IntroducciónLa comprensión de los eventos moleculares de la contracción muscular yace en el modelo de deslizamiento de la contracción. Este modelo se puede aplicar al músculo liso, esquelético, cardiaco y otros tipos de actividad contráctil incluyendo eventos quimicomecánicos como la locomoción de una célula individual y la endocitosis mediada por receptores. Debido a que la bioquímica de estos eventos es más clara para el músculo esquelético, esta discusión se va a enfocar en el músculo esquelético aunque, cuando sea necesario, se se!alará cuando e"istan diferencias entre otros tipos de músculos#. Las características bioquímicas que diferencian las células de respuesta rápida y respuesta lenta en el te$ido muscular y las bases bioquímicas de al%unos estados patofisioló%icos del músculo, incluyendo tétano, fati%a y ri%or mortis serán también revisados. El músculo esquelético comprende más o menos el &'( del peso corporal del cuerpo )umano y se constituye de células lar%as multinucleadas y cilíndricas llamadas fibras musculares. La membrana plasmática de las fibras musculares se denomina sarcolema. *ada músculo está conformado por fa$os de estas fibras ó células inte%radas en una matriz de te$ido conectivo conocido como el endomisio. Los paquetes de fibras con el endomisio están rodeadas de una vaina de te$ido conectivo fibroso denominada perimisio. +n fascículo incluye el perimisio y todos sus contenidos. El músculo consiste de varios fascículos alber%ados en una capa e"terna de te$ido conectivo conocida como la septa perimisial. El paso de la actividad contráctil de cada fibra individual a un movimiento anatómico se da a través de este sistema continuo de te$ido conectivo y vainas que ultimadamente se conver%en para formar los tendones. Dentro del sarcolema e"iste el sarcoplasma que contiene todos los elementos subcelulares además de miofibrillas lar%as y prominentes. *ada miofibrilla está constituida de varias proteínas filamentosas contráctiles que pueden e"tenderse desde un e"tremo de la célula al otro. Las miofibrillas son el elemento más conspicuo en las miofibras esqueléticas y constituyen alrededor del ,'( de la proteína de las miofibras. +na miofibrilla está compuesta de muc)as unidades estructurales conocidas como sarcómeras las cuales están or%anizadas de manera continua de e"tremo a e"tremo. Las proteínas de unión entre los sarcómeros forman la línea - y por ende una sarcómera se e"tiende a lo lar%o de una miofibrilla desde una línea - )asta la si%uiente línea -. Los sarcómeros están compuestos principalmente de filamentos del%ados de actina y filamentos %ruesos de miosina y representan la unidad funcional del músculo. La acción contráctil del músculo esquelético resulta de la coordinación entre la contracción y elon%ación de millones de sarcómeras. La relación entre las proteínas musculares y los músculos se describen a continuación. Organización de las Proteínas Contráctiles del Músculo Filamentos Gruesos Filamentos Delgados *ompuestos de cientos de moléculas lar%as y contráctiles de miosina or%anizadas en un comple$o de manera secuencial una $unto a otra *ompuestos de arre%los lineares de cientos de monómeros de actina %lobular or%anizados en forma de )élice doble La unidad contráctil básica de la miofibrilla compuesta principalmente de actina y miosina y e"tendiéndose de una línea .a otra en una miofibrilla /rre%los continuos de sarcómeras +na célula muscular multinucleada que contiene todos los or%anelos y varias miofibrillas +na serie de fibras musculares ordenadas Sarcómera Miofibrilla Miofibra Músculo 0e%reso al inicio Organización del Sarcómero . funcionan como una matriz o sitio de unión para uno de los dos e"tremos de los filamentos del%ados. los cuales se e"tienden desde cada línea . El extremo distal de cada filamento delgado está libre dentro del sarcoplasma y tiene a su extremo una proteína conocida como β-actinina. Los miofilamentos del%ados están compuestos de dos polímeros lineales de una proteína %lobular denominada actina or%anizados en forma de doble )élice. *ada sarcómero está compuesto de cientos de a%re%ados de proteínas filamentosas cada una conocida como un miofilamento.La or%anización de las proteínas contráctiles que conforman el sarcómero es una característica clave del modelo de deslizamiento de filamentos 1slidin% filament model1.)acia el centro del sarcómero. descritas a continuación. Las proteínas de la línea -. Los filamentos %ruesos y del%ados también contienen proteínas accesorias. las proteínas de la línea aparecen de manera continua a través del ancho de la fibra muscular y al parecer actúan para mantener las miofibrillas organizadas dentro de una miofibra. Los miofilamentos %ruesos son compuestos de cientos de moléculas de una proteína fibrosa denominada miosina. / menudo. . E"isten dos clases de miofilamentos que se identifican en base a su diámetro y composición protéica ver ima%en arriba#. incluyendo a la 23actinina. Las moléculas de miosina solubles son proteínas lar%as. y la proteína de la línea 4. Estas proteínas peque!as de peso molecular entre . Los dos dominios 23 )elicales de las :* están entrelazados de tal manera que forman una estructura super)elicoidal rí%ida y lar%a con 9 cabezas %lobulares. la miosina y las proteínas accesorias que constituyen a los filamentos %ruesos y del%ados.*omo se puede observar en la ima%en previa. Durante la contracción y la rela$ación.varía. 9 %randes cadenas pesadas :*# y & peque!as cadenas livianas L*#. e"iste otro a%re%ado de proteína en forma de disco. unida a los filamentos %ruesos.''' a 9&.. La si%uiente sección resume los componentes proteicos cruciales de los miofilamentos y sus interacciones /563dependientes que resultan en la contracción muscular. los filamentos %ruesos y del%ados están interdi%itados de tal manera que en un corte transversal se observan en una estructura )e"a%onal en la cual . Las proteínas de los filamentos %ruesos y del%ados pueden ser clasificadas en actina. +na molécula completa de miosina también contiene & proteínas relativamente peque!as que están asociadas a las cabezas %lobulares. /l i%ual que la proteína de la línea -... disminuyendo durante la contracción e incrementando durante la rela$ación mientras que la línea 4. troponina. proteína *. miosina y . Dentro del sarcómero. subunidades.<'' amino ácidos# en la *3 terminal y un dominio =3terminal. 0e%reso al inicio Proteínas de los Miofilamentos Las bases bioquímicas de la actividad muscular están relacionadas a las propiedades enzimáticas y físicas de la actina. 73actinina. sin embar%o e"isten diferentes isoformas de cadenas pesadas en diferentes tipos de fibras musculares. Los filamentos %ruesos se e"tienden desde su punto de ancla$e a ambos lados de la línea 4 )acia las dos líneas . del%adas y fibrosas con un peso molecular de alrededor de 8''. tropomiosina. o . prominente y %lobular. proteínas accesorias. *ada molécula está compuesta de .''' Daltons se conocen como cadenas livianas alcalinas 1al?ali li%)t c)ains1 L*. la distancia entre las líneas . de más o menos >'' amino ácidos. En una fibra muscular las 9 %randes subunidades son idénticas.''' Daltons. Las proteínas accesorias son 23 actinina. Las cadenas pesadas contienen un dominio de )élice 2 de .que definen el sarcómero. el a%re%ado de la proteína de la línea 4 actúa como una matriz en la cual se pueden inte%rar los filamentos %ruesos de miosina. filamentos del%ados están posicionados alrededor de cada filamento %rueso. Los filamentos %ruesos también están or%anizados )e"a%onalmente el uno de otro. permanece centralmente posicionada dentro del sarcómero Los filamentos %ruesos y del%ados mantienen su estructura lineal y e"tendida e"cepto en situaciones e"tremas. la línea 4 la cual está localizada en el centro de los sarcómeros. *ambios en la lon%itud del sarcómero se deben a que los filamentos del%ados están siendo deslizados a lo lar%o de los filamentos %ruesos )acia la dirección de la línea 4. por e$emplo. y L*< varían dependiendo si se trata de músculo cardiaco. La tripsina rompe a la miosina en 9 porciones. Estas moléculas se . *ada dominio %lobular también contiene una subunidad L*. Organización de los miofilamentos En la molécula de miosina e"isten varios puntos funcionalmente importantes. cada una asociada con un dominio %lobular de la *6.L*<# y cadenas livianas D5=@ L*9#.'''#. El fra%mento que contiene la *3terminal se conoce como meromiosina liviana 44LE peso molecular . embrionario o liso. *ada molécula de miosina contiene 9 subunidades de L*9. contiene las cabezas %lobulares y parte de la re%ión super)elicoidal y la otra consiste de la re%ión super)elicoidal restante en la *3terminal.'''#. 5odas las cadenas livianas se unen al *a9A con %ran afinidad. La importancia de este sitio susceptible a la actividad proteolítica de la tripsina es que refle$a una interrupción en la estructura rí%ida super)elicoidal. "a actividad de la *+. "a porci!n restante de la molécula# la porci!n superhelicoidal se conoce como %&-$.asa de la miosina está asociada a la unidad %&-'. esquelético. . son fosforiladas por la cinasa de la cadena liviana de la miosina Bmyosin li%)t c)ain ?inaseC 4L*D# y %eneralmente desempe!an un papel en la re%ulación de la actividad de la /56asa de la miosina y en su ensambla$e a filamentos %ruesos. ó L*< pero las proporciones de L*. n segundo sitio de importancia con susceptibilidad a la acci!n proteolítica de la papaína también puede servir de bisagra. cerca del punto medio de la re%ión super)elicoidal e"iste un sitio que se define por su susceptibilidad a ser di%erido por la tripsina. +n filamento %rueso está compuesto de apro"imadamente &'' moléculas de miosina con 9'' ubicadas a cada lado de la línea 4. La porción que contiene las cabezas %lobulares se conoce como meromiosina pesada 446E peso molecular <8'. lo cual permite a este sitio servir de bisa%ra y además está involucrado en convertir la ener%ía química del /56 a eventos mecánicos tales como la contracción y la rela$ación. "a papaína digiere este sitio ubicado cerca de las cabezas globulares# dividiéndolo en $ subfragmentos# conocidas como %&-' (subfragmento ').98. En el sitio que sirve de bisa%ra. En el músculo rela$ado. / lo lar%o del filamento del%ado. En los filamentos del%ados. la troponina. Esta e"tensión de la meromiosina pesada )acia la porción e"terna del filamento %rueso ayuda a que las cabezas %lobulares entren en pro"imidad con los filamentos del%ados de actina. 0e%reso al inicio Organización de los Filamentos Finos de ctina Los filamentos del%ados están compuestos de varias subunidades de la proteína %lobular F3actina &9 ?D# y varias proteínas accesorias. 6or ende. los cuales están ubicados entre los filamentos %ruesos. cada molécula de tropomiosina recubre los sitios de unión de la miosina de I residuos de F3actina. lo cual previene la interacción entre la actina y la miosina y así se mantiene el estado de rela$ación muscular. la molécula de F3actina tiene un sitio de unión de alta afinidad para las cabezas %lobulares de la miosina. la se%unda molécula accesoria de los filamentos del%ados. la F3actina es polimerizada para formar lar%as )ebras fibrosas conocidas como G3actina. la actina se recubre y el filamento del%ado se estabiliza por una proteína llamada 73actinina. la meromiosina pesada se proyecta )acia fuera desde el filamento %rueso.mantienen ordenadas en paquetes %racias a la proteína * proteína de su$eción#. La troponina es un )eterotrímero que está unida a un . debe activarse. un par de moléculas de tropomiosina están asociadas a cada I pares de residuos de F3actina y . +na vez polimerizada. se%uido por un rápido cambio en la conformación de la miosina en donde se encuentran los puntos de bisa%ra y se une la actina la cual es finalmente deslizada )acia la línea 4. +n par de estas )ebras lineales de G3actina se enrollan para formar la estructura )elicoidal que será un filamento del%ado. 6ara iniciar la actividad contráctil. molécula de tropomiosina por cada surco de la )élice de G3actina. las proteínas accesorias controlan la contracción. susceptible a la tripsina. sitio de unión para el /D6H/56 el cual se presume que está involucrado en la polimerización del filamento del%ado. La tropomiosina es un )eterodímero or%anizado en forma 27 )elicoidal. *ada subunidad de F3actina tiene . En el músculo esquelético y el cardiaco las proteínas accesorias del filamento del%ado descritas a continuación# físicamente re%ulan la disponibilidad de este sitio para unirse a la miosina. El evento molecular que re%ula la contracción muscular es la unión de las cabezas de la miosina a los filamentos del%ados de actina. Las principales proteínas accesorias del filamento del%ado son la tropomiosina y la troponina. las proteínas de la línea 4 y las interacciones )idrofóbicas entre las moléculas de miosina. lar%o y tubular que recorre la lon%itud de I residuos de F3actina. /demás de tener un sitio de unión para nucleótidos. En las porciones de 44L es donde las moléculas de miosina se encuentran más apretadamente empaquetadas. de$ando los sitios de unión de la miosina descubiertos. la tropomiosina recubre los sitios de unión de la miosina ubicados en la actina. la troponina * 5n3*# es una proteína similar a la calmodulina que se une al calcio. Los sitios de unión de la miosina a)ora están e"puestos y disponibles para interactuar con las cabezas de miosina. ubicados en la actina. y así re%ular la contracción muscular. +na de las subunidades de la troponina. Los eventos de los filamentos del%ados pueden ser resumidos de la si%uiente manera. y así acontece la actividad contráctil. Los cambios conformacionales en la troponina son los responsables de movilizar a la tropomiosina para descubrir o recubrir los sitios de unión de la miosina. El calcio aparece en el sarcoplasma y se une a los sitios de unión del calcio ubicados en la 5n3*. resultando en un estado de rela$ación. Este evento permite que las cabezas de la miosina interactúen con sus sitios de unión. ubicados en la actina.e"tremo de cada molécula de tropomiosina y a la actina. 0e%reso al inicio !a Miosina " la Fuerza de Contracción #Po$er Stro%e# . lo cual descubre los sitios de unión de la miosina en las subunidades de F3 actina. Esta posición une físicamente la tropomiosina a la actina. antes de que )aya la presencia de calcio libre en el sarcoplasma. El retiro de calcio del sarcoplasma restablece los estados conformacionales iniciales de la troponina y la tropomiosina lo cual previene la interacción entre la actina y la miosina. *uando la 5n3* se une al calcio sufre un cambio conformacional que mueve a la tropomiosina. Je dan cambios conformacionales en la troponina lo cual mueve a la molécula de tropomiosina )acia el surco entre la )élice de G3actina. los sitios de unión de la miosina en la actina están ocultos y la miosina se encuentra en un estado conformacional de alta ener%ía 4K#. como se observa a continuación. Estos últimos eventos que se resumen en las si%uientes 9 ecuaciones# comprenden el BpoLer stro?eC del ciclo contráctil. se%uido de la disociación secuencial de 6i y /D6 con la conversión de miosina a su estado conformacional de ba$a ener%ía. =ótese que la ener%ía requerida para el BpoLer stro?eC se deriva del /56. La ener%ía de la )idrólisis del /56 es usada para llevar a la miosina de un estado conformacional de ba$a ener%ía 4# a un estado de alta ener%ía. . se forma un comple$o actino miosina. (--*+.) . liberando la ener%ía almacenada.En reposo y cuando no e"iste una contracción muscular. Estos eventos están acompa!ados de la translocación simultánea del filamento del%ado )acia la línea 4 del sarcómero. listas para entrar en un ciclo contráctil. +na analo%ía útil es que el /56 car%a el %atillo de la miosina y la formación del comple$o actino miosina dispara este %atillo. a través de una conversión de un cambio conformacional de ba$a ener%ía de miosina a un estado conformacional de alta ener%ía.-.-----/ (-0-*1.i) *uando el calcio en el citosol aumenta y los sitios de unión de la miosina en la actina se )acen disponibles. al i%ual que todo el sistema de túbulos 5 y la membrana del J0. en vez de sintetizar /56.. La despolarización del túbulo 5 se difunde al retículo sarcoplasmático J0#. el calcio sarcoplasmático re%resa a la cisterna del 0J a través de una bomba de calcio /563dependiente. esta bomba usa la ener%ía del transporte de electrones para acumular calcio en la matriz mitocondrial. La calsecuestrina se une al calcio con %ran avidez lo cual disminuye las concentraciones de calcio en las cisternas y así favoreciendo la acumulación de calcio. cuando no )ay actividad eléctrica en la unión mioneural.0e%reso al inicio &egulación del Calcio Sarco'lasmático Los eventos que estimulan la actividad muscular al elevar el calcio sarcoplasmático empiezan con una e"citación neuronal en la unión neuromuscular. la actividad contráctil se detiene y sobreviene un estado de rela$ación. la cual es una de las proteínas más importantes de la membrana del 0J. 0e%reso al inicio &ela(ación Muscular =ormalmente. La superficie de la cisterna de la membrana del 0J también contiene cantidades altas de una %licoproteína conocida como calsecuestrina. La e"citación induce despolarización local del sarcolema lo cual se difunde a través del sistema de túbulos 5 y )acia el interior de la miofibra. micromolares ó 8' a . @a$o condiciones aeróbicas. a 8 micromolares. 9 iones de calcio son sacados del sarcoplasma )asta que finalmente los niveles de calcio caen a '. Jubsecuentemente. 6or cada /56 )idrolizado. 5ambién e"isten depósitos de calcio en la matriz mitocondrial ya que ésta tiene una bomba de calcio la cual es impulsada por un potencial quimiosmótico %enerado por el transporte de electrones.' mM más positivo afuera de la célula#. La membrana sarcoplasmática re%resa a su potencial en reposo más o menos . lo cual causa que se abran los canales de calcio volta$e3dependientes localizados en las membranas del J0.'' veces más ba$os que el DD necesario para que el calcio se pueda unir al 5n3*. 0e%reso al inicio )etania " &igor Mortis . / este evento le si%ue un movimiento rápido y masivo de calcio desde las cisternas )asta el sarcoplasma el cual se encuentra cerca de las miofibrillas. Las concentraciones de calcio elevadas influyen en la subunidad 5n3* de la troponina lo cual resulta en múltiples BpoLer stro?esC las cuales se si%uen dando siempre y cuando las concentraciones de calcio se manten%an sobre . ----/ *-. En el caso del músculo. Las tres reacciones son realizadas por una difosfocinasa de nucleósido. Jin embar%o. el resultado es un músculo altamente contraído con calcio unido al 5n3* y sin /56 que diri$a el movimiento de calcio a la cisterna del 0J o cause desunión de los puentes de actina3miosina. ----/ 4reatine 3*+. la ausencia de /56 resulta en la mantención de la miosina en su estado conformacional de ba$a ener%ía lo cual limitará la )abilidad del músculo de %enerar actividad contráctil. este proceso resulta en el movimiento de calcio desde las cisternas y del líquido e"tracelular )acia el sarcoplasma. como están ilustradas en las < ecuaciones a continuación. 3 *1. creatina fosfato *6# y /D6. creatina cinasa y adenilato cinasa. El calcio induce cambios conformacionales en el comple$o troponina3tropomiosina. la mitocondria va a preferentemente bombear el calcio a la matriz mitocondrial lo cual removerá el calcio unido al 5n3*. ----/ 21. *1. El estado rí%ido de los músculos que se desarrolla poco después de la muerte se debe a este estado en donde e"isten muc)os comple$os actina3miosina el cual también se conoce como rigor mortis. 0e%reso al inicio Músculo !iso 4ientras que el modelo de deslizamiento de filamentos describe apropiadamente el mecanismo básico de contracción muscular y se puede . En la muerte. Estos fosfatos de alta ener%ía incluyen otros nucleósidos trifosfatos =56s#. respectivamente. todas las reacciones tienden )acia el equilibrio. escondiendo a)ora los sitios de unión de la miosina en los filamentos del%ados y permitiendo que el músculo asuma un estado de flacidez. 3 *1. 2+. +no de los primeros procesos que sucede es el equilibrio iónico a través de todos los compartimentos del cuerpo como resultado de la falta de ener%ía que requieren las bombas de iones para establecer y mantener una diferencia de concentraciones iónicas. lo cual e"pone los sitios de unión de la miosina localizados en los filamentos del%ados. 4. Debido a que la estimulación tetánica incrementa el calcio sarcoplasmático y elimina el /56. @a$o estas condiciones. los músculos se dicen que están fati%ados. 3 *+.La tetania es una condición de )ipercontracción muscular que se da después de un periodo prolon%ado de repetitiva estimulación muscular el cual es causado por una depleción de /56 u otros fosfatos de alta ener%ía que ayudan a mantener los niveles de /56 apropiados. /l estar en este estado fisioló%ico. 3 *1. en donde eleva las concentraciones de calcio. Esto resulta en una actividad contráctil incontrolada lo cual sólo a%ota todo el suministro de /56 y todas o casi todas las moléculas de miosina acaban formando parte de los comple$os actina3miosina. 3 *+. e"isten diferencias si%nificativas entre el músculo esquelético y el músculo liso. el comple$o *a*4 se disocia y el caldesmón es liberado de su comple$o con la calmodulina y se reasocia con los filamentos del%ados. =iveles elevados de *a*4 inducen la actividad de 4L*D. el caldesmon remplaza a la troponina como re%ulador de la localización de la tropomiosina en los filamentos del%ados. la cinasa está inactiva y las cadenas36 livianas no están fosforiladas. +na se%unda diferencia importante entre el músculo liso y estriado es que el músculo liso contiene una subunidad llamada cadena36 liviana en la cadena liviana de la miosina.aplicar a todos los tipos musculares. En esencia. La fosforilación de las cadenas36 livianas y la eliminación de caldesmon de los filamentos del%ados son dos eventos requeridos para la contracción del músculo liso. se observó que la tropomiosina cambia su ubicación en los surcos )elicoidales de la G3actina y la actividad de la /56asa del comple$o actina3miosina es estimulada. *uando el calcio se a%ota. su actividad contráctil es re%ulada por niveles citoplasmáticos de calcio. *oncurrentemente. . estaba involucrada en re%ular el movimiento de la tropomiosina sobre la superficie del músculo lisoE así descubriendo y ocultando los sitios de unión de la miosina localizados en los filamentos del%ados. La re%ulación de esta vía a través de la fosforilación de enzimas en el músculo liso está ilustrada a continuación. La cadena36 liviana e"iste en estados fosforilados y no fosforilados en el cual el fosforilado se determina por la actividad de otra proteína *a*43dependiente conocida como cinasa de cadena liviana de miosina 4L*D#. La actividad de la /56asa del comple$o actino miosina se in)ibe. lo cual conduce a la fosforilación de las cadenas36 livianas y el inicio de la contracción. Este concepto se e"plicó cuando se descubrió una proteína que se une al *a9AHcalmodulina *a*4# conocida como caldesmon. 6osteriormente se observó que la elevación de los niveles de calcio en el citosol elevaban los niveles de *a*4 la cual se unía al caldesmon y así removiéndola de su localización en los filamentos del%ados. +na apreciación de estas diferencias se basa en la observación que aunque el músculo liso no precisa de troponina. En ausencia de la *a*4 los músculos lisos no proveen de actividad. /l unirse la epinefrina con receptores 73adrenér%icos incrementa el c/46.Dia%rama de actividades enzimáticas durante la contracción del músculo liso. fosforila a la cadena36 liviana de la miosina lo cual resulta en la activación de la actividad de la /56asa en las cabezas de la miosina. *a*4 también se une y activa a la cinasa de la cadena liviana de la miosina 4L*D#.lancos Glucolíticos . La elevación del calcio en el músculo liso a . activa la proteína cinasa c/463 dependiente 6D/# la cual reduce la afinidad del 4L*D por el *a*4 y modula la fuerza de contracción %enerada por niveles de calcio elevados en el citosol.'384 induce la formación del comple$o *a9A3calmodulina *a*4# los cuales activan los filamentos del%ados al unirse al caldesmon *ald# y liberando los sitios de unión de miosina en los filamentos del%ados. 0e%reso al inicio Músculos &o(os O*idati+os " . La 4L*D activa. 6ara ase%urar la disponibilidad de o"i%eno. tales como los que mantienen el tono.age -ichael 7. 4úsculos o"idativos con mio%lobina son de color ro$o debido a su alta cantidad de mio%lobina. %eneralmente son ro$os y o"idativos.1 9 : %chool of -edicine 9 mi. %licólisis más ciclo tricarbo"ílico además del transporte de electrones# y corresponde a un proceso más lar%o. estos músculos almacenan o"í%eno como o"imio%lobina. Los músculos %lucolíticos no son tan ricos en mio%lobina y por ende adoptan una apariencia blanca. 8ing# . *onsecuentemente. Los músculos que dependen de la fosforilación o"idativa como fuente de /56 requieren altos niveles de o"í%eno. los músculos esqueléticos de acción rápida son compuestos predominantemente de fibras blancas %lucolíticas mientras que los músculos de acción lenta. ya descritas en las < ecuaciones previas.h. 0e%reso al inicio 5eturn to +he -edical 6iochemistry . Estos músculos %eneralmente almacenan %lucó%eno en %randes cantidades y %eneran la mayoría de su /56 a través de reacciones %lucolíticas. %lucosa# y la aparición de /56. +na de las diferencias funcionales más %randes entre las células musculares ro$as y blancas es que las fibras blancas %eneran /56 a través de una corta vía entre sustratos por e$emplo. el /56 del músculo también se %enera a través de la %licólisis y fosforilación o"idativa. %lucosa# y el /56 constituye de más pasos en la reacción por e$emplo./demás de las transferencias del %rupo fosforil.edu .ing at iupui. mientras que en el músculo ro$o la vía entre el sustrato por e$emplo.