológicas Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas.En una proteína cualquiera. . es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en: la polaridad del disolvente. disolventes orgánicos. la fuerza iónica. pH. fuerza iónica). Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes.Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. el pH y la temperatura. Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible.  Materiales. Cronómetro.IV. MATERIALES E INSUMOS.        Tabla de picar Cuchillo Olla Cucharon Cocina. Termómetro.   Huevos. .  Insumos. Agua. después es cortado en el centro con el cuchillo para ver si hay coagulación. 15  y 17 minutos. 9. se va observando. Luego se retira cada huevo con un cucharon y se le quita la cascara. 11. 5. Se repite la operación para cada unidad de huevo a su tiempo correspondiente hasta llegar al huevo que tenga su forma sólida de cocción. . Se coloca las unidades de huevos en el recipiente en ebullición y se coloca por tiempos de 3. 13. 7.  El tiempo óptimo es cuando el huevo se puede cortar en 2 mitades. Lugar de ejecución: Laboratorio del CPPA – Universidad Nacional De Piura 1.V. PROCEDIMIENTO. La yema contiene. a modo de esponja. clara consiste en una dispersión Coagulación Si coloidal no no Si Si Si Si Si Si de proteínas (preferentemente albúmina) en agua. coagulación del grasas huevo tiene (colesterol. al elevar la temperatura se rompen algunos enlaces por puente de hidrogeno pasando las proteínas de tener una configuración parecida a la de un ovillo a otra que. VII. RESULTADOS. retiene el agua y las grasas.Nº de huevo  La Tiempo (minutos) 1 2 3 4 5 6 7 8 3 5 7 9 11 13 15 17 Temperatur a ºC 93 93 93 92 92 94 93 92 9 19 92 VI. . DISCUSIONES. lugar cuando lecitina). además de La proteínas. que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria. 8 min.70 ºC.  Cuando depositamos el producto en agua (a partir de agua fría obviamente…) y comienza a manifestarse las altas temperaturas. Una serie de al contacto de emanaciones compuestos la cascara de dióxido químicos con de se agua carbono desarrollan. Una vez pasados aprox. La diferente temperatura de coagulación se debe a la diferente composición química de la clara y la yema. La coagulación de la yema se produce a 68 ºC (unos 9 min después de iniciada la  cocción. hirviendo. abrimos el huevo y nos damos cuenta de que la clara está bien cocida pero la yema aprecia una capa verde de un desagradable aspecto y . Pero al cabo de ciertas horas después. este comienza a unirse con las moléculas presentes en el agua. La ovoalbúmina de la clara del huevo es la principal responsable de la coagulación y desnaturalización para establecer una estructura en productos alimenticios.63 ºC y la yema a unos 68  .La clara empieza a coagular a unos 60 . Según parece esto ha sido minuciosamente estudiado por Richard Gadner (universidad de Oxford) que dice que la clara coagula muy rápidamente (a los 3 min) y mientras lo hace (como si de un cambio de estado se tratase) la temperatura se mantiene prácticamente constante (pequeña oscilación que se observa en la gráfica). La presencia de sales a bajas concentraciones acelera el proceso de coagulación de proteínas  durante el calentamiento. También pudimos observar que a mayor temperatura el color de la yema de huevo va perdiendo tonalidad en su color. conseguimos una buena cocción. y de gracias Obtenemos sulfuro de hidrogeno. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados. Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo.aroma ( de ahí viene el conocido olor a “huevo podrido”. CONCLUSIONES. el sulfuro de hidrogeno reacciona con la superficie de la yema. ácidos o álcalis). no es capaz de cumplir su desnaturalización. Se identificaron las proteínas que contiene el huevo y de qué manera afectan en la coagulación de huevo por ejemplo la ovoalbúmina de la clara del huevo es la principal responsable de la coagulación y desnaturalización para establecer una estructura en productos alimenticios. Con esto se puede resumir que la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos. y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físicoquímicas. son por las emanaciones de azufre) esto es porque durante la cocción del producto. VIII. y ese resultado nos da el color verde y a veces más oscuro negro si nos sobrepasamos. logrando un nuevo compuesto conocido como sulfuro de hierro. y esta contiene hierro. aplicándole calor. Éste es el proceso llamado . función celular. donde pierden su estructura nativa. México D. Para nuestra práctica de coagulación de huevo. pág. porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo. Iniciación en las Técnicas Culinarias.org.: 22-24  http://www. Acribia.  Garza G. España. W.es/huevo_salud_alimentacion_saludable. H. las enzimas pierden su actividad catalítica.huevo. 2004.  Belitz.. Zaragoza. 1985. Ya pasado este tiempo el huevo pierde valor nutritivo y algunas características organolépticas como el color de su yema. REFERENCIAS BIBLOGRAFICAS.f. IX. concluimos que el tiempo óptimo para su coagulación al 100% es al cabo de 14 minutos. Grosch.asp . Química de los Alimentos. 2dª edición.M. y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo. Limusa.La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas.
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