Bioquimica Carboidratos, Lipídeos e Proteína

April 2, 2018 | Author: Fabio Moscopf | Category: Carbohydrates, Lipid, Fat, Glycogen, Metabolism


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Universidade Tecnológica Federal do Paraná – UTFPR Tecnologia em Processos Químicos 3º Período – 1º sem.2010 B I O Q U Í M I C A BIOMOLÉCULAS: Carboidratos, Lipídeos e Proteínas Profa. Dra. Janesca Alban Roman Prefácio Esta apostila foi elaborada no intuito de auxiliar o aluno no acompanhamento da disciplina de Bioquímica, ministrada no terceiro período do Curso de Tecnologia em Processos Químicos, contemplando os principais conceitos sobre carboidratos, proteínas e lipídeos, que são biomoléculas do metabolismo energético. Esta apostila não substitui o estudo das bibliografias básicas recomendadas, consultas em livros na biblioteca, bem como o acompanhamento dos artigos recentes disponíveis na internet e cursos de atualização para quem pretende seguir nessa área. Profa. Dra. Janesca Alban Roman Tecnóloga em Alimentos [email protected] (45) 9935-9101 Sumário Introdução a Bioquímica, 01 Fontes Energéticas, 03 Carboidratos, 08 Lipídeos, 31 Aminoácidos, 57 Síntese de Proteínas, 70 Proteínas, 75 Enzimas, 103 Avaliações 1º Nota (10,0) Avaliação escrita (9,0) Carboidratos e Lipídeos (4,0) ____/____ Aminoácidos, Proteínas e Enzimas (4,0) ____/____ Atividades (2,0) Mapa mental carboidratos (0,25) ____/____ Resumo lipídeos (0,25) ____/____ Síntese protéica (0,25) ____/____ Exercícios da apostila (1,25) ____/____ tais como. d) Formas em como a informação é comunicada na célula e entre as células . a vida é no seu nível mais básico um fenômeno bioquímico. Este é um campo altamente interdisciplinar. indústrias farmacêutica. As interações entre essas biomoléculas são também mais complicadas. garantindo o equilíbrio dinâmico. na série de reações que utilizam para produção de energia (ATP) e na síntese e degradação de blocos constituintes (biomoléculas) . nomeadamente na forma que utilizam para guardar e transmitir a informação genética (no DNA). íons de muitos metais e de alguns não metais. funções biológicas e sua participação nos processos celulares. Visto que todos os seres são constituídos por moléculas "inanimadas". a identificação de grupamentos. b) Vias de síntese e degradação das biomoléculas. Portanto. metabolismo. alimentar e química. a estrutura e as transformações das substâncias envolvidas na constituição e no funcionamento dos seres vivos. Profa. lipídeos). São encontrados ainda. A química dos organismos vivos é descrita em termos das biomoléculas (ácidos nucléicos. Os elementos que em geral participam da composição das moléculas de tais substâncias são: carbono.as vias metabólicas.vias de tradução de sinal. Os conhecimentos bioquímicos nunca são estanques tendo elevada aplicabilidade nas áreas mais diversas. o conjunto de transformações que as substâncias sofrem no meio interno para suprir o organismo de energia (catabolismo. Podem-se então definir alguns objetos de estudo centrais na bioquímica atual: a) Determinação das propriedades químicas e estrutura tridimensional das biomoléculas. hidrogênio e eventualmente o enxofre e fósforo. Embora os seres vivos sejam muito diferentes ao nível macroscópico. como a medicina e ciências da saúde. c) Mecanismos de regulação das inúmeras reações que ocorrem em simultâneo na célula e no organismo. portanto.anabolismo). sua transmissão e atualmente na era pósgenomica. carboidratos. todo o estudo da “Bioquímica” está fundamentado nos conhecimentos básicos da Química Geral e Orgânica.estudo das estruturas e interações das células e organismos vivos. Janesca Alban Roman . que já há muito deixou de ser apenas um estudo de várias reações químicas na célula e a elaboração de mapas metabólicos. renovar suas moléculas (síntese de substâncias . suas formas. e a Biologia .ramo da ciência que faz a ponte entre a Química . que produz energia na forma de adenosina trifosfato – ATP a partir da ingestão de alimentos).Bioquímica – Biomoléculas 1 INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA A bioquímica estuda a composição. porém as propriedades físicas e químicas dessas substâncias dependem essencialmente da estrutura molecular das mesmas. verifica-se que exibem semelhanças muito pronunciadas ao nível da sua bioquímica. A Bioquímica constitui um tema de estudo unificante de todos os seres e da vida em si. e) Expressão da informação genética. proteínas. A maior parte das moléculas envolvidas nos processos biológicos são maiores e mais complexas que as moléculas estudadas na química em geral. enzimas. O metabolismo é. Dra. A Bioquímica é como o próprio nome indica a química da vida .estudo das estruturas e interações entre átomos e moléculas. da seqüência genética à função (proteomica). Potter) Determinação da estrutura da insulina (F Sanger) -fosfato para a degradação da glicose (Horecker & Dickens) puros (Alfred Gierer i Gerhard Schramm) Monod Changeux) determinação da seqüência de um ácido nucléico (Holley e colaboradores) colaboradores) -cang & Wang Yu) -Hill) kenwith e colaboradores) distintos. Pasteur) 903: Isolamento do primeiro hormônio: a adrenalina (Jokichi Takamine) de (E C. Janesca Alban Roman . Chain) vital (DNA) (G..B.Bioquímica – Biomoléculas 2 CRONOLOGIA DOS PRIMEIROS TRABALHOS. e outro nos laboratórios Merck. Kendall) Subarrow) -44: Isolamento e esclarecimento da constituição do primeiro antibiótico de aplicação terapêutica. Fleming. Sharp & Dohme (Denkewalter & Hirschmann) Profa.W Florey & E. Avery) 8: Introdução da técnica de centrifugação como um método para o isolamento de componentes celulares (Scheider i Hoogeboom. Dra. a penicilina (A. H. um na Universidade Rockefeller (Merrifield & Gutte). Liebig) o é devida à atividade da célula viva (L. ônia: primeira síntese de um composto orgânico próprio dos seres vivos (Friedrich Wohler) -39: Esclarecimento da fermentação como sendo um processo catalítico (Berzelius.. Apesar de as relações Profa. Fonte: Ferreira et al. prevenção e controle de doenças. Acontece que esses compostos são sintetizados em tamanha quantidade que dificilmente é utilizado totalmente pelo autótrofo.Bioquímica – Biomoléculas 3 Quadro 1. em suma. 2005 FONTES ENERGÉTICAS A evolução das espécies se apóia em novas maneiras de se obter energia das mais variadas fontes para assim melhor aproveitar as matérias-primas que a natureza oferece aos seres vivos. por sua vez. Janesca Alban Roman . Exames laboratoriais Evidenciação. constitui a alimentação. transmissão e expressão das informações genéticas).Porque estudar bioquímica: sua importância e suas aplicações Tema Conteúdo Metabolismo intermediário Identificação dos diferentes tipos de substâncias constituintes dos alimentos e suas transformações no meio interno. avaliação e interpretação das alterações do metabolismo através de exames de sangue. etc. o amido e os óleos das sementes) ou excretálo. Existem.. vitaminas e hormônios. como é o caso do oxigênio. especializou-se em obter a energia necessária para suas reações orgânicas alimentando-se dos seres autótrofos ou de seus dejetos (os decompositores). algumas moléculas indispensáveis para o funcionamento das células vivas que só são sintetizadas pelos autótrofos. análise de fragmentos humanos para elucidação de crimes. também necessitam de matéria prima derivada dos heterótrofos como o gás carbônico e os produtos da decomposição de seus tecidos. Medicina forence Estudo da fertilização assistida. Os autótrofos. urina. também. como alguns aminoácidos e as vitaminas. acompanhando a síntese e a degradação das substâncias no nível celular. Biologia molecular Continuidade da vida (reprodução. Antropologia Análise bioquímica de fragmentos fósseis e estudo molecular da evolução humana (hemoglobina). como os as plantas e o plancton). Homeostasia Regulação do equilíbrio entre o meio interno e externo com emprego de enzimas. Aproveitando-se desse "excesso" de alimentos outro grupo de seres vivos. Renovação estrutural Modo como se processa continuamente a renovação químico-molecular do organismo. sendo necessário armazená-lo em grandes quantidades (ex. armazena e utiliza a energia necessária às suas atividades. os heterótrofos. O ato de obter substratos para as reações orgânicas básicas que ocorrem no interior das células dos seres vivos. Dieta Manutenção da saúde através do suprimento de compostos essenciais. Bioenergética Modo como o organismo obtém. permeabilidade das membranas. disputas de paternidade (DNA). Um grupo numeroso de seres vivos especializou-se em obter energia a partir da luz e mais uma série de compostos químicos que extrai da terra e do ar: são os autótrofos (fotossintetizantes. Funções específicas Contração muscular. capazes de sintetizar suas próprias fontes energéticas. Dra. condução dos impulsos nervosos. Uma caloria. Janesca Alban Roman . lipídios (gorduras) e proteínas que possuem função primordial a produção de energia em nível celular. os valores calóricos dos alimentos são: .Bioquímica – Biomoléculas 4 bioenergéticas entre as biomoléculas serem fundamentais para a biologia celular. Os nutrientes são: proteínas. No metabolismo animal. portanto.000 cal Dieta e Calorias: Os alimentos representam certa quantidade de energia armazenada. indispensável na alimentação. e são utilizadas pelo organismo. Chama-se valor calórico de um alimento à quantidade de energia (Kcal) armazenada em cada grama daquele alimento.Lipídeos: 9 kcal/g . biomoléculas que não produzem energia de forma direta possuem funções chaves neste processo. precisamos saber a diferença existente entre alimentos e nutrientes. A água corresponde ao elemento químico em maior quantidade nos seres vivos (cerca de 70% do peso total) e é o solvente dos demais compostos químicos celulares. Para entendermos melhor o que significa uma alimentação adequada. .1 Kcal = 1. É. os nutrientes de origem alimentar são fornecidos pelos carboidratos (açúcares). vitaminas e sais minerais. Dra.Proteínas: 4 kcal/g Profa. Os alimentos são formados por macromoléculas que armazenam grande quantidade de energia nas suas ligações químicas. moderação e equilíbrio. Uma dieta saudável pode ser resumida por três palavras: variedade. Alimentar-se: ato voluntário e consciente. carboidratos. os tabus. conforme a reação: 6 CO2 + 6 H2O  C6H1206 + 6 O2 A energia solar utilizada na fotossíntese permanece armazenada na forma de energia química nas ligações entre os átomos da molécula de glicose. NUTRIENTES: substâncias que estão presentes nos alimentos.Carboidratos: 4 kcal/g . ALIMENTOS: são substâncias que visam promover o crescimento e a produção de energia necessária para as diversas funções do organismo. A alimentação deve ser fornecida em quantidade e qualidade suficientes e estar adequada à necessidade do indivíduo. ocorre a queima ou combustão celular da glicose conforme a reação: C6H1206 + 6 O2  6 CO2 + 6 H2O + 680 kcal/mol Obs: . são fatores que levam à nutrição inadequada. as crenças alimentares e a diminuição de poder aquisitivo. Nutrir-se: ato involuntário e inconsciente. Outros nutrientes fundamentais à vida são as vitaminas. Na fotossíntese os vegetais utilizam a energia solar para converter gás carbônico e água em glicose. A falta de alimentos. é igual à quantidade de energia necessária para elevar 1ºC a temperatura de 1g de água. De um modo geral. os minerais e as fibras. por conversão. gorduras. Basicamente. minerais e fibras. lipídios e proteínas. como produtores de energia. sabendo-se ainda que deve conter. Os carboidratos são os alimentos energéticos por excelência (4.Bioquímica – Biomoléculas 5 Classificação dos alimentos Podem-se classificar os alimentos de várias formas. 20 g de gorduras e 500g da carboidratos: 2) Por outro lado. aminoácidos e lipídios essenciais.3 kcal/g dos lipídios e 4.400 kcal. poder-se-ia calcular. a melhor classificação diz respeito às suas propriedades biológicas: Energéticos: fornecem substratos para a manutenção da temperatura corpórea a nível celular.6 e 7) Profa. São os carboidratos. sendo utilizados. Dra. qual a quantidade de energia contida numa refeição que conste de 60g de proteína. sendo indispensáveis ao ser humano: são as vitaminas. Reguladores: aceleram os processos orgânicos. 4) Atividade prática. modo de preparo etc.1 kcal das proteínas). desenvolvimento e reparação de tecidos lesados. apresentam outras funções no organismo e são absorvidos após a absorção dos carboidratos. lipídios e água. 31g de proteína e 32 g de gordura. apesar de possuírem poder energético igual ou superior mesmo aos carboidratos. São as proteínas. sabendo que ele contém: 48g de carboidratos. Do ponto de vista bioquímico.). Estruturais: atuam no crescimento. pois são diretamente sintetizados na fotossíntese dos autótrofos e todos os seres vivos possuem as enzimas necessárias para sua degradação. calcule o conteúdo calórico de um litro de leite. Rótulo de alimentos ! (Slides pg. como poderia ser distribuída a sua dieta. ATIVIDADES 1) Como esses valores. no máximo 30g de gorduras? 3) Para finalizar.1 kcal/g). Os lipídios são os principais elementos de reserva energética uma vez que são primariamente armazenados nos adipócitos antes da metabolização hepática. mantendo a forma ou protegendo o corpo. secundariamente. Os lipídios e as proteínas. apesar do alto poder calórico (9. Janesca Alban Roman . sabendo que a necessidade calórico-protéica-diária de um homem adulto é de 70g de proteína e 2. minerais. consistência. de acordo com o ponto de vista (composição. por exemplo. liberando energia para as reações bioquímicas. Figura 1. as células animais possuem uma série de carboidratos circundando a membrana plasmática que dão especificidade celular. 120Kg. pesaria. Variam de açúcares simples contendo de três a nove átomos de carbono até polímeros muito complexos. São muito solúveis em água.o glicocálix. É a principal função dos carboidratos. seja fornecida na forma de carboidratos (50-55%). sua fórmula geral é CnH2nOn (1:2:1). hidrogênio e oxigênio. e guardá-los significa retenção de água. Eles são essencialmente combustíveis para uso imediato dos tecidos animais. oses. Recomenda-se que cerca da metade da energia diária. a carapaça dos insetos contém quitina. Dra. um polímero que dá resistência extrema ao exo-esqueleto. em vez dos 70Kg.Estrutura de um poliidroxialdeído comparado a de uma polihidrocetona A oxidação dos carboidratos é a principal via metabólica de liberação de energia em muitas células não fotossintetizantes (heterótrofas). Janesca Alban Roman . hidratos de carbono ou açúcares. Na sua forma mais simples. Grande parte dos 50Kg a mais seria devida á água de hidratação.Bioquímica – Biomoléculas 8 CARBOIDRATOS Definição: Os carboidratos são substâncias orgânicas contendo fundamentalmente carbono. Profa. cujas ligações ricas em energia (±10 Kcal) são quebradas sempre que as células precisam de energia para as reações bioquímicas. Ou seja. Quimicamente são polihidroxi-aldeídos ou polidroxi-cetonas ou substâncias que liberam esses compostos por hidrólise. hidrofílicos. Os carboidratos são também chamados de sacarídeos. estimulando a permanência agregada das células de um tecido . glicídios. o que é conveniente apenas até certo limite. São carboidratos as substâncias comumente denominadas de açúcares ou amiláceos. Funções: a) energética: são as fontes primárias de produção de energia sob a forma de ATP. b) estrutural: a parede celular dos vegetais é constituída por um carboidrato polimerizado a celulose. com todos os seres vivos (com exceção dos vírus e algumas bactérias) possuindo metabolismo adaptado ao consumo de glicose como substrato energético. e o corpo os armazenam em pequenas quantidades. na forma de glicogênio. componentes estruturais das células e tecidos. Senão vejamos os seguintes dados: um indivíduo de 70kg de peso que fosse armazenar a quantidade de energia equivalente a 10Kg de gordura. porque ela é a forma essencial de circulação dos carboidratos no sangue e a fonte glicídica primária de energia metabólica.hexoses (6C): possuem 6 átomos de carbonos: glicose. forma o dissacarídeo sacarose. Além de atuar como grupo prostético de proteínas muito especializadas (enzimas). Como a glicose não requer digestão.Bioquímica – Biomoléculas 9 c) reserva energética: nos vegetais se apresenta na forma de amido e nos animais na forma de glicogênio. É o produto principal formado pela hidrólise de carboidratos mais complexos na digestão e a forma de açúcar encontrada na corrente sanguínea. . Desta forma. Profa. bem como do processo de biossíntese de glicose nos vegetais (ciclo de Calvin). xarope de milho. oligossacarídeos ou polissacarídeos. galactose e frutose por todas as células vivas (no fenômeno denominado de glicólise). frutose. A ribose também aparece como constituinte de algumas vitaminas. FRUTOSE: é um isômero da glicose. Possuem de 3 a 9 átomos de carbonos na cadeia: .tetroses(4C): eritrose. Dra. É um isômero óptico da glicose. . unidas por ligações glicosídicas. são açúcares simples. como o ATP e o DNA. participa do processo chamado via das pentoses. sakkharon. são intermediários obrigatórios no gasto da glicose. Janesca Alban Roman . A frutose é o mais doce dos açúcares. d) síntese: como fonte de átomos de carbono para a síntese de outros compostos celulares. existem três principais carboidratos. . São compostos que não podem ser hidrolisados a formas mais simples. Juntamente com a glicose. pode ser administrada via endovenosa a pacientes que não podem ingerir alimentos. A palavra “sacarídeo” é derivada do grego. GALACTOSE: não é encontrada na forma livre na natureza. É oxidada nas células como uma fonte de energia e armazenada no fígado e músculo na forma de glicogênio. e significa açúcar: . formada nas glândulas mamárias a partir da glicose. é encontrada em frutas.trioses (3C): gliceraldeído e diidroxiacetona. Classificação: Com base no tamanho. Também podem fazer parte de outras moléculas. é encontrada junto com a glicose e a sacarose no mel e frutas. o sistema nervoso central pode usar a glicose como a principal fonte de energia. sendo assim usada imediatamente pelas células como fonte de energia. etc. esterificados a um fosfato. GLICOSE: também denominada dextrose. a glicose é o monossacarídeo mais importante. monossacarídeos. como a ribose e desoxiribose. mel.pentoses (5C): possuem 5 átomos de carbono e fazem parte de elementos estruturais (ácidos nucléicos e coenzimas). por exemplo.Monossacarídeos: Os monossacarídeos constituem de uma única unidade de pollidroxialdeído ou pollidroxicetona. mas é produzida a partir da lactose (açúcar do leite) pela hidrólise no processo digestivo. Sob condições normais. Ambos são formados unicamente por glicose. milho. galactose. comuns em alimentos e são os monossacarídeos mais importantes do ponto de vista energético (Quadro 2). Também pode ser denominada levulose ou açúcar da fruta. OH H – C6 . Janesca Alban Roman .OH H 6CH2OH H C1 = O H – C2 .OH H – C5 .OH HO – C3 .OH H 6CH2OH 6CH2OH 6CH2OH HO C4 H C5 H OH C3 H O H C2 OH H C1 OH H C4 HO C5 H OH C3 H O H C2 OH HOH2C1 H C1 OH C2 HO OH C3 H O 6CH2OH C5 H C4 OH H CH2OH HO O CH2OH O O HOH2C CH2OH OH OH HO OH OH HO OH OH OH OH Profa.H H – C4 .H 0H – C4 .Bioquímica – Biomoléculas 10 Quadro 2: Monossacarídios (hexoses) mais importantes do ponto de vista energético Galactose Glicose Frutose H C1 = O H – C2 .OH C2 = O HO – C3 .OH H – C6 .H H – C5 .OH H 6CH2OH H H – C1 .OH H – C6 . Dra.OH H – C5 .OH HO – C3 .H H – C4 . . Maltose = glicose e glicose. Lactose = glicose e galactose. São três os mais comumente encontrados nos alimentos. Profa. Dra.Oligossacarídeos: Os oligossacarídeos são constituídos de cadeias contendo unidades de monossacarídeos (variam de 2 até 10 unidades) unidas entre si por ligações glicosídicas. é necessário que os monossacarídeos se unam entre si. com eliminação de uma molécula de água. trissacarídeos ou mesmo polissacarídeos. Figura 2 – Ligação glicosídica .Bioquímica – Biomoléculas 11 Ligação Glicosídica: Para formar dissacarídeos. Figura 3 – Dissacarídeos mais comumente encontrados nos alimentos. A ligação é chamada glicosídica e se faz entre duas hidroxilas: uma do carbono anômero de um monossacarídeo com qualquer outra do monossacarídeo vizinho.Dissacarídeos: São formados por duas moléculas de monossacarídeos ligados entre si por uma ligação glicosídica. sendo constituídos por pelo menos uma molécula de glicose (Figura 3): Sacarose = glicose e frutose. Janesca Alban Roman . 2 entre uma glicose e uma frutose. açúcar de beterraba. É encontrada principalmente na cana-de-açúcar.4) entre uma molécula de glicose e uma de galactose. estimulando o crescimento de bactérias benéficas. É gerada durante a digestão por enzimas que quebram grandes moléculas de amido em fragmentos de dissacarídeos. vegetais e mel. É o açúcar de uso comum. Pela hidrólise. Não existe em vegetais e está limitada quase exclusivamente às glândulas mamárias de animais lactentes. que podem então ser quebrados em duas moléculas de glicose para fácil absorção.4 entre duas moléculas de glicose. resultando em uma ação laxativa. É utilizada em “fórmulas” para alimentação infantil. Intolerância a Lactose O que é? Sintomas? Diagnóstico? Tratamento? Profa. produz glicose e galactose. MALTOSE: é formada pela ligação 1. É menos solúvel que os outros dissacarídeos e é apenas um sexto tão doce quanto à glicose.Bioquímica – Biomoléculas 12 SACAROSE: é formada pela ligação -1. É o principal açúcar encontrado no leite. Uma das funções destas bactérias é a síntese de certas vitaminas (como a vitamina K) no intestino grosso. apenas em grãos em germinação (malte de cevada). assim. no entanto é o principal produto da hidrólise do amido. e muito solúvel em água. É menos doce que a sacarose. Janesca Alban Roman . Não é comumente encontrada na forma livre na natureza. melaço e xarope de milho assim como em frutas. Dra. É muito solúvel e por hidrólise produz quantidades iguais de glicose e de frutose. A lactose permanece no intestino mais do que outros dissacarídeos. LACTOSE: é formada pela ligação ( 1. como acontece com o amido. São insolúveis em água fria.Frutooligossacarídeos: Os frutooligossacarídeos (FOS) são polímeros naturais de frutose que usualmente são encontrados ligados a uma molécula inicial de glicose. Não são hidrolisados e provocam fermentação através das bactérias intestinais. como soja e tremoço. a heparina. Também não são hidrolisados e provocam fermentação através das bactérias intestinais. são polímeros de hexoses unidos por ligação glicosídicas na forma ou São menos solúveis e mais estáveis do que os açúcares. O heteropolissacarídeo contém mais de um tipo de monossacarídeo e. Os grânulos de amido de vários tamanhos e formas estão encerrados dentro das células do vegetal pelas paredes de celulose. Profa. β 1-4). o glicogênio e a celulose. Estaquiose = frutose + glicose + galactose + galactose . conferir crocância a biscoitos com teores reduzidos em gorduras e associado a edulcorantes. podemos citar as mucinas. . Estão presentes nas leguminosas. As maiorias dos polissacarídeos de interesse em nutrição (amido. Dra. por exemplo. Mas se o carbono-6 de algumas dessas moléculas (já unidas entre si por ligações glicossídicas α 1-4. integrante das estruturas que conectam as células entre si e as pectinas. São totalmente resistentes à digestão no trato gastrintestinal superiores e utilizados quase que inteiramente pelas bifidobactérias do cólon.Polissacarídeos: Os polissacarídeos são formados por longas cadeias contendo centenas ou até milhares de unidades de monossacarídeos. Janesca Alban Roman . Não cristalizam nem tem sabor doce. Também chamados de glicanas. Presente no melaço. que são componentes das geléias. provocando flatulência. Atualmente classificados como fibra alimentar. AMIDO: Quando muitas moléculas de glicose se juntam por ligações glicosídicas α 1-4. . um anticoagulante natural que tem no plasma (que possui função anticoagulante nos vasos sangüíneos dos animais. Diversos FOS têm sido empregados como aditivo em alimentos com objetivos variados: dar consistência a produtos lácteos. provocando flatulência. marmeladas. umectar bolos e produtos de confeitaria. diferindo apenas no tipo de ligação (α 1 -4. Homopolissacarídio é um polissacarídeo formado por um único tipo de monossacarídeo. outros polissacarídeos são parcialmente e algumas vezes completamente indigeríveis (fibras alimentares). um dos componentes do amido. dextrinas. prende-se pelo carbono-1.Tetrassacarídeos: Fornecem 4 unidades de monossacarídeos. entre eles. Não são encontrados muito na natureza. conhecida como amilopectina. uma outra glicose e desta forma fica estabelecida uma ramificação. O amido é completamente digerível. sendo a forma de energia mais abundante disponível para os seres vivos. O amido é a forma de armazenamento de carboidrato no vegetal. dessa forma promovem a integridade da mucosa gastrintestinal (ação prebiótica). beterraba e soja. São fontes de amido os grãos de cereais e os tubérculos (Figura 4).Bioquímica – Biomoléculas 13 . açúcar de cana não refinado. glicogênio e celulose) são uniões de unidades de glicose (através de ligações glicosídicas). constituem uma estrutura chamada amilose. baixar o ponto de congelamento de sobremesas geladas. é formada por glicosamina + ácido urônico + os aminoácidos serina ou glicina) e o ácido hialurônico. que cobrem as mucosas do sistema digestivo.Trissacarídeos: São constituídos por 3 moléculas de monossacarídeos. O amido é encontrado na forma de amilose ± 20% (cadeias retas longas de unidades de glicose) e amilopectina ± 80% (cadeias ramificadas de unidades de glicose). α 1-6. Rafinose = galactose + glicose+ frutose. A celulose é formada por moléculas de glicose unidas por ligações (1. São fontes de dextrinas a farinha de trigo (pães. bolos). Alguns alimentos industrializados apresentam na sua formulação combinações de amido e maltodextrina cuja função é regular a viscosidade do produto final. É constituído por ligações e glicose unidas entre si por ligações α 1-4 e possui ramificações que se estabelecem por ligações do tipo α 1-6. Profa. as moléculas de sacarídeo aumentam em solubilidade e doçura. nozes. Importante: O glicogênio encontrado no fígado tem a função de manter os níveis de glicose no organismo quando ocorre o jejum. Apenas 10g de glicose estão circulantes no organismo humano (Figura 2). Tem a estrutura semelhante à da amilopectina. Não possui ramificações (Figura 5). talos. formada unicamente por glicose. folhas e outras formas de revestimento de grãos. Dra. Apresenta estrutura linear. Ou seja. Figura 5 – Molécula celulose. amendoim. Em torno de 1% do peso do músculo é glicogênio e 5% do peso do fígado é glicogênio.4). fibrosa. Normalmente temos 350g (200-500g) de glicogênio armazenado no fígado e músculo. resistente e insolúvel em água. biscoitos.Bioquímica – Biomoléculas 14 Figura 4 – Esquematização da molécula de amido e glicogênio GLICOGÊNIO: é a forma de armazenamento de carboidrato em humanos e animais. o intervalo que separa as ramificações é maior na amilopectina que no glicogênio. peles. milho e feijão. mel. DEXTRINAS: são produtos intermediários que ocorrem na hidrólise do amido. sementes e legumes). Suas moléculas são maiores e muito mais ramificadas do que as do amido. CELULOSE e a HEMICELULOSE: constituem a estrutura celular dos vegetais (frutas. Conforme diminuem em tamanho. arroz. Janesca Alban Roman . rígida. polpas de vegetais. São formadas durante o processo de digestão e também como o resultado de uma variedade de processos comerciais. enzima. As glicosidases são provenientes do pâncreas ou da mucosa intestinal.Bioquímica – Biomoléculas 15 Não é digerida pelo homem. chamadas glicosidases. Basicamente. a digestão dos carboidratos consiste na hidrólise das ligações glicosídicas. frutas cítricas. A exceção de animais herbívoros. Algumas substâncias. os carboidratos ingeridos. morangos e outras frutas em menor quantidade e também em aveia.Pectina: é um polissacarídeo não celulósico. no entanto. Ou seja. Os monossacarídeos resultantes são. não hidrolisadas pelo organismo humano. O processo digestivo é encerrado quando todas as ligações glicosídicas dos carboidratos ingeridos foram hidrolisadas. Assim a tarefa de digerir os açúcares da alimentação fica reservada ao intestino delgado. Janesca Alban Roman . . secretados ao longo do trato digestivo. aleatoriamente.Amido resistente: parte de amido não ingerido no intestino delgado (batatas. gástrico e intestinal. . Um exemplo é a carragena. outras como a celulose que não podem ser digeridas são excretadas pelos intestinos nas fezes. então. que é adicionada como um agente espessante e estabilizante em muitos produtos alimentares processados. Os polissacarídeos de algas são encontrados em frutos do mar e algas. Para exercer sua ação. tem como produto final ácidos graxos de cadeia curta e alguns gases.Outros polissacarídeos: . pelo qual as macromoléculas dos alimentos (carboidratos. Neste Profa. Como adsorve água e forma um gel. É encontrada em maçãs. cereais e legumes). solúvel em água. As enzimas responsáveis pela digestão são encontradas nos sucos digestivos tais como: saliva e os sucos pancreáticos. Dra. lipídeos e proteínas) são divididas em unidades mais simples para serem absorvidas através das paredes intestinais para o sangue. a -amilase salivar é inativada. A cavidade bucal tem esse pH. No organismo humano é importante para formar o bolo alimentar que facilita os movimentos peristálticos. o amido ou o glicogênio em fragmentos sucessivamente menores. pois são fibras alimentares. . são fermentados por bactérias colônicas. CAVIDADE INTESTINAL: No estômago. que possuem bactérias e protozoários simbióticos que digerem a celulose em seus aparelhos digestivos.Gomas e mucilagens: são similares à pectina exceto pelo fato de que as unidades de galactose estão combinadas a outros açúcares (glicose) e polissacarídeos. São encontradas em secreções vegetais ou sementes e são freqüentemente adicionadas a alimentos processados para conferir qualidades específicas. Pois são insolúveis em água. pois este não apresenta enzimas para quebrar as ligações do tipo . que é capaz de romper. como os sais inorgânicos e as vitaminas não requerem digestão. mas o bolo alimentar é tão rapidamente deglutido que a -amilase salivar não tem tempo suficiente para atuar. Digestão: Digestão é o processo de hidrólise enzimática. CAVIDADE BUCAL: As glândulas salivares secretam uma enzima chamada amilase salivar. por um grupo de enzimas hidrolíticas. devem ser hidrolisados aos constituintes primários para serem absorvidos. tem grande importância na dieta. é amplamente usado para fazer geléias e gelatinas. O pâncreas secreta a -amilase pancreática (em tudo semelhante àquela produzida na boca). absorvidos para o sangue. necessariamente exige duas condições: pH em torno da neutralidade e tempo para poder agir. em geral armazenados na forma de glicogênio ou utilizados na forma de glicose. maltose maltotriose dextrina limite Por uma ação continuada de enzimas ligadas à mucosa intestinal. os compostos resultantes são integralmente hidrolisados a glicose.lactase: hidrolisa exclusivamente a lactose A glicose é transportada através do canal de sódio para a corrente sanguínea através do sistema porta e é automaticamente utilizada ou armazenada (fígado ou músculos). a enzima -amilase pancreática vai atuar. porque o pH está em torno da neutralidade. a maltotriose e oligossacarídeos. o alimento permanece aí por um tempo suficientemente grande. Enzima Substrato Produtos Profa.isomaltase: atuam nas ligações 1-6 da isomaltose ou da dextrina.sacarase: sacarose . dextrina). Além disso. A frutose e galactose são transportadas pelo mecanismo de transporte passivo e é transformada em glicose pelo fígado sendo. são chamados dextrinas (Quadro 3). neutraliza a acidez do bolo alimentar que passa do estômago para o intestino. . 1-6 e até 10 resíduos de glicose. Uma vez que as ligações . Estes contendo uma ligação . Quadro 4 – Principais glicosidases digestivas que atuam na digestão intestinal dos carboidratos alimentares.Intermediários da digestão de carboidratos. Dra. que é a secreção mais alcalina do corpo com pH de 7. Existe pouca frutose e galactose circulante na corrente sanguínea. A ação continuada da enzima sobre o amido ou glicogênio resulta em fragmentos cada vez menores. Janesca Alban Roman . maltotriose.2.5 a 8.Bioquímica – Biomoléculas 16 compartimento digestivo. Quadro 3 . os produtos de sua ação final serão a maltose. O bicarbonato contido no suco pancreático. de modo a permitir um prolongado período de contato entre a amilase e os seus substratos. 1-4 das extremidades dos polissacarídeos em questão não são atingidas pela -amilase. -maltase ou oligossacaridase: atuam exclusivamente sobre ligações 1-4 de oligossacarídeos de glicose com até 9 unidades (maltose. . Além disso. No intestino delgado as dextrinas são hidrolisadas a dissacarídeos pela enzima amilase pancreática.Convertida em gordura para o armazenamento no tecido adiposo .GLICÓLISE . Mais detalhes serão vistos em metabolismo energético. os monossacarídeos são levados pelo sistema venoso porta ao fígado e lançados na corrente sanguínea. os H+ ficam retidos entre os corpos bacterianos. a glicose é transformada a piruvato (essa rota metabólica é conhecido como glicólise) em seguida a acetil-CoA entrando no ciclo de Krebs formando íons hidrogênio (H+) e elétrons (e-) passando pela cadeia respiratória transformando-se enfim em energia (moléculas de ATP).4 do amido transformando-o principalmente em dissacarídeos e dextrinas. obtidas pela ação da sacarase que elas secretam. Através de enzimas específicas.LIPOGÊNESE Uso da glicose pelas células: O transporte da glicose para dentro da célula é feito basicamente por dois mecanismos: transporte ativo sódio-glicose e difusão facilitada através do gradiente de concentração através de uma família de proteínas transportadoras que se localizam na membrana celular (glut 1 a 5). liberam prótons que dissolvem o esmalte. Dentro da célula. Este dissacarídio pode ser usado como substrato alimentar para as bactérias bucais tanto como sacarose quanto como glicose e frutose. Em qualquer caso.Convertida a glicogênio no fígado e músculos – GLICOGÊNESE . são um fator importante de agregação dos microorganismos sobre os dentes. partilhando de um carreador comum. ou seja. Dra. músculo esquelético e músculo cardíaco. 2002. Assim podem confrontar-se com o esmalte. A frutose é absorvida a uma velocidade menor e por um processo passivo (sem consumo de ATP).Bioquímica – Biomoléculas 17 Em resumo: Os principais carboidratos da alimentação são: o amido. constituindo o que chamamos de placa dentária. Após deixar as células da mucosa intestinal. Janesca Alban Roman . A digestão dos carboidratos se inicia na boca. Essa agregação é necessária ao efeito patogênico bacteriano bucal. a sacarose. pois eles são lavados e tamponados pela saliva. A glicose e a galactose são absorvidas ativamente (com consumo de ATP) pelas células da mucosa intestinal. Cada molécula de glicose produz 38 ATP´s. Profa. Fonte: Riegel. Dentre eles temos que o glut 4 é encontrado nos adipócitos. sendo sensível à insulina. Devido ao pH fortemente ácido. a digestão dos carboidratos praticamente ocorre no intestino delgado. Quando a glicose entra na corrente sanguínea é rapidamente enviada para as células onde pode ser metabolizada de 3 formas: . os dissacarídeos ainda no intestino delgado são hidrolisados a monossacarídeos. diminuindo o pH de sua superfície e promovendo a sua dissolução. é necessário ter insulina disponível para que a glicose entre na célula. pela ação da enzima -amilase salivar ou ptialina que hidrolisa as ligações -1.Fonte de energia . Curiosidade: Cárie dental! Está comprovado que o carboidrato mais cariogênico é a sacarose. a maltose e a lactose. Quando ocorre a colonização que resulta na placa. porque uma bactéria sozinha não pode acumular prótons de hidrogênio no meio. Janesca Alban Roman . Dra.Bioquímica – Biomoléculas 18 Figura 6.Sistema Digestivo Profa. Bioquímica – Biomoléculas Pâncreas 19 Estômago Intestino Delgado Fígado Intestino Grosso Quadro 5 . Dra. Janesca Alban Roman .DIGESTÃO DOS CARBOIDRATOS Dieta Boca Faringe Esôfago Profa. Bioquímica – Biomoléculas 20 MAPA MENTAL CARBOIDRATOS Profa. Janesca Alban Roman . Dra. 2) Cite algumas funções dos carboidratos. Profa. Janesca Alban Roman . ingeridas por dia. Dra. Apresente algumas características de cada categoria. 3) Por que o organismo armazena carboidratos em pequenas quantidades? 4) Na dieta qual a % de calorias. é recomendado provenientes dos carboidratos? 5) Como os animais e vegetais armazenam energia através dos carboidratos? 6) Como os carboidratos podem ser classificados.Bioquímica – Biomoléculas 21 ATIVIDADES 1) O que são carboidratos? Exemplifique. 23-30) Profa.Bioquímica – Biomoléculas 22 7) Como os oligossacarídeos ou polissacarídeos são unidos? 8) Por que o amido é digerido pelo organismo humano e a celulose não? 9) Quais as principais semelhanças e diferenças entre o amido e o glicogênio? 10) Porque a glicose é a hexose mais importante? 11) Quais são os 3 dissacarídeos e os 3 polissacarídeos de importância do ponto de vista nutricional? Em que alimentos podem ser encontrados? 12) Explique resumidamente como ocorre a digestão dos carboidratos. Dra. O que ocorre com os monossacarídeos formados? 13) Quando a glicose entra na corrente sanguínea é rapidamente enviada para as células onde pode ser metabolizada de 3 formas. (Slides pgs. cite-as. Janesca Alban Roman . Janesca Alban Roman .31 LIPÍDEOS Profa. Dra. 32 Gordura Trans: Colesterol: Triacilglicerol: Gorduras Saturadas: Gorduras instauradas: Profa. Janesca Alban Roman . Dra. Podem ser denominados lipídios. São compostos _____________________ ou __________________. portanto essas substâncias são componentes indispensáveis da alimentação: ácidos graxos essenciais e vitaminas lipossolúveis (_________________). ou seja. Ex: Os lipídeos são substâncias resultantes da reação entre ______________________ ___________________________ isto é. Figura 7. apresentam na molécula uma porção polar. Quando apenas um ácido graxo está esterificado com o glicerol. clorofórmio.Estrutura dos lipídeos (Fonte: Koolman e Röhm.33 LIPÍDEOS Definição: Os lipídios são um grupo grande e heterogêneo de compostos que incluem ____________________________________________ e componentes correlatos. Alguns lipídeos não formados endogenamente (dentro do organismo humano). benzeno. apesar de quimicamente diferentes entre si. Janesca Alban Roman . Formalmente através da esterificação com outros ácidos graxos surgem o _____________________ e ___________________. uma vez que monoglicerídeos constituídos por ácidos graxos de baixo peso molecular são mais solúveis em água do que em solventes orgânicos. Dra. em substituição ao grupo -OH por outros grupos. S e P) e são __________________ em solventes orgânicos como etanol. quanto à solubilidade desses compostos. no entanto exceções. e uma porção apolar. hidrofóbica. acetona. 2005). embora raras. Existem. são os ésteres dos ácidos graxos (R-O-CO-R´). hidrofílica. lípides ou substâncias graxas. fala-se de um _____________________(Figura 7). Os lipídeos constituem o grupo dos compostos que. N. gorduras. Profa. apresentam a ____________________ em água como característica básica comum (deve-se a baixa quantidade de átomos polarizados como O. glicerol e triacilglicerol. (Fonte: Koolman e Röhm. Os triacilgliceróis são constituídos de uma molécula de glicerol e três ácidos graxos na ligação éster (Quadro 6). esteárico. Dra. Quadro 6. esteróis e vitaminas lipossolúveis.34 Os três resíduos acil de uma molécula de gordura podem se diferenciar pelo _______________________________ e pelo ___________________________________ (insaturações).Estrutura do ácido graxo. oléico e linolênico. Figura 8 – Diferentes combinações de ácidos graxos. 2005) Os lipídeos são constituídos em torno de 98 a 99% de triacilgliceróis. primariamente por ácidos graxos e 1 a 2% são mono e digliacilgliceróis. Os mais comuns são: ácido palmítico. fosfolipídios. Disso resulta em um grande número possível de combinações em uma única molécula de gordura (Figura 8). Janesca Alban Roman . HO – CH2 l HO – C – H l HO – CH2 O ll R – C – O – CH2 O ll R – C – O – CH O ll R – C – O – CH2 O R–C OH ________________ ____________ (R-OH) _________________ (óleos ou gorduras) Profa. são frequentemente encontradas formando uma camada protetora em plantas (folhas) e animais (plumagens). . óleos.Lipídeos _____________: apresentam outros componentes na molécula. bem como a sua insolubilidade em água. Fonte: Marzzoco. triacilgliceróis. Ex: Funções: .______________________: A oxidação completa dos ácidos graxos até CO2 e H2O nas células. será utilizada para realizar funções metabólicas importantes (__kcal/g). estão unidos por uma ligação éster e podem ser facilmente separados química e enzimaticamente (em presença de água e enzimas) e em não hidrolisáveis (colesterol. ou seja. Os ____________________são a principal forma de armazenamento energético no homem (adipócitos) e são altamente metabolizáveis. vitaminas lipossolúveis. produz grande quantidade de energia que. compreendem os monoglicerídeos. 2007. testosterona e estradiol. As ceras são amplamente distribuídas na natureza.35 Classificação: . etc. Figura 9 – Esquema geral dos principais lipídeos que contém ácidos graxos. porém sempre em pequenas quantidades. gorduras e ceras.Lipídeos ___________: são substâncias que se produzem na hidrólise ou decomposição enzimática dos ácidos graxos saturados e não saturados: esteróis (colesterol.Lipídios _____________: são substâncias que produzem ácidos graxos e glicerol quando decompostas. . ergosterol. Devido à grande resistência desses compostos à decomposição. em quase 100% da quantidade ingerida. compostos nitrogenados (colina. esfingosina e aminoetanol). Profa. glicolipídeos. estão disponíveis para o organismo. . hormônios esteróides). O alto ponto de fusão e são mais resistentes à hidrólise do que os triacilgliceróis. ou seja. pigmentos. além de ácidos graxos e álcool: fosfolipídeos. serina. Pgrupo fosfato. Dra. . consistem de ácidos graxos de cadeia longa ligados a alcoóis de cadeia longa. diglicerídeos. ou seja.Os lipídeos podem ser divididos em hidrolisáveis. tanto em vegetais como em animais. ácidos graxos. Janesca Alban Roman . lipoproteínas._______________: são ésteres de ácidos graxos e monohidroalccóis de alto peso molecular. ÁCIDOS GRAXOS: São ácidos carboxílicos de cadeia não ramificada. Em plantas e animais superiores são encontrados principalmente ácidos graxos de cadeia longa entre 16 e 18 átomos de carbono. .Componentes de __________________________ que incluem a testosterona. -Outras: co-fatores enzimáticos. o hormônio masculino e os estrogenios e as progestinas. Janesca Alban Roman . o óleo de coco contem ácidos graxos com 12 a 14 carbonos e a gordura animal contém ácidos de cadeia longa com 16 a 20 carbonos. Dra. .Aumenta a saciedade. a gordura da manteiga e do leite contêm de 4 a 6 carbonos.Fonte de ______________________________________:ω3 (linolênico) e ω6 (linoléico). o consumo de ________% de gordura do valor total é indicado.36 . Quanto ao comprimento da cadeira (R): Os ácidos graxos estão ___________________________ na natureza e quase sempre estão ligados a outras moléculas. .Cadeia média: 8 a 12 carbonos – TCM (triglicérides de cadeia média) ou AGCM (ácidos graxos de cadeia média) . Por essa razão. e em geral com número par de átomos de carbono que variam de 4 a 24 átomos de carbono. Ácidos graxos com 20 ou + são comuns em gorduras de animais marinhos. pigmentos que absorvem radiações luminosas.Cadeia longa: 13 até 24 átomos de carbono – TCL (triglicérides de cadeia longa) ou AGCL (ácidos graxos de cadeia longa) Profa. A vitamina D sintética é produzida pela irradiação do esteróide vegetal. Em geral. os hormônios femininos. . podendo ser _______________ ou _______________________.Facilitam o transporte e absorção das _____________________________(A. o ergosterol.Cadeia curta: 6 carbonos ou menos – TCC (triglicérides de cadeia curta) ou AGCC (ácidos graxos de cadeia curta) . . E e K) e fotoquímicos lipossolúveis tais como carotenóides e licopeno. mensageiros intracelulares e outros. . Cada espécie individual de plantas e animais faz ácidos graxos de cadeias de comprimento e saturação específicos para as suas necessidades estruturais e metabólicas únicas. os alimentos de origem animal e vegetal diferem _______________________________. para formar ergocalciferol (D2). O hormônio da vitamina D é formado quando os raios ultravioletas do sol quebram o colesterol na gordura subcutânea para formar colecalciferol (D3). transportadores de elétrons. glicolipídeos e o colesterol).Quanto às recomendações nutricionais. âncoras hidrofóbicas.___________________: hipoderme (formada por tecido adiposo). . melhora a palatabilidade (__________) das dietas. agentes emulsificantes.Componente das ____________________________: os lipídios formam entre 40 a 80% do total dos componentes das membranas celulares (fosfolipídios. separa a pele do plano muscular e constitui um isolante térmico de primeira ordem. D. As gorduras saturadas consumidas em excesso são prejudiciais ao organismo devido seu poder aterogênico._________________: Possuem dupla ligação.  Poliinsaturados (duas ou mais duplas ligações) – PUFA (polyunsaturated fatty acids) – encontrados no óleo de soja. Ressalta-se aqui o ácido linoléico ω6 C17H31COOH e o ácido linolênico ω3 C17H29COOH . Ex: ácido palmítico C15H31COOH . óleo de canola. ou seja. milho. porco. laticínios). Em um ácido graxo saturado. etc.Ligação saturada e insaturada dos ácidos graxos. Janesca Alban Roman .37 Quanto ao grau de saturação: Cada carbono em uma cadeia de ácido graxo possui ______________________. Estão em maior concentração em alimentos de origem animal (carne bovina. os seres humanos armazenam os gorduras predominantemente como ácidos graxos palmíticos e esteáricos saturados. . Ressalta-se aqui o ácido oléico ω9 C17H33COOH . óleo de palma. Nos MUFA e nos PUFA um ou mais pares de hidrogênio foram removidos e as ligações duplas são formadas com os carbonos adjacentes. todos os locais de ligação não ligados ao carbono estão “saturados” com (ligados ao) hidrogênio. . liga átomos adicionais de hidrogênio (Figura 8). frango. Como os ácidos graxos com ligações duplas são vulneráveis à lesão oxidativa. facilitando aumento do colesterol LDL e formação de placas de gordura nos vasos sanguíneos. ou seja. açafrão. são sólidas e pastosas isso ocorre quanto maior for a cadeia e quanto mais saturada. Figura 10. Os ácidos graxos monoinsaturados (MUFA) contem apenas ______ ligação dupla e os ácidos graxos insaturados (PUFA) contém ____________________________________duplas. Dra. além do aumento de peso corporal e circunferência abdominal. Em geral. embora podemos encontrá-las em alimentos de origem vegetal como no coco.__________________: Não possuem dupla ligação. etc. ácido esteárico C17H35COOH . sendo então subdivididos em:  Monoinsaturados (uma única dupla ligação) – MUFA (mono unsaturated fatty acids) – encontrados no abacate. Profa. azeite de oliva. apresentam apenas ligações simples entre o carbono e hidrogênio (Figura 10). algodão. amêndoa. óleo de coco Óleo de palmeira. Profa. Óleo de: peixe. gordura animal Manteiga de cacau. marisco DHA 22 6 Alguns óleos de peixe. Institute of Shortening And Edible Oils. soja.3 Kcal/g ω3 (PUFA) ω9 (MUFA) ω6 (PUFA) Coco. TCC 2. prímula. pequena quantidade no leite.4 Kcal/g Manteiga. açafrão. Washington. marisco Erúcico 22 1 Óleo de canola Fonte: Adaptado de ISEO: Food Fats and oils. nozes.3 Kcal/g INSATURADOS São todos TCL 9.3 Kcal/g TCL 9. EPA 20 5 Alguns óleos de peixe. óleo de canola. 6º ed. fermentação de fibras vegetais por bactérias do cólon. Gadoléico 20 1 Alguns óleos de peixe Aracdônico 20 4 Banha. milho. noz. carnes. óleo de semente de palmeira Gordura de leite. Linolênico 18 3 Óleo de soja. óleo de canola. girassol. Janesca Alban Roman . Dra. Gordura de carne animal. cacau. 1988. óleo de amendoim. manteiga de cacau. algodão. óleo de semente de linhaça. Azeite de oliva. DC.38 Quadro 7– Tipos de ácidos graxos. soja. germe de trigo. gordura animal Óleo de amendoim Óleo de amendoim 1 1 1 1 1 2 Gordura do leite Alguns óleos de peixes e gordura bovina Azeite de oliva e óleo de canola Gordura do leite Gordura do leite Maioria dos óleos vegetais. SATURADOS TCM 8. especialmente óleo de milho. manteiga. Óleo de: açafrão. Quadro 8 – Ácidos graxos comuns presentes nos alimentos Nome comum Nº de átomos C Nº de duplas ligações Fonte típica de gordura Ácidos graxos saturados Butírico 4 Capróico 6 Caprílico 8 Cáprico 10 Láurico 12 Mirístico 14 Palmítico 16 Esteárico 18 Araquídico 20 Behênico 22 Ácidos graxos insaturados 14 Miristoléico Palmitoléico 16 Oléico 18 Elaídico 18 Vacênico 18 Linolélio 18 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 Gordura do leite Gordura do leite Óleo de coco Óleo de coco Óleo de coco. energia fornecida por grama e fontes alimentares. a reprodução. Na segunda convenção. a manutenção da pele e o funcionamento geral do organismo. quase sempre em pequenas quantidades. a letra grega delta maiúscula (∆) refere-se ao carbono que _____________ a ligação dupla. 2006 Profa. além de auxiliarem na regulação do metabolismo do colesterol.39 Os ácidos graxos também são caracterizados pela _________________________ de suas ligações duplas. refere-se à ligação dupla entre o carbono 9 e 10. milho. Na primeira. ÁCIDOS GRAXOS ESSENCIAIS Alguns ácidos graxos poliinsaturados são considerados essenciais na dieta (nutrientes essenciais são aqueles que a alimentação deve fornecer. a beta ( ) ao segundo carbono e omega (ω) ao último carbono. para o crescimento. as letras gregas minúsculas são utilizadas para referir à colocação dos carbonos no ácido graxo. girassol). São alimentos fonte de ω6: óleos vegetais (soja. pois o organismo humano não sintetiza). ω3 ______________________ (ômega 3 18:3) São alimentos fonte de ω3: óleo de peixe e óleo de semente de linhaça. A alfa ( ) se refere ao primeiro carbono adjacente ao grupo carboxila. ∆9. etc. É um ácido triinsaturado que ocorre freqüentemente em gorduras extraídas de sementes. Janesca Alban Roman . porém algumas gorduras animais contém ω6 como gordura do leite. Dra. Os ácidos graxos essenciais são necessários para garantir a integridade das membranas celulares. Duas convenções são utilizadas. Fonte: Waitzberg. carnes. Por exemplo. é o ácido poliinsaturado mais importante existente e óleos e gorduras vegetais.Sintomas de deficiência de Ácidos Graxos Essenciais Deficiência de ω6 Sintomas clínicos ______________________ (ômega 6 18:2). Quadro 9. Contém duas duplas ligações. Sua deficiência pode causar sintomas clínicos citados no Quadro 9. tortas. porém a maior fonte industrial de ácidos graxos trans é a gordura vegetal hidrogenada. como a gordura interesterificada é saturada. Os triacilgliceróis podem ocorrer no estado _____________________________. a OMS (Organização Mundial da Saúde) recomenda que não se ultrapasse a ingestão de 2g/dia de gorduras trans. tornando-se isento de gordura trans. Vale ressaltar que. bolos. A gordura interesterificada é o resultado da modificação físico-química de gorduras para formar produtos com excelentes características sem alterar a estrutura dos ácidos graxos. favorecendo a aterosclerose. existem predominantemente na forma de _______________________. A RDC n. Encontrado na natureza. massas ou qualquer outro alimento que contenha gordura vegetal hidrogenada em seu ingrediente. Como principais funções estão à reserva energética no organismo. incluiu a Gordura Trans como nutriente ________________________. alterando a composição nutricional sem afetar a palatabilidade. Os líquidos constituem os óleos e os sólidos as gorduras. ligado ao carbono de uma insaturação encontrando-se em lados opostos. devido aos efeitos maléficos deste nutriente para o organismo. que transforma __________________________________ _____________________________________para se obter produtos mais crocantes e macios além de aumentar seu prazo de validade. cremes vegetais. batatas fritas comerciais preparadas em fast-food. As gorduras são mais ricas em ácidos graxos saturados. portanto apresentam pontos de fusão mais elevados. substituindo-a pela gordura interesterificada. os ácidos graxos trans devem ser evitados por inibirem a metabolização e utilização dos ácidos linoléico e linolênico.2g. Ela vem sendo utilizada pela indústria tendo como sua matéria prima inicial o óleo de palma (óleo rico em ácidos graxos saturados) que é facilmente digerido e absorvido pelo processo metabólico normal. muitas indústrias estão diminuindo ou excluindo esta gordura dos seus produtos. os ácidos graxos trans são originados de animais ruminantes. Profa. TRIACILGLICERÓIS: São formados a partir de ____________________________________ (Quadro 10). além de atuarem semelhantemente aos ácidos graxos saturados. Os principais alimentos fontes de ácidos graxos trans são: as margarinas sólidas ou cremosas. Embora não exista recomendação específica para a ingestão desse ácido graxo. Os lipídios. publicada em 26/12/03 que estabeleceu o regulamento técnico sobre Rotulagem Nutricional de alimentos. influenciando o ponto de fusão. pastéis. tanto da alimentação como os de reserva. A composição química varia em função ___________________________ dos resíduos de ácidos graxos e o ____________________de suas ligações duplas. O limite de quantidade estabelecido como não significativo por porção de alimentos foi de número menor ou igual a 0. Do ponto de vista nutricional.40 ÁCIDOS GRAXOS TRANS O ácido graxo trans é um tipo específico de gordura _____________________ formada pelo processo de hidrogenação. Janesca Alban Roman . 360 da ANVISA. sorvetes cremosos. atuar como isolantes térmicos e como proteção mecânica. Os triacilgliceróis naturais apresentam ácidos graxos diferentes. pães. Dra. biscoitos e bolachas. na mesma molécula (tamanho da cadeia e grau de insaturação diferentes). seu consumo excessivo também é prejudicial ao organismo. por isso tem ponto de fusão mais baixo. Devido aos malefícios que a gordura trans pode acarretar. Os óleos são mais ricos em ácidos graxos insaturados. não necessitando da hidrogenação. FOSFOLIPÍDIOS: São os lipídios que apresentam um dos grupos hidroxila do glicerol esterificado com o ácido fosfórico (H3PO4). As esfingomielinas são constituídas por: ácido graxo. e que apresenta propriedades químicas próprias por aquecimento a altas temperaturas em presença de catalisadores. amendoim. respectivamente. ácido fosfórico. ESFINGOLIPÍDIOS: São os lipídios que apresentam em sua composição a esfingosina (amino-álcool. um ácido graxo em ligação amídica e uma ou mais unidades de monossacarídeo. É um líquido incolor. a estrutura rica em lipídeos que protege e isola as células do sistema nervoso central. Estão amplamente distribuídos no sistema nervoso de animais em nas membranas de plantas e leveduras. lanches e doces. As glicoproteínas são constituídas por uma esfingosina. constituem mais de 25% da ________________________________. São encontradas principalmente no cérebro.41 Quadro 10. o glicerol perde água com formação de __________________________. Estruturalmente ambos compostos são componentes do tecido nervoso e de certas membranas celulares. São encontradas na composição de vários tecidos. bolachas. Sua qualidade anfifílica torna a lecitina um aditivo ideal para unir água e gordura para formar uma emulsão estável. Os glicolipídeos incluem cerebrosídeos e gangliosídeos. contem galactose e glicose. Janesca Alban Roman . espinafre e germe de trigo.Componentes do triacilglicerol. Não estão ligados ao glicerol(Quadro 11). sorvete. Profa. São compostos de uma base esfingosina e ácidos graxos de cadeia muito longa (22C). Suas principais fontes de origem animal são o fígado e a gema de ovo e de origem vegetal são a soja. onde desempenham um papel no transporte de lipídeos. colina e um amino-álcool. Dra. extremamente solúvel em água e etanol. composto de cheiro desagradável e ação irritante para os olhos e mucosas e pele. em geral a galactose. Os mais importantes são a ___________________ e a cefalina e são encontrados principalmente nas membranas celulares (Quadro 10). A lecitina (9Kcal/g) é adicionada aos produtos alimentares tais como margarina. +   ácido graxo glicerol triacilglicerol O _______________é um constituinte comum a todos os óleos e gorduras. principalmente ____________________. A lecitina é o principal componente das lipoproteínas utilizadas para o transporte das gorduras e colesterol. insolúvel em éter etílico e clorofórmio. 5 a 2. ova de peixe. LDL (Low Density Lipoproteins . incluindo ácidos biliares. Janesca Alban Roman .Lipoproteínas de Baixa Densidade): transportam o colesterol do fígado até as células de vários outros tecidos: _____ colesterol. leite integral. eles se associam com outras moléculas formando complexo solúvel em água. Desta forma. testosterona e progesterona). onde é utilizado para a síntese da bile: _____ colesterol. A síntese endógena varia de 0.42 Quadro 11. lipídeos apolares. e no fígado. Neste complexo.0 g/dia. onde é sintetizado e estocado. Entre os esteróides importantes: . É encontrado também em altas concentrações nas glândulas supra-renais. Nos alimentos é encontrado exclusivamente em alimentos de origem animal: em alta concentração na gema de ovo. lagosta.Lipoproteínas de Alta Densidade): transportam o excesso de colesterol dos tecidos de volta para o fígado. hormônios adrenocorticais (aldosterona) e hormônios sexuais (estrogênios. . local onde os hormônios adrenocorticais são sintetizados. VLDL (Very Low Density Lipoproteins . camarão. O colesterol é uma chave intermediária na biossíntese de uma série de esteróides importantes. que é um hidrocarboneto tetracíclico com 17 átomos de carbono. O excesso de colesterol dá origem a ____________________________. HDL (High Density Lipoproteins . lipídeos polares e proteínas formam uma partícula hidrofílica. cremes de leite.Estrutura do fosfolipídio e esfingolipídio. que produzem cerca de 25% do colesterol endógeno. coração. Profa. podem ser transportados no sangue pelas lipoproteínas plasmáticas. os lipídeos (insolúveis no meio aquoso).____________________l: componente essencial das membranas estruturais de todas as células dos mamíferos é o principal componente do cérebro e das células nervosas. ESTERÓIDES: São os lipídeos derivados da colestana. LIPOPROTEÍNAS: Como os lipídeos são moléculas ______________________. miolo e fígado e estão presentes na manteiga. denominados lipoproteína. Os principais órgãos responsáveis pela produção de colesterol do organismo humano são o _____________ e o ____________. Dra.ergosterol: é encontrado na pele e pela ação de raios ultra-violeta transforma-se em calciferol e vitamina D. queijo. As principais ________________________ de importância em bioquímica são: Quilomícrons: transportam os triglicéris e colesterol de origem alimentar (exógena) para as células.Lipoproteínas de Muito Baixa Densidade): transportam os triacilgliceróis formados no fígado para as células adiposas e músculos. Janesca Alban Roman . Profa. maltodextrinas. O maior grupo é derivado de polissacarídeos vegetais (gomas. necessariamente.4 3.2 7. celulose. A sua importância comercial é que imitam a textura da gordura. versão 2. Como o seu desenvolvimento é resultado de uma complexa interação entre fatores genéticos. mas também a mudança de comportamento e hábitos de vida. Têm surgido preocupações quanto aos efeitos em longo prazo. Dra. psicológicos e culturais. incluindo a atividade física. conseqüentemente. especialmente na boca. fibra. o tratamento envolve não somente o controle da ingestão alimentar. ser modificado e transformado em energia química potencial para armazenagem. em particular. dextrinas.Obesidade: A obesidade é representada pelo acúmulo excessivo de gordura corporal.0 15 4 Alimento (100g) Fígado de boi Ovo Manteiga Queijo Prato Queijo Mussarela Queijo Minas Iogurte integral Iogurte desnatado Leite integral Leite desnatado Total de colesterol (mg) 393 356 219 104 78 62 13 1.5 9. alterações do perfil lipídico.3 1. ocorre o aumento da massa corporal.43 Curiosidades Quadro 12-Teor de gordura total em alguns Quadro 13. O valor calórico destes substitutos varia entre 5 Kcal/g (caprenina) e 0 Kcal/g (olestra. Todo o excesso de energia deve. sendo que alguns fornecem 4Kcal/g quando digeridos. o excesso de energia disponível causa o aumento do tecido adiposo e. carragenina). se os substitutos de gordura não forem absorvidos. Como a principal forma de estoque de energia no nosso corpo é a ______________. ortopédico e de pele. problemas psicológicos.8 14 2 Fonte: Sistema de Apoio a Decisão em Nutrição. eles podem se ligar a ácidos graxos essenciais e vitaminas lipossolúveis e contribuir para sua má absorção? No entanto pesquisas reconhecem que estes são “geralmente reconhecidos como seguros”.5a _____________________________: tem estruturas diferentes da gordura e não fornecem nutrientes prontamente absorvíveis. amidos e polidextrose). Doenças: .0 3. O excedente de peso é resultante do aumento do tamanho e do número dos ____________________(células do tecido adiposo).Teor de colesterol total em alimentos alguns alimentos: Alimento (100g) Batata Assada Batata Frita Leite desnatado Leite integral Peixe Assado Peixe Frito Frango Cozido Frango Frito Contra filé com capa de gordura Contra filé com capa sem gordura Total de gordura (g) 0 35 0. resultante do desequilíbrio entre o ____________________________________ _____________________ provocando alterações como a resistência à insulina. Isso é especialmente preocupante se tais níveis elevados de um ou de ambos (colesteróis e triacilgliceróis) são conjugados com hábitos inadequados de ingestão de bebidas alcoólicas e/ou uso de derivados do tabaco. capaz de iniciar o processo de digestão dos lipídios na boca. O colesterol em excesso pode se acumular nos vasos sanguíneos levando a aterosclerose. Dra. A digestão dos lipídeos ocorre no ______________________. portanto. Essa privação de oxigênio leva à dor conhecida como ________. Janesca Alban Roman .44 -Dislipidemia: Consiste na alteração dos níveis de_______________________________. assim. além da ingestão de fibras alimentares e exercício físico. geralmente ao redor de 4 anos de idade. os níveis de triglicérides devem estar ______________ mg/dl (valores de referência para adultos > de 20 anos de idade).Hipertrigliceridemia é o aumento das triglicérides no sangue. O controle dietético deve ser a restrição da ingestão de gorduras saturadas e álcool. limitando a quantidade de sangue que pode ser bombeada através delas.Doeças do armazenamento dos esfingolipídeos: São causadas por efeitos hereditários de _______________ necessárias para a degradação dos esfingolipídeos nos lisossomas e provocam o acúmulo desses compostos nas células.Aterosclerose: depósitos de gordura (placas) que se acumulam no interior das artérias. fraqueza e retardo metal) geralmente aparecem alguns meses após o nascimento. ocasionando uma degradação neurológica. doença de Krabbe. Digestão: Os principais lipídeos da alimentação são os ____________________ (óleos e gorduras) e os fosfolipídeos (lecitinas). O excesso de colesterol no sangue (acima de 200mg/dl) ou aumento do LDL (>130 mg/dl) pode ocorrer por _____________________ ou devido à ingestão ___________________de gordura saturada e colesterol alimentar. . A doença de Niemann-Pick causa retardo metal (esfingomielinase). pela ação da lipase. causada pela deficiência da enzima -hexoaminidase. Atualmente. Para serem considerados normais. onde existe certa produção de lipase lingual. . ______________. erosão de osso. Os pacientes apresentam degeneração grave no sistema nervoso e morrem. ocasiona retardo mental entre outras caracterísicas como esplenomegalia. . alguns estudos revelam que a suplementação de ω3 pode auxiliar na redução dos triglicérides. Para reduzir o colesterol sérico é necessário reduzir o consumo de alimentos ricos em gordura saturada e colesterol. hepatomegalia. Os sintomas da doença (cegueria. Tais depósitos reduzem o calibre desses vasos sanguíneos. predispondo _____________________________. exceto para recém-nascidos. Não existe terapia para as doenças de armazenamento dos esfingolipídeos e. . em geral representado pela elevação das lipoproteínas de muito baixa densidade (VLDL). Em conjunto com a hipercolesterolemia podem contribuir para a instalação ou o agravamento de quadro clínico de ateroesclerose e. sendo que as mais comuns são: ___________________________e ______________________________.Arteriosclerose: perda da elasticidade das artérias com aterosclerose. são consideradas situações de risco. ou dos quilomícrons. A mais comum é a doença de ___________________. causa desmineralização e retardo mental ( -galactosidase) e doença de Gaucher. Profa. ou de ambos. presente no suco pancreático. controle dos carboidratos e exercício físico. limitando a quantidade de oxigênio para o coração. Dento das células os ácidos graxos de cadeia pequena (menos que 10 carbonos) vão para o sangue onde se associam ás proteínas plasmáticas para serem transportados. Janesca Alban Roman . a maior parte dos quilomícrons serão removidos do sangue através da lipase lipoprotéica (LPL). Dra. Os principais produtos da digestão dos lipídeos são: _______________. Os sais biliares atuam como detergente. a digestão e absorção dos lipídeos ingeridos ocorrem no intestino delgado. Os fosfolipídeos também são digeridos no intestino delgado pelas enzimas fosfatase e fosfolipases. Essa mistura é absorvida pelas células da mucosa intestinal. ________________. E o colesterol carreado nos quilomícrons é levado para o fígado. facilitando assim a ação da enzima lipase. e os ácidos graxos liberados dos triacilgliceróis são unidos e enviados para os músculos e tecido adiposo. Os ácidos graxos de cadeia longa são utilizados para sintetizar novamente triglicerídios.45 Inicialmente. que hidrolisa as ligações ésteres entre os ácidos graxos e o primeiro e terceiros carbono do glicerol. Os sete passos são: Profa. que é secretada no fígado pela vesícula biliar. O destino das gorduras será a oxidação nas células musculares ou armazenamento sob forma de ácidos graxos nas células adiposas do tecido subcutâneo. enzima localizada nas células endoteliais que revestem os capilares em muitos tecidos. Dentro de poucas horas após a alimentação. ________e _____________________. Os triglicérides e colesterol absorvidos no epitélio intestinal se ligam aos ______________________ (lipoproteína) que são coletados pelas veias linfáticas e que drenam na circulação sistêmica via ducto torácico. dissolvendo os lipídeos em forma de emulsão. os lipídeos são ___________________________. Portanto. 46 MAPA MENTAL - LIPÍDEOS Profa. Dra. Janesca Alban Roman 47 ATIVIDADES 1) Cite quatro características que os lipídeos, de uma forma geral, apresentam. 2) Esquematize a estrutura de: ácido graxo, glicerol, monoaciglicerol, diaciglicerol e triaciglicerol. 3) Aponte seis funções dos lipídeos no organismo humano e escolha 3 para explicar. - 4) Como os ácidos graxos podem ser classificados em função do número de carbonos e do grau de saturação? Profa. Dra. Janesca Alban Roman 48 5) O que são ácidos graxos essenciais? Quais são os principais? Em que alimentos são encontrados? Qual a importância destes para o organismo? 6) O que são gorduras trans? Por que são consideradas maléficas para á saúde? 7) Por que os triacilgliceróis são importantes biologicamente? Como são constituídos quimicamente? 8) Como e onde os lipídeos são armazenados e transportados? 9) O que é colesterol? Quais as suas principais funções? Onde é produzido? E, quando em excesso, o que pode ocasionar? Diferencie LDL de HDL. Profa. Dra. Janesca Alban Roman 13) Aponte os 7 passos do processo digestivo dos lipídeos. Dra. 12) Quais são os principais produtos da digestão dos lipídeos? Cite as enzimas envolvidas. Janesca Alban Roman . Profa.49 10) Aponte 3 doenças relacionadas com os lipídeos e suas principais características. 11) Qual é órgão onde ocorre a digestão do lipídeos? Como e onde são absorvidos os lipídeos ingeridos. Profa. saponificação e oxidação.50 14) Das reações importantes que ocorrem com os lipídeos podemos citar a hidrogenação. Pesquise as principais características e as alterações que ocorrem em cada uma delas. Dra. Janesca Alban Roman . ( ) As principais categorias de lipídeos podem ser considerados os ácidos graxos. a) os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos. geralmente com uma cadeia carbônica longa.51 Revisão Lipídeos Instruções: Responda atentamente as questões abaixo sem consultar o material. se possuírem pelo menos uma dupla ligação. que pode ser o _______________ (triacilgliceróis e os glicocerofosfolipídeos) ou a esfingosina (esfingolipídeos). e) a temperatura de _____________ dos ácidos graxos diminui com o número de insaturações e aumenta com o comprimento da cadeia. fusão. com número _________ de átomos de carbono e sem ________________. Dra. caracterizados por sua falta de solubilidade em solventes orgânicos e por serem praticamente insolúveis em água. não são considerados como reserva de energia. 16 e 18 carbonos. ou seja. par. são líquidos. ( ) Exercem diversas funções biológicas. d) Os ácidos graxos mais comuns são os de __________________. mais freqüentemente estão ligados a um álcool. Janesca Alban Roman . ramificações. glicerol. ( ) Muitos lipídeos são anfipáticos (exceto os triacilgliceróis). c) Os _______________ são uma forma de armazenamento de ácidos graxos e os ____________________ fazem parte das membranas celulares. podendo ser saturada ou insaturada b) Os __________________ são pouco encontrados nos organismos. ácidos graxos livres. triacilgiceróis. isolantes térmicos. como componentes de membranas( principalmente constituídos por fosfolipídeos). esfingolipídeos e esteróides. Profa. As propriedades físicas dos ácidos graxo e dos lipídeos deles derivados dependem da ocorrência ou não de __________________ na cadeia de hidrocarbonetos e do seu comprimento. no entanto. glicerofosfolipídeos. 2) Complete as frases abaixo com as seguintes palavras: insaturações. apresentam na molécula uma parte hidrofílica e outra parte hidrofóbica. esfingolipídeos. 1) Assinale V (verdadeiro) e F (falso) para as alternativas abaixo relacionados com a estrutura dos lipídeos: ( ) Os lipídeos constituem a classe de compostos com estrutura bastante variada. triacilgliceróis. 14 carbonos. Ácidos graxos saturados com mais de ___________________ são sólidos e. constituídos por 3 moléculas de ácidos graxos esterificadas a uma molécula de glicerol. e uma parte apolar. sendo considerado igual a zero. é importante síntese de hormônios sexuais. ____ A molécula contém uma região polar. b) glicerofosfolipídeos c) esfingolipídeos d) esteróides 4) Sabendo-se que as lipoproteínas plasmáticas são classificadas segundo sua densidade. apresentam 3 grupos acila. ____ São compostos essencialmente apolares que podem ser armazenados na célula de forma praticamente anidra. composta pelo grupo fosfato e seus substituintes. São os lipídeos mais abundantes da natureza. Profa. sais biliares e vitamina D. LDL(low density). cerebrosídeos e gangliosídeos. devisa aos ácidos graxos e glicerol. LDL(low density). Também é muito conhecido por sua associação com a aterosclerose. através do processo de hidrogenação. circule a palavra que melhor corresponde a descrição: a) VLDL (very low density). influencia na fluidez das membranas celulares.Por conterem fosfato são denominados de fosfolipídeos. e são líquidos. exceto fígado e intestinos c) VLDL (very low density). Dra. para fins dietéticos. b) VLDL (very low density). Janesca Alban Roman . IDL(intermediate density). ou seja. por serem ricos em ácidos graxos insaturados. atuando na remoção do colesterol dos tecidos para o fígado. Nos vegetais o teor de colesterol é 100 vezes menor do que nos animais. IDL(intermediate density). LDL(low density). HDL (high density) Tem origem hepática e transportam triacilgliceróis e colesterol para os outros tecidos e originam as IDL. IDL(intermediate density). HDL (high density) Tem a função oposta à das LDL.52 3) Correlacione a coluna da direita com a da esquerda estabelecendo a correta definição: a) triacilgliceróis ____ De acordo com a sua natureza física podem ser classificados em três grupos: esfingomielinas. que é tanto menor quanto maior for o seu teor de lipídeos. ____ O composto chave deste grupo é o colesterol. HDL (high density) São a principal fonte de colesterol para os tecidos. Os óleos vegetais são utilizados para a fabricação de margarinas. Dra. Janesca Alban Roman . pele. Profa. músculos. o colesterol alto é um FATOR DE RISCO para o desenvolvimento de DOENÇAS CARDIOVASCULARES. VITAMINA D e ÁCIDOS BILIARES que ajudam na digestão das gorduras. pode causar ANGINA (dor no peito) e INFARTO DO MIOCÁRDIO. Se acontecer nas artérias cerebrais pode provocar acidente vascular cerebral (DERRAME). fígado. enquanto os outros 30% vêm da dieta. as palavras em DESTAQUE no texto.53 COLESTEROL O que é? O colesterol é um tipo de gordura (LIPÍDIO) encontrada naturalmente em nosso organismo e fundamental para o seu funcionamento normal. Portanto. o colesterol pode depositar-se nas paredes das artérias – vasos que levam sangue para os órgãos e tecido – determinando um processo conhecido como ATEROSCLEROSE. Por que é importante entender o colesterol? Quando o excesso (HIPERCOLESTEROLEMIA). Procure e marque no diagrama de letras. Se esse depósito ocorrer nas ARTÉRIAS CORONÁRIAS. Nosso corpo usa o colesterol para produzir vários HORMÕNIOS. E 70% dele é fabricado pelo nosso próprio organismo no FÌGADO. intestinos e coração. nervos. O colesterol é o componente estrutural das MEMBRANAS CELULARES em todo nosso corpo e está presente no cérebro. O HDL-colesterol (high-density lipoprotein). Lipídeos Colesterol total Valores (Mg/dL) < 200 200-239 >240 < 100 100-129 130-159 160-189 < 40 >60 < 150 150-200 200-499 >500 Categoria Ótimo Limítrofe Alto Ótimo Desejável Limítrofe Alto Baixo Alto Ótimo Limítrofe Alto Muito alto LDL-colesterol HDL-colesterol Triglicerídeos Profa. que promove o DEPÓSITO do colesterol nas PAREDES das suas artérias e corresponde a 75% do total do colesterol em CIRCULAÇÃO. também chamado de “MAU” COLESTEROL. se o seu NÍVEL estiver baixo. Fornece PROTEÇÃO contra a ATEROSCLEROSE e. transporta o colesterol das células para o FÍGADO. também chamado de “BOM COLESTEROL”. .54 Quais os tipos de colesterol? Existem dois tipo de colesterol no SANGUE: . o risco de DOENÇA CARDIOVASCULAR aumenta. Dra. Janesca Alban Roman . Preencha o diagrama com as palavras em destaque no texto. Quanto maior o LDL-C.O LDL-colesterol (low-density lipoprotein). eliminando-o pela BILE e pelas FEZES. maior o RISCO de problemas. enquanto que o HDL-c diminui. Dra. margarinas. biscoitos. Profa. Assim.HEREDITARIEDADE: os genes podem influenciar o nível de LDL-c através da velocidade com que o mesmo é produzido e removido do SANGUE. pois se relacionam ao estilo de vida do indivíduo enquanto outros são inerentes e não podem ser modificados. azeite-de-dendê. especialmente a gordura abdominal. a partir dos 55. .55 O que faz o nível de colesterol eleva-se? Existe uma série de fatores que promovem elevação do colesterol. tortas. que são ricos em GORDURAS do tipo SATURADA. avelãs. O colesterol só é encontrado nos alimentos de ORIGEM ANIMAL. o LDL-c da mulher aumenta. Além disso. Fatores que você pode controlar: .dieta balanceada: o excesso de peso. LEITE e seus derivados. abacate. ALIMENTOS VEGETAIS: COCO.IDADE: o colesterol aumenta com a IDADE. reduz o nível de HDLC e aumenta o LDL-C. pode-se citar carnes e derivados. Janesca Alban Roman . Mas depois da MENOPAUSA. nozes. isso ocorre a partir dos 45 anos e. milho. GEMA DE OVO.peso: o excesso de peso tende a aumentar o nível de LDL (“mau colesterol). Nos homens. . aumenta uma outra substancia gordurosa chamada Triglicérides. chocolates. FRUTOS DO MAR. Fatores que você não pode controlar: . por isso devem ser consumidas com cuidado. Outras fontes de gordura saturada são os alimentos INDUSTRIALIZADOS: bolos. A perda de peso pode ajudar a diminuir os LDL-c e aumentar os níveis de HDL (“bom” colesterol). soja. canola. sorvetes. GIRASSOL). . mas podem ser muito CALÓRICAS. nas mulheres. As gorduras insaturadas ajudam a diminuir o colesterol sanguíneo. perder peso e controlar a pressão arterial. banha de coco. Alguns são modificáveis. Estão presentes nos ÒLEOS VEGETAIS (oliva. .exercício: exercícios aeróbios são uma forma de aumentar o HDL-C e reduzir o LDL-C.GÊNERO: homens têm mais risco de apresentar colesterol elevado do que as mulheres. Janesca Alban Roman .56 PROTEÍNAS Profa. Dra. Janesca Alban Roman . Profa. Dra. mas se inclui entre os aminoácidos por apresentar propriedades semelhantes a estes. de 3 aas um tripeptídeo de n aas formam um polipetídeo e a união de vários peptídeos formam uma proteína. os aminoácidos dão identidade e caráter as proteínas.57 AMINOÁCIDOS Os aminoácidos (aas) funcionam não só como unidades estruturais para a formação das proteínas. Dispostos em seqüências específicas. Esta ligação ocorre através da Figura 11– Estrutura liberação de uma molécula de água para cada ligação geral de um aminoácido peptídica formada (Figura 12). Os aminoácidos encontrados nas proteínas possuem em comum a presença de um grupo amino (-NH2). Além da ligação peptídica. hidrofóbicas/apolares/Van der Walls. Dois aminoácidos não se encaixam nesta definição. como pontes de hidrogênio. Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. ligações eletrostáticas/salinas/iônicas. outras ligações podem ser importantes para a determinação da estrutura protéica. A ligação peptídica (reação de condensação) se forma entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro. quiral ou opticamente ativo (Figura 11). a glicina que possui como radical o átomo de hidrogênio e a prolina que contêm o grupo imino (-NH) em substituição ao grupo amino (-NH2). ligados a um átomo de carbono (carbono alfa. ligações polares/dipolo-dipolo e pontes dissulfeto. um grupo carboxíla (-COOH). etc. Figura 12 – Formação de um dipeptídeo A união de 2 aas formam um dipeptídeo.estruturalmente considerada como um iminoácido. mas também como precursores de uma série de substâncias biologicamente importantes como hormônios e pigmentos. um átomo de hidrogênio (H) e um radical R diferenciado (cadeia lateral). Os organismos vivos são formados por 20 tipos de aminoácidos. Assim.1 Essenciais e não essenciais Essenciais. Os aminoácidos não-essenciais. A falta desses aminoácidos pode levar à perda de peso. CLASSIFICAÇÃO 1. antibióticos. Profa. Janesca Alban Roman . Essas propriedades químicas isoladas dos aminoácidos continuam existindo após a inserção de resíduos destes na cadeia protéica e garantem as propriedades químicas das proteínas. cada qual com sua atividade biológica característica. os organismos podem sintetizar produtos muitos diferentes entre si. a alimentação deve ser a mais variada possível para que o organismo se satisfaça com o maior número desses aminoácidos. balanço nitrogenado negativo e sintomas clínicos. como enzimas. eles devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos. A arginina pode ser sintetizada.58 1. ou dispensáveis. são aqueles que o organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos. Dra. lesões. hormônios. carregados positivamente (básicos) ou carregados negativamente (ácidos). mas é requerida em quantidades maiores para o crescimento e desenvolvimento normais e a histidina é um aa essencial para crianças. anticorpos. entre tantos outros produtos. Os aminoácidos condicionalmente essenciais ou condicionalmente indispensáveis: Quando o organismo precisa de certo aminoácido em algumas condições específicas: desnutridos. As principais fontes desses aminoácidos são a carne. cirurgias. Quadro 14. penas de pássaros. venenos de fungos peçonhentos. pois caso contrário. 1.Classificação dos aminoácidos Essenciais Condicionalmente essenciais Fenilalanina Arginina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptofano Valina Cisteína e cistina Glicina Glutamina Histidina Prolina Serina Taurina Tirosina Fonte: Adaptado de Waitzberg. ocorre a desnutrição. teias de aranha. A partir desses blocos de construção distintos.2 Cadeia lateral Não essenciais Alanina Ácido aspártico Ácido glutâmico Asparagina Com base na cadeia lateral dos aminoácidos estes podem ser classificados como apolares ou polares (sem carga. diminuição do crescimento. Desse modo. o leite e o ovo. 2006. ou indispensáveis: são aqueles que o organismo humano não consegue sintetizar. os demais tendem a formar pontes de hidrogênio.59 Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas): têm grupos R constituídos por cadeias com carácter de hidrocarbonetos. O destino do pool (conjunto presente em todo organismo) de aas livres é múltiplo: incorporação em proteína tissular. isoleucina. b) asparagina e glutamina. neoglicogênese e síntese de novos compostos nitrogenados (creatina e epinefrina). Em pH neutro. as cadeias laterais desses aminoácidos encontram-se completamente ionizadas. valina. com grupo hidroxila na cadeia lateral. triptofano e prolina (freqüentemente interrompe as hélices encontradas em proteínas globulares. Os aminoácidos livres são então usados para síntese de novas proteínas ou degradados no fígado. arginina e histidina Aminoácidos são armazenados no organismo? Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. denominada de ponte dissulfeto. com grupo amida e c) cisteína com um grupo sulfidrila. podendo formar a cistina (-S-S-).polares com cadeias laterais carregadas negativamente (ácidos): São doadores de prótons. . contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (COO-): ácido aspártico e ácido glutâmico. São geralmente encontrados na superfície da molécula protéica.polares com cadeias laterais desprovidas de carga elétrica ou neutras (sem carga): apresentam carga líquida zero em pH neutro. Dra. Profa. contribuindo para a formação de proteínas fibrosas-colágeno). Ex: glicina. Aminoácidos polares (hidrofílicos): são os que têm nas cadeias laterais. que os capacitam a interagir com a água. alanina. que não interagem com a água. metionina. por sua vez excretados pelo rim. a) serina. Ainda no fígado. leucina. músculo.polares com cadeias laterais carregadas positivamente (básicos): lisina. fenilalanina. Os aas permanecem em estado dinâmico de turnover. rim e cérebro em amônia e ácido glutâmico. A cisteína contem um grupo sulfidrila (-SH). treonina e tirosina. . As proteínas tissulares podem sofrer degradação e liberar aas para o pool. Geralmente estão localizados na parte interna da proteína. Janesca Alban Roman .mioglobina). Quanto a carga são divididos em 3 categorias: . de síntese intracelular e degradação do excedente. aqueles aas não utilizados. grupos com carga elétrica líquida ou com cargas residuais. são sintetizados em uréia. ou reciclagem. Dra. Janesca Alban Roman .60 Cadeias laterais alifáticas ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA Cadeias laterais hidroxiladas SERINA TREONINA Cadeias laterais básicas (carregados positivamente) LISINA ARGININA HISTIDINA Profa. 61 Cadeias laterais aromáticas FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO Cadeias laterais ácidas (carregados negativamente) e seus derivados ASPARTATO ASPARAGINA GLUTAMATO GLUTAMINA Cadeias laterais sulfuradas CISTEÍNA METIONINA Iminoácidos GLICINA PROLINA Profa. Dra. Janesca Alban Roman . Janesca Alban Roman .62 2. Dra. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS a) Propriedade elétrica (ácida ou básica): b) Ponto isoelétrico (pI): Figura 13 – Propriedade ácida e básica da alanina. Fonte: Marzzoco e Torres (2007). Profa. Janesca Alban Roman .AMINOÁCIDOS Profa.63 MAPA MENTAL . Dra. 3) Como os aminoácidos são unidos? Essa ligação é covalente? Esquematize a formação de um dipeptídeo. Janesca Alban Roman . Cite exemplos. Dra. 4) Diferencie dipeptídeo. tripepídeo. 5) O que é ponto isoelétrico de um aa? 6) Os aminoácidos são armazenados no organismo humano? Justifique (Slides pg. 2) Diferencie aminoácidos essenciais dos não-essenciais. polipeptídeos e proteínas.65 e 69) Profa.64 ATIVIDADES: AMINOÁCIDOS 1) O que são aminoácidos e como são constituídos quimicamente? Desenhe a sua estrutura básica. 70 SÍNTESE DE PROTEÍNAS DNA - RNA - - CÓDON - SÍNTESE DE PROTEÍNAS - 70 . PASSO A PASSO DA SÍNTESE DE PROTEÍNAS 1. lembrando que geralmente as tabelas se referem aos códons (trincas de bases no RNAm) dos aminoácidos. siga as instruções da folha de desenhos e una os dois pedaços com cola. a trinca do RNAt correspondente é UAC. na subunidade maior do ribossomo. os mecanismos que levam ao encadeamento dos aminoácidos da proteína sob o comando do RNA mensageiro. Sua primeira tarefa. mantendo encaixados os códons e os anticódons. cada RNAt à extremidade carboxila (cinza) do aminoácido correspondente. É esse encaixe que marca o começo da síntese de proteínas. Solte a dupla de aminoácidos (dipeptídio) do RNAt localizado no sítio P e cole a extremidade carboxila livre à extremidade amina do terceiro aminoácido. A atividade consiste em simular. Pode-se também colorir os modelos para que sejam mais facilmente reconhecidos. Note que o RNAm está dividido em dois pedaços que precisam ser unidos. por meio de um miniclipe. consulte uma tabela de codificação genética. Solte a metionina de seu RNAt e cole sua extremidade carboxila (cinza) à extremidade amina (branca) do segundo aminoácido. o sítio A fica vazio. se o códon para a metionina é AUG. Encaixe o RNAt que corresponde ao códon localizado sob o sítio A. os modelos do RNAm. Encaixe o RNAt que corresponde ao códon localizado sob o sítio A. com os dois aminoácidos unidos. É necessário "traduzir" os códons para os anticódons do RNAt. Alinhe o RNAm na subunidade menor do ribossomo. ribossomo.71 Simulando a síntese de proteínas O objetivo desta atividade é facilitar a compreensão do mecanismo da síntese de proteínas pela utilização e modelos em papel que representam os principais participantes do processo: RNA mensageiro (RNAm). fator de liberação e aminoácidos. dos RNAt e do fator de liberação das folhas de desenhos recebidas juntamente com esta. com uma tesoura ou um estilete. Para isso. é ligar. O RNAt da metionina fica fora do ribossomo e desliga-se do RNAm. O encaixe do fator de liberação determina o fim da mensagem genética para a proteína. passa a ocupar o sítio P. esta se desliga do último RNAt e está pronta para atuar. O aminoácido transportado por esse RNAt será o segundo da cadeia polipeptídica. do ribossomo. passo a passo. Por exemplo. 3. dos aminoácidos. Repita o procedimento anterior até que o códon de término passe a ocupar o sítio A do ribossomo. Encaixe o RNAt da metionina no sítio P do ribossomo de modo que seu anticódon se encaixe ao códon de início. 5. Percorra uma distância correspondente a três bases. Deslize com cuidado o ribossomo para a direita. o segundo RNAt. antes de iniciar a síntese da proteína. Para isso. de maneira que o códon de início fique exatamente embaixo do sítio P. 4. A montagem do modelo pode ser feita sobre uma superfície plana ou fixando-se as peças em um painel de isopor ou de cortiça por meio de alfinetes de mapa ou percevejos. diversos tipos de RNA transportador (RNAt). 71 . Orientações gerais: Recorte. 2. 72 72 . Editora Moderna.73 Figura modificada. com autorização dos autores. a partir de Amabis & Martho. 73 . Propostas para desenvolver em sala de aula (Número 7). Temas de Biologia. serina (Ser). UAG e UGA. tirosina (Tyr). valina (Val). metionina (Met). lisina (Lys). Quadro 15 – Código genético padrão Fonte: www. glicina (Gly).br/sintese-prot2.dbq. alanina (Ala). leucina (Leu).uem. prolina (Pro). cisteína (Cys). asparagina (Asn). isoleucina (Ile). conhecidas como stop) da tradução de qualquer proteína são padronizadas. ácido glutâmico (Glu).ppt 74 . histidina (His). arginina (Arg). ácido aspártico (Asp). O nome de cada aminoácido está abreviado da seguinte maneira: fenilalanina (Phe). triptofano (Trp). treonina (Thr).74 O código genético: Cada trinca de nucleotídeos (ou códons) refere-se à seqüência de nucleotídeos do RNAm e carrega a informação para que o respectivo aminoácido seja adicionado à proteína em construção. glutamina (Gln). As trincas de iniciação (AUG) e término (UAA. portanto. a possibilidade de construção de moléculas diferentes é praticante infinita. são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.000 Da. Desta forma. Algumas proteínas contêm elementos adicionais. arranjados em várias seqüências específicas. cada uma especializada para uma função biológica diversa. cada uma possuindo uma seqüência característica de aminoácidos. Independentemente de sua função ou espécie de origem. as proteínas têm como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro. ao atingirem certa dimensão. ferro. recebem o nome de proteína. É comum considerar proteínas os polipeptídeos com peso molecular a partir de 6. uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.75 PROTEÍNAS As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular. que se repetem. as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos desidratados. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo. São. cada um deles podendo estar presente mais de uma vez.4 x 1018 moléculas diferentes! Como as proteínas são compostas por centenas de aminoácidos. DEFINIÇÃO As proteínas são macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas. particularmente fósforo. sejam das linhagens mais antigas de bactérias ou de forma mais complexa de vida. Em virtude de cada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral distinta. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. COOH | + H3N – C – H | CH3 L – alanina HOOC | H – C –NH3+ | H3C D – alanina Figura 14. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios". portanto polímeros de aminoácidos (somente L-aminoácidos) *D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias. Todas as proteínas. unidos covalentemente por ligações peptídicas. são constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos. em média. 1. Existem muitas espécies diferentes de proteínas. nitrogênio e oxigênio. zinco e cobre. o composto orgânico mais abundante de matéria viva.Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho) 75 . ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos. a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado como o “alfabeto” com o qual a linguagem da estrutura protéica é escrita. São encontradas em todas as partes de todas as células. Todas contêm carbono. poderiam ser obtidos 2. e quase todas contêm enxofre. um de cada tipo. cerca de 100 vezes. em seqüências lineares características. hidrogênio. que significa "em primeiro lugar". As cadeias assim constituídas chamam-se cadeias polipetídidas e. a qual determina as suas propriedades químicas. Além disso. são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos. Nos animais. Considerando-se a formação de proteínas contendo somente 20 aas. Como reações a presença de antígenos. quimicamente. f) Anti-coagulante. e) Nutricional – poderá ser exercida por qualquer proteína. xantina oxidase. piruvato quinase.76 2. d) Antígeno/anticorpo . As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. lactase. as lipases .participam da estrutura dos tecidos. com o antígeno. q ueratina (proteína impermeabilizante encontrada na pele. como por exemplo: fibrinogênio. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica. actina e miosina (proteínas miofibrilares contráteis que participam do mecanismo da contração muscular). uma vez lançadas no sangue. sacarase. etc. entre tantas outras como amilase. do maneira a neutralizar seu efeito (ex: vacinação). nas cartilagens. enquanto não apresentar propriedades tóxicas. De uma maneira geral. protease.toda enzima é uma proteína. Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação das enzimas proteolíticas e seus aminoácidos. O anticorpo combina-se. como exemplo. atuando como catalisadores biológicos. Catalisam milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos. b) Enzimática . como os ácidos graxos e glicerol. vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos.vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica..existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. desempenhando dessa forma funções importantíssimas como reguladores do metabolismo. no cabelo e nas unhas). Ex: Imunoglobulinas e o interferon que atuam no combate a infecções bacterianas e virais. no fenômeno de respiração aeróbica. proteína responsável pelo transporte de O2 (oxigênio) dos alvéolos pulmonares para os tecidos e CO 2 (dióxido de carbono) dos tecidos para os pulmões. o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. glucagôn). uma vez absorvidos. malato desidrogenase. os organismos sintetizam anticorpos que reagem no sentido de neutralizar os efeitos indesejáveis do antígeno. g) Transporte – pode-se citar como exemplo a hemoglobina. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos). Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar.. encontrada na pele.enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes. etc. O valor nutritivo de uma proteína dependerá de sua digestibilidade e de sua composição ou da presença dos aminoácidos essenciais em quantidade e proporções adequadas devendo ainda estar em forma biodisponível. relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma). tendões e ligamentos). c) Hormonal . globulina anti-hemofílica. 76 . A glicose 6-fosfato isomerase que transforma a glicose6-fosfato em frutose 6-fosfato. podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que. FUNÇÕES As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. Resumidamente. elastina (vasos sanguíneos).muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica (insulina. a lbumina (proteína mais abundante do sangue. entrarão na síntese de proteínas próprias do organismo que a ingeriu. nos ossos. Exemplos: Colágeno (proteína fibrosa de alta resistência. as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: a) Estrutural . fumarato hidratase. que quando submetida ao aquecimento. Composição De acordo com a composição podem ser divididas em duas grandes classes: a) Proteínas simples: apresentando apenas aminoácidos em sua composição. Forma Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados quanto à forma tridimensional das cadeias polipeptídicas. conferindo grande estrutura as fibras.2. São formadas pela associação de módulos repetitivos. O padrão de distribuição destas pontes determina o grau de ondulação do cabelo e da lã. Ex: nucleoproteínas. como cabelo.77 3. unhas. albumina. flavoproteínas. b) proteínas globulares: que tendem a ser estruturalmente complexas. glicoproteínas. mais solúvel. matriz óssea e pele. ou também chamado de grupo prostético). adquirem forma final aproximadamente esférica. chifres. que se distribui por cartilagens. globulinas. lipoproteínas.colágeno (tripla hélice. . origina uma proteína desenrolada. bicos e penas. CLASSIFICAÇÃO 3. Ex: enzimas. mantém ainda a estrutura e elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos. . a estrutura do colágeno é rompida. Nessas proteínas é freqüente a formação de pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína adjacentes.1. lã. tropocolágeno. b) Proteínas conjugadas: formadas por aminoácidos (parte protéica) e de outras substâncias (parte não protéica. tendões. hemoproteínas. a gelatina). geralmente são insolúveis em água e desempenham papel estrutural passivo nos sistemas biológicos. como acontece na fibroína da seda e das teias de aranha).-queratina ( -hélice). cascos. são geralmente solúveis em água e desempenham diferentes funções dinâmicas. componente da epiderme dos vertebrados e estruturas relacionadas. a) proteínas fibrosas: que apresentam forma alongada. 3. Exemplos: .elastina. Figura 15 – Colágeno (proteína fibrosa) Figura 16 – Enzima (proteína globular) 77 . hemoglobina . possibilitando a construção de grandes estruturas. As β-queratinas (β-preguiada) são as fibras formadas por empilhamento de folhas β. As fibras de colágeno são responsáveis pelas funções mecânicas e de sustentação do tecido conjuntivo. fosfoproteínas e metaloproteínas.preguiada. Os componentes fundamentais das proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular. 78 3. Figura 17 – Graus de estruturação das proteínas 78 . b) secundária. constituídas de quatro níveis: a) estrutura primária.3. pode se apresentar em diferentes graus de estruturação (Figura 17) que são mantidas por diversos tipos de ligação e/ou interações entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que compõem a proteína. Esses diferentes níveis de organização estrutural são encontrados nas proteínas globulares. c) terciária e d) quaternária. Graus de estruturação Uma proteína ou um polipeptídeo. enquanto as antiparalelas os terminais -NH2 e COOH das cadeias são alterados. -hélice: é caracterizada por uma translação ao redor de um eixo central paralelo às ligações de hidrogênio. Portanto a translação por resíduo é de aproximadamente 1. o elevado número destas ligações confere grande estabilidade a essas estruturas. As paralelas apresentam todos os terminais NH2 das cadeias na mesma extremidade. com 8-% da cadeia polipeptídica organizada em -hélice. seqüência e natureza dos aminoácidos. na preguiada as ligações de hidrogênio são orientadas quase que perpendicularmente ao eixo principal da cadeia polipeptídica e é quase completamente estendida em vez de fortemente enrolada (Figura 20).4A.5A.79 a) Estrutura primária: se caracteriza por apresentar apenas ligações covalentes entre os aminoácidos. com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres Figura 18 – Estrutura primária da proteína b) Estrutura secundária: é mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio. e a rotação por resíduo é de 100 graus.6 resíduos de aminoácidos. -preguiada/foliar: resultam de ligações de hidrogênio intermoleculares e podem ser de dois tipos: paralelas e antiparalelas. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas". definidos pela informação genética da célula: número. A estrutura primária pode variar em 3 aspectos. portanto as que predominam (Figura 19).Estrutura -hélice Figura 20. As -hélices de giro para a direita são mais estáveis. A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas. Ex: mioglobina. formando polímeros de cadeias distendidas ("random coil"). com giros de 5. com uma extremidade amino terminal (-NH2) e uma extremidade carboxi terminal (-COOH).Estrutura -preguiada 79 . A maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura secundária. que podem ser intramolecular ou ( -hélice) ou intermolecular ( -preguiada). Um giro completo da -hélice envolve 3. Ao contrário do que se observa na -hélice. Figura 19. Apesar das pontes de hidrogênio serem consideradas fracas. que apresentam grupo hidroxila. não contribuindo. tais como: Pontes de hidrogênio: estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares ou sem carga. ao contrário do que ocorre com as pontes de hidrogênio da estrutura secundária.80 c) Estrutura terciária: se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou formação de laços). Figura 22 . (2) pontes de hidrogênio e (3) ligação iônica Fonte: Marzzoco e Torres (2007). Na determinação da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de naturezas diversas (Figura 21). A energia de formação das ligações iônicas tem magnitude semelhante à das ligações dos grupos iônicos com a água. interações de grupos com cargas opostas. dado o grande número (oito) de aminoácidos hidrofóbicos. As interações hidrofóbicas são as mais importantes para a manutenção da conformação espacial das proteínas. Naturalmente. Por exemplo serina e treonina. já dotada ou não de estrutura secundária. mas são conseqüência da presença da molécula protéica no ambiente aquoso celular. portanto. podem formar ponte de hidrogênio com asparagina e glutamina. Interações hidrofóbicas: formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos apolares. Estas ligações. 80 . entretanto. naturalmente.Estrutura terciária estabilizada por ligações não covalentes: (1) interação hidrofóbica. As interações hidrofóbicas não resultam de qualquer atração entre os grupos apolares. não apresentam um padrão regular de disposição. como os presentes nos aminoácidos básicos (lisina. As pontes de hidrogênio da estrutura terciária. arginina e histidina) e ácidos (aspartato ou ácido aspártico e glutamato ou ácido glutâmico). para a formação da molécula protéica quando estão localizados na superfície. tem importância fundamental para o dobramento da cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior apolar da proteína. Ligações iônicas ou salinas: incluem-se nesta categoria. com as quais. Estas cadeias não interagem com a água e aproximam-se. a maioria das cadeias hidrofóbicas localiza-se no interior apolar da molécula protéica. não deve ser confundidas. que apresentam o grupo carbonila. reduzindo a área apolar exposta ao solvente. Hemoglobina (estrutura 4 ).Pontes dissulfeto d) Estrutura quaternária: são formadas de mais de uma unidade estrutural (subunidades). entre dois resíduos de cisteína. que apresenta 3 pontes dissulfeto Figura 22. associadas sobretudo por ligações hidrofóbicas. por sua vez. chamadas de e β. por exemplo. Ex: insulina. um ou mais polipeptídios. 24). Cada polipeptídio apresenta o seu próprio grau de estruturação (primário. pontes de hidrogênio e eletrostáticas.81 Ponte dissulfeto: Além das 3 ligações não covalentes acima descritas. Cada unidade estrutural pode conter. terciário). por uma reação de oxidação catalisada por enzimas específicas.(Figura 22). contém 574 resíduos de aas (Slides pg. Ela é formada. Figura 23– Mioglobina (estrutura 3 ) Figura 24.82 e 89) 81 . 23). A hemoglobina (Fig. é formada por quatro cadeias polipeptídicas (semelhantes à mioglobina Fig. a ponte dissulfeto -S-S. iguais unidas duas a duas. secundário. a estrutura protéica pode ser estabilizada por uma ligação covalente. As subunidades estruturais ligam-se umas nas outras por ligações não covalentes. podendo adquirir a forma desnaturada quando submetida a tratamentos como aquecimento. infecções. uma vez desnaturadas. radiações ultravioleta e visível. e em conseqüência as proteínas se tornam menos solúveis e quimicamente mais reativas. Ex: albumina do ovo (quando aquecida) e a caseína (quando o leite é acidificado por crescimento bacteriano). e a consequente agregação de moléculas. sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. Uma mutação que resulte na substituição de um aminoácido em uma posição crítica na molécula da proteína pode ter conseqüências danosas para o desempenho de sua função. O desenrolamento das cadeias peptídicas causados pela desnaturação torna essas cadeias mais esticadas. causa um aumento da viscosidade. quando desoxigenada. destruição de propriedades fisiológicas e funcionais tecnológicas (solubilidade. ou seja. ficam permanentemente alteradas (irreversíveis). A desnaturação pode. 90 . espuma. a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante for removido. Por exemplo a hemoglobina. a desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciária. alterações em suas propriedades químicas. as proteínas. além de metais pesados (chumbo e mercúrio). emulsão. Ou provocados por agentes químicos. ocorre a quebra das ligações não covalentes. geleificação). ocasionando anemia grave. ser reversível. Portanto. substâncias anfipáticas como detergentes ou soluções concentradas de uréia e cloreto de guanidina. doença de Parkinson. A doença é conhecida como anemia falciforme. raios x. mas causam transformações na molécula. agitação. Distúrbios no processo de enovelamento da cadeia protéica. Esta é uma das hemoglobinopatias.90 PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS a) Desnaturação protéica Proteínas são chamadas nativas quando estão em sua conformação tridimensional funcional. determinados solventes orgânicos miscíveis em água (etanol. acetona). sob condições ideais. Entretanto. estão envolvidos em diversas condições patológicas. câncer etc. como ácidos e bases fortes. impedindo a oxigenação adequada dos tecidos. que não afetam a seqüência de aminoácidos. e outras doenças neurodegenerativas. Estas células alteradas obstruem os capilares. Esse processo chama-se renaturação. Aparentemente a desnaturação tem como resultado uma mudança na conformação. tais como: doença de Alzheimer. em sua maioria. causando assim um desenrolamento das cadeias peptídicas. Proteínas assim modificadas são denominadas proteínas desnaturadas. rompendo ligações que estabilizam esta conformação. neste caso. e o fenômeno são denominados de desnaturação das proteínas. agregam-se a valina e formam um precipitado fibroso que distorcem as hemáceas. tipos: .conseqüências: .agentes físicos: - .91 Resumo Desnaturação: .agentes químicos: .definição: .importância/aplicações 91 . 145 Figura 25 – Desnaturação Protéica Quadro 16 B C 92 . p. 2007.92 A Figura Calorimetria diferencial de varredura (DSC) do WPI Fonte: Roman. impedem a acidose. carboidratos. O principal tampão do plasma sanguíneo consiste em ácido carbônico. Pode ser constituído de um ácido fraco e seu ânion. por estarem presentes em baixas concentrações. Adicionalmente as proteínas exercem efeito tamponante muito discreto no plasma. No nosso corpo humano. Estes. um pH acima de 7. ocasionando perda de água de hidratação. Entretanto os valores de pH desses grupos são muito distantes de 7. o Em elevadas concentrações salinas. a solubilidade em geral aumenta. Ou também de uma base fraca e seu cátion correspondente. c) Solubilidade: A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na molécula.93 b) Propriedades elétricas O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. um pH sanguíneo abaixo de 7. tal como ácido acético e íon acetato. aumentando a solubilidade “salting in”.. fosfatos. d) Tampão: Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam quantidades moderadas de ácido ou base. -NH3+. Partes não protéicas da molécula. Força iônica o Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica). Temperatura o A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 oC. assim como alcalose. A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como: pH o pH < pI < pH aumenta a solubilidade da proteína. possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares. tal como amônia e íon amônio. que são ácidos fracos. Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH) terminais das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência. Os únicos aminoácidos que apresentam um grupo com pH compatível com o tamponamento a pH fisiológico são a histidina e cisteína. O efeito tamponante das proteínas é devido ao grupo ionizável dos aminoácidos (-COO-.). Os principais tampões biológicos são o fosfato.(íon hidrogeno-cabonatado). etc.35. que por sua vez depende da composição em aminoácidos. as proteínas e o bicarbonato. etc.4. os íons competem com a proteína pela água. como lipídeos. também afetam a solubilidade. H2CO3 e bicarbonato HCO3. Além destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade diminui. o pH = pI diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação. 93 . atração mútua entre as moléculas e formação de precipitado “salting out”. do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos. o pH é mantido ao redor de 7.4 por vários tampões. pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas. não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso. A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos. As proteínas.45. 2007.4 0.3 5.9 12.8 Escore Aminoácidos Essenciais (EAE) 1.  Digestibilidade: Medida da quantidade de aminoácidos absorvidos de uma dada proteína.6 Cistina Valina 3.1 0.94 5.  Proteína de alta qualidade: Aquela proteína que é completa e tem boa digestibilidade.5 1.5 1.3 1. b.  Proteína Completa: Aquela que tem todos os aminoácidos essenciais em quantidades suficientes para preencher as necessidades humanas.9a 8. QUALIDADE DA PROTEÍNA A qualidade da proteína é muito importante. Fonte: Roman & Sgarbieri.3a + Tirosina Lisina 5.  Proteína de referência: Aquela proteína que é usada como padrão para mensurar a qualidade de outras proteínas.4b Triptofano 1.8 1.7 8.9 4.0 1. a.6 2.6 Metionina + 2.8 1. prejudicando o crescimento de crianças e manutenção da saúde do adulto (Quadro 17).aminoácidos limitantes apenas para crianças.8 * Aminoácido não detectado na análise. uma vez que os alimentos deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais podem prejudicar o processo da síntese protéica e.7 1.0 0. 94 . não satisfazer às necessidades do organismo.100 g-1 de proteína) Padrão FAO/WHO Pré-escolares Padrão FAO/WHO Adultos WPI Gelatina Mistura 60:40 Treonina 3.0 * 3.8 2.5a 3.9a 3.2 3.8b 1.0 Histidina 1. gelatina bovina e mistura 60:40 WPI/gelatina base protéica.2 Isoleucina 2.5a 5.3a 3.8 * 1. conseqüentemente. Aminoácidos (g.6 Fenilalanina 6.0 0 0. comparada aos padrões de referência da FAO/WHO (1990).9 1.6 Leucina 6.9 6.5 2.3 4.6 10.8 2.8 3.6 1. Quadro 17.Composição de aminoácidos essenciais dos produtos: isolado protéico de soro de leite bovino (WPI).1a 9.limitantes tanto para crianças como para adultos. . A purificação de uma proteína inicia-se com a liberação da proteína do material biológico onde ela ocorre. incluem a reação de Biureto. MÉTODOS PARA A DETERMINAÇÃO/PURIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS Os métodos mais comumente usados para a determinação quantitativa de proteínas baseiam-se em três princípios diferentes: a) Determinação do nitrogênio seguido da multiplicação por um fator de conversão de porcentagem de nitrogênio em porcentagem de proteína (método de Kjeldahl). BALANÇO NITROGENADO (BN) É a diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerido e o valor excretado por urina e fezes.95 Recomendações Nutricionais .Adaptação à baixa ingestão de proteína: todos os indivíduos saudáveis são capazes de ajustar a excreção de N total para equilibrar sua ingestão às variações. ocorre em todos os indivíduos adultos normais.Recomendações nutricionais: 5-20% de 1-3 anos de idade. 6. podendo prejudicar em longo prazo a massa óssea e formação de litíase renal. Isso depende das características da proteína. Ou seja. b) Reação dos grupos ou sítios específicos da proteína com diversos reagentes originando complexos (cromóforos) que adsorvem em diferentes faixas de comprimento de onda da luz visível. representando o equilíbrio. .25 ou por um fator específico de conversão). negativo ou igual a zero. troca iônica e de afinidade) e a eletroforese. 5. No entanto essas técnicas permitem uma separação parcial e devem ser seguidas por outras mais seletivas como a cromatografia (exclusão/filtração em gel. tais como: solubilidade. Freqüentemente o primeiro passo é precipitação por sais ou solventes orgânicos sendo a separação baseada na diferença de solubilidade. 10-30% de 4-18 anos de idade e 10-35% para maiores de 18 anos (DRI. 95 .A ingestão acima dos limites recomendados é acompanhada por elevação da uréia. Este valor pode ser positivo.Proteína bruta da dieta: 6. mas a baixa ingestão em longo prazo causa depleção da massa magra. esta pode ser separada por métodos que se baseiam em propriedades características. pelo rompimento dessas estruturas (tecidos. reação de FolinDenis-Ciocalteau (Lowry) e complexação com corantes. BN= → quando a quantidade de N2 produzida na dieta e a mesma perdida pelos rins e fezes. bactérias) uma vez conseguida uma preparação contendo a proteína. é um valor de referencia para acompanhar o estado de evolução nutricional de um paciente. e sua excreção faz a perda de cálcio do organismo. carga elétrica e afinidade por determinados compostos. As necessidades protéicas vão variar de acordo com a idade. células. tamanho. BN+ → entra no organismo mais N2 do que sai. sexo e condição metabólica do indivíduo.25g de proteína = 1g de N (em alimentos mede-se o N e depois se multiplica por 6. isso é verificado durante o crescimento ou a recuperação de uma enfermidade debilitante. podendo levar a morte. 2002). . c) Absorção de luz ultravioleta no comprimento de ondas 278-280nM. Estes inibidores são termolábeis. doce de leite. que ocorre entre o grupo carbonilo de um açúcar redutor e o grupo amínico de um aminoácido. ALTERAÇÕES x PROTEÍNAS ALIMENTARES  Reação de Mailard Uma reação que ocorre freqüentemente em alimentos. trigo. REAÇÕES. cor e aroma desejáveis. Ressalta-se que também se encontra inibidores de enzimas proteolíticas em amendoim. como o desenvolvimento de produtos da reação que conferem sabor.96 BN . peptídeos ou aas por via enteral ou parenteral. Lisina. Apesar de estudada há muitos anos. Já por outro lado. - 7. 96 . por exemplo.→ Um valor negativo pode assinalar que o nitrogênio está sendo ingerido em quantidade menor do que é necessário ou que as perdas nitrogenadas estão elevadas. ainda não se entendeu completamente a RM. bolos) assados. que são complexantes de metais e sua cor varia de marrom claro até preto. desta forma. No processamento dos alimentos a RM pode ser útil. que diminui a biodisponibilidade de aminoácidos é a do tipo Maillard (RM). centeio. diminuindo sua biodisponibilidade. metionina e aminoácidos N-terminal de proteínas reagem com açúcares redutores e perdas substanciais desses aminoácidos ocorrem quando submetidos a tratamentos drásticos. batata-inglesa e clara de ovo. temos a redução do valor nutricional do produto devido à utilização dos aminoácidos e proteínas na reação.  Inibidores de enzimas proteolíticas Outras substâncias presentes nos alimentos são os inibidores de enzimas proteolíticas (tripsina ou quimiotripsina) que estão presentes em alta concentração em grãos de leguminosas (feijões). Nestas condições o nitrogênio deve ser suprido com ingestão de proteínas. massas (pães. cevada. o processo de cocção reduz sua atividade. que inibem as enzimas digestivas protéicas. etc. que se tornam indisponíveis. Os compostos produzidos pela RM que recebem maior atenção e estudo são as melanoidinas. melhorando a biodisponibilidade da proteína presente nestes grãos. pois têm alguns sítios alergênicos diferentes do leite de vaca ou a soja. aveia e malte. centeio. Toda alergia alimentar deve ser tratada com a exclusão do alimento alergênico da dieta. o ideal são as fórmulas extensivamente hidrolisadas que são consideradas hipoalergênicas. Desta forma. anemia da carência de ferro. Na indústria de alimentos há necessidade de informar nos rótulos que pode conter traços destes ingredientes potencialmente alergênicos quando houver contaminação cruzada durante a produção. neste caso. pães. principalmente reações gastrintestinais (vômitos. Nos indivíduos afetados. 8. As possibilidades de substituição do leite de vaca são o leite de cabra. exames anormais de fígado. Esta doença não deve ser confundida com a intolerância à lactose. Os pacientes podem apresentar atraso de crescimento e da puberdade. na qual o organismo ataca a si mesmo.400 doenças genéticas humanas já foram identificadas como resultantes da produção de proteínas defeituosas. etc. portanto uma reação do organismo ao carboidrato presente em todos os leites. bem como formulações que contenham leite de vaca. sendo mais comum seu diagnóstico na infância. caracterizada por intolerância permanente ao glúten. etc). que é a ausência da enzima lactase. amendoim. como bolos. e pouco ganho de peso. sorvetes. As reações clínicas são as mais diversas. A pasteurização por aquecimento rápido (15 a 20 segundos a temperatura de 72 a 76ºC) não causa alteração na antigenicidade/alergenicidade e a pasteurização lenta (121ºC por 20 minutos) pode reduzir a alergenicidade. Nas proteínas do leite de vaca existem mais de 30 sítios alergênicos. diarréias. proteína encontrada no trigo. a beta-lactoglobulina e a alfa-lactoglobulina. Os sintomas intestinais incluem diarréia crônica ou prisão de ventre. A alergia à proteína do leite de vaca é a mais comum.  Doença celíaca A doença celíaca é considerada uma desordem auto-imune. 97 . e uma erupção na pele que faz coçar chamada dermatite herpetiforme. DOENÇAS HEREDITÁRIAS Mais de 1. A alergia ao leite de vaca pode ser dividida em dois diferentes mecanismos imunológicos: mediada por IgE (mais comuns em crianças) e não IgE (mais comum em adultos). crustáceos.97  Alergia à proteína do leite de vaca A alergia ao leite de vaca é uma desordem complexa e tem sido definida como uma reação adversa mediada por mecanismos imunológicos ativados por uma ou mais proteínas do leite. Todo alimento industrializado que contém glúten deve disponibilizar esta informação no rótulo. etc. mas a soja também tem sítios alergênicos. cevada. bem como reações cutâneas (dermatite atópica. leite e derivados. a ingestão de glúten causa danos às microvilosidades do intestino delgado. osteopenia ou osteoporose. A alergia ao leite de vaca se dá pela manifestação alérgica do organismo contra a proteína do leite. em que a cadeia normal de aminoácidos – o componente basal das proteínas – está alterada. irritabilidade. inchaço e flatulência. porém existe alergia à soja. A alergenicidade das proteínas do leite pode ser alterada por processos tecnológicos e/ou digestão. urticária) e respiratórias (asma. É uma condição crônica que afeta principalmente o intestino delgado. Os sintomas podem surgir em qualquer idade após o glúten ser introduzidos na dieta. As proteínas do leite mais envolvidas na alergia são as caseínas. otite. cólica). A doença celíaca também pode não apresentar nenhum sintoma. náusea. 98 Alcaptonúria : - Fenilcetonúria: - - - - Albinismo : - - - Hiperamonemia: - - - 98 . para melhor utilização da proteína pelo organismo humano. Ocorre melhor balanço nitrogenado com adição de energia. Ou seja. dando origem a pepsina. A tripsina (forma ativa) os hidrolisa em polipeptídeos.0). e se não for usada. O pool de aminoácidos no sangue está sempre em equilíbrio com a proteína tissular. aminopeptidases (aas a partir de N-terminal) e dipeptidases. A utilização protéica depende da disponibilidade de energia. 99 . A digestão das proteínas se inicia no estômago. A pepsina hidrolisa as proteínas em proteoses e peptonas. O excesso de ingestão protéica é transformado em energia. o total de proteínas no corpo de um adulto saudável é constante. dipeptídeos e tripeptídeos. será transformada em triglicérides e armazenada no tecido adiposo. tripsina (aas básicos). O aumento de energia aumenta a síntese protéica e diminui a oxidação de aminoácidos. As enzimas proteolíticas entéricas produzidas na borda em escova hidrolisam os polipeptídeos em aminoácidos. elastase (aas afiláticos). no duodeno e jejuno (do intestino delgado) sob a ação de proteases pacreáticas: quimotripsina (aas aromáticos). mas melhor desenvolvida em sua maior parte. 99% deles são absorvidos ao final do jejuno. o consumo de alimentos de fontes protéicas deve ocorrer com alimentos fontes de energia (preferencialmente carboidratos). que é ativa em pHs baixos. Assim. onde o ácido clorídrico ativa o pepsinogênio. carboxipeptidases (aas carboxi-terminal). Os aminoácidos são liberados na circulação e são destinados para: a síntese de proteínas e enzimas. de forma que a taxa de síntese é sempre igual à de degradação. a enzima enteroquinase que estimula a liberação de tripsinogênio (forma inativa) pelo pâncreas. próximo de 1. já que não há estocagem de proteínas. No duodeno. síntese de outros aminoácidos e para o catabolismo. DIGESTÃO As proteínas tem sua digestão iniciada no estômago (pepsina. Aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese protéica são perdidos.99 9. sínteses de substancias nitrogenadas. 100 MAPA MENTAL – PROTEÍNAS 100 . em forma de organograma. 3) Cite cinco funções que as proteínas podem desempenhar exemplificando cada uma delas. 2º. 101 .101 ATIVIDADES: PROTEÍNAS 1) Defina o que são proteínas? Como são compostas quimicamente? 2) Aponte as três categorias e subcategorias em que as proteínas podem ser classificadas. 3º e 4º) que formam as proteínas. 4) O que é a estrutura primária de uma proteína? 5) Explique as principais diferenças entre as estruturas (1º. relacionada com a área de alimentos. 9) O que significa dizer que a proteína é de alta qualidade? 10) Quais são os três métodos utilizados para a determinação de proteínas. 102 . Aponte um ponto positivo e um negativo da desnaturação. 7) O que são pontes dissulfeto? 8) Em que consiste a desnaturação protéica? Cite 5 substâncias que atuam como agentes desnaturantes. Você concorda com ela? Explique.102 6) Analise a seguinte frase: "Toda a enzima é uma proteína. mas nem toda proteína é uma enzima". Enzimas cuja [ ] plasmática é alterada por determinadas condições patológicas. ou seja. correspondendo a proteínas altamente especializadas. denominadas ribozimas. O extraordinário poder catalítico e a alta especificidade das enzimas são suas características mais marcantes. mantendo. invariável o seu equilíbrio químico. sendo denominados COFATORES. A integridade da molécula enzimática protéica é necessária para a manutenção deste sítio ativo. lípase Embolia pulmonar Transaminases Processos obstrutivos biliares Fosfatase alcalina. e quando em solução são precipitadas por sulfato de amônio. Quimicamente são proteínas com estrutura especial. São inativadas pelo calor. lactato desidrogenase Pancreatite Amilase. entretanto. a este conjunto dá-se a denominação de HALOENZIMA. MOLÉSTIAS ENZIMAS Hepatite Transaminases Enfarto do miocárdio Creatinoquinase. álcool e ácido tricloroacético. Em alguns casos as enzimas podem estar ligadas a moléculas orgânicas de baixo peso molecular ou íons metálicos cuja função é ativá-las. 2. A ligação da enzima com o substrato se dá em uma região pequena e definida da molécula denominada sítio ativo. Quase todas as enzimas conhecidas são proteínas. As enzimas são substâncias sólidas. aumentando a velocidade das reações por meio da diminuição de suas energias de ativação. para a ação catalítica (Figura 26).103 ENZIMAS 1. difíceis de serem cristalizadas. Figura 26 – Enzima Quadro 18. denominado COENZIMA. contendo um centro ativo denominado APOENZIMA e algumas vezes apresentando grupo prostético. transaminases 103 . São geralmente solúveis em água e álcool diluído. FUNÇÃO As enzimas atuam como catalisadores biológicos. DEFINIÇÃO São catalisadores orgânicos que atuam em sistemas biológicos em condições suaves de temperatura e pH e determinam o perfil de transformações químicas que ocorrem em soluções aquosas. sendo algumas moléculas de RNA cataliticamente ativas. Como estas nomenclaturas são muito complexas. _____________: Catalisam a transferências de grupos de um composto a outro. cindindo compostos ou removendo grupos da molécula do mesmo.2. são também hidrolases as fosfatases e as pirofosfatases. as hidroxilases que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas e as oxigenases que oxidam o substrato a partir de O2. as oxidases. o terceiro define com exatidão o tipo de atividade enzimática e o quarto é o número da enzima dentro da sua subclasse. as transferases intramoleculares também denominadas mutases que apenas mudam a posição de determinados grupos da molécula do substrato.2. O primeiro número corresponde à classe a que a enzima pertence e vai de 1 a 6. estabeleceu normas. Transaldolase e transcetolase transferem gliceraldeído e 1. São as hidrogenases. usando a energia liberada nesta reação para sintetizar novos compostos unindo duas moléculas. acetiltransferase transfere acetilas e alquiltransferase. portanto com os processos de respiração e fermentação. um indicando o substrato e o outro a natureza da reação. e há outras que transferem nitratos e fosfatos. transferem alquilas. que hidrolisam um número grande de ésteres e tioesteres. ______________: Enzimas que catalisam reações de isomerização. _____________: Relacionadas com reações de óxido-redução em sistemas biológicos. seguindo-se subclassificações conforme outros critérios. _____________: Nesta classe incluem-se enzimas de baixa especificidade como as esterases e tioesterases. as enzimas são designadas por nomes triviais. A metilação em sistemas biológicos é feita por esta classe de enzimas. Todas receberam um nome sistemático e uma identificação de quatro dígitos precedidas pela sigla E. CLASSIFICAÇÃO Em função da ambigüidade detectada nas nomenclaturas e do número crescente de enzimas estudadas. que sintetizam ácidos di e tri-carboxílicos e as hidroliases que desidratam hidroxiaminoácidos. ______________: Enzimas que causam a degradação da molécula de ATP. com posterior rearranjo da molécula. Racemização e epimerização são causadas por racemase e epimerase. Isto consiste em conferir para cada enzima um código de 4 algarismos separados por pontos. Em 1995 uma comissão de nomenclatura e classificação de enzimas nomeada pela União Internacional de Bioquímica. constituída por dois nomes. 104 . e as cis-trans-isomerases mudam a configuração das duplas ligações. organizando-as em seis classes de acordo com as reações que catalisam. é a α -1. oxidando uma hidroxila desses compostos e reduzindo a carbonila adjacente. As glicosiltransferases transferem resíduos de açúcares. Como também algumas de alta especificidade como as glicosilfosfatases e peptidases (proteolíticas). Como exemplo temos as descarboxilases: as cetoácidoliases. Por exemplo a enzima 3.3-dihidroxicetona. na maioria das vezes. as peroxidases que usam o peróxido de hidrogênio como agente oxidante.1. O segundo algarismo determina a subclasse. Aqui se incluem as oxiredutases intramoleculares que interconvertem aldoses e cetoses. As enzimas podem também ser designadas por nomes que obedecem a uma sistemática. _____________: As enzimas desta classe modificam o substrato.C. uma classificação para as enzimas foi proposta pela Comissão Internacional de Enzimas.4glucan-malto-hidrolase é conhecida comumente por β-amilase.104 3. 105 Quadro 19 – As seis classes de enzimas e as reações que catalisam Fonte: Marzzoco e Torres (2007). 105 . o seu centro ativo permite a ligação apenas do seu substrato. trazendo grande especificidade para a catálise enzimática. aspargina. BAIXA ESPECIFICIDADE: quando essa propriedade existe apenas em relação a tipos de ligação. que é formado por alguns dos resíduos de aminoácidos presentes na cadeia e que se aproximam pelos dobramentos que constituem a estrutura terciária da proteína. Ex. como também grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com os radicais do mesmo. etc. assim a maioria das enzimas hidrolisam apenas ligações peptídicas de L-aminoácidos.: lipase – que hidrolisa ligações álcool-ácido de quase todos os ésteres orgânicos. porém nenhum de seus derivados ou a tripsina que hidrolisa ligações peptídicas formadas por grupos carboxílicos dos aminoácidos negativos. ESPECIFICIDADE ABSOLUTA: quando a enzima atua somente sobre um determinado composto. Uma UI corresponde a quantidade de enzima capaz de formar 1µMol de produto por minuto em condições ótimas (pH.106 4. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA Embora toda a enzima seja necessária para o papel catalítico. já que as proteínas são formadas por L-aminoácidos. ESPECIFICIDADE CIS-TRANS: enzimas que atuam somente sobre um isômero cis-trans. o centro ativo constitui uma cavidade aberta sobre a superfície da molécula globular e permite à enzima reconhecer seu substrato (comparado a um conjunto chave – fechadura – key and lock – Fisher 1894). 106 . chamado de CENTRO ATIVO. pode diferir entre si. Assim enzimas com o mesmo tipo de atividade. Ex. ESTÉREO ESPECIFICIDADE: é uma especificidade ótica. MEDIDA DE ATIVIDADE ENZIMÁTICA Habitualmente é expressa em Unidades Internacionais. temp.: urease – hidrolisa a uréia. dependendo da origem. a ligação com o substrato dá-se apenas em uma pequena porção da enzima. ESPECIFICIDADE DE GRUPO: enzima é capaz de atuar sobre substratos com uma ligação química específica. Esta diferença é causada pela estrutura das proteínas que formam a enzima. A fumarase adiciona facilmente água apenas no ácido com configuração trans (ácido fumárico) 5.) ATIVIDADE ESPECÍFICA: seria o número de unidades de enzima por miligrama de proteína. Por exemplo a α-amilase do pâncreas do porco é idêntica à encontrada na saliva. ESPECIFICIDADE ORGÂNICA: está relacionada à origem orgânica da enzima. Portanto. Como cada enzima possui uma organização estrutural específica. mas diferente da α-amilase hepática. como a leucina-aminopeptidase que catalisa hidrólise de diferentes ligações peptídicas ou a quimotripsina que hidrolisa ligações formadas por grupos carboxílicos de metionina. glutamina e leucina. De fato uma molécula para ser substrato de uma determinada enzima deve ter forma espacial adequada para alojar-se no centro ativo da enzima. Desvios da linearidade podem ocorrer devido a: presença de inibidores na própria solução de enzima. Porém. estabelece-se isto sim um equilíbrio entre as [S]. devemos lembrar que altas pressões também podem provocar a desnaturação da proteína por alteração da estrutura. Característica Enzimas Catalisadores Químicos 107 . que para a maioria das enzimas se encontra entre 4. ocorre uma expansão de volume resultante do desdobramento da cadeia. A partir desta temperatura inicia a sua inativação. a aplicação de pressão em princípio. Efeito da Água:Seria de se esperar que em presença de teor de água as enzimas fossem inativas. nem todas as moléculas de enzimas combinam-se com o substrato. Algumas enzimas que catalisam reações com diferentes substratos podem apresentar mais de um pH ótimo. Apesar desta diferença. grandes variações de pH normalmente determinam a desnaturação da enzima. as reações enzimáticas tem a velocidade aumentada com o aumento da temperatura. devido ao fato de ocorrer desnaturação da enzima. esta velocidade diminui. [E]. No entanto. Efeito da Temperatura: Semelhante às reações químicas. Concentração de Enzima: Ainda considerando que a [S] é muito maior que a [E].5 e 8. a velocidade de uma reação enzimática será sempre proporcional a sua concentração. Efeito do pH: A ação catalítica de uma enzima é alcançada dentro de limites muito estreitos de pH. presença de substâncias tóxicas. Na desnaturação protéica.0. várias alterações são observadas no aroma de determinados alimentos desidratados. Efeito da Pressão: É pouco significativa para a velocidade das reações enzimáticas. com [ ] definidas e constantes. presença de ativadores. [ES]. Em geral as enzimas reagem muito lentamente em temperaturas de subcongelamento. ente outros. deve reduzir a desnaturação pelo calor. porém. Cada reação tem o seu pH ótimo. sendo que sua atividade é máxima até perto de 45ºC. porém acima de determinadas temperaturas.107 6. Porém. as enzimas sejam inativadas. a menos que antes do processamento desses alimentos. CINÉTICA DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS Concentração de Substrato: Nas células a [S] do substrato chega a ser até 10 6 vezes maior que a [E]. Quadro 20– Comparação das enzimas (catalisadores biológicos) com os catalisadores químicos. formado por ligações covalente. regulam a velocidade de vias metabólicas pela ligação não covalente e reversível de um modulador a um sítio regulador ou alostérico. Inibidores enzimáticos As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas ou íons. Os competitivos competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima. 108 . esta velocidade pode ser definida pela quantidade de produto formado em um dado tempo. Estes modelos avaliam as taxas de reação e suas alterações em função de parâmetros experimentais. Na primeira. Algumas enzimas regulatórias. Os inibidores reversíveis são classificados em competitivos e não-competitivos. Como as propriedades das enzimas baseiam-se nas medidas de velocidade da reação catalisada. a enzima liga-se reversivelmente ao substrato formando um complexo enzima-substrato e na segunda fase é liberado o produto e a enzima volta a forma livre. MECANISMOS DE AÇÃO E INIBIÇÃO Diferentes mecanismos de ação enzimática foram descritos. ocorre uma combinação entre o composto e a enzima irreversível. não podendo haver separação por processos como diálise ou diluição.108 7. inibidor irreversível: Neste caso. inibidor reversível: Compostos com capacidade de se combinar de forma reversível com determinadas enzimas inibindo sua atividade. e o modelo proposto por Michaelis-Menten explica as propriedades cinéticas de um grande grupo de enzimas. A catálise enzimática ocorre em duas etapas. Há inibidores enzimáticos reversíveis ou irreversíveis. Já os inibidores não competitivos ligam-se a radicais aminoacídicos que não pertencem ao sítio ativo e esta ligação altera a estrutura enzimática. denominadas alostéricas. como concentrações de substrato e enzimas. ou por modificações covalentes de um grupo funcional específico necessário para a atividade. As ligações enzima-matriz pode se dar por ligações covalentes ou não. 109 . Exemplo: preparação de xaropes ricos em glucose e maltose. no processamento e armazenamento de alimentos. Tioglucosidases: agindo sobre compostos tioglucosídicos existentes no repolho e outros vegetais pertencentes a este grupo produzem compostos voláteis que dão-lhes o aroma característico. mudanças de pH até valores extremos.109 inibidor competitivo: Compostos que competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Isto pode ser evitado aumentando-se a [S]. Os principais métodos utilizados nestes casos são calor. que as enzimas sejam inativadas ou bloqueadas. Figura 27. A ação enzimática pode ser desejável como altamente indesejável.Inibidores enzimáticos Enzimas imobilizadas Este procedimento é utilizado na preparação de alimentos quando não se deseja que continue havendo ação enzimática. ENZIMAS EM ALIMENTOS Para que os alimentos processados se conservem por mais tempo é necessário. Aromas de vegetais e frutas são devido a ação enzimática sobre substratos específicos. O congelamento também é bastante empregado. São poucos os métodos que podem ser utilizados para esta inibição devido a problemas de toxidez ou desenvolvimento de aromas indesejáveis. além da destruição de microrganismos. Neste processo a enzima é ligada a uma matriz insolúvel em água. que podem ser preparados passando-se uma solução de amido através de uma coluna contendo βamilase e glucoamilase. Enzimas imobilizadas são mais resistentes a temperaturas elevadas. adição de sulfito ou dióxido de enxofre. além de problemas econômicos. inibidor não competitivo: Combinam-se com o complexo ativado. normalmente apresentam estruturas semelhantes as do substrato. normalmente um polímero inativo. denominados precursores de aroma. 8. impedindo que este complexo de origem ao produto final e liberação da enzima. Aplicações de enzimas alimentares comerciais importantes ENZIMA ORIGEM APLICAÇÃO Bacillus licheniformis Liquefação do amido. quando cortados e expostos ao ar sofrem ação desta enzima que provocam a oxidação dos grupos fenóis à ortoquinonas que facilmente sofrem polimerização formando melaninas que são responsáveis pelo escurecimento. verduras.110 Alinases: agindo sobre sufóxidos pertencentes à cebola. Papaína e bromelina: são enzimas proteolíticas (hidrolisam ligações peptídicas) que são utilizadas para amaciamento de carnes. produção -amilase de álcool. Trichoderma. produção -amilase Vegetal (malte) de álcool. Aspergillus spp. animal modificação da gordura do leite. açúcar de cerevisiae confeitaria. Produção de maltose. Atividade: Aplicações industriais de enzimas! 110 . Quadro 21. Mucor miehei Renina microbiana Elaboração de queijos. produtos de panificação. Kluveromyces Lactase Hidrólise da lactose. Aspergillus Processamento de frutas e Celulase spp. Frutas e vegetais que contém grupos polifenólicos. Maturação de queijos. Aspergillus niger Protease/ peptidase Maturação de queijos. Renina Estômago de ternero Elaboração de queijos. Aspergillus spp. Saccharomyces Invertase Açúcar invertido. maturação de embutidos. Glucoamilase Sacarificação do amido. elaboração de cerveja. Lipase/ esterase Fúngico. Aspergillus spp. Polifenoxidase: enzimas que dão origem a produtos normalmente indesejáveis. Pectinase Extração/ clarificação de sucos de frutas. Fonte: Adaptado de Lee (1996). conferem a ela o cheiro próprio. bacteriano. Bacillus coagulans Glucosa isomerase Edulcorante de xarope de milho com alto conteúdo em frutose. reduzindo cada cistina em dois resíduos de cisteína. em geral um composto contendo um grupo tiol ou sulfidrila (SH). Isto é devido ao fato de grupos R das -queratinas serem maiores. agora. Nelson & Cox. FONTE: Lehninger. Lavando e resfriando o cabelo. 1995. As fibras do cabelo. uma em cada cadeia adjacente. Depois de algum tempo. é então aplicado e o cabelo aquecido. as cadeias polipeptídicas revestem a sua conformação em -hélice. que os das -queratinas e assim são incompatíveis com a conformação estável. Estas características das -queratinas. são a base do processo de ondulação artificial permanente dos cabelos.111 A ONDULAÇÃO DO CABELO (PERMANENTE) É ENGENHARIA BIOQUÍMICA As -queratinas expostas ao calor úmido podem ser esticadas e assumirem a conformação . mas não os mesmos pares que existiam antes destes tratamentos. bem como o seu alto conteúdo de interligações dissulfeto. porém quando são esfriadas revertem à conformação -hélice espontaneamente. em média. Uma solução de agente redutor. 111 . O cabelo a ser ondulado é primeiro enrolado ao redor de um objeto de forma adequada. ondulam da maneira desejada porque novas ligações dissulfeto foram formadas onde elas exercem forças de torção nos feixes de fibras do cabelo em -hélice. O calor úmido rompe as pontes de hidrogênio e provoca o desenrolamento e estiramento das estruturas polipeptídicas em hélice. a solução redutora é removida e um agente oxidante é adicionado para estabelecer novas interligações dissulfeto entre pares de resíduos de cisteína de cadeias polipeptídicas adjacentes. O agente redutor rompe as ligações dissulfeto. eritrócitos ou amostras de tecidos são importantes no diagnóstico de várias doenças. Síndrome de Lesch-Nyhan Defeitos neurológicos. Doença de Tay-Sachs Fraqueza da musculatura motora. DOENÇA EFEITOS FISIOPATOLÓGICOS ENZIMA OU PROTEÍNA AFETADA Fibrose Cística Secreções anormais nos pulmões. em geral. Canal de cloreto doença pulmonar crônica levando. FONTE: Lehninger. Quadro 22 – Doenças genéticas causadas pela perda ou defeito de uma única enzima ou proteína. a deficiência ou mesmo ausência total. pode provocar dor súbita e Hemoglobina severa nos ossos e nas juntas e levar a morte. Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica (as crianças Adenosina desaminase precisam viver em ambientes estéreis) Doença de Gaucher Erosão dos olhos. de uma ou mais enzimas. glândulas sudoríparas. 112 . deterioração mental e Hexosaminidase-A morte ao redor dos 3 anos de idade. Nelson & Cox. automutilações. nos tecidos. 1995. algumas vezes ocorre Glicocerebrosídeos danos cerebrais Gota primária Produção exagerda de ácido úrico resultando em ataques Fosforribosil pirofosfato sintetase recorrentes de artrite aguda Raquitismo dependente de vitamina D Pequena estatura. algumas vezes ocorre morte precoce densidade por falência cardíaca.112 ENZIMAS X DOENÇAS Desordens genéticas herdadas. Anemia falciforme Dor. convulsões 25-hidroxicalciferol-1-hidroxilase Hipercolesterolemia familiar Arterosclerose resultante dos elevados índices do Receptor da lipoproteína de baixa colesterol sanguíneo. Medidas da atividade de certas enzimas no plasma sanguíneo. retardo mental Hipoxiantina-guanina fosforribosil transferase Imunodeficiência congênita Perda severa da resposta imunológica Fosforilase dos nucleosídeos de purina. inchaço dos pés e mãos. podem ocorrer. Condições anormais também podem ser causadas pelo excesso de atividade de uma enzima específica. juntas da bacia. à morte na infância ou juventude. 113 MAPA MENTAL .ENZIMAS 113 . 114 ATIVIDADES: ENZIMAS 1) Defina o que são enzimas. Diferencie-as em cinco pontos dos catalisadores não biológicos. 2) Como as enzimas podem ser classificadas? Cite as 6 classes. 3) Como é verificada a atividade enzimática? 4) Explique resumidamente os seis fatores que influenciam na velocidade das reações que envolvem enzimas. 5) Dos fatores que afetam as atividades das reações, explique o que é temperatura ótima e pH ótimo. Ilustre através de um gráfico e explique. 114 115 6) Diferencie coenzimas de grupo prostético. Exemplifique. 7) Defina enzimas imobilizadas. 8) O que são inibidores enzimáticos? Como podem ser classificados? Diferencie a inibição irreversível da reversível. Exemplifique com suas palavras. 9) a) Quais são as três fontes de obtenção enzimática? Qual dessas é a mais empregada? Justifique. b) Cite três exemplos de cada origem. 10) Cite quais são os motivos da utilização de enzimas nas indústrias de alimentos e aponte exemplos de sua aplicação nesse segmento. (Slides pg. 116 e 125) 115 126 REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS AMABIS, J.M.; MARTHO, G.R. Trabalhando temas fundamentais: código genético e síntese de proteínas. Temas de Biologia. Propostas para desenvolver em sala de aula, nº. 7, Ed. Moderna, 1998. Acesso em 17/12/2008. Disponível em http://www.moderna.com.br/moderna/didaticos/ em/biologia/temasbio/atividades/TB07.pdf. BURANI, J.; RAO, L. Bons e maus carboidratos. 2 ed. Rio de Janeiro: Sextante, 2004.138p. CUPPARI, L. Guia de Nutrição: nutrição clínica no adulto. 2.ed. 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