Bioquímica es la ciencia que trata reacciones que involucran átomos y moléculas.Estudia todo lo que abarca el mundo orgánico e inorgánico de la vida. Etimológicamente “Bioquímica” viene de las palabras “bio”, que significa vida, y “química”, que significa química. Es decir, Bioquímica es la Química de la vida. La bioquímica atiende los mecanismos y reacciones químicas que se llevan a cavo en la unidad básica de la vida: la célula. Los virus, por su parte, no son células. Todavía no se ha determinado fijamente que los virus son seres vivos. Algunas corrientes afirman que son agentes biológicos, pues presentan características que hacen que se tenga esta noción, entre éstas la capacidad de mutar. La bioquímica encuentra su ámbito de estudio a nivel molecular, es decir, se interesa por saber qué moléculas están presentes en la célula y, a partir de esta información, conocer las reacciones químicas que se darán en estas moléculas. Las moléculas que forman parte de la célula, conocidas como biomoléculas, son: Carbohidratos Proteínas Lípidos Ácidos Nucleicos Estas biomoléculas son polímeros, llamados biopolímeros, formados por unidades estructurales conocidas como monómeros. Biomolécula Monómeros Carbohidrato Azúcares Simples Proteína Aminoácidos Lípido Son es extremo polimórficos y difíciles de definir estructuralmente. Ácido Nucleico Nucleótidos (ADN, ARN) La bioquímica estudia, a nivel molecular, el comportamiento, cómo están estructuradas y cómo funcionan las biomoléculas. Este comportamiento se conoce como metabolismo, o conjunto de reacciones químicas que se realizan en el organismo para adquirir energía y funcionar como funciona. Estas reacciones permiten sintetizar y romper biomoléculas. En todos los organismos bióticos, y por tanto en el cuerpo humano, existe un sinnúmero de células que se dividen en dos tipos totalmente diferenciados: Procariotas Eucariotas María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química Las células eucariotas fueros las primeras en ser identificadas, en lo que a historia de la biología se refiere. La primero que se pudo ver en el primer microscopio, muy primitivo comparado con los que se dispone actualmente, son tejidos o conjunto de algo que en aquel momento no se podía identificar, pero que debido a la forma de celda que presentaba, se le asignó el nombre de “célula”. Una vez que la tecnología mejoró, se logró ver que estas células, eucariotas aunque para entonces no se sabía, contenían algo que posteriormente recibió el nombre de organelo. Membrana Citoplasmática o Membrana Celular Núcleo Citoplasma En el citoplasma se encuentran los organelos, entre éstos las vacuolas, el aparato de Golgi, el retículo endoplasmático, las mitocondrias, los ribosomas (presentan en absolutamente todas las células) y los cloroplastos (presentes únicamente en las células vegetales). La parte líquida del citoplasma se conoce como citosol. En avance de la tecnología aumentó, y con él se advirtió la existencia de otro tipo de célula que, aunque tenía una membrana celular o membrana citoplasmática y un citoplasma (espacio interior de la célula, exceptuando el núcleo) con un único tipo de organelo: ribosoma, era diferente porque en lugar del núcleo se divisó una masa central en la que se hallaba la información genética. Esta masa se conoce actualmente como nucleoide. CÉLULA EUCARIOTA Membrana Celular Otros organelos Ribosomas Núcleo Citoplasma Citosol (parte líquida) CÉLULA PROCARIOTA Membrana Celular ADN Ribosomas Nucleoide Citoplasma De ahí que la diferencia sustancial entre una célula eucariota y una procariota es que en la segunda el ADN no está protegido por una membrana, está disperso. La célula vegetal normalmente es más grande que la célula animal. Dependiendo de la especie animal o vegetal se verán distintos tipos de organelos. De cualquier forma, siempre sucederá que la estructura de la célula procariota es más sencilla que la de la célula eucariota. Continuando con la historia de la bioquímica, por aquellos momentos en los que se divisó por primera vez una célula procariota, estaba en boga el tema de la evolución. Entonces se consideró a la célula procariota como el origen de la vida, es decir, como predecesora de la célula eucariota. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química Los términos “procariota” y “eucariota” están formados por las siguientes raíces: ⏞ ⏟ ⏞ ⏟ Mientras se aceptaba esta idea, surgieron preguntas como: ¿por qué, si la célula procariota era la predecesora de la eucariota, existía hasta la actualidad? El postulado de la “supervivencia del más fuerte” dentro de la evolución permitió responder esta pregunta. Entonces todo iba bien, hasta que cierta día un arqueólogo encontró un fósil formado por células eucariotas, con la particularidad de que dicho fósil era más antiguo que los procariontes encontrados hasta el momento. A partir de ese momento surgieron varias teorías que pretendían explicar el origen de la vida. Una se éstas afirma que hubo una sola sustancia (a la que todavía no se ha bautizado) a partir de la cual se originaron las células eucariotas y procariotas. Otra dice que en el pasado debió haber existido un sinnúmero de células, de las cuales sólo sobrevivieron las que existen en la actualidad. Una idea diferente insinúa que nuestro origen pudo ser extraterrestre, pues se cree que la explosión de un cuerpo celeste en cierta parte de la galaxia provocó la formación de una masa que viajó, en un meteorito, hasta nuestro planeta donde encontró las condiciones adecuadas para desarrollarse. Esta misma teoría surge debido a que en meteoritos se han encontrado todos los elementos vitales (carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre: CHONPS), de hecho se cree que en los meteoritos se ha encapsulado la vida. Ninguna de estas teorías ha sido demostrada completamente. Lo único que se ha logrado determinar son las condiciones de presión y temperatura que debió tener la tierra para que los elementos vitales formaran biomoléculas: carbohidratos, proteínas y lípidos; aunque aún no se ha logrado es que dichas biomoléculas presenten actividad biológica. Revisando el genoma, se hace la clasificación taxonómica en función de semejanzas genéticas encontradas en los organismos. Los que pertenecen al REINO DE LOS PROCARIONTES son organismos unicelulares, NO hay ningún organismo pluricelular formado por células procariotas. Estos organismos unicelulares se dividen en dos: microplasmas y bacterias (con b minúscula), ambos formando un grupo grande conocido como Bacterias (con B mayúscula). Tanto los microplasmas como las bacterias tienen membrana celular, citoplasma, nucleoide y ribosomas, con la única diferencia de que los microplasmas no tienen pared celular (envoltura o cobertura exterior sobre la membrana celular) mientras que las bacterias sí. Algunos microplasmas tienen, además, elementos de locomoción, ya sea pelitos o flagelos. microplasmas Bacterias bacterias No Pared Celular Pared Celular Elementos de locomoción María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química Reino Vegetal. y en algunos casos se tiene. un virus no muta ni se reproduce. se tienen VARIOS REINOS: Reino Animal. Las setas también son organismos pluricelulares.ADN El hecho de tener o no pared celular confiere a la célula características completamente diferentes. sino que necesita de una célula a la cual introducirse para reproducirse. que aparecen muchas veces como pelitos en un pan dañado. De hecho. Ciertos microplasmas (organismos unicelulares formados por células procariotas) pertenecen al mundo de las algas. sin embargo se reproduce e incluso tiene la capacidad de mutar. aunque son organismos pluricelulares. pues éstos están pegados a la mismo y no a la membrana citoplasmática. Reino Animal Reino Vegetal Eucariontes Reino Fungi Reino de las Algas Mohos (Mold) Setas (Mushroom) Levaduras (Yeast) Las células eucariotas también pueden presentar pared celular. “Seaweed” en español significa “hierba de mar”. pero por eso no dejan de ser seres eucariontes y tampoco seres con vida. de hecho. la organización más compleja de todas. En Reino Animal presenta una organización compleja. Reino Fungi o Reino de los Hongos y Reino de las Algas. Éstos son las cianobacterias. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Los mohos son hongos filamentosos. incluso. Si no se puede hablar de tejidos. sin la ayuda de una célula. lo que hace que las algas tengas dos tipos de células: procariotas y eucariotas. su estructura no alcanza la complejidad de una planta al no formar tejidos. o algas azul – verdosas. su organización y complejidad no permite formar tejidos. pues. mohos y setas. Un virus no es una célula. si bien son organismos pluricelulares formados por células eucariotas. Las algas son conocidas también como seaweed en el mundo de la ciencia. elementos de locomoción. no se puede hablar de vegetales. Los hongos no son plantas. en cambio. Elementos de locomoción aparecen sólo con las presencia de una pared celular. sobre todo aquellas que pertenecen al Reino Vegetal. Un virus no se reproduce por sí solo. Existen agentes biológicos que comparten ciertas características de los seres vivos: virus. Con las células EUCARIOTAS. como sucede con el caso de los hongos. En Reino Fungi se divide en tres subgrupos que son: levaduras. Las levaduras son unicelulares. lo que no significa que sean hierbas o plantas pues. contrario a lo que pasa normalmente en la naturaleza en la que la fase sólida tiene mayor densidad que la fase líquida de una sustancia. por lo que dura mucho tiempo. la mayor proporción le corresponde al agua. La hepatitis es la consecuencia de un virus. virus o virus verdaderos. es en verdad la fuente de la vida. Esto ha posibilitado que cuando el agua disminuya su temperatura. está el hecho de que el hielo tenga menor densidad que el agua líquida. Por ejemplo. polares y no polares. por ejemplo. Un virus ARNsico muta con mucha más facilidad que el ADNsico. pero en realidad cómo saber que hay más agua que petróleo. las células tienen mecanismos que reconocen las secuencias extrañas y “toman cartas en el asunto” mediante anticuerpos que no permiten que dichas secuencias actúen. El problema se da cuando un virus muta y el anticuerpo no lo reconoce. mientras que aquellos que sólo tienen ARN se conocen como ARNsicos o retrovirus. pues en la naturaleza hay una gran variedad de solventes. y aún falta muchos por reconocer. Los virus que sólo tienen ADN se conocen como ADNsicos. fuertemente protegido por proteínas que forman un caparazón conocida como cápside. genéticamente. lo primero que se verifica es la presencia de agua. Es “fuente de vida” porque las reacciones que se dan en la célula se llevan a cabo en medio acuoso y por las propiedades especiales que presenta. conocida por todos como el solvente universal. el mismo origen. una vez que el virus ingresa a la célula. Existen enfermedades consideradas virales. otros virus o cuestiones de cansancio o estrés por ejemplo. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . ya sea sólo ADN o sólo ARN. el virus viral encuentra la mínima oportunidad de actuar y ataca. el 70% es agua. que no perdura mucho tiempo. a diferencia del virus del SIDA. Además. en las que los anticuerpos no logran eliminar al virus sino únicamente lo controlan. ya sea neutralizándolas o acabando con ellas por completo. Por suerte. no se congele en bloque dando lugar a la vida submarina. solamente tienen material genético. Es verdad que si se compara la masa terrestre con los mares.En cuanto a su estructura los virus presentan únicamente dos formas: pueden ser un hexágono tridimensional o una esfera. Sea cual sea el caso. El problema con el virus de la hepatitis es que tiene fuerte resistencia al ambiente. eso habría que discutirlo un poco. Si se debe defender al cuerpo de otras anomalías. En cuanto a lo de “solvente universal”. Entre estas propiedades especiales. Todos estos virus tienen. participa en el proceso de síntesis de proteínas donde expresa su información y genera una serie de moléculas que parten de su material genético. Por eso cuando se realizan viajes espaciales en busca de planetas en los que pueda existir vida. Se puede tener al virus permanentemente dentro del organismo sin que se presente enfermedad alguna al ser los anticuerpos los que no permiten que el virus actúe. cuyo empleo depende de la aplicación que se desee darles. existen alrededor de 258 virus de gripe identificados. El agua. o que en el cuerpo humano. Sin embargo. tienen una carga eléctrica neta. debido al giro del electrón. Todas las fuerzas intermoleculares son de origen electrostático. Sin embargo. Este se debe a la interacción entre el electrón y el protón. o entre un átomo neutro y un ión) y a los ya mencionados puentes de hidrógeno. como aniones Cl. las células contienen abundantes iones pequeños. K+ y Mg+2. p. rodeado de una nube electrónica. en el que se hallan los protones. a las interacciones electrostáticas iónicas (ya sea entre dos iones. se notó que dichas predicciones no se ajustaban al agua debido a los puentes de hidrógeno. cambia en función de la posición del electrón. entre ellas macromoléculas como el ADN y las proteínas.. es decir. “Bioquímica”. ¿cómo encontrar electrones o protones solos en la naturaleza? Generalmente electrones y protones está formando los elementos químicos. de ahí que dependen de interacciones. La interacción no covalente más sencilla es la interacción electrostática entre un par de partículas cargadas Muchas de las moléculas que se encuentran en las células. tenían modelos que encajaban bastante bien con la mayoría de estas sustancias. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .Cuando científicos estudiaban las características de sustancias que forman parte de la naturaleza. Después de muchas investigaciones. Atracción Atracción El movimiento del núcleo. genera campos electrostáticos. tanto cationes como Na+. Además de estas moléculas. 32) La fuerza de un par de cargas separadas una distancia r en el vacío. formados por un núcleo.. interacciones electrostáticas incluidas dentro de las fuerzas intermoleculares. vienen dada por la muy conocida Ley de Coulomb. Entre las fuerzas intermoleculares se encuentran las fuerzas de Van der Waals. Atracción La posición del núcleo cambia con el giro del electrón.y HPO4-2 (MATHEWS C. VAR HOLE K. a las interacciones hidrofóbicas. las propiedades físicas y químicas del agua no se podían predecir. Si las nubes electrónicas son muy grandes.Las fuerzas electrostáticas aparecen cuando se tiene dos iones como tal. Atracción Sin embargo. originándose la interacción carga – carga. E Energía de Repulsión r Energía de Atracción Atracción Máxima María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . originándose la interacción carga – dipolo. + Atracción Atracción Pero también es posible hablar de interacciones electrostáticas al considerar moléculas neutras. negativas en este caso. las fuerzas de repulsión se presentan en mayor medida. Repulsión Si se representa la energía de la interacción (E) versus la distancia entre las especies que interactúan (r). en las que hay una atracción. aparecen las fuerzas de Van der Waals. puede suceder que las fuerzas de Van der Waals den lugar a una repulsión cuando se encuentran dos cargas iguales. Entre dos moléculas neutras. o una molécula neutra y un ión. se tiene una gráfica como la siguiente para las Fuerzas de Van der Waals. Esto no significa que los puentes de hidrógeno sólo se formen entre moléculas de agua.. pues mientras en el primero los electrones se comparten. Es importante tener claro que en el agua la interacción que une al átomo de hidrógeno con los dos átomos de oxígeno son enlaces covalentes. que aparecen cuando las moléculas pueden actuar como ácidos o bases de Lewis. 37) El agua es donante y receptor a la vez. Cuanto más electronegativo es el R: Tirándose de un puenátomo donador.Las fuerzas de Van der Waals son máximas cuando aparece una fuerza electrostática entre el núcleo de una molécula y el electrón de otra. u el átomo con el par de electrones libres es el receptor de enlace de hidrógeno. en el segundo se produce una lucha en las que intervienen atracciones y repulsiones. Grupo Donante Moléculas unidas covalentemente Grupos Receptores Capaces de aceptar electrones María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . La capacidad de un átomo para actuar como donador ¿Cómo se suicida un de enlace de hidrógeno depende en gran medida de su átomo de oxígeno? electronegatividad. Entre los átomos que se encuentran en los compuestos biológicos. VAR HOLE K. Se recordará que el enlace covalente es la superposición de nubes electrónicas. la diferencia de electronegatividades hace que se formen fuerzas electrostáticas entre moléculas y molécula. cosa que no sucede con otras moléculas donantes o receptoras. Sin embargo. en la que los electrones se comparten.. tienen la capacidad de ser o donantes o receptores. Los puentes de hidrógeno. sino también entre moléculas que. De este modo. más carga negativa extrae del hidrógeno te de hidrógeno al cual está enlazado. p. separados una distancia suficiente de acuerdo al radio atómico de la molécula. con los puentes de hidrógeno ya no se habla de de iones sino de moléculas neutras que tienen una distribución de carga inequitativa. el hidrógeno se vuelve más positivo y es atraído con más fuerza hacia el par de electrones del receptor. (MATHEWS C. Es decir. como se dijo. son interacciones electrostáticas entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un grupo donador (como – o ) y un par de electrones libres pertenecientes a un grupo receptor (como o ). El átomo al que el hidrógeno está unido covalentemente se conoce como donador de enlace de hidrógeno. Pero no es correcto confundir a un interacción covalente con una fuerza de Van der Waals. sólo el oxígeno y el nitrógeno tienen las electronegatividades adecuadas para comportarse como donadores fuertes. “Bioquímica”. Puentes de hidrógeno El agua tiene grupos donantes y receptores. Sin embargo. razón por la cual presenta la capacidad de formar varios puentes de hidrógeno. el agua presenta un momento dipolar diferente de cero. Por eso es importante entender que el momento dipolar NO da NECESARIAMENTE la solubilidad y polaridad de una molécula. y sin embargo éste no se disuelve en agua. R: ¿Tienes un momento? Debido a su estructura tridimensional. No obstante el dióxido de carbono se disuelve en agua. aparecen interacciones entre ellas conocidas como interacciones hidrofóbicas. o a una sustancia no polar en contacto con una polar. pues TODAS las moléculas forman enlaces covalentes entre átomos de diferente electronegatividad.38 debye. los dipolos no sólo se presentan en el agua. Todas las moléculas del mundo presen⏞ ⏞ tan dipolos. Esto significa que el orto – dicloro es también una molécula polar. ¡Qué extraño!. de ahí que se puede disfrutar de una gaseosa. dependiendo de la distribución otro dipolo? espacial de la molécula. que se calcula a partir de la suma vectorial de los dipolos atómicos y los dipolos de enlace y que determina la polaridad de la molécula. resultan de la presencia de momentos dipolares y se presentan por el hecho de que las moléculas tienen características diferentes. Las interacciones hidrofóbicas. ¿no? Por otro lado. y como es de esperarse no se disuelve en agua. De ahí que TODAS las moléculas tendrán algún tipo de dipolo. El momento dipolar puede ¿Qué le dice un dipolo a ser nulo o no nulo. Lo que sucede es que las moléculas polares tratan de aglutinarse y alejarse del agua. el para – diclorobenceno tiene un momento dipolar de 0.59 debye. que también son de origen electrostático. Cuando se pone a una sustancia que normalmente llamamos polar con una no polar. Con la formación de dipolos aparece el concepto de momento dipolar. a pesar de que su momento dipolar también es 0. sino también en cualquier molécula que presente cargas inequitativas. menor al del orto – diclorobenceno que es 2. El agua tienen un momento dipolar de 1. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se disuelve PARCIALMENTE en agua. Moléculas que no se disuelven en aire. y por tanto. a las biomoléculas.Entonces. A pesar de que las fuerzas intermoleculares son mucho menores en intensidad a los enlaces covalentes. pero son fácilmente rompibles o distorsionables. son éstas las que permiten que las biomoléculas adquieran la estructura tridimensional y forma que tienen. presentan una parte polar y no polar. por ejemplo. por lo que cualquier adición o cambio del agua alterará al puente de hidrógeno. que se conocen como anfipáticas. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química ¿Por qué un oso polar no puede entrar en el agua? R: Porque se disuelve . depende mucho de cuán bien se lleve con el agua: POLARES: Sustancias hidrofílicas. los puentes de hidrógeno serán interrumpidos. Moléculas que se disuelven en agua. Si a esta agua se le añade sal. sin embargo. Estas sustancias. Si una sustancia es polar o no polar. Entre éstas están la mayoría de alcoholes. y el ácido valérico incluso. Ahora se tomará el caso del isobutanol. En el caso de los ácidos carboxílicos. se altera la estructura tridimensional de la proteína debido al hecho de que los iones que se forman interaccionan con el agua. que por cierto es muy viscoso. Por ejemplo. ya sea por la adición de sales o de sustancias que puedan alterar las fuerzas intermoleculares. aquellos que presentan una cadena más larga que el ácido valérico. que ocurre cuando la concentración de iones hidronio ( ) se altera. NO POLARES: Sustancias hidrofóbicas. son poco solubles en agua. Un ácido carboxílico comúnmente se disuelve en agua. se distingue una parte hidrofóbica y otra hidrofílica. todas las fuerzas intermoleculares son de origen electrostático. Por eso cualquier cambio en el agua alterará las fuerzas intermoleculares en ésta. por lo visto hasta el momento. Este alcohol. Entonces cabe la pregunta: ¿es polar o no polar? Lo mismo sucede con algunos ácidos carboxílicos. se tiene una proteína en agua. Por ende cualquier cambio en el pH del agua. Por tanto. Las fuerzas intermoleculares son las interacciones que permiten mantener la estructura de las macromoléculas. existen sustancias que comparten características polares y no polares. contienen emulsificantes. se disocia formando iones. éste tiene la posibilidad de formar puentes de hidrógeno. Desde el punto de vista de las moléculas anfipáticas. tiene una distribución de carga diferente que hace que exista una interacción con los iones disueltos en ella. por el simple hecho de ser “ácido”. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . sí se generan puentes de hidrógeno. Cuando se introducen sustancias anfipáticas en agua. Un detergente es una sustancia química anfipática. Emulsiones. Un jabón es una sal sódica o potásica. aparecen fuerzas de atracción y repulsión que hace que se hable de sustancias anfipáticas. lo que ellas prefieren formar son las monocapas. a pesar de ser neutra. que son sustancias anfipáticas que permiten la unión entre la parte polar y la no polar de las moléculas. se pueden formar varias estructuras: Monocapas Micelas Vesículas o bicapas Parte Hidrofóbica Monocapa Parte Hidrofílica Micela Vesícula o Bicapa Las membranas de las células están formadas por bicapas. Esta situación es muy aprovechada por los jabones y detergentes. Así. Un aldehído va a ser menos soluble en agua que un ácido. pues aunque no se formen los iones que resultan de la disociación como en el caso del ácido carboxílico.HO O Cabeza Parte Hidrofílica Cola Parte Hidrofóbica CH3 Cuando se introduce ácido valérico en agua. Además. La molécula de agua. como la mayonesa. si en lugar de tener agua se tiene un solvente no polar. Se sabe que cuando un ión se introduce en agua ambas sustancias se alteran. en el caso de la emulsión agua – aceite. hidrofílicas y anfipáticas. llevándose consigo la suciedad. sobretodo el agua que ya no puede formar tranquilamente sus puentes de hidrógeno. tienen la misma estructura en cuanto a que están formados por una parte polar y una no polar. A cada una de las emulsiones se les ha designado como aceite – agua o agua – aceite. Las sustancias en el agua pueden ser hidrofóbicas. en el caso de la emulsión aceite – agua. se habla de hidratación y solvatación. sino que el solvente es una sustancia no polar. en el que se utiliza una sustancia no polar como disolvente. o una sustancia polar. ya sean aniónicos o catiónicos. al fregar la ropa. las estructuras formadas por las moléculas anfipáticas son las mismas. lo que NO significa que aceite y agua formen parte de dicha emulsión. Con las sales. Pero. Así. ésta se disocia. sólo que al revés: Parte Hidrofílica Monocapa Parte Hidrofóbica Micela Vesícula o Bicapa Varias emulsiones utilizan este principio. es decir. cloruro de sodio ( ) por ejemplo. monocapas. Cuando se introduce una sal. micelas y vesículas o bicapas. Entonces. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . benceno por ejemplo. las moléculas no del detergente no tienen posibilidad de formar la monocapa. las sustancias anfipáticas corren hacia la superficie del líquido. Ahora.Todos los detergentes. por otro lado. la efectividad de un detergente depende de la estructura de la sustancia anfipática. una vez que se ha terminado con esta acción mecánica. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . El mismo fenómeno se observa en otros solventes diferentes al agua. de modo que algunas de las moléculas de agua rodean al ión negativo. se emplea como representación de este proceso la ecuación química: [ [ [ ][ ] ][ ] Las concentraciones DEBEN ser molares. rodean a los iones presentes en ella. pues la carga negativa atrae a la carga positiva de los hidrógenos del agua. HIDRATACIÓN: Fenómeno en el que algunas de las moléculas de agua rodean a los iones presentes en ella. Algunas de las propiedades más importantes del agua son sus propiedades de ionización. generalmente se lo encontrará hidratado. Lo mismo sucede con el anión. Así. de modo que el producto iónico a partir del cual se obtiene sea siempre . algunas moléculas de agua se aglutinan alrededor del catión. se llegó al valor de Si se varía la concentración de iones hidronio ( ) o de iones oxidrilo ( ).Las fuerzas intermoleculares hacen que la carga negativa del oxígeno del agua se sienta atraída por la carga positiva del ión ( ). de modo que éste no puede salir. SOLVATACIÓN: Fenómeno en el que algunas de las moléculas de solvente. por cuestiones que facilitan la comprensión de la ionización del agua. : ] A partir de la medición de las propiedades dieléctricas del agua. Este fenómeno se conoce como hidratación. se tendrá mayor o menor concentración de iones. el fenómeno recibe el nombre de solvatación. sin dejarlo salir. que no es agua. El ión hidronio nunca va a permanecer como tal en agua. Con éstos. Sin embargo. por aquellos tiempos en los que no existía calculadora. trabajar con valores del orden de es un tanto complicado. conocida como escala de pH. mientras que mayor es el valor del pH. es decir más básica. [ ] Esta escala. y se comporta mejor como una base de Lewis. lágrimas Saliva 8 Leche Zumo de tomate 4 3 2 Vinagre Jugo Gástrico HCl 1M 1 0 Muy ácido María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Entonces. NaOH 1 M 14 13 Muy básico Amoníaco Doméstico 12 11 10 9 Intervalo de pH fisiológico No hay sustancias de origen biológico que tengan pH mayor a 8 7 6 5 Neutro Clara de huevo Agua de mar Sangre. mucho más para aquellos científicos que no disponían de los avances tecnológicos de los que hoy se goza. sudor.Sin embargo. la sustancia es menos ácida. más ácida es la sustancia que se está analizando y se comporta mejor como un ácido de Lewis. en cierto modo. se convino manejar una escala más fácil. Mientras más bajo es el valor del pH. cuyos límites inferior y superior son 0 y 14. y que permite conocer la concentración de iones hidronio ( ) en el medio. En la figura que se muestra a continuación. Por eso. y viceversa. En bioquímica es importante saber cómo se encuentran las especies en el pH fisiológico. Todas las técnicas cromatográficas se basan en propiedades físicas y químicas de las moléculas.5 y 7. si se consumen sustancias que presenten un pH mayor a 8. por lo que normalmente se dice que el pH fisiológico es neutro. Por eso. alrededor de 7. que es una escala de pH y en la que se puede distinguir al pH fisiológico. Todo esto se debe a que de cómo están las moléculas depende la estructura tridimensional de las mismas. Esta disociación se representa con la ecuación química: [ [ ][ ] ] Los valores de . se deteriora el tejido intestinal del estómago produciendo gastritis o úlceras. teniéndose ahora : El pH de una solución de un ácido débil cambia cuando cambia la proporción ácido / base en la misma. menos fuerte es el ácido.8 El jugo gástrico es una sustancia bastante ácida.8. es primordial saber cómo se encuentran las cargas en el pH fisiológico. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Para en análisis de las fuerzas intermoleculares. cuyo valor va de 6. En el citosol por supuesto se habla de pH fisiológico. La fuerza de un ácido normalmente se compara con su capacidad para disociarse en agua neutra.Se trata con pH fisiológico al referirnos a células. cuando no se come a las horas adecuadas. producidas por cargas electrostáticas. también son datos muy complicados con los que trabajar. fundamentadas en las cargas que presentan dichas moléculas en el pH fisiológico. Mientras más alto es el valor de .5 a 7. se causan en nuestro organismo daños mayores a los que se causarían si se consumen sustancias ácidas. Todos los organismos y microorganismos prefieren medios cuyo pH sea cercano al neutro. aunque claro que existen especies que pueden sobrevivir en medios ácidos o básicos. pH fisiológico es un rango de pH que va entre 6. se observa que no hay ninguna sustancia de origen biológico que presente un pH mayor a 8. que llegan al orden de . se aplica el mismo criterio que se aplicó al producto iónico del agua. Por eso. Un ácido débil se disocia. Este cambio viene dado por la ecuación de Henderson – Hasselbalch: [ [ ] ] Disociado / “Deprotonado” No disociado / “Protonado” representa a la fuerza del ácido. es igual al pH cuando la concentración de la especie disociada . En bioquímica se analizan a todos los compuestos. Entonces: SIEMPRE SE HABLA DE . ionizada o “deprotonada” (que perdió un átomo de hidrógeno. mas no de . Con esta información. de modo que [ ] [ ]. Cuando se lee un . sino de especie “deprotonada” ( ) para especie “protonada” ( ). de acuerdo con la relación [ ][ ]. Es decir. es el pH de un sistema cuyos elementos se encuentran: la siempre se habla de mitad disociados y la otra mitad no disociados. independientemente de si la solución actúa como ácido o como base. sean ácidos o bases. ] De ahí que si el pH del medio es menor que el valor de de la sustancia disociada. los iones oxhidrilo se encuentran en equilibrio con los protones. Por otro lado. Sin embargo. se sabe que la especie que predomina es . Con el valor de es posible predecir cuál es la molécula predominante en el pH con el que se está trabajando. cuando la concentración de la base conjugada es igual a la concentración del ácido. [ Especie no disociada Especie disociada ] [ ] [ [ ] ] Se disoció. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se pueden establecer métodos y procedimientos con los cuales analizar a la solución. no ionizada o “protonada”. es igual a la concentración de la especie no disociada. de modo que cuando aumenta la concentración de iones oxhidrilo ( ) se separan protones de la disolución. En bioquímica Así. que conserva su protón. Ahora. no perdió el átomo de hidrógeno El ejemplo anterior ayuda a entender que la relación que permite calcular el pH a partir de no es de ión ( ) para átomo neutro ( ). Al separarse estos protones de la disolución. si tengo un pH fisiológico esperaría que el ácido que se trata esté muy disociado. de modo que [ ] aumenta mientras [ ] dis[ ] minuye. perdió el átomo de hidrógeno No se disoció. en función de . Esto resulta en un aumento del pH de la solución a medida que se lleva a cabo la adición de base o titulación. Una característica importante de los ácidos débiles es que presentan un rango de pH en el que no hay una diferencia sustancial entre el valor de del ácido débil y el valor de pH que se está calculando. si a una solución que presenta carácter ácido se le añade una base ¿qué sucede? Cuando se añade una base ésta se disocia formando iones oxhidrilo ( ). para satisfacer la relación a partir de la cual se [ ][ ] calcula la constante ( ). es ácido debe disociarse en mayor medida. se entiende que [ [ ] . le falta un protón). la reacción se desplaza hacia la formación de productos. la concentración del ión es igual a la concentración de la molécula neutra. se tiene las curvas de titulación.5 Así. las curvas de titulación del ión amonio y del ácido fórmico serán: pH [ 0. Para pHs mayores al prepondera la especie neutra (deprotonada) en la solución.5 ] En esta gráfica se divisa que si se tiene una solución de amonio cuyo pH es menor al del de dicho compuesto. [ ] 0. ninguna especie predomina. Cuando el pH de la solución es igual al del amonio. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . pH Curva de Titulación pH en el que [ ] [ ] Intervalo en el que Conforme se aumenta el pH. la especie predominante es el ión (especie protonada).Si se representa el pH de la solución frente a las moles de base añadidas por mol de ácido inicial presente. es decir. La curva de titulación que se obtiene para una sustancia con más de un hidrógeno ionizable. se lo conoce como ácido poliprótico. se analizará al ácido fosfórico ( ). cuando una solución de este compuesto presenta valores de pH menores al de dicho ácido. En el caso de bioquímica. un ácido poliprótico por ejemplo.En el caso del ácido acético. ninguna de las especie prepondera. ácido que presenta diferentes valores de para cada disociación. Si el pH de solución es igual al del ácido. pues la concentración de éstas es la misma. es correcto suponer que la especie que predomina es la molécula neutra (especie protonada). en el caso de que el pH de la solución sea mayor al del soluto. Cuando un ácido tiene más de un hidrógeno ionizable. la especie predominante es la ionizada o deprotonada. Para entender lo que sucede en este caso. un grupo biológico tiene más de un hidrógeno ionizable. Finalmente. es la siguiente: pH [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Así se puede comprobar si el sistema de ecuaciones obtenido está bien resuelto. Dicha predicción se facilita enormemente con una curva de solubilidad. [ [ ] ] ↓ Ecuación de Henderson . El pH se va a mantener constante. en la solución. y mientras menos hidrógenos ionizables se tenga. qué sustancia presentará la mayor concentración dentro de la solución. y de hecho ese es el dato.Hasselbalch En este caso. a cada disociación. En algún rango se esperaría tener. se puede predecir cuál es la especie que predominará. obteniéndose un sistema de ecuaciones. y ya sea que estén en concentraciones altas o pequeñas. es decir. pH Solución Buffer / Tampón / Amortiguadora Solución con pH muy cercano al [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .Pues la fuerza de un ácido se mide de acuerdo a su capacidad para disociarse. a todas y cada una de las especies. la ecuación debe ser aplicada disociación por disociación. De acuerdo al pH de la solución. Obviamente. en cada una de las soluciones habrá una especie predominante dependiendo de su pH. al menos están. menor será dicha capacidad Lo que señala en la curva de titulación es la especie predominante en la mezcla para ese pH. Se puede encontrar la concentración de cada una de las especies que forman parte de la solución a un determinado pH mediante la aplicación de la ecuación de Henderson – Hasselbalch. lo que no significa que sea la única sustancia que forma la solución. Toda solución correspondiente a un ácido débil presenta un rango de pHs. muy cercano al del ácido. que depende del pH. se va a tener más de un punto de capacidad buffer. cualquiera que sea la concentración de las especies. de modo que cuando la sal se disocia tengo mayor concentración de los iones que me interesan (los del ácido). en el caso del ácido fosfórico se tiene tres puntos de capacidad buffer. la solución buffer se obtiene con un ácido débil y su sal. A una solución buffer se la debe preparar a partir de una sustancia cuyo sea muy cercano al pH de la solución que se desea. mientras más débil es el ácido. A toda solución que presenta un pH que cae dentro del rango anteriormente explicado se la conoce como solución amortiguador. De hecho. más capacidad buffer tiene la solución. vistos desde el punto de vista de la ingeniería. como los ácidos polipróticos entre los que se encuentra el ácido fosfórico. para el ácido fosfórico: pH [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . pues cualquier intento de cambiar el pH de las mismas va a ser impedido debido a la capacidad buffer. Muchas veces. Por lo tanto. Por fines prácticos. Por ejemplo. mientras se titula a la solución se observa que el pH no ha cambiado demasiado respecto al inicial. En una molécula con más de un hidrógeno ionizable. Este hecho es muy importante pues en la célula el medio en el que se llevan a cabo las reacciones biológicas tiene capacidad buffer dentro de la solución. buffer o tampón. Aparece por el hecho de que durante el proceso de disociación del ácido se incluye también la disociación del agua. Esta característica de las soluciones que se encuentran en las células permite la vida. en el que es muy difícil cambiar su pH. Otro tipo de información que se obtiene a partir del es la carga neta de las especies. Es decir. la carga neta de la solución vendrá dada por la carga de la especie predominante. Entonces. pero no igual. todas y cada una de las estructuras de las biomolécula que se observan en libros y folletos están dibujadas a pH fisiológico. Sin embargo. para soluciones con pHs muy cercanos al del ácido. por lo que para ese pH de 7 la especie ya perdió su protón y por tanto en el dibujo la estructura del aminoácido está ionizada. Por eso. por lo que se llega a formar sistemas de ecuaciones muy complejos si se aplica la ecuación de Henderson . o cadena lateral. se sabe que en la solución no predomina ni la especie protonada ni la especie deprotonada. la figura se altera. se asume que todavía no se ha disociado nada y que.14 5 6. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se puede llegar a la carga neta de la solución. Con un cambio de pH. sino que ambas a la vez. Esta suposición se conoce como la “Regla del ”. por tanto. Por ejemplo. Para las soluciones cuyo pH se halle fuera de este rango. si lo que se desea obtener es la carga neta de una solución con un pH muy cercano al de la sustancia que se ioniza. las macromoléculas tienen más de un grupo ionizable. La ecuación genérica de un aminoácido es: H3N R + O H3N - + O O R OH Especie dibujada a pH fisiológico (≈7) Especie dibujada a pH muy cecano a 0 El nombre del amicoácido depende del grupo R. En bioquímica siempre se habla de pH fisiológico. Un aminoácido en estado sólido puede ser menos o tan complejo como el ácido fosfórico en lo que a ionización se refiere. la situación se complica un poco.pH de la solución 1 2. por lo que se considera que su concentración es 50/50 (50% de la una y 50% de la otra). y. se sabe que el del grupo carboxílico es menor a 7 (pH fisiológico). Con la ecuación de Henderson – Hasselbalch se puede calcular exactamente la concentración de cada una de las especies que predominan. con muy parecidos. Entonces. Aunque es importante tener en claro que esto no sucede en la realidad. mediante la sumatoria del porcentaje multiplicado por la carga de cada especie.86 Especie/es Predominante / / ( ) ( ) Carga Neta ( ) [] ( ) [] [] Cuando el pH de la solución iguala al de la sustancia que se ioniza. Sin embargo. se entiende por qué el proporciona información acerca de la carga neta. la carga de la solución vendrá dada por el aporte de estas dos especies. De hecho. se va a asumir que la concentración es 50/50. pues la forma en la que la molécula se presenta (ionizada o no ionizada) se altera.Hasselbalch. la especie que predomina es la que se señala en la gráfica. en un rango de . El aminoácido más simple es la glicina. H3N H + O O - Por lo tanto. pka = 9 H3N H + O pka = 2 pka < 7 O - Especie dibujada a pH fisiológico (≈7) La especie que primero se disocia. y el pH para el que se da. pH de la solución 1 R H3N + Especie/es Predominante H3N + Carga Neta [ ] O OH O H3N R O + O ( - ) [ ] ( ) 2 R OH H3N + O 7 R O - María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . de acuerdo a la escala que se presentó. es el grupo carboxílico pues el valor de su es el menor. se puede calcular la carga neta de la solución a un pH determinado. la glicina tiene dos hidrógenos ionizables: el correspondiente al grupo carboxílico y el correspondiente al grupo amino. pues el grupo R no es más que un átomo de hidrógeno. H3N R H3N R + + O H3N R H2N - + O OH O O O - + + H + H + O R O - Una vez determinado cada tipo de disociación que se da. 9 O H3N + O pka = 2 O - pka = 3. H3N O + O O OH H3N + O O - + + H + HO H3N O + HO O O O - H3N + O H + O O - HO María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Otro aminoácido importante es el Ácido Aspártico (Asp o D). y finalmente se disocia el grupo amino. cuya representación molecular a pH fisiológico es: H3N O + O O O - El Ácido Aspártico tiene tres hidrógenos ionizables: dos correspondiente a los grupos carboxílicos y uno correspondiente al grupo amino. pka = 9. seguido del carboxilo correspondiente al grupo R.9 O - Especie dibujada a pH fisiológico (≈7) La especie se disocia primero es el grupo carboxílico unido al carbono α.H3N + O H2N O ( ) ( [ ] [ ] ) 9 R O - R O O - H2N 12 R O - Lo importante aquí es entender que la especie se comienza a disociar cuando el pH de la solución alcanza su . H3N O - + O O O - H2N O O O - + H + O Una vez determinado cada tipo de disociación que se da. cuya estructura molecular a pH fisiológico es la siguiente: María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se puede calcular la carga neta de la solución a un pH determinado. y el pH para el que se da. pH de la solución Especie/es Predominante H3N + Carga Neta O 1 O [ ] OH HO H3N O + O OH 2 HO H3N O + ( ) [ ] ( ) O O - HO H3N + O O - 7 O - [ ] O H3N O - + O O - ( ) ( [ ] ) 10 O H2N O O - O O H2N O - 12 O O - O - [ ] Otro aminoácido importante es la Histidina (His o H). pka = 9.8 El pH del grupo Imidazol es 6. H3N HN N H + + O H3N HN + O O - OH N H + + H + H3N HN N H + + O H3N HN N + O O - O - + + H + H3N HN N + O H2N HN N O O - O - H + Una vez determinado cada tipo de disociación que se da. se puede calcular la carga neta de la solución a un pH determinado. y el pH para el que se da. menor al pH fisiológico (7) al que está dibujaba la estructura. así como el grupo carboxílico.H3N HN N: HN N H + + O O - Donde es el grupo Imidazol. en la figura el grupo Imidazol.3 HN H3N + O pka = 6 O N: - pka = 1. ya perdió el protón. pH de la solución Especie/es Predominante H3N + Carga Neta O 1 HN N H + OH [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Por lo tanto. es decir. que mientras menor es la carga de la solución.H3N HN N H + + O OH ( H3N + ) ( [ ] ) 2 HN O O - N H + H3N + O 7 HN N H2N O O - [ ] 10 HN O N - [ ] H2N O 12 HN O N - [ ] Así. A este pH se lo conoce como Punto Isoeléctrico (PI). Entonces se halla el promedio de dichos pkas encontrándose así el punto isoeléctrico. lo que no significa que el compuesto no esté ionizado. la carga que presenta es mayor. para calcular el punto isoeléctrico de un aminoácido con cadena lateral ionizable. pasando por cero. ésta es más ácida. en algún momento la solución va a presentar una carga neta de 0 a un pH determinado. Punto Isoeléctrico Punto Isoeléctrico (pI) es el pH en el cual la carga neta de la especie es cero. y viceversa. La carga de la solución va de un valor mayor a uno menor. se observa que mientras más básica es una solución. En el caso de una aminoácido con cadena lateral no ionizable. el punto isoeléctrico se halla mediante del promedio de los pkas de los grupos α – amino y α – carboxílico. se identifica el intervalo de pkas en el que la carga neta de la solución podría ser cero. Por otro lado. Es decir. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . conforme aumenta el pH. por el investigador holandés G. y regresa el dióxido de carbono que resulta de dichas reacciones a los pulmones para que sea eliminado a través de la respiración. supuso que debían ser algo “importante”. que defienden al organismo de sustancias extrañas y se encuentran en el sistema inmunológico. lo que se traduce en que su unidad estructural no es la misma. efectivamente. cuya importancia radica en el hecho de que se encargan de informarle al organismo cuándo y cómo debe actuar. y ya que formaban parte de los seres vivos. Otras se ocupan del transporte. obtenida a partir de la raíz griega proteios que significa importante. mientras estudiaba la albúmina de los huevos. y entre éstas se encuentra la hemoglobina. las proteínas son una de las sustancias más importantes de la vida. Específicamente son heteropolímeros. no las únicas. y aunque se diga que están formadas por una única unidad monomérica. Además. Las proteínas son polipétidos. y hormonas. J. Algunas proteínas. Este nombre fue profético. Un aminoácido presenta la siguiente estructura general: H H3N + COO 1 - R Aunque en la naturaleza se pueden encontrar tanto α – aminoácidos como β – aminoácidos. gracias a las cuales los tejidos adquieren la forma y estructura apropiadas. Además de su descubrimiento. También son proteínas las enzimas. de ahí que se diga que son “heteropolímeros”.carboxi R María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se encargan del movimiento. Fue mediante este razonamiento que sugirió el nombre de “proteínas”. conocidas como proteínas contráctiles. pues en aquellas épocas no se sabía que. Asimismo. las uñas y el colágeno. Mulder determinó la proporción de los principales elementos químicos (CHONPS) en este tipo de compuestos. La unidad monomérica de las proteínas es el aminoácido. Posteriormente el científico Berzelius decidió nombrarlas. son los α – aminoácidos los que forman a las proteínas.Fueron descubiertas hace mucho tiempo. forman parte del pelo. cadenas de aminoácidos o macromoléculas de polímeros lineales.amino H3N + COO 1 - Grupo . existen proteínas protectoras. que son sustancias catalíticas. que se encarga de transportar el oxígeno con el que se llevan a cabo las reacciones biológicas. Mulder. H Grupo . existen 20 diferentes aminoácidos. hay proteínas estructurales. que catalizan todas las reacciones que ocurren en los seres vivos. Las proteínas tienen diferentes funciones. COO H3N + 2 1 - COO 1 + H H 2 NH3 R R L . lo que no significa que no puedan existir D – aminoácidos. aunque no es una característica propia de éstos ya que todos los grupos con carbonos quiral son ópticamente activos. Por convención se ha decido que cuando loa aminoácidos forman parte de las proteínas. Éstos pueden ser polares o no polares. tienen las propiedades químicas y físicas propias de los isómeros. El carbono 2 tiene una característica muy especial: si el grupo sustituyente R no es un átomo de hidrógeno. 20 tienen su respectivo estereoisómero. dos grupos ionizables. Los polares se dividen a su vez en neutros. Los aminoácidos tienen. en el caso de los aminoácidos.Los aminoácidos reciben su nombre a partir del sustituyente R. Por lo tanto. ácidos o básicos.aminoácido D . De los 20 aminoácidos que existen. Loa aminoácidos son sustancias ópticamente activas.aminoácido Las aminoácidos que forman parte de la proteína son de la familia L. al menos. ya que los gráficos son hechos a pH fisiológico Por el hecho de ser isómeros. siendo la glicina la que no tiene la posibilidad de formar isómeros. y otro perteneciente al grupo α – carboxi). La isomería. y 2 (uno correspondiente al grupo α – amino. entre éstas la actividad óptica. entonces el carbono 2 es un carbono quiral. Son: H H H H3N + COO 1 - H3N + COO 1 - H3N H3C + COO 1 - H H2+ N COO 1 - CH3 H3C CH3 CH3 Alanina (A) Ala Valina (V) Val Leucina (L) Leu Prolina (P) Pro María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Un carbono quiral permite formar estereoisómeros. está asociada a la posición del grupo amino. únicamente tienen dos grupos de ionización. se los dibuja así: Siempre al grupo amino se lo dibuja a la izquierda H H3N + COO 1 - R El grupo carboxilo debe estar deprotonado. Los aminoácidos no polares se caracterizan porque la cadena lateral no tiene capacidad de ionizarse. Además. la tirosina y la serina.H H H3N + H COO 1 - H3N + COO 1 - H3N + COO 1 - H H3N + COO 1 - HN H3C CH3 S H3C Isoleucina (I) Ile Fenilalanina (F) Phe Triptofan (W) Trp Metionina (M) Met Las proteínas polares neutras tienen una gran capacidad de formar puentes de hidrógeno. H COO 1 - H COO 1 - H H3N + H3N + H3N H + COO 1 - H H3N + COO 1 - OH CH3 HS H HO Glicina (G) Gly H H3N + - Serina (S) Ser H H3N + Treonina (T) Thr H - Cisteína (C) Cys COO 1 - COO 1 COO 1 H3N + O NH2 H2N O HO Asparagina (N) Asn Glutamina (Q) Gln Tirosina (Y) Tyr G: Glicina. Gly S: Serina. la cadena lateral de éstas no puede ionizarse. Asn Q: Glutamina. Ser T: Treonina. a excepción de la cisteína. H H3N + COO - HS Cisteína (C) Cys H H3N + H S H H3N + COO - H COO - H3N + COO - NH3 + S COO - S - S - María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . C) se disocia únicamente cuando se encuentra con otra molécula de cisteína. Thr C: Cisteína. Gln T: Turosina. Cys A: Asparagina. Tyr La cadena lateral de la cisteína (Cys. Y) requieren de condiciones especiales para disociarse. y como alcohol tiene facilidad de formar puentes de hidrógeno además de que su cadena lateral tiene una hidrógeno ionizable. El estado de ionización de los aminoácidos depende del pH en el que se encuentren. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . A continuación se presenta un ejemplo en el que se debe determinar la carga neta y las especies predominantes en la solución de tirosina (Tyr. Como se ha visto. C) y la tirosina (Tyr.Esto sucede porque el momento en el que la cisteína (Cys. a diferentes pHs. por su parte. S) por su parte. Y). Las figuras que se encuentran en libros y textos normalmente están hechas a pH fisiológico. tienen una cadena lateral R parecida al grupo amino. por el hecho de ser un alcohol. de hecho. es un fenol. La serina (Ser. queda cargada negativamente. en cambio. C) se disocia. K) dona protones a pHs altísimos. posee en su cadena lateral un átomo de hidrógeno ionizable. por lo que necesita pegarse a otra molécula de cisteína (Cys. H H COO 1 - H H3N HN N: + COO 1 - H3N + H3N + COO 1 - HN NH3 + H2N NH2 + Histidina (H) His Lisina (K) Lys Arginina (R) Arg La lisina (Lys. es un ácido sumamente débil y para disociarse requiere de pHs mayores a 10. la cisteína (Cys. este es el motivo por el que se los llama “´ácidos”. C) para formar el enlace covalente disulfuro. La tisorina (Tyr. Loa aminoácidos ácidos tienen ácidos carboxílicos en su cadena lateral. H H H3N + COO 1 - H3N + COO 1 - COO - COO - Ácido Aspártico Aspartato (D) Asp Ácido Glutámico Glutamato(E) Glu Los aminoácidos básicos. Sin embargo. Y). 5 H H3N + H COOH H3N + COO - + + H + HO H H3N + HO H COO - H2N COO - H + HO HO H H2N COO - H H2N COO - + H + HO O - Una vez establecida la disociación que presenta este aminoácido en los diferentes pHs.2 HO pka = 10. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se determina la carga neta.Tirosina: H H3N + COO - HO H pka = 9.2 H3N + COO - pka = 2. pH de la solución Especie/es Predominante H H3N + Carga Neta COOH 2 HO H H3N + ( - ) [ ] ( ) COO HO H H3N + COO - 5 HO H H3N + COO - 9 HO H H2N COO - ( ) ( [ ] ) HO H H2N COO - 10.5 HO H H2N COO - ( ) ( [ ] ) O - María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . H H3N + O O - R1 + H H3N + COO R2 - H H3N + O H R1 NH R2 CH3 Dipéptido En ejemplo. a cada uno de los aminoácidos unidos en una cadena peptídica.H H2N COO - 13 - [ ] O Es el enlace covalente que se forma entre el grupo α – amino de un aminoácido y el grupo α –carboxílico de otro aminoácido. una cadena peptídica con cuatro aminoácidos es conocida como tetrapéptido. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se obtuvo una cadena peptídica denominada dipéptido. es decir. H H3N + O O - R1 + H H3N + O O - R2 + H H H3N + O O - R3 + H H3N + O O - R4 + H H3N + O O - R5 H H3N + O O H R2 NH R3 NH R4 NH R5 O - R1 NH O H O H O Pentapéptido También es común utilizar la palabra “residuo” para referirse al aminoácido obtenido después de la hidrólisis del mismo. mientras que polipéptido es el péptido formado por más de 100 aminoácidos. y así sucesivamente. ya que está formada por dos aminoácidos. Se llama oligopéptido a la cadena peptídica obtenida a partir de la unión de más de 20 y menos de 50 aminoácidos. Si el péptido se forma a partir de la unión de tres aminoácidos se obtiene un tripéptido. se acostumbra a señalarlos dentro de la nomenclatura para saber por dónde se comienza a nombrarlos. Sin embargo. y se termina con la para péptido. son más comunes los péptidos formados a partir de más de cinco aminoácidos. reemplazando las terminaciones ina. ano o ato por il. A pesar de que se sobreentiende que el primer residuo de la cadena tienen su grupo α – amino. y para éstos se utiliza la nomenclatura de tres o de una letra. se acostumbra a numerar a los residuos. separados por un guión de manera que se pueda identificarlos: Por convención.Nomenclatura: Para nombrar a una cadena peptídica. se señala a todos y cada uno de los residuos. se comienza a nombrar a los aminoácidos desde el grupo amino al grupo carboxi. y termina con el residuo correspondiente al grupo carboxílico. y que el último aminoácido de la cadena conserva su grupo α – carboxi. Dicha numeración comienza por el residuo unido al grupo amino. anotar a los grupos amino y carboxílico dentro del nombre de la cadena. nombrando a cada uno de los aminoácidos que forman parte del péptido. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Como existen polipéptidos con más de cien aminoácidos. Por más obvio que sea. H H3N + O O CH3 - + H H3N + O O - + H H3N + O O - + H H3N + O O - + H H3N + O O - H3C HS HO + NH3 N H H H3N + O H NH CH3 O H NH NH HS + NH3 O H O H NH O - H3C O HO N H Esta nomenclatura es muy utilizada cuando el numero de residuos es menos a cinco. del grupo α – carboxílico de la lisina y de los grupos laterales de cada aminoácido son: Aminoácido Cisteína Valina Arginina Lisina Grupo pka α . 5.7 Lateral 8.carboxílicos en cada uno de los residuos. la carga neta de loa solución de este péptido a los diferentes pHs será: H H3N + O H NH O H NH CH3 O H NH O HN H2N NH2 + + - HS H3C O NH3 María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .5 Lateral 10. En un péptido. la carga neta viene dada por el aporte de cada uno de los residuos.2 Entonces. calcular la carga neta O H NH O H NH CH3 O H NH O HN H2N NH2 + + - HS H3C O NH3 Los pkas del grupo α – amino de la valina. Sea el aminoácido: de la solución a un pH de 2.amino 10. si éste se puede disociar.4 Lateral – Lateral 12.5 α . Por tanto. la carga de los residuos intermedios se verá influida únicamente por la carga del grupo R. la carga neta es una definición muy importante. H H3N + . recordando que ahora ya no se tienen grupos α – amino y grupos α . 10 y 12.carboxílico 2.Como se vio anteriormente. 7. sino únicamente en los residuos inicial y final. el punto isoeléctrico también se calcula mediante el promedio de dos pkas. Por lo tanto.pH 2 5 7 10 12 10. sólo que se debe buscar los pkas que permitirán que la carga neta sea cero.5 2 2 +0.5(+1) + 0. se busca el intervalo de pH en el que la carga neta pasa de positiva a negativa. Se recordará que el punto isoeléctrico es el pH en el que la solución presenta una carga neta igual a cero.5 +1 +1 +1 +1 0.2 1 Carga Neta 0 Se procederá con otro ejemplo para entender completamente la determinación de la carga neta de una solución de un polipéptido: María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . En ejemplo se observa que la carga neta cambia de a en un rango de pHs de 10 a 12.5 +1 +1 +1 0.5(0) –0. hasta que en el rango entren únicamente dos valores de pka.5(+1) + 0. Una vez que se ha hecho dicho análisis.5 0 2.4 0 0 0 –1 –1 – 0 0 0 0 0 12. En el caso de un péptido.5(0) +0.5 –1 –1 –1 –1 Carga Neta 2. pH 11. la carga de la cadena lateral será la misma a cualquier pH Se observa que en este péptido predominan las cargas negativas.3 10.5) y el pka de la cadena lateral de la arginina (12. Los pkas más cercanos a este intervalo son el pka de la cadena lateral de la lisina (10.5 ↓ La valina no se disocia. y se los promedia obteniendo así el punto Isoeléctrico.5(0) +0. el punto isoeléctrico de una solución de ese péptido será: Si dentro del intervalo de pHs en el que la carga neta de la solución pasa de positiva a negativa está el valor de más de dos pka.5). considerando que con “cercano” se piensa en . entonces es necesario analizar la carga neta de dicha solución en pH intermedios.7 0 8. solo bastaba ver en intervalo en el que la carga neta es cero.5 10.5 –1. Estos pkas se obtienen a partir del análisis de la carga neta de la solución a diferentes pH.5( –1) + 0.5 +1 2.2 0. Entonces se busca los dos pkas más cercanos a dicho intervalo de phs.7 +1 +1 +1 +1 0 8. En el caso de un aminoácido libre era fácil calcular el punto isoeléctrico. Por tanto.4 1 – 0 12.5 +1 10. 1 Glutamato (Glu.carboxílico 2.4 Lateral 4. R) Lateral 12.1 0 -1 -1 -1 -1 2.4 0 0 0 -1 -1 0 0 0 0 0 8.3.5 +1 +1 +1 +1 +0. H) Lateral 6.5 Aunque de la tabla se obtuvo que a un pH de 7 la carga neta de la solución es 0.0 Cisteína (Cys.0 Histidina (His.5 Triptofan (Trp.0 Arginina (Arg.amino 9. los dos pkas más cercanos al pH de la solución que corresponde a una carga neta de aproximadamente 0.H H3N + O H NH NH O H O H NH N: NH O H Recordar que los dibujos están hechos a pH fisiológico.4 0 0 0 -1 -1 4.5 -1 -1 -1 -1 Carga Neta +3. El punto isoeléctrico necesariamente se debe calcular con el promedio de los pkas más cercanos al intervalo en el que la carga neta de la solución cambia de positiva a negativa o.1 Aminoácido pH 2 5 7 10 12 9.0 +1 +1 0 0 0 8. E) α . C) Lateral 8.0. así que para pkas menores a 7. H) Lateral 6. C) Lateral 8. W) Lateral Histidina (His.5 +2 0 -3 .0 +1 +1 +1 0 0 12.0 +1 +1 0 0 0 6. no es posible decir que es éste el punto isoeléctrico pues se están haciendo muchas aproximaciones. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .1 .4 Glicina (Gly. tener cuidado O H NH O H H NH NH HS - HN H2N HN + N: N H NH2 O H O - N H HS O COO Grupo pka α . en este caso.5 0 0 0 0 0 6. G) Lateral Cisteína (Cys. funciones definidas Las proteínas son polipéptidos que tienen estructura tridimensional definida y actividad biológica. que tiene la posibilidad de estar paralelas. enrolladas o no enrolladas. Ejemplo de una estructura fibrilar es el colágeno. dipolo – María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . dispuestas una frente a la otra o de muchas maneras más. Las proteínas presentan dos tipos de estructura: fibrilar y globular. Son el resultado de la acción de fuerzas intermoleculares. Estas funciones definen la estructura tridimensional de la proteína. y que está formada por tres hebras. que a su vez determina la función del polipéptido. Es como un círculo vicioso.Las proteínas son polipéptidos que cumplen las siguientes condiciones: Tienen una estructura tridimensional definida Tienen actividad biológica. En este punto. es importante entender que los ENLACES COVALENTES no participan en la estructura fibrilar de una proteína. En general. Las fuerzas que aparecen (interacciones: carga – carga. los huesos y los dientes. es decir. la piel. proteína que conforma la mayor parte de los tendones. Dichas estructuras pueden estar formadas por dos o más hebras. las proteínas contráctiles son proteínas fibrilares. carga – dipolo. La función de las proteínas de estructura fibrilar es dar soporte a los tejidos. En una proteína globular las hebras se enrollan de tal forma que constituyen un ovillo.dipolo. Las proteínas globulares tienen más funciones. alcanzando una estructura parecida a una esfera. van der Waals o puente de hidrógeno) dependen de los aminoácidos presentes. La magnitud del aporte de cada una de las fuerzas intermoleculares determina la estabilidad de las proteínas. dispersión. Dentro de este grupo están las enzimas. como resultado de la acción de las fuerzas intermoleculares. no se puede decir que son las únicas interacciones no covalentes presentes ya que todo depende de los aminoácidos presentes. H H3N + O H R2 H H N N N H R1 O - H O R3 O María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Por ejemplo. las proteínas de transporte y de almacenamiento son proteínas globulares. dipolo – dipolo inducido. cuando un enlace peptídico se pone frente a otro enlace peptídico. el aporte de los puentes de hidrógeno es muy importante. carga – dipolo inducido. Además. se forma un puente de hidrógeno: R O O NH H3N + O - O R1 R NH R Enlace Peptídico :O: N H :O: N H En las estructuras fibrilares. Sin embargo. tanto cuánto se mueve como cuánto no se mueve. La glicina es el aminoácido que más fácilmente se ubica en cualquier tipo de estructura. por tanto. y cada es el eje de rotación. un grupo peptídico es plano. La capacidad de movimiento del grupo peptídico dependerá de las fuerzas intermoleculares. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . englobando Tridimensionalmente. del grupo peptídico. Tridimenpuede moverse como un sistema en el que el carbono α sionalmente es plano. H H3N + O H R2 N H H N N R1 H O O - H O R3 Enlace Peptídico Cada carbono α es un eje de rotación. estarán alejadas. éstas estarán fuertemente unidas. Interacción Si una de las cadenas laterales de la proteína es ácida mientras que otra es básica. si uno de las cadenas laterales R es básica mientras que la otra es ácida. Un grupo peptídico va de carbono α a carbono α.El grupo peptídico están conformado por todas las unidades que van de una carbono α a otro carbono α. permitiendo que le grupo peptídico se mueva. aumentan el valor de las fuerzas de repulsión. Se puede determinar el aporte de cada una de las fuerzas intermoleculares en la proteína en función de la estructura de los radicales R y el pH en el que se encuentre la solución. éstas tenderán a repelarse y. El radical R es grande. Por el contrario. pero al enlace peptídico. se disminuye la capacidad de movimiento dado que mientras más se aumenta el radio de van der Waals. Así. Dicho movimiento es el resultado de carbono α es un eje de rotación las interacciones electrostáticas presentes. pasando por el oxígeno y el nitrógeno. la capacidad de movimiento estbá directamente asociada con las fuerzas intermoleculares. Hay varios tipos de estructura secundaria: Random coil o Hebra randómica Presenta la forma de una hebra cualquiera. La estructura primaria adquiere una estructura no definida y randímica. la estructura terciaria va a estar formada por varias estructuras secundarias. “de ciertos trozos de hebra”. es decir. Así. Sin embargo. por lo cual es la configuración última de las proteínas que tienen una sola subunidad. es la representación espacial de la estructura terciaria. Alfa (α) – hélice Estructura bastante similar a un resorte o al cordon del teléfono. que es la configuración última de toda proteína en la que AL MENOS hay dos subunidades. En la estructura primaria se incluye la interferencia de enlaces disulfuro. pues únicamente es una secuencia de aminoácidos. dentro de esta secuencia se indica además la formación de enlaces disulfuro. La estructura secundaria es la representación espacial de la estructura primaria.La estructura de una proteína está definida por cuatro niveles: Estructura Primaria Estructura Secundaria Estructura Terciaria Estructura Cuaternaria La estructura primeria no tiene configuración espacial. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . de tal forma que no pueden formarse puentes de hidrógeno ni tampoco la cadena puede doblarse de una forma definida. Generalmente se presenta cuando los residuos de aminoácidos son muy grandes. mientras que la estructura terciaria es la configuración espacial de la estructura secundaria. La estructura cuaternaria. La estructura secundaria es la configuración de las partes constitutivas de la proteína. La mayoría de aminoácidos tienen preferencia a la formación de enlaces disulfuro o puentes disulfuro cuando una cisteína se encuentra con otra cisteína. que por ser enlaces covalentes son muy estables. es decir. que son agrupaciones de estructuras secundarias. formando una estructura parecida a los grabados griegos). hairpin (dos hebras β antiparalelas unidas por un codo). Normalmente se representa con: Hoja Plegada β Es una cadena polipeptídica extendida estabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo amídico (–NH) con el grupo carboxílico (–C=O) se segmentos diferentes de la misma cadena.La estructura primaria se enrolla formando una espiral y siguiendo la dirección de las manecillas del reloj. Esta hélice es estabilizada por puentes de hidrógeno formados entre el grupo amídico (–NH) con el cuarto subsiguiente grupo carboxílico (–C=O) de la cadena peptídica. Hay dos tipos de hoja plegada β. Hoja plegada Beta (β) Es formada por dos estructuras que se han dispuesto paralelamente. dependiendo de la dirección en la que va la cadena respecto al amino terminal: o o Las cadenas van en la misma dirección: Paralelos Las cadenas van en direcciones opuestas. Las superestructuras secundarias más comunes son: hélice – codo – hélice. Estos puentes de hidrógeno también pueden darse entre cadenas adyacentes. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . llave griega (une cuatro o más hebras β. En una proteína también pueden aparecer superestructuras secundarias. una sube mientras la otra baja: Antiparalelas Con el pH de la solución se puede predecir la estructura con la que se presentan las hebras en la proteína. además del aporte de cada fuerza intermolecular en la formación de estas estructuras. unidad βαβ (dos hebras β paralelas unidas a una α – hélice intermedia concretadas por dos codos). resultado de dichas reacciones. para que lleven a cabo las reacciones biológicas. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Su función es llevar el oxígeno que llega a los pulmones. La hemoglobina en una proteína. ACCIÓN MECÁNICA Está asociada directamente con el rozamiento. En ésta se pueden definir zonas que se conocen como lóbulos o dominios. se conocen como subunidades.Llave Griega Hairpin Hélice – codo . Alteración o cambio de la estructura de las proteínas por la acción de un agente denatural: acción mecánica. NO COVALENTEMENTE. Cada una de las partes de una estructura cuaternaria.hélice βαβ La estructura terciaria es la configuración espacial de la estructura secundaria. globular y de transporte. unidas covalentemente. Hay una ruptura de las fuerzas intermoleculares. alterándose la estructura tridimensional de la proteína. a los pulmones para que sea expulsado mediante la respiración. temperatura. de estructura cuaternaria. Lóbulo 2 Lóbulo 1 1 sólo lóbulo La estructura cuaternaria se forma cuando se tiene 2 polipéptidos separados que se pegaron. por fuerzas intermoleculares. pH o adición de sustancias químicas. y el dióxido de carbono. si bien es un cambio de la estructura tridimensional de la proteína. hay dos tipos de denaturación: o Reversible La proteína recupera su estructura tridimensional cuando deja de actuar el agente denaturante. La hidrólisis implica una ruptura de los enlaces peptídicos. Denaturalización. cuando se bate la clara de un huevo. Las proteínas son sustancias anfipáticas. que también es una sustancia anfipática. lo que implica un cambio en las fuerzas intermoleculares. Así. movimiento muy dependiente de la temperatura. por ser de origen electrostático. la estructura tridimensional de la proteína se dispone de tal manera que permite que la sustancia se hinche pues aire queda atrapado en espacios vacíos. en el caso de sustancias como el agua. o Irreversible La proteína no recupera su estructura tridimensional inicial cuando cesa el agente denaturante. están asociadas al movimiento de los electrones. Además. Y aún si la secuencia. pH Altera el estado iónico de la proteína. ADICIÓN DE SUSTANCIAS QUÍMICAS Sin modificar el pH se puede altera la fuerza iónica del medio mediante el cambio de las fuerzas electrostáticas. La adición de sustancias químicas altera a las fuerzas electrostáticas. otra estructura tridimensional hace que la proteína pierda se función o actividad. un cambio de temperatura llega a involucran un cambio de estado de agregación. cambia la solubilidad. una vez que el agente denaturante ha dejado de actuar. la proteína presenta diferentes grados de denaturalización. un cambio de temperatura hace que los puentes de hidrógeno se rompan con más o menos facilidad. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . TEMPERATURA Un cambio de temperatura afecta a la intensidad de las fuerzas intermoleculares que. Un detergente. lo que conlleva a un cambio de la estructura tridimensional.Dependiendo de la fuerza del agente denatural. es la misma. Dependiendo de la acción del agente denaturante. No hay que confundir denaturalización con hidrólisis. Además. no implica una ruptura del enlace peptídico sino más bien es debida a la alteración de las fuerzas intermoleculares. vegetales o de origen microbiológico. cuya aplicación depende de la naturaleza de la proteína de interés. cuando ésta está dentro de la célula. esta acción mecánica se acompaña de la acción de productos químicos de los que se espera que lleguen a romper la membrana que protege a la proteína. en el caso de los tejidos. una gran cantidad de otras sustancias que además de no ser de atractivo para el caso. Para esto. cuando daña a la proteína de interés. Después de la extracción. Este hecho pone a la técnica es un problema complejo. SOLUBILIDAD La concentración de una proteína se hace a través de precipitaciones sucesivas que resultan de la diferente solubilidad de de las proteínas en diferentes medios salinos. Sin embargo. se utilizan algunos métodos de caracterización y purificación. en el exterior de ella. y. se han logrado rendimientos de 20% o 30% de la masa total en el mejor de los casos.Las proteínas normalmente están en el interior de la célula. mucho más si lo que quiere extraer está dentro de la célula. Además. luego de una extracción generalmente llega. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . un proceso de extracción de proteína es sumamente caro y con rendimientos bajísimos. Normalmente la cantidad de proteína de interés presente en un ser vivo es menor al 1% de éste. Mediante este mecanismo. Generalmente la acción mecánica en sí disminuye el rendimiento del proceso. ocupan mayor volumen. Por todo lo dicho anteriormente. la proteína de interés normalmente se encuentra acompañada de otras sustancias que deben ser removidas. Las proteínas pueden ser obtenidas a partir de animales. El proceso comienza con la extracción mecánica de la proteína. Un avance importante en la ciencia ha sido obtener estas sustancias a partir de reactores en los que se hallan microorganismos. conjuntamente con lo que interesa. 2% en el mejor de los casos. ( ) ( ) 3N ( ) >3N Así se obtiene una mezcla de la proteína de interés con sulfato de amonio. La cantidad de sulfato de amonio debe ser la adecuada para que se logre en el medio una concentración de sal tal que precipiten las impurezas mientras que las proteínas se solubilizan en el medio. se diluye la parte sólida obtenida. Para la mioglobina. ser acude al proceso de diálisis. En el caso de la mioglobina. Para esto. ( ) ( ) 3N Posteriormente la mezcla se centrifuga. Para esto. Se sabe que muchas proteínas se vuelven insolubles en presencia de concentraciones elevadas de sales que contribuyen fuertemente a la fuerza iónica. la cantidad de sulfato de amonio debe proporcionar una concentración mayor a 3N en el medio.Luego de la extracción se introduce la mezcla obtenida en un líquido que normalmente es ) sulfato de amonio1 (( ) y que va actuar como medio. Para las precipitaciones selectivas se utiliza normalmente sulfato de amonio. del que debo librarme. por ejemplo. Posteriormente se añade sulfato de amonio al medio de modo que precipiten la proteína de interés. recuperándose la parte líquida que es una mezcla más concentrada de la proteína de interés y con gran parte de las impurezas eliminadas. y a la disolución se la coloca en una funda de diálisis. pues para concentraciones de sulfato de amonio mayores a este valor la proteína se hace insoluble y precipita junto con las impurezas. ya que con él es posible lograr fuerzas iónicas altas sin afectar a la proteína. que consiste en una membrana semiimpermeable. Se centrifuga nuevamente el sistema. dicha concentración debería ser menor a 3N. y se recoge la parte sólida que es la correspondiente a la proteína. 1 María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Como resultado de este proceso se obtiene el extracto crudo. Cuando el relleno de la columna cromatográfica es un gel poroso. para purificar al extracto crudo. que consiste en la fase fija o fase sólida. Es decir. Es este tipo de cromatografía la extracción se realiza de acuerdo al tamaño lecular de las sustancias. mo- Entonces las moléculas comienzan a fluir a través de la fase fija. También existen las técnicas de electroforesis. El extracto líquido que contiene a la proteína de interés constituye a la fase móvil. ser logra una extracción casi completa del sulfato de amonio. mientras que las grandes pasan a través de la fase fija. son a su vez métodos de caracterización de las proteínas. como la cromatografía. CROMATOGRAFÍA DE COLUMNA Consiste en una columna en la que el tipo de relleno. no se obtuvo una fracción pura. Las moléculas más grandes son las primeras en salir. determina el tipo de proceso cromatográfico que se está llevando a cabo. Entonces se utilizan procesos de separación. ultracentrifugración. como cromatografía líquida o cromatografía de alta presión. El extracto se recoge en recipientes. Un tipo de cromatografía utiliza un gel poroso como relleno. creándose así un gradiente de concentraciones mediante el cual se logra que el sulfato de amonio salga de la disolución Agua ( ) ( ) Así.Dentro de la membrana semiimpermeable se coloca agua continuamente. “crudo” porque la proteína de interés está acompañada de otras proteínas que no son importantes para el caso. De aquí que de acuerdo al relleno se tiene el tipo de separación. de modo que las moléculas (proteínas) pequeñas quedan retenidas en los poros del gel. Al inicio se va a tener sólo líquido. Normalmente los extractos obtenidos se analizan espectrofotométricamente para María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . electroforesis y enfoque isoeléctrico. de manera que ésta esté “corriendo”. pero a medida que el proceso avanza el líquido que se recoge va a ser cada vez más rico en la proteína de interés. la separación se da de acuerdo al tamaño molecular. si bien se ha logrado concentrar a la proteína. Algunas técnicas. a mayor velocidad unas y a menor velocidad otras de acuerdo a su tamaño. Entonces se miden los recorridos de cada sustancia separada. a diferencia de las técnicas cromatográficas en las que me interesa recogen a la sustancia en una recipiente que posteriormente será sometido a una espectrofotometría. se para el equipo. y deben reaccionar únicamente con la proteína de interés. para que cuando la proteína de interés llegue el final del gel. conocida como cromatografía de afinidad. no se caiga y. que son una molécula. se hace un revelado con colorantes. Además. la técnica recibe el nombre de cromatografía de intercambio iónico. dejan en la placa. cuando se observa que el colorante ha llegado a la base inferior de la lámina. y pues ser aniónica o catiónica de acuerdo a la naturaleza de la resina que actúa como fase fija. Entonces las moléculas empiezan a migrar En las esquinas de la lámina es usual poner un colorante que viaje más rápido que cualquier de las sustancias a separar. por tanto. Entonces. se puede determinar el tamaño y peso molecular de todas y cada una de las proteínas que forman parte de la mezcla. la separación se va a llevar a cabo de acuerdo a la carga de las sustancias que se van a separar. entre éstos el peso y tamaño molecular. se unen no covalentemente a otra molécula o átomo. por el contrario. que utiliza una columna delgada. de modo que las sustancias que se tratan de separar (proteínas) reaccionan con la fase sólida. También existe la cromatografía de alta presión. por lo que es necesario emplear alta presión para lograr el pase de la fase móvil a través del relleno. la fase sólida es llevada a un solvente que separe la proteína de la matriz. Con el recorrido de las sustancias separadas y el recorrido de la proteína estándar. ELECTROFORESIS Es un sistema de caracterización basada en la separación de las proteínas DE ACUERDO AL TAMAÑO MOLECULAR mediante la aplicación de un campo eléctrico al sistema. que inicialmente no son visibles. en la que la fase móvil interactúa químicamente con el relleno. un ión o un grupo. También se incluye dentro del sistema proteínas estándar. a la que se aplica un campo eléctrico. Una vez que el equipo se ha pagado. Una vez que se ha concluido el proceso de extracción por afinidad. o. por tanto. se pierda. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . y se los relaciona con el recorrido de la proteína estándar. no me interesa que la proteína de interés caiga. para que se puedan observar lo sitios específicos que las proteínas. Las sustancias que conforman a la fase sólida. Existe otro tipo de cromatografía. la concentración de la misma.determinar si determinada solución es pura en cuanto a la proteína de interés. pueden existir rellenos que presenten cargas y. pues se pierde. y pueden ser aniónicas o catiónicas dependiendo de la carga que presenten. un átomo. de las cuales se conoces todos los datos. Consiste en una lámina de gel poroso muy delgada. formando parte de la matriz. Así. En este caso. Estos rellenos se conocen como resinas de intercambio iónico. Por lo tanto. pues una vez que cada proteína ha llegado al pH correspondiente a su punto isoeléctrico. cuando los tamaños moleculares son muy cercanos. Es decir. las proteínas. ésta se queda ahí. la separación se da por tamaño molecular y por carga. – El colorante presenta un recorrido completo y continuo V + Proteínas separadas. Existe una variación de este proceso de electroforesis. CENTRIFUGACIÓN En esta técnica. la separación molecular se basa tanto en la filtración en el gel como en la movilidad electroforética de las moléculas a ser separada. entonces se debe aplicar la cromatografía en la cual el relleno es el gel poroso. Así. Por ejemplo. las moléculas son separadas de acuerdo a sus distintas densidades utilizando los efectos de una fuerza centrífuga (fuerza dirigida hacia el centro de un cilindro rotatorio) y de la gravedad sobre la muestra. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . es decir cuando la proteína de interés presenta un tamaño molecular diferente al de las proteínas que la acompañan. se van quedando en distintos puntos de acuerdo a su punto isoeléctrico.Así. se determinará el tipo de proceso de extracción o purificación que se empleará. que recorren el gel. no es conveniente emplear la cromatografía de gel. ya no es necesario un colorante que nos indique cuando se debe parar el equipo. en el que el sistema se dispone de tal manera que en lugar de aplicar un campo eléctrico se tiene un gradiente de pH. visibles gracias al revelado En función de un análisis de tamaño y peso molecular de las proteínas presentes en la muestra. caso contrario. incrementado desde el ánodo hacia el cátodo. ahora más concentrada. Así. son retenidas las partículas más pequeñitas. si el experimento es llevado a cabo en un laboratorio) por el cual viaja la muestra. De esta forma. este método es sumamente drástico. Utiliza en mismo equipo empleado por la centrifugación. La diferencia es que en la ultracentrifugación las moléculas son separadas gracias a fuerzas gravitacionales lo suficientemente fuertes como para contrarrestar las fuerzas de difusión. Sin embargo. El sistema que se utiliza es el mismo que corresponde a la centrifugación acoplado a un doble tubo lleno de un filtro poroso (o membranas. en cambio. que no contiene la proteína de interés pero sí las sustancias que tiene igual tamaño molecular que los poros. H H3N + O H O H R1 NH R2 NH R3 NH OH O H O O NH R María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . ULTRACENTRIFUGACIÓN Técnica que permite diferenciar a las proteínas de acuerdo a su peso molecular. Por el otro lado sale. en el recipiente se tendrán diferentes sustancias que caen con diferente rapidez.Cuando el cilindro rotatorio deja de girar. pues la ultracentrifugación no es más que una de sus variedades. conocido como clarificado. CENTRIFUGACIÓN TANGENCIAL / FILTRACIÓN Utiliza los efectos de la gravedad para tratar de romper efectos de los fluidos. se puede determinar el peso molecular de los componentes de la muestra aplicando los conceptos básicos de caída libre. en el fluido queda retenido el producto líquido. aprovechando los efectos de la gravedad. Así. la solución que contiene a la proteína de interés. Tubos Porosos Solución que contiene a la proteína de interés Edman desarrolló una técnica que permite determinar la secuencia de los aminoácidos dentro de una cadena polipeptídica. vuelve a actuar la fuerza de gravedad y los componentes de la solución comienzan a caer por su peso. En función de la velocidad de caída. Así. se lo lleva a cromatografía y se lo identifica. Y para éstos es casi imposible emplear este procedimiento propuesto por Edman. el resto de la molécula está totalmente dañada. El problema es que normalmente las proteínas están formadas por más de cien residuos de aminoácidos en su cadena polipeptídica. contando así cada uno de los aminoácidos que siguen. para tener mejores rendimiento será necesaria una solución muy concentrada de la proteína que se va a analizar.El reactivo de Edman (fenilisocianato) reacciona con el grupo amino de la cadena polipeptídica y luego. H H3N + O H O H R2 NH R3 NH OH O O NH R1 H H3N + O O - R1 + H H3N + O H O O R3 NH OH R2 NH Sin embargo el procedimiento propuesto por Edman sólo funciona con nueve aminoácidos pues los reactivos que utiliza son sumamente degradativos y para cuando se ha cortado el noveno aminoácido. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se rompe el enlace polipeptídico. Luego se continúa aplicando el reactivo de Edman. H H3N + O H O H R1 NH R2 NH R3 NH OH O H O O NH R H H3N + O O - R + H H3N + O H O H R2 NH R3 NH OH O O NH R1 Una vez separado el primer aminoácido. con hidrólisis controlada. la tripsina rompe los enlaces peptídicos en el lado alfa carboxi de los residuos de arginina y lisina. la tirosina y el triptófano. sigue la misma metodología. Esta solución consiste en aplicar la proteína a una hidrólisis que rompe a los enlaces polipeptídicos en sitios específicos. Fueron descubiertas por un científico que se dedicó específicamente al estudio de las levaduras. en pruebas con diferentes sustancias se obtienen diferentes trocitos de proteína. Este nombre histórico se ha conservado hasta el día de hoy. cada compuesto utilizado rompe la cadena cuando encuentra un residuo específico y por UN LADO ESPECÍFICO. descubriendo que efectivamente se cumplía lo último. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Por ejemplo. produciendo residuos con un carbono terminal de homoserina lactano y un nuevo amino terminal. sobre todo a las causas por las cuales las sustancias azucaradas eran fermentadas por levaduras hasta obtenerse alcohol. Todo inició cuando el científico se planteó la pregunta de si para la fermentación de azúcares era necesaria la intervención de los microorganismos (levaduras) o si era suficiente la presencia de unas sustancias que extrajo de las levaduras. que significa levadura. Por ejemplo. y zyme. Se emplean reactivos especiales que atacan a residuos específicos rompiendo enlaces polipeptídicos en sitios específicos.Por suerte científicos dedicados a este tema encontraron una solución a esta problemática. Así. Para romper cadenas peptídicas en péptidos más pequeñas se emplean compuestos que atacan en enlaces específicos. el ciandobromuro (BrCN) ataca al aminoácido metionina. Los compuestos más comunes utilizados en la ruptura de péptidos son las enzimas proteolíticas por su especifidad y condiciones medidas de tratamiento. obteniéndose fragmentos pequeños que pueden se analizados por Edman tranquilamente. El análisis de todas las secuencias de proteínas y polímeros. Es decir. Entonces decidió llamar a estos extractos enzimas. Se forma un tipo de rompecabezas que debe ser armado para determinar la secuencia de los aminoácidos en la proteína. mientras que la quimotripsina cataliza la ruptura de los enlaces peptídicos en el lado del alfa carboxi de residuos aromáticos como la fenilalanina. con los que se logra armar la cadena. nombre que se deriva de las raíces: en. que significa entre/dentro. como el ADN. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . no son específicos y normalmente con éstos se producen procesos secundarios. Hay dos tipos de catalizadores: catalizadores químicos y catalizadores bioquímicos. En la mayoría de casos requieren condiciones de presión y temperatura extremas (presiones mucho mayores a la presión atmosférica y temperaturas mayores a ). Por lo tanto. Asimismo. también requiere de condiciones moderadas para trabajar. condiciones moderadas en las que el pH es neutro. además de que son capaces de reconocer isómeros y catalizar o no catalizar la reacción en presencia de uno u otro isómero. sea orgánico o inorgánico. 2 No confundir celulasa con celulosa.Hoy se sabe que son proteínas globulares. por tanto. hay muchas enzimas y habrá. pero sí es parte integral del mecanismo de reacción. Sin embargo. lo que hace que desde el punto de vista económico los procesos resulten costosos. ya que normalmente no se producen productos secundarios. excepto por la actividad catalítica que se pierde con el tiempo. y si se producen su concentración es mucho menor a la del producto principal. Son catalizadores. Además. con la terminación – asa. como reacción neta. Las condiciones a las que se realiza la catálisis son las de la célula. los catalizadores bioquímicos son muy específicos. Así. Los catalizadores bioquímicos aceleran la reacción en un orden de veces. ya sea química o bioquímica. acelera la reacción pero no participa en ésta de modo que queda intacto y completo al final de la reacción. La enzima. con catalizadores químicos son necesarios procesos de separación. la eficiencia del catalizador fuera de la célula disminuye. Los catalizadores químicos aceleran la reacción en un orden de 1000 veces. lipidasa es la que actúa en lípidos y sacarasa es la que cataliza reacciones de sacarosa. Además. Por otro lado. celulasa2 será la enzima que actúa sobre la celulosa. es decir. acelerando la reacción hasta un millón de veces. incluso veces para los más efectivos. aunque este detalle no es relevante ya que todos los estudios realizados a la catálisis inorgánica se aplican a la catálisis orgánica. no es parte integral de la reacción. pues funcionan exactamente igual. son capaces de trabajar en condiciones normales o fisiológicas. Su estudio comenzó con la parte inorgánica. que contribuyen en el aumento del costo del producto. Un catalizador. se convino nombrarlas de acuerdo al sustrato sobre el que actúan. La designación de una enzima va de acuerdo al nombre que le puso la persona que la descubrió. en los cuales suele suceder que la concentración de los productos secundarios supera a la concentración del producto de interés. la temperatura es la ambiente y la presión es la atmosférica. es decir. con una actividad catalítica muy interesante. excepto por el pH que varía bastante. muchos nombres. son capaces de identificar enlaces determinados para romperlos. Por eso se dice que una reacción catalizada por sustancias bioquímicas es limpia. Por eso. Cuando el catalizador bioquímico actúa fuera de su hábitat: la célula. proteasa será la encargada de romper enlaces peptídicos. razón por la cual se decidió nombrarlas de acuerdo a la reacción que catalizaban. En la cinética enzimática. Dentro de la clasificación de la enzima. empleando nuevamente la terminación – asa. la Quinasa es una enzima de nomenclatura: es una transferasa. la quinasa Por ejemplo.Sin embargo. existe una clasificación de cada proteína más específica. En primer número indica la clasificación. Por tanto. 2 Transferasa: Catalizan transferencias de grupos.. 4 Liasa: Catalizan reacciones para la formación de dobles enlaces. hidrolosa es la enzima que actúa sobre reacciones de hidrólisis. es decir sin enzima. Velocidad v Esta reacción puede llevarse normalmente. a la que le corresponde el primer dígito. Cuando se tiene una reacción cualquiera. Corresponde al reactante. Ésta es asignada por la Enzyme Comition. Velocidad vc María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . a los reactantes se los llama sustratos y se simbolizan con la letra S. seguida de cuatro dígitos numéricos. e indica el tipo de reacción que la enzima cataliza. De ahí que la velocidad de la reacción catalizada sea muchísimo mayor que la reacción sin catalizador. Involucran al ATP.C. . se tiene: 1 Oxidoreductasa: Catalizan reacciones de óxido – reducción. 3 Hidrolasa: Catalizan reacciones de hidrólisis. La nomenclatura que se emplea en este caso consta de las letras E. Así. y el cuarto dígito es el que le caracteriza. en la que se especifica aún más la reacción que se cataliza. en tiempos muchísimos mayores que la reacción sin catalizador. 6 Ligasa: Catalizan reacciones de unión de dos sustratos. el asignado por la Enzyme Comition. el compuesto A se transforma en un producto P. 5 Isomerasa: Catalizan reacciones de isomerización. aún así no se caracterizaba a las enzimas completamente. cuya presencia en obligatoria en este tipo de reacciones. Los siguientes dos dígitos corresponden a una subclasificación. y es importante saber que si una enzima no es reconocida por esta comisión no existe. Sin embargo. Entonces se mide la concentración del reactante ([ ]) o la del producto ([ ]). llevándose a cabo reacciones inversas que. Sin embargo. Con cuatro o más de cuatro reactantes diferentes. las moléculas necesitan energía. según que sea más fácil medir. Para que se den estas colisiones. por ejemplo. Sin emLa ecuación bargo. 1/min por ejemplo. para la reacción [ ] [ ] : Donde es la constante de velocidad. realmente los procesos tienden al equilibrio. Se puede medir la velocidad a la que se lleva a cabo la reacción determinando el valor de la concentración del reactante o la concentración del producto. Así. o ambos a la vez ya que se relacionen estequiométricamente. [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se aplica lo mismo. La colisión debe ser precisa y efectiva para que se lleve a cabo la reacción. [ ] funciona siempre y cuando la reacción sea unidireccional. lo que no implica que la constante de velocidad sea la misma. donde presenta unidades del inverso del tiempo. Por ejemplo. se dan a la misma velocidad que las reacciones directas. entonces para que un sustrato S se requiere lo siguiente: Las moléculas DEBEN chocar. y ambos análisis deben coincidir. si el producto es un ácido. A esta reacción se la conoce como reacción de primer orden. los choques efectivos son prácticamente imposibles. de modo que a veces se facilita la colisión y otras no. por ejemplo. [ ] [ ] Una velocidad nunca puede ser negativa. si el reactivo desaparece.Si para que un reactante A se transforme en un producto P se necesita de algunas condiciones. es más difícil que la colisión entre las moléculas A y B sea efectiva que cuando A interacciona consigo mismo para llegar al producto P. Estas circunstancias se facilitan cuando se tiene una reacción unimolecular como la que se describió: Con más de un compuesto. simplemente se titula y se obtiene así la concentración del producto. son una serie de circunstancias las que permiten que los choques entre moléculas sean efectivos. Si el reactante es el ácido. De ahí que el modelo de la cinética de la reacción se puede resolver matemáticamente o experimentalmente. se debe corregir los signos. Mucho más difícil es una colisión efectiva entre tres moléculas. Por eso. y la concentración de A está elevada a 1. en el equilibrio. De investigaciones se ha demostrado que a la velocidad de reacción se la puede analizar en función de la concentración de los reactantes. Los principios hasta el momento mencionados se aplican a reacciones globales. Sin embargo. más lenta es la reacción.Es posible definir. formándose el intermediario. y que el reactivo A debía alcanzar un nivel energético superior. que indica la serie de pasos que se dan para llegar de reactivos a productos. la cinética química se suele analizar a partir del mecanismo de reacción. Generalmente es difícil determinar a estos compuestos intermedios. a partir de la relación de las constantes de velocidad directa e inversa.la reacción es de segundo orden y por lo tanto: [ ] . La reacción también es de segundo orden cuando dos reactantes diferentes interaccionan químicamente para formar productos: Cuando la concentración de uno de los reactivos está en exceso respecto a la concentración del otro de modo que su variación con el tiempo se considera prácticamente nula. entonces se simplifica el modelo cinético que la última ecuación plantea pues se analiza la reacción midiendo únicamente la concentración del reactivo limitante. se los conoce como intermedios o intermediarios. una constante de equilibrio: Si se tiene la reacción: . es decir. Energía de Activación Los reactantes deben activarse. Así. Entre éstas. pero que no son los de interés precisamente. hay dos posibilidades: que regrese a su estado energético inicial o que se forme el producto. y no se ha hecho ninguna consideración respecto a los intermediarios. aunque teóricamente se puede analizar la energía de las especies y la capacidad de las sustancias para captar o donar protones y electrones. cuando el producto intermediario que se supone se iba a formar se haya formado. para formar productos. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química Variación de la Energía Libre Curso de la reacción . A los productos que se generan en estos pasos. propuso la existencia de una energía de activación. Cuando el reactante A alcanza el estado de activación. Si se necesita saber cuáles son los productos intermediarios que participan del mecanismo de reacción. Energía El conocimiento de la formación de productos intermedios surgió a partir de las ideas que postulada Arrhenius. alcanzar su energía de activación. de alguna manera (que se facilita cuando se inhibe el catalizador). mientras más alta es la energía de activación. se comienzo imaginando cuáles podrían ser éstos para posteriormente llevar a cabo la reacción química y detenerla. Así. comprendiendo que en aquellos tiempos todavía no se había determinado que las enzimas son proteínas y que presentan una estructura tridimensional. y así se consigue acelerar la reacción. Fue entonces cuando a Fisher se le ocurrió pensar que estos compuestos funcionan como funciona una llave y una cerradura. a quien le sorprendió se sobremanera la especificidad de las enzimas. Así. energéticamente superior. Sin embargo. Energía Al disminuir la energía de activación. formado por aminoácidos. Esto sucede porque tridimensionalmente el “huequito”. ya que aunque ponía sustratos muy parecidos. Así. El número de intermedios depende del mecanismo de reacción. Por este motivo. Es más. o cualquier denominación con la que se facilite identificar a lo que científicamente se conoce como sitio activo.La variación de la energía libre de Gibbs únicamente permite determinar si la reacción es espontánea o no espontánea. donde se va a pegar el sustrato. convirtiéndolo en un compuesto más inestable. la función de los catalizadores es disminuir la energía de activación. llega al estado de transición. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . muchos autores denominan a la energía de activación como energía del estado de transición. la enzima no cataliza la reacción si no era el sustrato específico. el número de colisiones efectivas en un intervalo de tiempo aumentan. Curso de la reacción Variación de la Energía Libre Esta variación en la energía de activación es el resultado del poder que tienen los catalizadores para modificar la estructura del compuesto de transición. la efectividad de las colisiones también aumenta. Para alcanzar la energía se activación se requiere que el reactante se active. Con los avances científicos se determinó que una enzima. el “bolsillito”. Existen reacciones que pueden tener más de un estado de transición o intermediario. es más fácil llegar a la energía del estado de transición. es un espacio físico . efectivamente. incluso diferenciaba isómeros. Si los catalizadores que se emplean son enzimáticos. la “hendidura”. Uno de esos estudios fueron los del científico Fisher. sólo admite a un sustrato específico. pero la reacción sigue siendo exotérmica o endotérmica. Michaelis y Menten se basaron en otros estudios para establecer un modelo matemático de la actividad enzimática. no da ninguna información acerca del valor de la energía de activación. el catalizador consigue que las colisiones sean efectivas. De hecho. Si se cambia el pH del medio. la enzima se pega al sustrato por interacciones electrostáticas de las cadenas laterales de los aminoácidos del sitio activo. conocida también como isoestereoespecificidad. Para que el sustrato calce en el sitio activo. Es esa la causa por la cual las enzimas presentan una gran especificidad. en la que se hizo una primera suposición: ← → ⏟ La primera suposición consiste en que la primera reacción es reversible mientras que la segunda o no lo. un sitio activo es un espacio físico formado por aminoácidos no consecutivos. Así. a partir del cual se obtiene el producto. Resumiendo. en la enzima están juntos debido a la estructura tridimensional que ésta ha adquirido. Sin embargo. Si el sustrato calza en el sitio activo. Michaelis y Menten llevaron a cabo un montón de experimentos con los cuales se pretendía determinar el modelo matemático de la actividad enzimática. Michaelis y Menten propusieron que si el sistema funciona como Fisher lo predijo.Uno de dichos experimentos consistió en medir lo que sucede con la velocidad inicial de la reacción cuando se varía la concentración del sustrato. se cambia su estado iónico y. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . su aporte es insignificante.Sustrato Aminoácidos Enzima Entonces. por tanto. la enzima y el sustrato deben acoplarse geométricamente. llegaron a proponer la siguiente ecuación química. Una vez obtenido esta ecuación. si se estira la cadena se observará que éstos no están uno al lado de otro. donde se va a pegar el sustrato debido a interacciones electrostáticas con las cadenas laterales de dichos aminoácidos. entonces el sustrato interacciona con la enzima formando el complejo enzima – sustrato. debe existir afinidad isomérica. A partir de estas premisas. se puede denaturar a la enzima alterándose los sitios activos. Si bien el sitio activo está formado por aminoácidos. se lleva a cabo la reacción. y si lo es. Por lo tanto. la forma de la curva simpre fue la misma: una hipérbola rectangular. a partir de este modelo Michaelis y Menten empezaron a resolver la ecuación inicialmente propuesta para determinar a y b. Aunque se variaron las cantidades. obtuvieron dos gráficas: [ ] [ ] Hipérbola Rectangular [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] Entonces se pudo determinar cómo varía la reacción enzimáticamente catalizada con la concentración del sustrato. [ ] [ ] Entonces. Repitieron esta experiencia para las diferentes concentraciones de sustrato de la tabla anterior.[ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ Sin embargo. y así se obtuvieron las velocidades iniciales necesarias. medir la velocidad inicial no resulta nada fácil. ← → [ ] [ ][ ] [ ] [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Michaelis y Menten lograron determinar este valor mediante otro experimento que consistía en medir la concentración del producto en función del tiempo manteniendo la concentración del sustrato constante. [ [ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ [ [ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ [ [ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ [ [ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ] ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ ⎯⎯⎯ Así. además de la suposición inicial (que consistía en que la primera reacción es reversible mientras que la segunda no). la constante de catalización es igual a la constante del catalizador. tres suposiciones más: Dentro de un tiempo relativamente corto.Para resolver este modelo matemático se hicieron. por tanto. [ ] [ ] [ [ ] ] [ ] [ ] Si a la reacción no se la describe con su mecanismo completo. se tiene en el estado estacionario la velocidad máxima: [ ] Como lo que se desea obtener es la velocidad de formación del producto ( del a concentración del sustrato ([ ]): [ ] [ ] [ ][ ] [ ] [ ]([ [ ][ ( ] [ ] ( [ ] [ ] ] [ ]) [ ][ ] )[ )[ ] ] [ [ ] ] [ [ ] [ [ ] ] ] [ [ ] ] ] ] [ ] ) en función [ ][ ] [ [ [ ][ ] [ ][ ] [ ][ ] [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . sino más se escribe una reacción global: →⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯ En el estado estacionario. el modelo llega a un estado estacionario. Por lo tanto: [ ] La concentración de la enzima total es igual a la suma de la enzima unidad al sustrato más la enzima libre. Esto significa que toda la enzima participó en la reacción y. [ ] [ ] [ ] [ ] siempre va a venir en unidades de concentración.[ ] [ ][ ] [ ] ). Al término se lo ha definido como la constante de Michaelis y Menten ( [ ] [ ][ ] [ ] [ ] [ ] ( [ ][ ] ) [ ] [ ] [ ] [ ] ) [ ] ( ( [ ] [ ] [ ] [ ] ) La ecuación que se obtuvo fue similar a la ecuación que se planteó inicialmente: siendo la velocidad máxima y la constante de Michaelis y Menten. ← → [ ] . Las concentraciones más usadas son las molares. pero no son las únicas. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Mientras más alto es el valor de . que la enzima sea más afín con el sustrato no significa que la reacción sea más eficiente. aún si la enzima se mantiene constante. por la constante (constante del catalizador. si es grande y chiquito. Entones. misma que no se puede variar por más concentración se sustrato que se haya puesto. “ ” sólo indica cuán fácilmente se forma el complejo enzima – sustrato. se ha definido la relación: Relación que da una idea de cuán eficiente es la reacción. también es chiquito.[ ] Las unidades de la velocidad máxima. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . por el simple hecho de que es una velocidad. mas no a la enzima o al sustrato cada uno por su lado. Así. por tanto. Por tal motivo. Y en este punto es necesario aclarar lo siguiente: “no necesariamente la enzima más afín por su sustrato es la más eficiente”. Mientras mayor es su valor. una vez obtenida esta ecuación. Sin embargo. afortunadamente para ellos y para la industria. más eficiente es la reacción. e indica que tan afín es la enzima por el sustrato. Michaelis – Menten. La constante de Michaelis y Menten. más afín es la enzima por el sustrato y. pero no cuán eficiente es la reacción. Y. Si el modelo funciona. vienen dadas por la relación de una unidad de concentración y de una unidad de tiempo: [ ] Este modelo implica que hay una concentración de sustrato ([ ]) a partir de la cual se obtiene la velocidad máxima. más fácil y rápidamente se da la reacción de formación del producto. mientras menor sea el valor de . en cambio. término conocido como número de intercambio o ciclo de la enzima. ). es una contante cinética asociada a la pareja enzima – sustrato. Esta relación ofrece además un panorama del número de ciclos que la enzima puede participar en la reacción. muestra qué cantidad de sustrato se debe poner en la reacción para empezar con una velocidad igual a la mitad de la velocidad máxima. el complejo enzima – sustrato se forma más fácilmente. Parte de la eficiencia de la reacción viene dada. El valor de ( ) se puede obtener a partir de la velocidad máxima ( ) o de la constante de Michaelis y Menten ( ). El valor de cambia si cambia el sustrato. además de indicar cuán afín es la enzima por el sustrato. para determinar qué tan eficiente es una reacción global. debían llegar a determinar la explicación por la cual la contante estaba asociada con el modelo que planteaban. la formación del complejo enzima – Pareja Enzisustrato debería estar influencia directamente por el valor ma – Sustrato más afín de . la encontraron. ¡no! Ni ni definen la cantidad de sustrato con la que se inicia la reacción. pero ofrece una IDEA de la concentración de sustrato inicial para empezar con la velocidad máxima. sino más bien alcanzan concentraciones que les proveen de velocidades entre la mitad de la velocidad máxima y la velocidad máxima. pero nunca igual. se inicia con una concentración de sustrato 10 o 20 veces mayor a . A veces los valores de velocidad están muy cercanos a la velocidad máxima. vino el científico Lineaweaver – Burk. Sin embargo. Para resolver este problema.[ ] [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] De ahí que también proporcional el dato de concentración de sustrato con el cual se puede iniciar la reacción con velocidad máxima. A nivel industrial se ha convenido que para siempre trabajar con velocidad máxima. Ojo que presenta un valor fijo. esto no significa que el valor de DEPENDA de la concentración del sustrato o viceversa. pues es el operador el que pone esa cantidad en el sistema. quien con manipulaciones matemáticas logró transformarla en una línea recta: [ ] [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . A nivel celular. Ahora. volvamos a la ecuación hallada por Michaelis y Menten: [ ] [ ] [ ] [ ] Resolver esta ecuación en los tiempos de Michaelis y Menten era muy difícil. casi nunca las reacciones alcanzan una concentración de sustrato que les permita alcanzar la velocidad máxima. Si los valores de superan a 0. a partir de esto. conocido actualmente como regresión lineal. se debe estar completamente seguro de que ese resultado es conseMaría Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . ya que los valores en este caso dependen mucho del experimentador.[ ] [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] Así. se obtuvo la ecuación de una línea recta. en este curso se aceptará que éstos corresponden a una línea recta. Mientras más precisos sean dichos métodos. no sebe ser demasiado exacto con el valor del coeficiente de correlación. En este método se calcula la desviación de cada punto respecto a la recta. En una regresión lineal se deben incluir a todos los valores experimentales. algunos investigadores decidieron ajustar los datos experimentales obtenidos para el plano vs [ ] por medio del método de mínimos cuadrados. y se obtiene. El valor del coeficiente de correlación ( ) que se acepta para asumir que los datos experimentales se ajustan a una recta depende de cuán precisos son los métodos utilizados para la obtención de los datos. matemáticamente. se debe ser más estricto con el valor de . A partir de esto.85. Por ejemplo. el punto de corte y el coeficiente de correlación (que indica cuán dispersos están los datos) del conjunto de valores. si para medir la concentraciones se emplean titulaciones. la pendiente. Para eliminar datos experimentales. Además. Enzima Alostérica [ ] Si el coeficiente de cooperatividad es 1. También existen reacciones enzimáticas con multisustratos. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . siempre que se tiene valores experimentales x y y. obedecen al modelo de Michaelis y Menten. en el cual el número de sitios activos se conoce como coeficiente de cooperatividad (n). aunque en ambos se da la formación de un solo complejo: el enzima – sustrato. la enzima debería se mikeliana. y no considerando únicamente el primer y último punto. en las que participas enizmas que pueden trabajan con más de un sustrato. Se diferencia del modelo mikeliano en que éste se basa en que la enzima presenta un solo sitio activo. entonces tienen un mecanismo especial que le describe. El modelo alostérico considera que la enzima tiene más de un sitio activo. si al repetir el experimento. por ejemplo. el dato desviado aparece de nuevo. Si un enzima no es mikeliana o alostérica. y la curva se ajusta a una línea recta. Pero si n es 1. es muy posible que su comportamiento sea alostérico.cuencia de un error. modelos que tienen más de un complejo enzima – sustrato: Cuando se sabe que una enzima forma un solo complejo activado pero no es mikeliana. Sin embargo. Sin embargo. La mayoría de enzimas. lo que se verifica con la repetición del experimento. que reciben el nombre de mikelianas. se debe buscar otro tipo de mecanismos que se ajusten a dicha enzima. las alostéricas por ejemplo. existen enzimas que no obedecen a éste mecanismo. y la enzima no es mikeliana. necesariamente se debe considerar. para el valor de la pendiente y el punto de corte se debe tomar los datos obtenidos de la regresión lineal de todos los números. Los medicamentos. La mayoría de agentes patógenos actúan mediante mecanismos de inhibición. lo que significa que eventualmente el inhibidor deja de actuar sobre la enzima. Ésta ha permitido conocer los mecanismos de reacción de muchos procesos químicos. por su parte. Inhibición Reversible No se tiene uniones covalentes. hacen que ya no actúe la enzima. Ésta a su vez presenta tres tipos de inhibición: o Inhibición Competitiva Se por la presencia o acción de un inhibidor competitivo. impidiendo que las reacciones en los organismos se den normalmente.Muchísimas reacciones en la naturaleza. Inhibidor competitivo es una sustancia que presenta una estructura química muy parecida a la del sustrato. también actúan con mecanismos de inhibición. se tiene dos tipos de inhibiciones: Inhibición Irreversible La unión del inhibidor a la enzima se da por enlaces covalentes que. Si la reacción enzimática sin sustrato presentaba el siguiente mecanismo: [ ] [ ] María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . enzimáticamente catalizadas. son inhibidas. impidiendo que las reacciones de los agentes patógenos se lleven a cabo. y cuando gana. Inhibidor es una sustancia química de cualquier origen que impide que se realice la reacción enzimática. E + I ↓ EI + S ES E + P Entonces el inhibidor competitivo se pelea con el sustrato por el sitio activo. calza perfectamente pero no reacciona. La inhibición es la acción de un agente inhibidor sobre una reacción enzimáticamente catalizada. Dependiendo de cómo actúe el agente inhibidor. dependiendo de dónde se pegue. evitando que se produzca. aumentando la concentración del sustrato. para así disminuir el efecto del inhibidor. Un ejemplo con el que se puede entender esta situación es las intoxicaciones con metanol. que afecta a Por lo tanto. Por eso. cuando el agente inhibidor es competitivo. pero el valor (dado por la pendiente de la recta. es: [ ] [ ] [ ] [ ] ( ) [ ] Donde es un factor asociado a la constante del inhibidor . para resolver intoxicaciones con metanol se debe aumentar la concentración de este alcohol. El organismo tiene una enzima que reacciona con el etanol y forma productos que son asimilados por el cuerpo. El hecho de tener un inhibidor competitivo altera el valor de . el valor de la velocidad máxima se va a mantener. lo cual es lógico ya que sólo si se aumenta la concentración del sustrato se le puede ganar al inhibidor. que es la que cambia) aumenta: . pero con una concentración mayor de sustrato. para un sustrato con inhibidor competitivo se puede alcanzar la misma velocidad máxima. aunque dicho efecto no se pueda eliminar por completo.La expresión matemática para la reacción inhibida. se mantiene aumenta Reacción sin inhibidor Reacción con inhibidor [ ] Así. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Este el único caso en el que es sencillo controlar al inhibidor. Pero la presencia de metanol hace que éste ocupe el sitio activo que le corresponde al etanol. con vodka por ejemplo. Este tipo de reacción inhibida es más difícil de controlar. o Inhibición Acompetitiva / Incompetitiva El inhibidor actúa sobre el complejo enzima – sustrato. es decir. Si disminuyen las constantes cinéticas. disminuye disminuye Reacción con inhibidor Reacción sin inhibidor [ ] Entonces. mientras que con los otros tipos de inhibición la velocidad máxima disminuye. Así. pero no es así por la presencia del complejo enzima – sustrato inhibidor. E + S ES + I ↓ ESI E + P Donde es el complejo enzima – sustrato inhibidor. pero la pendiente no cambia. ya que también se ve afectada la velocidad máxima. parecería que mejora la reacción (ya que disminuye. o Inhibición No Competitiva Es un tipo de inhibición que incluye a la competitiva y a la acompetitiva. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .Este es único caso en el que la velocidad máxima se mantiene constante. formando un complejo enzima – inhibidor. el inhibidor compite con el sustrato y puede actuar sobre el complejo enzima – sustrato. es decir. la encima es más afín con el sustrato). la contante de Michaelis y Menten disminuye. la velocidad máxima disminuye. Pero nunca jamás la velocidad máxima de una reacción inhibida es mayor que la velocidad máxima de la reacción sin inhibidor. se tiene una familia de rectas. disminuye se mantiene Reacción con inhibidor Reacción sin inhibidor [ ] 2.E + I ↓ EI + S ES + I ↓ ESI E + P El efecto del sistema dependerá de las constantes del inhibidor en cada caso. A este tipo de inhibición no competitiva se la conoce como inhibición no competitiva mixta. Si : El inhibidor actúa de igual forma en las dos partes de la reacción. Si : La competencia con el sustrato ( ) predomina sobre la acción del inhibidor en el complejo enzima – sustrato ( ). A este tipo de inhibición no competitiva se la conoce como inhibición no competitiva pura. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se pueden presentar dos casos: 1. Sea: Por lo tanto. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . los inhibidores alteran el valor de las contantes cinéticas. Por lo tanto. disminuye disminuye Reacción con inhibidor Reacción sin inhibidor [ ] Si bien la constante de Michaelis y Menten disminuye y la velocidad máxima también lo hace. A este tipo de inhibición no competitiva también se la conoce como inhibición no competitiva mixta. la pendiente no se mantiene constante como en el caso de la inhibición acompetitiva. Si : Predomina la formación del complejo enzima – sustrato inhibidor ( ) frente a la competencia con el sustrato ( ). razón por la cual se va a tener un modelo matemático diferentes al correspondiente a la reacción sin inhibidor.disminuye aumenta Reacción con inhibidor Reacción sin inhibidor [ ] 3. se debe tener el valor de las constantes cinéticas de la reacción sin inhibidor y compararlas con la reacción en la que participa la enzima y el inhibidor. fueron descubiertos mucho antes que cualquier otra biomolécula. Aumentar la concentración del sustrato no garantiza que va a mejorar el rendimiento de la reacción. que es cuando es correcto llamarlos cofactores. entonces.Para saber qué tipo de inhibición está actuando sobre el sistema. mas no su estructura molecular. Entonces se forma la holoenzima. la una no funciona sin la otra. los científicos al estudiar a las sustancias lograban determinar los elementos que las conformaban. Las enzimas son proteínas de estructura tridimensional a las que se pega un sustrato en el denominado sitio activo. Lo que se hacía. históricamente hablando. con una misma enzima. De hecho. o minerales. En aquellos tiempos. La presencia de zinc hace que la apoenzima adquiera su actividad catalítica y se lleve a cabo las reacciones. por otro lado. no es posible. Sin embargo. y es cuando se los denomina coenzimas. Quitar el inhibidor. mediante varios experimentos. Solamente en la inhibición competitiva se disminuye el efecto del agente inhibidor con el aumento de la cantidad de sustrato. se demostraba que efectivamente la sustancia respondía a esa estructura. Recordar que en las reacciones con inhibidor están actuando dos reactantes: el sustrato y el inhibidor. Así se encontró que al parecer cierto tipo de compuestos respondían a la estructura: ( ) María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . que es la enzima propiamente dicha. pues también se favorecen las reacciones no competitivas. Los carbohidratos o polisacáridos. era armar las posibles estructuras del compuesto de acuerdo a los elementos encontrados y. de forma que sólo cuando la proteína se une a la coenzima ésta adquiere su actividad catalítica. Estos cofactores pueden ser vitaminas. Deficiencia de minerales o de vitaminas hace que disminuya la eficiencia de las reacciones en el organismo. Este procedimiento es válido también para comprobar si existe o no inhibidor. existen ciertas enzimas que para adquirir su actividad catalítica requieren de un cofactor. denominado también coenzima. se derivan de la dihidroxicetona. en cambio. Monosacáridos son sustancias químicas que pertenecen a dos familias: aldosas y cetosas. rápido y eficiente de obtención de energía de la célula lo proporcionan los polisacáridos. Carbohidratos más proteínas forman a las glucoproteínas. Las cetosas. Entonces. Además.En la que parecía que los carbonos han sido hidratados. ALDOSAS CETOSA Gliceraldehído Grupo Funcional Importante: Grupo aldehído El C del grupo aldehído SIEMPRE está en el carbono 1 Dihidroxicetona Grupo Funcional Importante: Grupo cetónico El C del grupo cetónico siempre está en el carbono 2 María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Por ejemplo. en el sentido de que el mecanismo más sencillo. los carbohidratos son polímeros de los monosacáridos. caracterizan el tipo de sangre. Hoy se conoce que aunque la mayoría de carbohidratos presenta esta propiedad. Sin embargo. de modo que actúan como anticuerpos. sirviendo de soporte y dando forma y estructura a los tejidos. aunque se ha conservado dicha denominación. relacionadas en cambio con la palabra cetona. los azúcares juegan varios papeles en la célula. considerados así por su sabor dulce. Claro ejemplo de ello es la celulosa. Muchos carbohidratos son constituyentes de las paredes celulares de la célula. son derivados del gliceraldehído. que da forma a las hojas. muy relacionadas con la palabra aldehído. actualmente se conoce que esto no es cierto. que participan en mecanismos de reconocimiento de los organismos que ingresan al sistema. Aunque los lípidos ofrecen una cantidad de energía mayor a la de los carbohidratos. Así. Desde el punto de vista biológico. La denominación “polisacáridos” resulta. muchos azúcares participan con las proteínas para ser parte del sistema inmunológico. éstos se utilizan cuando los carbohidratos no cumplen con los requerimientos del organismo. Las aldosas. no lo hacen todos. del hecho de que son polímeros de sacáridos. de ahí que recibieron el nombre de “carbohidratos” o “hidratos de carbono”. o azúcares simples. son la fuente principal de energía. Éstos se denominan triosas. precisamente por el hecho de presentar tres átomos de carbono. Si pertenecen al grupo de las aldosas se llaman aldotriosas. en cambio: O 1 H H OH Isómero L HO H 3 2 H L – Gliceraldehído Por aquellos tiempos a los científicos se les ocurrió que para obtener las tetrosas se debe ingresar un carbono “hidratado” a la estructura de la triosa. pues está unido a cuatro grupos diferentes. mientras que si su familia son las cetosas. Es así que se tiene un isómero. como que el carbono 2 es un carbono quiral o asimétrico. pentosa y hexosa. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . justo después del grupo fu ncional. en la figura que se muestra se tiene específicamente un D .Los monosacáridos más chiquitos tienen tres carbonos en su estructura. se conocen entonces como cetotriosas. por lo que las únicas posibilidades que un monosacárido tiene es ser tirosa. O 1 H OH 3 H H 2 OH H Las aldosas presentan algunas características. terosa. El número máximo de átomos de carbono que se encuentra en la estructura de un polisacárido es seis. Así.Gliceraldehído O 1 H OH 3 H H 2 Isómero D OH H D – Gliceraldehído Un L – Gliceraldehído es. Si a la D . derivados del D – Gliceraldehído. manteniendo en D o el L del primer azúcar. es decir. Así. por ejemplo). se forman nuevamente isómeros en los carbonos 2 y 3.Treosa Donde D indica que el OH del penúltimo carbono o último carbono quiral está a la derecha. se obtendrá nuevamente dos aminoácidos diferentes en cuanto a la distribución espacial. tanto de aldosas como cetosas. de los ejemplos anteriores se tendrá: O 1 H 2 3 4 O 1 H 2 3 4 H H H OH OH OH HO H OH OH D H H D H H D . entonces aparecen nuevamente dos posibilidades: O 1 H 2 3 4 O 1 H 2 3 4 H H H OH OH OH HO H H H OH OH H H Como resulta muy complicado mencionar si el aminoácido es D o L por cada carbono asimétrico de la cadena.O H 1 O 1 H 2 3 4 CHOH H H 2 3 OH OH H H H OH OH OH H H EL momento en el que se introduce el grupo CHOH en la triosa.Eritrosa se le añade un “carbono hibratado”. se ha decidido darle un nombre específico a cada uno.aminoácidos. sobre todo para aminoácidos con un mayor número de carbonos (como las hexosas. es decir. Afortunadamente.Eritrosa D . esto no significa que no existan los L . del gliceraldehído. es decir. un CHOH. pues todos y cada uno de los D – aminoácidos tienen su isómero L. los monómeros que forman parte de los carbohidratos son de la familia D. Sin embargo. Sin embargo. pero que presentan exactamente la misma fórmula condensada: María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . como ya se partió de un isómero definitivo para el carbono 3 (que antes era el carbono 2). Si.Glucosa D .Ribosa D . se llega a dos nuevos aminoácidos: O 1 H 2 3 4 O 1 H 2 3 4 H HO H H H OH H OH 5 HO HO H H H OH 5 OH OH D H H 6 OH OH D 6 H H D . con propiedades físicas distintas. y por ende su peso molecular también es el mismo. se añade un grupo CHOH.Arabinosa Nuevamente: D indica que el grupo OH del penúltimo carbono o último carbono asimétrico está a la derecha. H H O H 3 1 2 OH OH H María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . partiendo de la D – Arabinosa.Manosa Todas las hexoglucosas tienen exactamente la misma fórmula molecular. Incluso las cetohexosas tienen la misma fórmula condensada. pero se diferencian en la posición del OH y ésta única diferencia las hace sustancias totalmente diferentes.O H H H H 5 1 2 3 H OH OH 4 O HO H 1 2 3 H H OH 4 5 OH OH D H H OH OH D H H D . cuya denominación es la siguiente: H H O H H 3 4 1 2 H OH H O OH OH HO H 3 4 1 2 OH H OH H H D . María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Estas cetopentosas son: H H O H H H 4 5 1 2 3 H OH H O OH OH OH HO 1 2 3 4 5 OH H OH OH D H H D H H D – Ribulosa L – Xilulosa A partir de D – Ribulosa se pueden obtener dos diferentes cetohexosas. por lo cual no es ni D ni L. aparece un carbono quiral.Eritrulosa Si a la D – Eritrulosa se le adiciona un grupo CHOH. mediante la adición del “carbono hidratado” luego del carbono correspondiente al grupo cetónico. se observa claramente que el carbono 3 es un carbono quiral o asimétrico. como se muestra a continuación: H H OH H O OH H H 3 4 1 2 CHOH H O H 3 1 2 OH OH OH H H Esta cetotetrosa es conocida como Eritrulosa. de modo que es posible obtener dos diferentes aminoácidos.La dihidroxicetona no presenta carbono quiral alguno dentro de su estructura. se obtendrán dos nuevos aminoácidos.Eritrulosa L . En ésta. cada uno con un nombre específico. cuando se adiciona un “carbono hidratado” (CHOH) debajo del grupo funcional principal (grupo cetónico) de la dihidroxicetona para la obtención de la tetrosa respectiva. Sin embargo. esta forma de representación de los azúcares se conoce como proyecciones de Fisher.Fuctosa Como el estudio de estas estructuras fue realizado por un científico llamado Fisher. Sin embargo. que contienen un grupo alcohol. se ha logrado obtener dos hexosas.Fructosa y la D – Ribosa se cicla en forma de pentano. Por otro lado. Además de las aldohexosas y las cetohexosas. mientras que de la unión de una cetona y un alcohol se llega a un hemicetal. Así.H H O H H H H 5 6 1 2 3 4 H OH H O OH OH OH OH HO H 1 2 3 4 5 6 OH H OH OH OH D H H D H H D .Fuctosa Recordar que “D” significa que el grupo OH del penúltimo carbono o último carbono asimétrico está a la derecha. dos de la familia de las aldosas y dos de la familia de las hexosas. cuya formación se ve apoyada por las fuerzas de Van der Waals. el grupo aldehído está formando un hemiacetal con el carbono 5 de la aldohexosa. se recordará de Química Orgánica que de la unión de un aldehído con un alcohol se obtiene un hemiacetal. mientras que la D – Glucosa se cicla en forma de hexano. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .Psicosa D . Entonces se producen cadenas cíclicas. también pueden ciclarse las aldopentosas. la D. mientras que el grupo cetónico forma un hemicetal con el carbono cinco de la cetohexosa. con más de cinco carbonos.Glucosa D . de este grupo las más importantes son: O 1 H H 2 3 4 H 1 2 3 4 5 6 OH H HO H H H OH H OH 5 O HO H H OH OH OH OH OH D H H 6 D H H D . Esto es importante porque para estructuras grandes. Así. los sufijos – piranosa y – furanosa se debe a que las estructuras cíclicas obtenidas son muy parecidas al pirano y al furano respectivamente: María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .Fuctosa O H H H H 5 1 2 3 H OH OH 4 H2OH ⎯ C 5 4 O OH 1C H2OH ⎯ C 5 4 O OH 1 C H 3 OH OH H H 2 H 3 2 C C H OH D – Ribosa OH OH D – Pirofuranosa ó D – Ribosa OH Estas y únicamente éstas estructuras responden al compuesto. Por ejemplo. no es glucosa: 6 CH2OH O 5 OH 1 4 OH 3 OH 2 OH Por otro lado.Glucosa H H O HO H H H 5 6 1 2 3 4 OH H2OH ⎯ C 6 5 O OH 2C H2OH ⎯ C 6 5 O OH 2 C H 4 H OH OH OH H HO 3 C C 1 CH2OH H H 4 HO 3 1 CH2OH OH H D – Fructofuranosa OH H H D .O 1 H 2 3 4 6 CH2OH O 6 CH2OH O H HO H H H OH H OH 5 H 4 5C 5 OH 1C 4 OH 1 C H OH 3 H 2 OH 3 2 OH OH OH H 6 C C OH OH H H OH D – Glucopiranosa D . teniéndose por tanto un carbono quiral. el carbono uno. se lo llama anómero 6 CH2OH O H 4 5C OH 1C C H OH 3 H 2 Carbono quiral o anomérico OH H C C H OH Por lo tanto. no se lo puede llamar isómero pues ya no se habla de una estructura lineal sino cíclica. 6 CH2OH O 6 CH2OH O H 4 5C OH 1C H 4 5C H 1C C H OH 3 H 2 C H OH 3 OH H H 2 C C OH OH C C H OH β – D – Glucopiranosa H OH α – D – Glucopiranosa María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .Glucosa se cicla. ya que forma parte de los ácidos nucleicos. Cuando un compuesto está formado por un carbono anomérico.O O Pirano Furano La ribosa es un azúcar muy importante. Cuando se cicla una hexosa o una pentosa. que es justo el carbono correspondiente al grupo funcional aldehído. conocido también como carbono anomérico. Sin embargo. nuevamente se puede tener dos anómeros diferentes de D – Glucopiranosa. La denominación adecuada para este caso es anómero. la nomenclatura a utilizar será la siguiente: β si el grupo OH está arriba y α si está abajo. el carbono del grupo funcional se convierte en un carbono unido a cuatro grupos diferentes. dependiendo de si el grupo oxhidrilo (OH) se halla arriba o abajo. En este caso. está unido a cuatro grupos diferentes. El momento en el que la D . pero no se definió al posición del OH del hemiacetal recién formado. también sucede lo mismo: H2OH ⎯ C 5 4 OH H α – D – Fructofuranosa O OH 1C C H 3 H H 2 Carbono quiral o anomérico H C C OH H2OH ⎯ C 5 4 OH H2OH ⎯ C 5 4 O OH 1C O H 1C C H 3 C H 3 H H 2 H H H 2 OH C C C C OH OH β – D – Ribosa OH OH α – D – Ribosa María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . por su parte. La D – Fructofuranosa. Si el compuesto es L o D se estableció antes de ciclarlo. no se va a tener dos anómeros por cada OH unido a un carbono quiral que forme parte de la estructura. y esa es la que se está variando. H2OH ⎯ C 6 5 O OH 2C C H 4 H HO 3 Carbono quiral o anomérico C C 1 CH2OH OH H2OH ⎯ C 6 5 H H2OH ⎯ C 6 5 O OH 2C O 1 CH2OH C H 4 C H 4 2C H HO 3 C C 1 CH2OH H HO 3 OH C C OH H β – D – Fructofuranosa En cuanto a la ribosa. pues para el resto de carbonos quirales la posición ya está definida conjuntamente con los enlaces y con el nombre. que justamente con el carbono del grupo cetónico.Sin embargo. también presenta un carbono quiral en el carbono 2. el aldehído se oxida a ácido y la cetona también se convierte en un ácido después de la oxidación. recobrar su forma lineal y proceder con la reacción. Por lo tanto. Sustancia ópticamente activa es aquella capaz de rotar en el plano de la luz polarizada. Entonces se mueve el plano de la luz. Aunque. Tosa sustancia que. los azúcares en solución siempre van a estar cicladas. Entonces un haz de luz de una fuente que emite radiación en todas las direcciones pasa por un prisma polarizador. la estructura puede desdoblarse. que se consiguen con sosa cáustica o con potasa caústica) y en presencia de sales de cobre. Es decir. Una característica importante de los monosacáridos es que son azúcares reductores cuando reaccionan en un medio muy básico (normalmente se trabaja a pHs de 13. esté formada por al menos un carbonos asimétrico. se oxidan. Prisma Polarizador Solución α Fuente Emite luz en todas las direcciones Luz Plano α María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Para rotar en el plano de la luz polarizada se debe tener luz polarizada y un plano susceptible de ser rotado. como parte de su estructura. Sin embargo esta propiedad adquiere especial importancia en los azúcares. después de la oxidación se obtiene el ácido de ese azúcar. no importa si está ciclado o no. continúan teniendo características de aldehído o de cetona. cobre y bismuto. El azúcar reduce y se oxida. Cuando la circunstancia lo amerite. Propiedad que presentan todas las sustancias con carbonos asimétricos.Cuando estas estructuras están cicladas. Entonces la luz polar atraviesa a la sustancia ópticamente activa. son sustancias ópticamente activas. “Reductores” porque son capaces de reducir a estas sales de plata. plata y bismuto. Teniendo en cuenta que es el grupo funcional el que reacciona. y de hecho los grupos aldehídico y cetónico continúan siendo los más reactivos. que está disuelta en solución y que ha sido colocada en un recipiente adecuado. Así. se invierten. El ángulo de rotación específica de una mezcla se sustancias ópticamente activas (todas los componentes de la mezcla deben ser ópticamente activos) viene dado por el aporte de cada elemento de la mezcla. El ángulo de rotación específica normalmente se representa de la siguiente manera: [ ] Donde T es la temperatura a la que se realizó la medición. y viceversa. los ángulos de actividad óptica son aditivos. determinar a qué sustancia corresponde una muestra.Levógira Izquierda ca tiene un valor positivo y la sustancia es dextrógira. Los azúcares. [ ] ∑[ ] es la fracción molar de Donde [ ] es el ángulo de actividad óptica del componente i. Éste mide la actividad óptica de las sustancias. El ángulo de rotación específica se mide con un polarímetro. además de ser sustancias ópticamente activas. Dado que el María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Los azúcares anoméricos. Ojo que si la sustancia es dextrógira o levógira no tiene nada que ver con que el aminoácido sea D o L. Recordar que es el ángulo que mide cuánto ha girado el plano de la luz polarizada. presentan una característica EXTRA: la mutorrotación. Si el plano se movió a la izquierda. Del mismo modo. luego de cierto tiempo se tendrá la proporción de equilibrio de β – D – glucosa. y la sustancia es levógira. manteniéndose en proporciones de equilibrio. de modo que en una solución de D – glucosa. si se parte de una solución de α – D – glucosa purita. Estas proporciones de equilibrio ya están definidas y son constantes. el ángulo de rotación específi. cuando están ciclados. se tendrá un cierto porcentaje de α – D – glucosa y otro tanto de β – D – glucosa. y dicho componente en la mezcla. Por lo tanto. Normalmente es 20 . cuando están en solución mutuorrotan es decir.El ángulo que se movió el plano se llama ángulo de rotación específica (α) que no tiene nada que ver con la denominación α asignada a los azúcares de acuerdo a la posición del OH del grupo principal en la cadena cíclica. el ángulo de rotación específica tiene un valor negativo. Cada sustancia tiene su propio ángulo de rotación específica. se puede determinar si una sustancia es pura o no. Dextrógira Derecha Si el plano se movió a la derecha. y éste no varía. el ángulo de rotación específica muta. Algunos de los derivados de los monosacáridos se conocen como deoxi – azúcares. a diferencia de los polisacáridos. La ribosa es una azúcar (azúcar “pura”) que forma parte del ARN. es decir. Los derivados de los aminoácidos tienen importancia biológica porque son partes constitutivas de muchas porciones de la célula. Éstos se caracterizan por al menos uno de los grupos hidroxilo (OH) se ha sustituido por un hidrógeno (H).ángulo de rotación específica de sustancias diferentes es diferente. “deoxi”. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Mutorrotación es la propiedad que se mide por medio de la actividad óptica. Por ejemplo: H2OH ⎯ C 5 4 O OH 1C H2OH ⎯ C 5 4 O OH 1C C H 3 C H 3 H H 2 H H H 2 H C C C C OH OH β – D – Ribosa OH H β – 2 – D – deoxiRibosa El número 2 en la nomenclatura: β – 2 – D – deoxiRibosa significa que el OH del carbono 2 ha sido sustituido. Cuatro de los disacáridos más representativos son los siguientes: la maltosa. Son oligosacáridos o polisacáridos. Son los más chiquitos dentro del grupo de los polisacáridos. Son sustancias que tienen el cuerpo estructural de los azúcares. los disacáridos son oligosacáridos. la lactasa y la sacarosa. constituyente del ADN. e indica que los anómeros pueden interconvertirse entre sí. con algún tipo de sustitución en los oxhidrilos (OH) de los aminoácidos. implica que la sustitución fue de un H por un OH. o enlace covalente entre dos aminoácidos. en los que se da la formación de un enlace glucosídico. por su parte. Por eso. La deoxiribosa es un derivado de un azúcar. la celobiosa. entonces el α de la mezcla tendrá otro valor respecto al del azúcar puro. El disacárido más simple es la maltosa. Al decir “oligosacárido” se sobreentiende que el número de aminoácidos que constituyen la cadena es reducido. que son polímeros largos de monosacáridos. se debe especificar si el compuesto es α o β. En cuanto a los otros carbonos que conforman la estructura. en el caso de las cicloaldosas. porque el carbono anomérico de uno de los azúcares está libre.La maltosa es un disacárido de la glucosa. se puede tener la α – D – maltosa y la β – D – Maltosa. Se obtiene cuando se unen dos glucosas entre sí mediante / a través / con un enlace glucosídico α1 4. 6 CH2OH O H H 2 1C 6 CH2OH O H 4 5C H 4 5C H 1C C H OH 3 C H OH 3 OH OH H 2 C C OH OH C C H OH α – D – Glucosa 6 H OH α – D – Glucosa 6 CH2OH O CH2OH O H 4 5C H 1C H 4 5C H 1C C H OH 3 H 2 C H OH 3 OH OH H 2 C C OH OH C C H 6 OH 6 H CH2OH OH CH2OH O H 4 5C H 1C H 4 5C O H 1C C H OH 3 H 2 C H OH 3 OH C C O Enlace α1 H 2 4 OH C C H OH D – Maltosa H OH La maltosa es un azúcar reductor. mientras que el carbono anomérico del otro aminoácido ya no tiene posibilidad alguna de reducir. si se trata de un ciclocetosa. pues ya están definidos. o en la posición 2. Enlace α1 4 significa que ha reaccionado el OH del carbono α 1 de un azúcar con el ca rbono 4 del otro azúcar. es importante señalar que en la posición 1. Así. pues está formando parte del enlace glucosídico. no se debe especificar nada ya que éstos no pueden ser ni α ni β. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . En este punto. De ahí que la maltosa también presenta la propiedad de mutorrotación. que es el monómero de la celulosa. y se forma por la unión de dos moléculas de glucosa mediante enlace glucosídico β1 4. Otro polisacárido importante es la celobiosa. los almidones de la cebada se transforman en maltosa. la misma que luego se oxida hasta obtenerse alcohol. Durante el proceso de germinación. 6 CH2OH O 6 CH2OH O H 4 5C H 1C H 4 5C H 1C C H OH 3 H 2 C H OH 3 OH C C O Enlace α1 H 2 4 OH C C H 6 OH α – D – Maltosa 6 H CH2OH OH CH2OH O H 4 5C H 1C H 4 5C O OH 1C C H OH 3 H 2 C H OH 3 OH C C O Enlace α1 H 2 4 H C C H OH β – D – Maltosa H OH Maltosa es el azúcar presente en la cerveza. 6 CH2OH O OH H 2 1C 6 CH2OH O H 4 5C H 4 5C OH 1C C H OH 3 C H OH 3 OH H H 2 C C OH H C C H OH β – D – Glucosa H OH β – D – Glucosa María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . específicamente en la cebada germinada. La celobiosa es un disacárido de la glucosa. 6 CH2OH O OH 1C 6 CH2OH O OH 1C H 4 5C H 4 5C C H OH 3 H 2 C H OH 3 OH H H 2 C C OH H C C H 6 OH 6 H CH2OH OH CH2OH O H H 2 1C H 4 5C 5C O OH 1C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 OH C C H Enlace β1 H 2 H C C H OH D – Celobiosa H OH Al ver su estructura, es obvio que la celobiosa es un azúcar reductor y posee la capacidad de mutorrotación. Así, además de la α – D – Celobiosa también existe la β – D – Celobiosa. 6 CH2OH O H H 2 1C 6 CH2OH O H 4 5C 5C H 1C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 OH C C H Enlace β1 H 2 OH C C H 6 OH α – D – Celobiosa 6 H CH2OH OH CH2OH O H H 2 1C H 4 5C 5C O OH 1C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 OH C C H Enlace β1 H 2 H C C H OH β – D – Celobiosa H OH María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química Otro polisacárido importante es la lactosa. Éste es un sacárido de la β – D – Galactosa y la D – Glucosa, unidos entre sí con enlace β1 4. 6 CH2OH O OH H 2 1C 6 CH2OH O OH 4 5C H 4 5C OH 1C C H OH 3 C H OH 3 H H H 2 C C OH H C C H OH β – D – Galactosa 6 H OH β – D – Glucosa 6 CH2OH O OH 1C CH2OH O OH 1C OH 4 5C H 4 5C C H OH 3 H 2 C H OH 3 H H H 2 C C OH H C C H 6 OH 6 H CH2OH OH CH2OH O H H 2 1C OH 4 5C 5C O OH 1C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 H C C H Enlace β1 H 2 H C C H OH D – Lactosa H OH La lactosa es un azúcar reductor, con capacidad de mutorrotación, presente en la leche de todos los mamíferos. La intolerancia a la lactosa es el resultado de que en el organismo del paciente no están presentes las enzimas necesarias para romper el enlace glucosídico β1 4 de este disacárido. Como se dijo anteriormente, es un azúcar reductor con capacidad de mutorrotación, ya que el carbono de uno de los grupos aldehído está libre. Así, se tiene tanto la α – D – Lactosa como la β – D – Lactosa. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química 6 CH2OH O H H 2 1C 6 CH2OH O H 1C OH 4 5C 5C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 H C C H Enlace β1 H 2 OH C C H 6 OH α – D – Lactosa 6 H CH2OH OH CH2OH O H H 2 1C OH 4 5C 5C O OH 1C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 H C C H Enlace β1 H 2 H C C H OH β – D – Lactosa H OH Finalmente está la sacarosa, que es la que conocemos como azúcar común. Se presente en mayor proporción en la caña azucarera y en la remolacha azucarera. Para extraer la sacarosa, el procedimiento es el siguiente: se corta a la caña de azúcar, la que pasa a los trapiches donde se extrae el jugo. Entonces se hace precipitar a las sustancias que no se quieren (cachaza). Después, el líquido entra a procesos de cristalización, que se llevan a cabo a temperaturas bastante altas. Un subproducto de esta cristalización es la melaza, o miel adherida a los cristales, que es una mezcla de azúcares que no han cristalizado y que se vende. Los primeros cristales de azúcar que se procesan son morenos, obteniéndose así el azúcar morena. Si se lava al azúcar morena con agua y se la pule, se llega a lo que en el mercado se conoce como azúcar blanca. La panela consiste en una mezcla de los cristales de sacarosa y la melaza. Se puede decir que ésta tiene más nutrientes que el azúcar porque en la melaza están presentes ciertos minerales, hierro sobre todo, pero en cantidades muy pequeñas que no suplen para nada las necesidades del organismo. La sacarosa es un disacárido de la β – D – Fructosa y la α – D – Glucosa, unidos entre sí mediante enlace glucosídico β2 α1. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química H2OH ⎯ C 6 5 O OH 2C 6 CH2OH O C H 4 H 4 5C H 1C H HO 3 C C 1 CH2OH C H OH 3 H 2 OH C OH H C OH β – D – Fructosa 6 H OH α – D – Glucosa 6 CH2OH O CH2OH O H 4 5C H 1C H 4 5C H 1C C H OH 3 H 2 C H OH 3 H 2 OH C C OH OH C C H H2OH ⎯ C 6 5 OH O OH 2C H H2OH ⎯ C 6 5 OH O O 2C Enlace β2 α1 C H 4 C H 4 H HO 3 C C 1 CH2OH H HO 3 C C 1 CH2OH OH H OH H D – Sacarosa Así, se observa que la sacarosa no es un anómero, pues todos los carbonos unidos a los grupos aldehídico y cetónico están participando del enlace glucosídico, y por tanto no están libres. De ahí que ésta no es un azúcar reductor, y tampoco presenta la propiedad de mutorrotación. Existen dos tipos de polisacáridos, clasificados según la función que presentan. Éstos son: Polisacáridos de Reserva Polisacáridos de Estructura María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química mantener la estructura de los vegetales. se forman fibras. se emplea para la manufacturación de papel y. conjuntamente con la lignina.Los polisacáridos estructurales mantienen la forma de los seres vivos. está formado principalmente por glucosas unidas entre sí mediante enlace β1 – 4. Esto le permite. Cuando celulosas se disponen una tras de otra. A nivel industrial. Es un polímero (más de 500 monómeros) lineal de la celobiosa. es decir. en la obtención de bioetanol. 6 CH2OH O H H 2 1C 6 CH2OH O 1C H O 4 5C 5C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 C C H Enlace β1 H 2 O H C C H OH H OH Es el componente de los tallos y las hojas de los vegetales. Ejemplos de polisacáridos estructurales son la celulosa y la quitina. 6 CH2OH O H H 2 1C 6 CH2OH O 1C H O 4 5C 5C C H OH 3 O 4 4 C H OH 3 C C H Enlace β1 H 2 O H C C H HN C CH3 O H HN C CH3 O María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . actualmente. Se caracteriza por ser un nutriente y aditivo alimenticio. Es un polisacárido estructural presente en el exoesqueleto de los insectos y en el caparazón de los moluscos. Es empleado en todas las industrias que uno pueda imaginarse. emulsificante. 6 CH2OH O 6 CH2OH O H 4 5C H 1C H 4 5C H 1C C H OH 3 O H 2 C H OH 3 C H C O Enlace α1 H 2 O 4 C C OH H OH María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Otra de sus tantas aplicaciones es actuar como indicador. sustituyente de otras sustancias y biológicamente se emplea para mejorar la textura de los alimentos. Uno de sus variantes es el Quitosano. El objetivo de los polisacáridos de reserva es almacenar glucosa en los seres vivos para que. en esta última como pega o engrudo. Absolutamente todos los vegetales contienen almidón. En la industria farmacéu. ésta pueda ser utilizada como fuente de energía en la célula. después.Está conformado por un derivado del azúcar: la 2 – N glucosa amina. y de 90% a 70% de 90 – 70% Amilopectina Amilopectina. y en la industria farmacéutica debido a sus propiedades medicinales. ya sea en la industria textil como en la industria química. Su objetico es almacenar glucosa. Los componentes del almidón son: 10 – 30% Amilosa Contiene de 10% a 30% de Amilosa.Todas las industrias utilizan tica se utilizan como excipiente (sustancia que acarrea al principio almidón. Ejemplos de polisacáridos de reserva son el almidón y el glucógeno. activo). una sustancia muy empleada en la industria alimenticia para combatir cierto tipo de plagas en las raíces. Puede ser empleada como soporte para la que se produzca mineralización. estabilizante. sólo que en concentraciones diferentes. ya sea para los procesos metabólicos o para la obtención de energía. cada 10 a 12 unidades generalmente. pero con ramificaciones cada 20 a 22 monómeros. La celulosa no es una fuente de glucosa. 6 CH2OH O 6 CH2OH O H 4 5C H 1C H 4 5C H 1C C H OH 3 O H 2 C H OH 3 C H C O Enlace α1 H 2 4 C H C Enlace α1 O 6 OH OH 19 20 6 CH2 O H 4 5C H 1C C H OH 3 O H 2 O C H C 21 OH Cuando el almidón se ha hidrolizado. En esta condición. Es un polímero ramificado de la glucosa. formas una hélice. es decir cuando el almidón se ha hidrolizado. Constituye la parte soluble del almidón. y es que actúa como indicador. Es un polímero ramificado. por lo que se dice que el almidón está dextrinizado. es decir. se obtienen compuestos más chiquitos.Es un polímero lineal de la maltosa. mientras que el almidón sí. es más digerible. En solución. de estructura muy parecida a la de la amilopectina sólo que sus ramificaciones son más frecuentes. básicamente se compone de glucosas unidas entre sí mediante un enlace glucosídico α1 – 4. al cocinar los alimentos por ejemplo. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Estos polisacáridos formados se llaman dextrinas. pues en el organismo se dispone de enzimas capaces de romper los enlaces glucosídicos α1 – 4 pero no los enlaces β1 – 4. Es los seres humanos. el glucógeno se almacena en los músculos y en el hígado. y por ende la mayoría de polímeros son anfipáticos. Forman a las membranas. que migran. Todo se puede transformar en lípido. Por otro lado. de los alimentos. que no tienen ácidos grasos en su estructura) o o Terpenos Esteroides María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . como es normal. la energía durante estos ciclos proviene principalmente de los lípidos pues. y para notar esto hay que pensar en las ceras por ejemplo. cumpliendo funciones importantes como proteger a la célula y el control de paso de nutrientes a través de la membrana que forman. aunque su estructura en verdad es grande. Para los osos. es cuando se acude a la energía proporcionada por los lípidos. y como se dijo antes. especialmente a la membrana celular. ya que todos los alimentos tienen a todas las biomoléculas. Lípidos que tienen compuestos Isoprénicos (Compuestos grandes derivados del isopreno.Lípidos es el cuarto grupo de biomoléculas. entonces la energía proviene. y las aves. A diferencia de los otros grupos de biomoléculas. almacenan energía en caso de emergencia. Los ípidos se dividen en dos grupos: Lípidos que contienen Ácidos Grasos (Ácidos carboxílicos de cadena larga con números pares de carbonos) o o o o o Ceras Triglicéridos Eicosanoides Glicerofosfolípidos Esfingolípidos Los lípidos son sustancias que forman la membrana celular y constituyen un reservorio de energía. y como aislante en el caso de que el organismo deba proteger al individuo del frío cuando las condiciones climáticas son extremas. por lo que. Cuando los osos están despiertos y las aves en tierra. la energía no puede provenir de los carbohidratos. que hibernan. los lípidos también funcionan como capas protectoras. en las que se requiere mucho esfuerzo físico de larga duración. Se considera como lípido a aquella sustancia que no es soluble en agua. dado que no tienen tiempo de comer. ya sea en mayor o menor concentración. Cuando el organismo tiene que enfrentarse a situaciones extremas. Dietas de 0 calorías no pueden existir. no cumplen con los requisitos para ser polímeros. los lípidos son moléculas grandes pero no “grandototas”. Una de las características importantes de los lípidos es que el punto de fusión de un lípido depende del número de carbonos que forman parte de la estructura. Se encuentran en gran parte en la naturaleza. Los ácidos grasos se hallan en la naturaleza. para llegar a este fin. O OH Cabeza Parte Polar/Hidrofílica Se disuelve en agua Cola Parte No Polar / Hidrofóbica / Anfitpática No se disuelve en agua CH3 Si en una solución se pone más de un ácido graso. conforme aumenta el grado de insaturación.1. Son ácidos carboxílicos de cadena larga. ya que el tipo de grasas presentes en la membrana le proporcionan características que hacen que las membranas funcionen de manera específica. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . p. Ácidos grasos insaturados con configuración trans presentan un mayor punto de fusión. Esto es importante. En cuando a los ácidos grasos insaturados. De ahí que es común ver en los anuncios que se ofrecen productos libres de grasas trans y de grasas insaturadas. Además. Además. Se ha comprobado que los ácidos grasos de configuración trans son cancerígenos.La diferencia entre los lípidos que contienen ácidos grasos y los compuestos por isoprenos está básicamente en la estructura principal. se observa (Tabla 10. se forma una emulsión. Emulsión es la solución que se obtiene cuando se unen las partes polares y las partes no polares. estos van a estar en estado líquido. y normalmente dichas temperaturas son mayores a la temperatura corporal y a la temperatura ambiente. Es así que. por lo que estos lípidos están en estado sólido a las condiciones ambientales. De hecho. disminuye el punto de fusión. se presentan también configuraciones. entre sí. de las moléculas. pero muy poco en forma libre. 355) que el punto de fusión en los ácidos grasos saturados aumenta conforme aumenta el número de carbonos. se observa que conforme aumenta el número de carbonos. emplean procesos de hidrogenación en los que se aplica temperatura e hidrógeno para que se rompan los dobles enlaces debido a la adición de hidrógeno a la cadena. Las industrias. Cuando un ácido tiene insaturaciones. se cuida mucho el proceso para que no se den transesterificaciones. muy pocos en forma libre. a temperatura ambiente. también disminuye el punto de fusión. formados por un número par de átomos de carbono. Las configuraciones más comunes son cis y trans. facilitando el transporte de colesterol a través de las venas. El colesterol y sus derivados son lípidos que no son tan malos como los pintan. del tipo de saturación o insaturación y de la configuración. Las lipoproteínas de alta densidad. ballenas y demás especies marinas. y comúnmente reacciona con ácidos para formar ésteres. cuando médicamente se dice que un paciente tiene “colesterol alto”. Ahora el colesterol es una sustancia no polar y el grupo oxhidrilo (OH) es súper reactivo. disminuye el espacio por el que viaja la sangre y se aumenta la presión. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química LDLP Quedan pegadas a la vena . el cual está compuesto por agua fundamentalmente. la proteína se despega. el estado de agregación de los ácidos grasos a temperatura ambiente depende del largo de la cadena. Estos ácidos grasos son fácilmente arrastrables a través del torrente sanguíneo. o puede ser que dificulten. Se encuentra en altas proporciones en peces. transportar esto a través de la sangre es difícil. Lipoproteínas de baja densidad (LPBD o LDLP) y lipoproteínas de alta densidad (LPAD o HDLP) son las más usuales. El Omega3 (ácido γ – linolénico) es un ácido graso insaturado. significa que la proporción de lipoproteínas de baja densidad es mayor a la permitida. de la familia de los isoprenos. cada una con configuración cis.Así. de hormonas sexuales y de esteroides. quedando el lípido pegado a la vena. Esto se debe a que dificultan el transporte del lípido a través del torrente sanguíneo y más bien queda pegado a la vena. Proteínas que se pegan al colesterol y forman lipoproteínas facilitan. precursor de las sales biliares. Los ácidos grasos son precursores de hormonas (esteroides) y vitaminas. el transporte de esta sustancia a través del torrente sanguíneo. C A HO D Colesterol B El colesterol debe ser transportado a través del torrente sanguíneo. Las vitaminas terpénicas y los esteroides son lípidos que se deben ingerir en la dieta ya que el organismo no puede sintetizar estas sustancias. que no son malas sino malísimas. Se conoce como colesterol malo a las lipoproteínas de baja densidad. evitan las enfermedades que se produce a causa de la acumulación de grasa en las venas. El colesterol es un lípido esteroideo. con tres insaturaciones. pueden ser acarreadas a través de la sangre fácilmente. Entonces. Éstas se abrevian con: vLDLP. Cuando una lipoproteína de baja densidad queda adherida a las paredes de la vena. Por lo tanto. Así. en cambio. Así. Además existen lipoproteínas de muy baja densidad. Es así que los triglicéridos no pueden forman bicapas. O H H H H H OH OH OH R1 HO H H R2 HO O R2 HO H H H O O O O O O R1 R2 R3 + O Glicerol Triglicérido Son triglicéridos no son sustancias anfipáticas además de que son no polares. el lípido necesariamente debe ser anfipático. Glicerofosfolípidos (80% .Como se dijo anteriormente. para ser transportados a través del torrente sanguíneo necesitan de proteínas con las cuales formar lipoproteínas.90% de la membrana) Un glicerofosfolípido tiene en su estructura al glicerol y al ácido fosfórico. Para esto. que se obtiene cuando el glicerol reacciona con tres ácidos grasos. Por lo tanto. diferentes en la mayoría de casos. X O P O O - O O O O Cola Parte no Polar R1 R2 Diacilglicerol 2 ésteres con 2 ácidos grasos María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Éstos son ésteres del glicerol. Las membranas o La importancia biológica de los lípidos radica en la formación de membranas o bicapas. ya que normalmente están formando triglicéridos o triacilgliceroles. bicapas deben componerse de lípidos anfipáticos. Los componentes mayoritarios de una bicapa son: 1. muy pocos ácidos grasos se encuentran en forma libre en la naturaleza. a pH fisiológico en la cabeza del glicefosfolípido hay al menos dos grupos ionizados ( del fosfato es uno de ellos). María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . por lo que es altamente polar.20% de la membrana) Permiten el reconocimiento célula – célula. De ahí que se ubican dentro de la membrana. Por ejemplo. Cabeza Polar Bicapa Cola Monocapa Membrana Los organelos también tienen membranas. 2. En cambio. Por lo tanto. Esfingolípidos (10% . cuando X corresponde al grupo oxhidrilo OH el glicerofosfolípido se conoce como Fosfatidato o Ácido Fosfatídico. y así se tiene una cabeza polar que participa en la formación de una bicapa.Dependiendo de cuál es el sustituyente X. los glicerofosfolípidos adquieren una denominación diferente. aunque no forman toda la estructura. En X puede haber un sustituyente de polaridad alta. Se podría decir que tienen una cabezota y. el glicerofosfolípido es la Fosfatidilcolina. si ) X es la colina (( ). las que les confieren su estructura. participan en los procesos de reconocimiento celular. una vez en la membrana. se tienen tres tipos diferentes de esfingolípidos: 2. la estructura recibe el nombre de esfingomielina. Esfingomielinas Cuando en el carbono 1 se tiene al ácido fosfórico más otro grupo en lugar del grupo hidroxilo.Provienen de la Esfingosina. De acuerdo al sustituyente. los mismos que van a depender del sustituyente. se tiene una ceramida (amida que tiene un ácido graso en el carbono 2) R1 HO 1 2 NH O 3 4 6 5 7 9 8 10 12 11 13 15 17 14 16 HO Ceramida CH3 18 La ceramida es la precursora de los esfingolípidos. Las esfingomielinas tendrán un nombre diferentes dependiendo del “otro grupo” que forme parte de su estructura o sustituyente X. en la figura que se muestra a continuación. Por tanto.1. HO 1 2 NH3 3 + 4 6 5 7 9 8 10 12 11 13 15 17 14 16 HO Enfingosina CH3 18 Cuando un ácido graso se pega a la esfingosina. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . las esfingomielinas son fosfolípidos. si se trata de galactosa.R1 - O X P O O 1 2 NH O 3 4 6 5 7 9 11 13 15 17 8 10 12 14 16 HO CH3 18 2. en lugar del grupo oxhidrilo OH. Gangliósidos Cuando en el carbono 1 se tiene. Cerebrósidos Cuando en la ceramida se tiene. Así. el compuesto es Galactosil Cerebrósido. en lugar del grupo oxhidrilo OH.3. Tanto esfingomielinas. como cerebrósidos y gangliósidos se derivan de la ceramida. se puede decir que los esfingolípidos presentan la estructura general: María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . el compuesto recibe el nombre de Cerebrósido. El cerebrósido recibe una denominación diferente dependiendo del nombre del azúcar y. un azúcar. así por ejemplo. R1 Azúcar O 1 2 NH O 3 4 6 5 7 9 11 13 15 17 8 10 12 14 16 HO CH3 18 2.2. un azúcar simple unido mediante enlace glucosídico al carbono 1. el esfingolípido recibe el nombre de gangliósidos. 3. Esto en la membrana. ya que el colesterol también tiene otras funciones. Esto les permite participar en procesos de reconocimiento célula – célula. pero en los seres humanos la proporción es mayor en las células nerviosas. el colesterol controla la movilidad de la misma y por eso se halla en pequeñas proporciones. Necesariamente su estructura debe tener el anillo: C A B D El colesterol suele estar pegado a un ácido graso teniéndose así un colesterol éster. En la membrana. Entonces. C O R1 O D A B Ya sea que la sustancia está como colesterol o como colesterol éster. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . el compuesto es anfipático.Cabeza Ácido Fosfórico/Azúcar Cola Ceramida Todas las membranas tienen esfingolípidos. ya que la cola es la parte no polar que constituye a la membrana. por ser anfipático se ubica entre la cola. Colesterol o esteroides El colesterol es el tercer componente de una membrana. Este movimiento es rápido. Esto da la impresión de que una membrana es un fluido. espontáneo y no requiere de ninguna ayuda enzimática. sino en Se han encontrado dos tipos de movimiento: constante movimiento. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . y de hecho al microscopio parece que la membrana está dando la vuelta. Lo mismo sucede con la monocapa de abajo. 1. están en un solo sitio. 1. Lípido que se va a analizar Por lo tanto.2. grado de saturación o insaturación y configuración) de ácidos grasos que están conformando a los Los lípidos no fosfolípidos y de la cantidad de colesterol presente en la membrana. Difusión Lateral Movimiento de los lípidos de una monocapa en la misma monocapa. movimiento que depende de muchas cosas como el tipo (largo. Difusión Transversal Movimiento o paso de un lípido de una monocapa a otra monocapa.Los lípidos que forman las membranas no están quietos sino en constante movimiento. el lípido cambia de posición en un intervalo de tiempo .1. Esta movilidad es mucho más lenta que la difusión lateral y requiere la acción de enzimas. K+. disminuye el gradiente de concentraciones entre el interior y el exterior. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .2. respectivamente. en el que las moléculas pequeñas entras y salen cuando quieren. Moléculas medianas y/o iones Las moléculas medianas (azúcares simples) e iones (Na+. Supongamos el caso en el que la cantidad de moléculas es mayor adentro de la célula que afuera. se puede tener tres casos: 2.1. cuando la molécula pasa por la membroproteína al citosol. Membroproteína es la proteína que está en la membrana y permite o no el paso de sustancias a través de ella. Como el paso de las sustancias depende del tipo de moléculas. 2. aminoácidos) no pueden entrar y salir de la célula cuando quieran y como quieran. pues el paso está controlado por dos mecanismos: 2. a través de una membroproteína de transporte con una consecuente disminución del gradiente de concentración. dependiendo del tipo de moléculas que se tiene.1. De ahí que el fenómeno reciba el nombre de difusión facilitada. Dentro de este grupo están el dióxido de carbono y el agua. Entonces. Moléculas neutras y/o pequeñas Se da por medio de un mecanismo conocido como difusión simple. Difusión Facilitada Paso de la molécula o mecanismo por el cual las moléculas medianas y/o iones ingresan o salen al interior o exterior de la célula.Lípido que se va a analizar Permite el paso de sustancias a través de la célula (entrada a la célula o salida de la célula al exterior) en forma controlada.2. Hay una regulación. 2. respectivamente. Proceso Antiport: Simultáneamente una molécula ingresa mientras otra diferente sale. y es lógico ya que. por transferencia de masa. La difusión facilitada es termodinámicamente favorable. una sola molécula puede entrar y una sola molécula puede salir. a María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . es decir. siempre y cuando sean medianas. El proceso.2. Membroproteína de Transporte (Poro/Puerta) Difusión facilitada es el paso de moléculas a través de la membroproteína de transporte que necesariamente implica una disminución del gradiente de concentración.EXTERIOR CITOSOL Moléculas que quieren entrar. Las membroproteínas de transporte presentan 2 variedades: poro o puerta. se sabe que las concentraciones procuran igualarse y llegar al equilibrio. Puerta: Permite el paso de solamente una molécula. genera energía. Pueden estar cargadas o no. Esto sucede porque la proteína puerta va adquiriendo la forma de la molécula. para permitirle el paso. termodinámicamente favorable. Poro: Permite el paso de dos moléculas a la vez. Transporte Activo Paso de la molécula o mecanismo por el cual las moléculas medianas y/o iones ingresan o salen al interior o exterior de la célula.2. El paso de dichas moléculas a través de un poro puede ser: Proceso Simport: Dos moléculas ingresan simultáneamente. oligómeros o polímeros por ejemplo. Endocitosis (entrada a la célula) Paso de macromoléculas del exterior al interior de la célula a través de la formación de una vesícula. El transporte de electrones también genera energía. Cuando dicha energía proviene del transporte de moléculas de los procesos de difusión facilitada (que son energéticamente favorables y. por tanto. esta tiene que romperse en el interior de la célula. Todo transporte Cuando la energía con la cual se lleva a cabo el transporte activo requiere energía. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química .3. el mecanismo de llama Transporte Activo Primario.1. 2. para proporcionar la energía necesaria para que el sistema vaya en contra del gradiente de concentraciones y contra el proceso termodinámico normal por el cual se intenta igualar las concentraciones. la membroproteína de transporte debe funcionar como una bomba.través de una membroproteína de transporte con un consecuente incremento del gradiente de concentración. EXTERIOR CITOSOL Para que aumente el gradiente de concentración. generan energía). Para saber cómo se lleva a cabo esta ruptura de la vesícula.3. En las células eucariotas. el transporte activo no es un proceso termodinámicamente favorable y requiere de energía para que se dé. por lo que precisamente lleva el nombre de “bomba”. es necesario conocer el tipo de célula. organelos como el Aparato de Golgi son los encargados de romper la vesícula para permitir que las moléculas salgan. Es en esto caso cuando el paso de las moléculas del exterior al interior de la célula mediante la formación de una vesícula se conoce con el nombre de endocitocis. se tiene un Transporte Activo Secundario. Por lo tanto. se da a través de dos mecanismos: 2. activo proviene de la luz del sol o de la hidrólisis del ATP. Una vez formada la vesícula. Macromoléculas (Moléculas grandes) El paso de las macromoléculas. En las células procariotas, la misma membrana es la encargada de romper a la vesícula, ya que ésta no se desprende completamente de la membrana. En este caso, el paso de las moléculas del exterior al interior de la célula mediante la formación de una vesícula se conoce con el nombre de faboendocitocis. Macromoléculas (del mismo o de varios tipos) Mientras la membrana se va deformando, va atrapando a las moléculas Exterior Citosol Exterior Citosol Exterior Citosol Vesícula Exterior Citosol 2.3.2. Exocitosis (salida de la célula) Paso de moléculas grandes del interior al exterior de la célula a través de la formación de una vesícula. En las células eucariotas, el Aparato de Golgi ayuda a la formación de la vesícula, que sale, dentro de la célula; mientras que para las células procariotas, es la misma membrana la que atrapa a las macromoléculas para formar a la vesícula que sale. Por lo tanto, el control de la entrada y salida de las moléculas dependerá del tipo de moléculas que participan en el proceso. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química Los sistemas de transporte son importantes dado que permiten que la molécula se alimente, ya sea mediante el control del ingreso de nutrientes y de la forma en la cual salen los desechos. Dentro de los lípidos que contienen compuestos isoprénicos, están los terpenos y los esteroides. TERPENOS Los terpenos son compuestos que tienen funciones, en los vegetales principalmente, de gran importancia. Los aceites esenciales son compuestos terpénicos pertenecientes a la familia de los isoprenos. En las plantas los terpenos presentan propiedades específicas que les permiten sobrevivir. Adicionalmente, en la actualidad los terpenos son bastante empleados en la industria. El ajo, por ejemplo. Resulta que el ajo, al igual que la cebolla, tiene aceites esenciales de actividad microbiana. Si bien éstos aún no se han logrado comercializar, también se dispone de una sustancia denominada “kilol”, producida con un aceite esencial que se obtiene a partir de los extractos de la cáscara de toronja, aceite que por cierto presenta actividad antimicrobiana, lo que permite que, cuando se lava a los alimentos con este “kilol”, mueran prácticamente todas las bacterias. Todo lo anterior se debe a que en la estructura de los terpenos están presentes grupos aldehídicos y alcohólicos, caracterizados por ser bastante reactivos. Es importante tener en claro que así como hay terpenos buenos, maravillosos incluso, también hay terpenos malos. Entre los terpenos buenos, además de los aceites esenciales, se tiene a la vitamina A. Compuestos terpénicos malos, que además se pueden denominar naturales, son muchos alucinantes como el floripondio, que provoca alucinaciones táctiles. La vitamina A es un derivado de los carotenos, cuya estructura general es la siguiente: CH3 CH3 H3C H3C CH3 CH3 H3C Caroteno CH3 CH3 CH3 H3C CH3 CH3 CH3 CH 2OH Vitamina A CH3 (Retinol) María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química Usualmente se quita a todos los carotenos cuando se extrae el aceite de palma, pues el consumidor no está acostumbrado a consumir aceite rojo. Sin embargo, en el caso de que dichos carotenos no fueran removidos, el aceite se decolorara simplemente con el calentamiento, pues se rompe la estructura del caroteno. Todo aceite con carotenos tiene vitamina A presente. ESTEROIDES Todos los esteriodes presentan en su estructura el anillo que se muestra a continuación: C A B D El representante de los esteroides es el colesterol. C A HO D Colesterol B El colesterol tiene varias funciones. Además de que es parte constitutiva de la membrana y controla la movilidad de la célula, presenta propiedades importantes, entre las que está ser el precursor de las sales biliares, las cuales permiten el ingreso de Las sales biliares los triglicéridos a la sangre. son derivados del colesterol. Las hormonas pueden ser: Derivadas de aminoácidos (La tirosina generada por la tiroides, por ejemplo) Esteroides Polipéptidos El colesterol es el precursor de las hormonas esteroides, que son de dos tipos: Corticoides Hormonas sexuales En los seres humanos, el hígado es el encargado de sintetizar el colesterol necesario para el organismo, aunque éste también puede entrar en nuestro cuerpo a través de los alimentos. Cuando los niveles de colesterol no son adecuados, hay procesos de absorción de éste lípido isoprénico esteroide. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química masculinas y femeninas. En la etapa de la niñez. Algunas hormonas esteroides de este tipo son como drogas. En la adolescencia.Las hormonas corticoides se encargan de la regulación de las hormonas a través de la glándula pituitaria. se suele recetar corticoides como última opción. y cuando ha terminado. para lo cual necesita un nivel adecuado de progesterona (hormona sexual femenina). En los dos sexos se producen los dos tipos de hormonas sexuales. es decir. Casi todas las hormonas doping tienen altas concentraciones de testosterona. el óvulo simplemente no se forma. Una vez que el óvulo está formado. Durante este período el óvulo se forma. por lo cual los bebés tienen períodos de sueño mayores. cuando no se ovula en el período apropiado. ya queda establecido en el organismo las cantidades de hormona con las cuales el individuo vivirá el resto de su vida. debe implantarse. La probabilidad de que un óvulo fecundado se implante es de 30% sin un nivel Se considerar que el adecuado de progesterona. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . ya sea para tener o para no tener bebés. de modo que de los 14 a los 18 días se conoce como la etapa fértil. hasta los 20 años. la glándula pituitaria ordena a la hormona del crecimiento que trabaje más. hormona sexual masculina. en cambio. cuando no funciona nada más. que dan una mayor actividad física durante un período corto de tiempo. Por tanto. La hormona del crecimiento se genera también durante la adolescencia. tuado sólo luego de la implantación. Dentro de las hormonas esteroides se encuentran las hormonas sexuales. etapa durante la cual el adolescente nuevamente presenta períodos prolongados de sueño. Por otro lado. el cual dura 28 días. Por eso es normal que sólo “coman y duerman”. Los estrógenos regulan el ciclo menstrual. cuyo objetivo es generar las características secundarias del hombre y la mujer. sólo que en diferentes concentraciones. Cuando algún órgano del cuerpo sufre daños inflamatorios severos. Los tratamientos hormonales más comunes son para la fertilidad. la cantidad de hormona correspondiente a cada sexo comienza a formarse en mayor cantidad hasta que finaliza la adolescencia. Son de dos tipos: Minealocorticoides Glutocorticoides Dentro de las hormonas corticoides está la hormona del crecimiento. es decir. algunas hormonas corticoides son sintetizadas en el laboratorio. Durante este período se forman las características y órganos correspondientes a cada género. Los expertos dicen que se considera embarazo se ha efecembarazo únicamente cuando el óvulo se ha implantado. Las sapogeninas esteroides son compuestos que no forman parte del organismo del ser humano. En el caso de los hombres. luego es la placenta la que se encarga de producir esta hormona sexual femenina. Todos los anticonceptivos que se utilizan actualmente no son abortivos. estos tratamientos no están libres de efectos secundarios. normalmente se emplea anticonceptivos. Además. No todos los venenos son sapogeninas. El problema de la mujer también puede radicar en una anomalía con las trompas de Falopio o por la formación de quistes. la testosterona es la encargada de formar a los espermatozoides y. es decir. para inhibir la formación de espermatozoides. sino más bien de animales y plantas. aunque los anticonceptivos puedan evitar los embarazos. Otros seres vivos sí son capaces de sintetizar vitaminas. A las vitaminas se las clasifica en: María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . pero sucede que venenos formados por sapogeninas son potentes. ya que su objetivo es evitar la ovulación. Pero. de modo que la adolescencia se adelanta. dependiendo de la persona. y en la mujer varía la cantidad de progesterona. Cuando no se desea tener hijos. que en realidad son hormonas. por lo cual se necesita que ingresen en la alimentación diaria. al contrario de lo que sucede con la mujer. Un exceso o deficiencia de peso. para evitar la ovulación. pues se encargan de decirle al organismo cuándo y cómo hacer cierta cosa. a fin de varias en el organismo la concentración de hormonas. por tanto. Los esteroides también son precursores de las sapogeninas esteroides. El ovario genera progesterona hasta el tercer mes de formación del embrión. puede ser causa de infertilidad. las hormonas se hacen liposolubles. Así. un exceso de testosterona inhibe la formación de espermatozoides.Lo más común en mujeres infértiles es un desbalance hormonal. nunca se llevó a cabo el embarazo. no sucede lo mismo en cuanto a las enfermedades transmitidas sexualmente. Lo que sucede es que las hormonas se conocen como neurotransmisores. enfermedades espede la A a la Z cíficamente. generalmente por un bajo de progesterona. Es así que en el hombre se aumenta la cantidad de testosterona. ya que la mayoría funciona como cofactores o coenzimas. una deficiencia o exceso consideNo hay vitaminas rable de vitaminas puede producir problemas. la cual es generada por los ovarios. Las vitaminas son sustancias que los seres humanos no pueden sintetizar. nunca hubo implantación y. cuando hay sobrepeso. específicamente de su carga genética. Las vitaminas tienen papeles fundamentales en el organismo. Sin embargo. pues están asociados a los venenos. Liposolubles Son solubles en lípidos No se elimina y. Estos temblores son conocidos como beri – beri). También se puede producir problemas con el corazón Produce dermatitis y daños o deterioro de lo mucosa de la piel. Hidrosolubles Son solubles en agua Normalmente se eliminan a través de fluidos corporales. su requerimiento diario y su efecto por exceso y por deficiencia. su función. Vitamina B1 (Tiamina) Problemas por deficiencia Beri –beri (Debilidad muscular y temblores. aunque en cantidades menores produce comezón y dilatación de los vasos sanguíneos. se van almacenando en los tejidos corporales. en cambio. posiblemente se deba a la deficiencia de vitamina B2 Pelagra o enfermedad de las 3D. La mayoría de estas vitaminas están asociadas al funcionamiento del sistema nervioso. Cada vitamina tiene su nombre. También puede provocar daños al sistema nervioso. algunos muy fuertes. Normalmente se obtiene a partir de hojas verdes. Dentro de este grupo están la vitamina C y las vitaminas del grupo B. en la orina y el sudor principalmente. Ácido Fólico María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Problemas por exceso Baja de presión B2 (Riboflavina) Intoxicación y comezón Endocis mayor a la apropiada. hasta el momento. Al ácido fólico evita la caída del cabello. la Demencia y la Diarrea Anemia. pues los síntomas están asociados a la Dermatitis. Cuando se parte con frecuencia la comisura de los labios. Es así que las vitaminas deben ser consumidas en cantidades adecuadas. A continuación se presenta una tabla en la que se indica las consecuencias por efecto o exceso de algunas de las vitaminas hidrosolubles más importantes. En niños chiquitos. En gran exceso es mortal. su fuente. Alteraciones al sistema nervioso central Complejo B B6 (Piridoxina) B3 (Niacina) / Vitamina P Anemia. su importancia. puede generar problemas de crecimiento. retardo en el No han sido reportados crecimiento e infertilidad. Problemas por exceso Exceso de glóbulos rojos. en el cual se indica el efecto de la deficiencia o el exceso de éstas. es posible acudir a la fortificación. Al ácido ascórbico se lo encuentra en los alimentos frescos. generada por efecto de la producción de glóbulos rojos deformes. Dolores musculares y dermatitis No han sido reportados hasta el momento. ayuda a tener al sistema inmunológico sobre ruedas. En cuanto a las vitaminas liposolubles. B5 (Ácido Pantoténico) Biotina Retardo en el crecimiento y alteraciones musculares No han sido reportados hasta el momento.Vitamina B12 (Cianocobalamina) Problemas por deficiencia Anemia perniciosa. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . se pierde cuando lo alimentos se exponen al sol. lo que hace que la sangre sea más espesa. que es el proceso por el cual se devuelve las vitaminas que un alimento perdió en el proceso de transformación o. También funciona como antioxidante. Aunque es hidrosoluble. sólo ayuda a regenerar los tejidos cuando la mucosa ha sido afectada. por el paso del tiempo. en exceso sólo una parte de la vitamina se va por la orina. mientras que el resto se queda en el riñón formando los cálculos renales. Escorbuto o enfermedad del marinero. ya que en alta mar es imposible conseguir fruta fresca. deterioro de la mucosa que desemboca es una contracción de las encías Cuando una vitamina se ha deteriorado. El consumo de vitamina C no previene ni cura la gripe. de ahí que su intervención en la sangre es muy importante. se presenta a continuación el siguiente cuadro. Tiene una acción más directa sobre las mucosas. De ahí que la deficiencia de vitamina C produzca la enfermedad “del marinero”. C (Ácido Ascórbico) Produce cálculos renales. simplemente. Está presente sólo en los alimentos de origen animal. por lo que los vegetarianos estrictos necesariamente deben consumir suplementos de vitamina B12. Conjuntamente con la vitamina A. Por eso. Complejo B La vitamina B12 participa directamente en la formación de glóbulos rojos. El ácido ascórbico es termolábil. Cuando los bebés nacen. ésta última es una enfermedad irreversible Problemas por exceso Daños irreversibles en el hígado. E (Tocoterol) Desangre. En etapas de lactancia.Vitamina Problemas por deficiencia Retardo en el crecimiento. es decir. El hígado es el encargado de generar la vitamina D. pues algunas de las vitaminas de la leche inhiben la acción de otras. Anemia No han sido reportados hasta el momento. cuando la persona se lastima K Daños en la sangre y en el hígado. el daño es fisiológico más que psicológico A Precursor de la vitamina A son los carotenos. Por eso. un derivado directo del colesterol. Es producto de la acción del sol. dermatitis y ceguera nocturnal. maternidad y crecimiento. conjuntamente con deficiencia de calcio. osteoporosis D Problemas de calcio en los huesos Se podría decir que la vitamina D es colesterol colesterol. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . daños en el sistema nervioso central y anorexia. Las vitaminas se consiguen a partir de la alimentación diaria. en cuanto a ésta última. Por eso se recomienda no tomar complejos vitamínicos con leche. se les dota de vitamina K con el fin de que no pierdan mucha sangre como efecto del corte del cordón umbilical. aunque ésta también puede ser introducida en los alimentos. Raquitismo y. y exceso de coagulación Se asocia con la formación de coagulantes en la sangre. Mantiene el nivel inmunológico alto. durante estas etapas de desarrollo. de modo que la radiación ultravioleta en la encarga de la ruptura de enlaces. e incluso algunas inhiben la acción de otras. No todas las vitaminas son asimiladas por el cuerpo. lo que se consume no necesariamente va a satisfacer los requerimientos del organismo. se recomienda tomar suplementos vitamínicos. mientras que Hoppe . aunque también presentan diferencias. es decir. cuando estudiaba a la levadura. casi por la misma época. Fueron James Watson y Francis Crick quienes lograron determinar la estructura tridimensional (o estructura terciaria) del ADN. considerando que el ser humano posee 32 cromosomas. aunque por aquel entonces no se conocía cuál era su estructura. Igual que los biopolímeros estudiados anteriormente. el número es inmenso. mientras que para el ARN el azúcar que lo conforma es la β – D – Ribosa. la secuencia de bases nitrogenadas que están en el gen del ser humano.Seyer descubrió el ARN. Ambos participan en los procesos de transmisión genética. Este proyecto requirió más de 50 años. que consiste en el transporte de información de célula a célula y que permite mantener la vida de generación en generación. un tiempo corto considerando que un solo cromosoma está formado por miles de millones de bases nitrogenadas y. H2OH ⎯ C 5 4 O OH 1C H2OH ⎯ C 5 4 O OH 1C C H 3 C H 3 H H 2 H H H 2 H C C C C OH OH β – D – Ribosa ARN OH H β – 2 – D – deoxiRibosa ADN María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . fueron descubiertos hace mucho tiempo. y la vida del individuo en sí. Hay dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (DNA) ARN (RNA) El ADN y el ARN tienen componentes similares. Los ácidos nucleicos están compuestos básicamente por: Azúcar Bases Nitrogenadas Ácido Fosfórico El primer componente de los ácidos nucleicos es el azúcar. En el año 2000 aproximadamente se descubre el genoma humano. Fue Friederich Miescher quien descubrió al ADN cuando investigaba la composición de los glóbulos blancos. y a partir de ahí es cuando nace lo que actualmente se conoce como Ingeniería Genética.Son el último tipo de biomoléculas que forman la vida. El azúcar que participa en el ADN es la β – 2 – D – deoxiribosa. su estructura primaria. La tiamina (T). El nitrógeno correspondiente a la posición 9 es el que participa en el enlace con el azúcar. el uracilo (U) y la citosina (C) son primidinas. es decir. Éstas determinan la secuencia del ADN y la secuencia del ARN. Éste se encuentra en los dos tipos de ácidos nucleicos. y aunque haya sólo cuatro componentes.Estos azúcares de ahora en adelante se representarán de la siguiente manera: HO 4 3 2 5 OH O 1 HO 4 5 OH O 1 3 2 OH OH OH β – D – Ribosa ARN β – 2 – D – deoxiRibosa ADN El segundo componente de los ácidos nucleicos son las bases nitrogenadas. necesariamente debe salir agua. ARN Citosina (C) ADN. ya sea al β – D – Ribosa o la β – 2 – D – deoxiRibosa. La tiamina (T) participa sólo en el ADN. ARN O N 7 8 5 4 Tiamina (T) ADN NH2 Uracilo (U) ARN NH 3 2 5 4 N 3 2 N H 9 6 6 N 1 NH2 N H 1 O Guanina (G) ADN. Purinas NH2 N 7 8 5 4 Pirimidinas O H3C N 3 2 O NH 3 2 5 4 5 6 4 NH 3 2 N H 9 6 N 1 N H 1 O 6 N H 1 O Adenina (A) ADN. Todas las purinas forman un enlace glucosídico entre el nitrógeno 9 de éstas y el carbono 1 del azúcar. como se verá más adelante. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Básicamente existen dos tipos de bases nitrogenadas: purinas y pirimidinas. Se tiene cuatro monómeros que conforman al ADN y al ARN. por lo que ya no se va a tener un oxígeno en el enlace. Como resultado de esta unión. la posibilidad de combinación es infinita. ARN Tanto la adenina (A) como la guanina (G) son purinas que forman parte del ADN y del ARN. El tercer componente de los ácidos nucleicos es el ácido fosfórico. el uracilo (U) sólo en el ARN y la citosina (C) participa en los dos tipos de ácidos nucleicos. 3 2 Enlace 1 . de modo que para la base nitrogenada queda la numeración normal mientras que para el azúcar se asigna la numeración con primas (n’). NH2 N 7 8 5' 5 4 N 3 2 HO 4' N O 9 1' 6 N 1 3' 2' Enlace 1 . es: NH2 N 7 8 5 5 4 N 3 2 HO 4 N O 9 1 6 N 1 Nucleósido es el compuesto formado por un azúcar y una base nitrogenada. recibe el nombre de deoxiadenosín. el nucleósido formado por el azúcar β – D – Ribosa y la base nitrogenada adenina (A). En el caso de que el nucleósido resultara de la unión del azúcar β – 2 – D – deoxiRibosa con la adenina (A). o ribonucleósido. que es más bien un deoxiribonucleósido. O H3C 6 5 4 2 NH 3 HO 4' 5' N 1 1' O O 3' 2' OH Enlace 1 . Para la formación del ADN se tomará como ejemplo al deoxiribonucleósido formado por el azúcar β – 2 – D – deoxiRibosa con la tiamina (T). obteniéndose la deoxitimidín.El compuesto que resulta de la unión entre un azúcar y una base nitrogenada se denomina nucleósido. ya sea para el ADN o para el ARN. Un nucleósido recibe el nombre de la base nitrogenada a la cual fue pegado. Para cualquier ácido nucleico.1 María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Por ejemplo. el azúcar se pega al nitrógeno 9 de una purina o al nitrógeno 1 de una pirimidina. el nucleósido. ya sea con la deoxiribosa o la ribosa respectivamente.9 OH OH Este ribonucleósido se conoce como adenosín. es decir.9 OH OH Para evitar confusiones se asigna diferentes numeraciones a cada parte constitutiva del nucleósido. Así. Así por ejemplo. éstos grupos fosfato siempre deben estar en el carbono 5’ del azúcar. El compuesto formado por un azúcar. Por ejemplo. Los nuclétidos. ribonucleótido o deoxiribonucleótido específicamente. luego va la raíz correspondiente al número de grupos fosfato que forman parte de la estructura y se finaliza con la palabra fosfato. los nucleósidos libres pueden formar enlaces fosfoéster. La nomenclatura del nucleótido consiste en primero indicar el número que corresponde al carbono donde se forma el enlace fosfoéster seguido del nombre del nucleósido. si el adenosín se une a un grupo fosfato en el carbono 5’ se tiene el 5’ Adenosín Monofosfato. Así.El ácido fosfórico puede reaccionar con cualquiera de los grupos oxhidrilo (OH) de un nucleósido. El ADN también forma nucleótidos a través de un enlace fosfoéster en el carbono 5’ de la β – 2 – D – deoxiribosa. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . originando a los nucleótidos. ya sea los ribonucleótidos o los deoxiribonucleótidos. donde “d” indica simplemente que el azúcar que forma parte de la estructura es la β – 2 – D – deoxiRibosa. dependiendo de cuál es el azúcar que forma parte de la estructura. la estructura del 5’ deoxiTimidín Monofosfato es: O H3C O O 6 5 4 2 NH 3 P O - O 4' 5' N 1 1' O O 3' 2' OH Este compuesto también es conocido como dTMF. Solamente son nucleótidos del ADN y del ARN aquellos que presentan un enlace fosfoéster en el carbono 5’ del azúcar. se puede tener hasta nucleótidos trifosfatados. pueden tener más de un grupo fosfato unido a su estructura. Para los nucleótidos del ADN y del ARN. cuya estructura es la siguiente: NH2 O O - N O 5' 7 8 5 4 N 3 2 P O 4' N O 9 1' 6 N 1 Enlace Fosfoéster 3' 2' OH OH Esta molécula se conoce también con el nombre de AMP (5’ – Adenosín MonoPhosphate). una base nitrogenada y un grupo fosfato se conoce como nucléotido. Sin embargo. dGMP. dependiendo del número de veces que se hidroliza. son las más energéticas. NH2 N O O 5 7 4 N 3 2 O O - O O - 8 P O P O P O - O 4' 5' N O 9 1' 6 N 1 3' 2' OH OH Desde el punto de vista energético. los deoxiribonucleótidos pueden ser monofosfatados. difosfatados o trifosfatados. dTMP. Así. CMP). A continuación se presenta una tabla en la que se indica el nombre de los nucleótidos (ribonucleótidos o deoxiribonucleótidos) que forman parte del ADN y del ARN. ARN AMP GMP UMP CMP ADN dAMP dGMP dTMP dCMP Resumen: Los nucleótidos son los monómeros de los ácidos nucleicos. Para el ARN hay cuatro ribonucleótidos distintos (AMP. dCMP). como el ATP. GMP. si el nucleósido adenosín está unido a dos grupos fosfato en el carbono 5’ se tiene el compuesto conocido como ADP o 5’ – Adenosín Difosfato. se tiene el famosísimo ATP o 5’ – Adenosín Trifosfato. los nucleótidos pueden generar o absorber energía de acuerdo a su grado de fosforilización. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . mientras que al ADN lo conforman cuatro diferentes deoxinucleótidos (dAMP.Así. UMP. cuya estructura es la siguiente: NH2 N O O 5 7 4 N 3 2 O O - 8 P O P O - O 4' 5' N O 9 1' 6 N 1 3' 2' OH OH Cuando el adenosín se une a tres grupos fosfato en el carbono 5’. Los nucleótidos que forman parte del ADN y del ARN son los monofosfatodos en el carbono 5’. esto no impide que libres puedan ser difosfatados o trifosfatados. La hidrólisis del ATP consiste en la conversión de este compuesto en ADP o en AMP. las moléculas trifosfatadas. Igual que con los ribonucleótidos. Sólo los nucleótidos monofosforilados forman parte de los ácidos nucleicos. difosforilados o trifosforilados. Así. dado que el ácido fosfórico está formando dos ésteres. en el ARN la lectura de la secuencia de bases nitrogenadas (estructura primaria) va de 5’ a 3’. mientras que en el extremo final se encontrará el grupo oxhidrilo. se forma un enlace conocido como fosfodiéster. NH2 N O O 7 8 5' 5 4 O 5 4 2 N 3 2 NH 3 P O - O 4' N O 9 1' 6 N 1 + O O - P O - O 4' 5' 6 N 1 1' O O 3' 3' 2' 2' OH OH OH OH Adenín mono fosfato (AMP) Uridín mono fosfato (AMP) NH2 N 5 7 4 N 3 2 OH O P O 4' 3' 8 O 5' N O 9 1' 2' 6 N 1 O 4 2 5 NH 3 O O P O - OH O 4' 3' 2' 5' 6 N 1 1' O O Enlace FosfoDiéster OH OH Así. generándose un enlace fosfoéster. la cadena tendrá en el primero de sus extremos un grupo fosfato. Otro punto importante es que la unión se realiza como se mostró anteriormente Y NO AL REVÉS. correspondiente al nucleótido final. La cadena se va formando entre el grupo fosforilo de uno de los nucleótidos con el oxhidrilo (OH) del carbono 3’ del otro nucleótido. Con la unión de dos nucleótidos se comienza a generar la estructura del ácido nucleico. la cadena que se dibujó. Así. llamada Adenina uracilo o Adenosín uridín nucleótido. que puede formar otro enlace fosfodiéster. presenta la secuencia: 5’ – AU – 3’ Una cadena más completa podría presenta la siguiente estructura (sólo un ejemplo): María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Por ejemplo.Los nucleótidos pueden ser monofosforilados. es decir. la síntesis se lleva a cabo mediante la unión del OH del 3’ con el fosfato del 5’ y no de la unión del fosfato del 5’ con el OH del 3’ del otro nucleótido. se comienza en un extremo 5’ . es decir. con dos diferencias básicas que son: El azúcar es la deoxiribosa No se encuentra a la base nitrogenada Uracilo (U). adenina con citosina no formarán un puente de hidrógeno aunque las condiciones fueren apropiadas para ello. también los llevó a la muerte. Entre estas hipótesis. y por cada citosina se tendrá a una guanina. Gracias a la estructura secundaria del ADN. está la Tiamina (T) Sin embargo. mientras que la otra se dispone en dirección contraria. y un extremo 3’. un cordón más bien. una cadena de ADN podría presentar la siguiente estructura: 5’ – ATGCGGGAATCGCTACCG … – 3’ 5’ 3’ La estructura tridimensional o secundaria del ADN fue descubierta por Watson y Crick. Una de las hebras va en dirección 5’ – 3’ (5’ arriba y 3’ abajo). En su lugar. Es decir. es decir que por cada adenina en la molécula de ADN habrá una tiamina. Por ejemplo. siempre habrá una preferencia de ciertas bases nitrogenadas hacia otras (adenina con tiamina y citosina con guanina) para formar puentes de hidrógeno. ya que luego de haberse expuesto a radiación para determinar dicha estructura. Este descubrimiento. donde se encuentra un grupo fosfato. Así es como se pudo descifrar la estructura secundaria de este ácido nucleico. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Sin embargo. padecieron de cáncer. donde está el grupo oxhidrilo. es decir. Es así que el ADN está formado por dos hebras antiparalelas. y esta preferencia es excluyente. El ADN tiene la forma de una doble hélice. sobresalen las siguientes: Existen bases nitrogenadas complementarias Las bases nitrogenadas pueden formar puentes de hidrógeno cuando están una cerca de la otra. además de llevarlos a conseguir un premio nobel. la secuencia es igual. 3’ – 5’ (3’ arriba y 5’ abajo). Las bases nitrogenadas complementarias tienen una relación de 1 a 1. constituido a 5’ 3’ partir de dos hebras.5’ – AUGCGGGAAUCGCUACCG … – 3’ En el caso del ADN sucede exactamente lo mismo. Watson y Crick llegaron a determinar una serie de hipótesis que luego se convirtieron en teorías. constituye alrededor del 80% de los ARNs que están en el organismo. el ARN es diferente al ADN. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Presenta un papel importantísimo dentro de la síntesis de proteínas. si la relación de bases nitrogenadas complementarias no es de 1 a 1. y siempre presenta la misma estructura. entonces la estructura de la molécula será cualquier otra. con una secuencia de bases nitrogenadas diferente por supuesto. y es precisamente la diferente secuencia de bases nitrogenadas la que hace que un individuo (no una especie) se diferencia de otro de su misma especie. Sólo existe un tipo de ADN. En cuanto a su estructura. proceso que por cierto se lleva a cabo en los ribosomas. Se genera en el núcleo durante el proceso de transcripción. que son: rARN (ARN ribosómico) Moléculas que se encuentran formando la estructura del ribosoma. Están en mayor proporción en los ribosomas y además son los de mayor proporción en los ribosomas respecto a la cantidad en la cual se encuentran los otros tipos de ARN. En el ARN se tiene más de un tipo. 5’ A G C T T C G A C C A 3’ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ T C G A A G C T G G T 5’ 3’ La estructura secundaria del ADN sólo se forma por las condiciones antes expuestas. que diferencian a una especie de otra (sólo el ser humano tiene 23 pares de cromosomas). De hecho. cuatro tipos en realidad. Por ejemplo. chiquito si se lo compara con el rARN. El ADN se encuentra en los cromosomas. mARN (ARN mensajero) Es un polímero lineal. gracias al ADN somos únicos.Estas dos hebras se juntan. más bien se enroscan. porque se han formado los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas complementarias. El decir. porque en realidad hay muchos más. En las partes de los brazos que están paralelas o uniformes sí se cumple que la relación de bases es de 1 a 1. sARN (ARN small) o pARN (ARN pequeño) Participa en procesos de catálisis para la síntesis de proteínas. ya que ya que junto a éste viene pegado un aminoácido. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . El brazo aceptor es muy importante. tARN (ARN de transferencia) Este tipo de ARN sí existe todo el tiempo. Brazo Aceptor Brazo D Brazo ΤΨC Amoinoácido Brazo de Anticodon Brazo Transitorio No todos los ARNs lo tienen. viaja al ribosoma. mientras que la citosina siempre busca a la guanina para dicho fin. dado que cada uno debe llevar a un aminoácido diferente. En el brazo anticodo hay tres bases nitrogenadas. Cada brazo tiene un nombre diferente. De ahí que la adenina siempre formará puentes de hidrógeno con el uracilo. mientras que en las partes curvas no se repite esta relación. “Por lo menos”. Tiene forma de trébol. Por lo menos hay 20 tipos de tARN. En el ARN también hay complementariedad de bases. Como en el caso de las enzimas. entra en él y. presentado brazos en lugar de hojas. Participa en el proceso de traducción. que se conocen como antincodon. el cual se lleva a cabo en los ribosomas. luego de que ha participado en el proceso de traducción. El tARN adquiere la forma presentada porque la relación de bases nitrogenadas complementarias no es 1 a 1.Se crea en el núcleo. el sARN tiene actividad catalítica. se desintegra. que se diferencian entre sí porque en la mitosis. Así. el número de cromosomas se mantiene. es el precursor de la síntesis de proteínas. La duplicación de las células se puede llevar a cabo por dos métodos: mitosis o meiosis. Mantiene la información codificada para la síntesis de proteínas y. a través del proceso de duplicación del ADN. la hebra se abre debido a la ruptura de los puentes de hidrógeno. 5’ A G C T T C G A C C A 3’ 5’ A G C T T C G A C C A 3’ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ T C G A A G C T G G T 5’ 3’ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ T C G A A G C T G G T 5’ 3’ 3’ 5’ A G C T T C G A C C A ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ ∷∷∷∷∷ T C G A A G C T G G T 5’ María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química 3’ 5’ A G C T T C G A C C A T C G A A G C T G G T 5’ 3’ 3’ . Este proceso se conoce como semiconservativo. Dentro de los procesos de mitosis y meiosis se produce la duplicación del ADN. Cuando se duplica el ADN. que se produce en las células sexuales. por ende. que se lleva a cabo en las células normales. mientras que en la meiosis. pues la mitad de la hebra se conserva. una hebra se va con uno de sus hijos mientras que la otra se va con el otro hijo. la mitad de los cromosomas se mantiene y es así como cada individuo aporta para el número de cromosomas total de su hijo. Se da cuando las células se duplican. Mantiene la información de generación en generación. Este proceso es súper controlado y sincronizado. Promotores o Iniciadores Todos los procesos son enzimáticos. el único de esta bacteria. Para comprobar esto extrajeron el cromosoma de la E. conforme se abre la cadena. hasta que los replisomas encuentran a las bases nitrogenadas que corresponden a la terminación o final. Dentro de esta estructura hay una secuencia de bases nitrogenadas que se conocen como promotores o iniciadores. se van formando las “hijas” de la misma. Entonces se comienzan a crearse las hebras complementarias. manteniendo su secuencia de bases nitrogenadas. incluso a las hebras hijas. pues sin éstas las enzimas (replisomas) continuarían abriendo la cadena. que se caracteriza por ser una cadena de ADN larga y circular. Lagging Strand 5’ 5’ ← 3’ 5’ 3’ 3’ y 5’ Replisoma Leading Strand 3’ María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . abriendo a la molécula cada una por un lado) de manera muy similar a cuando se abre una hebra de doble cierre. de modo que cada replisoma está donde debe al tiempo correspondiente. coli. con la ayuda de enzimas. conocida como terminación o final. cuando las encuentran. abren la hebra (dos enzimas actúan. el ADN se abre.Durante este proceso. Hebras Hijas Replisomas También existe una secuencia de bases nitrogenadas. Las enzimas conocidas como replisomas son las que buscan a estas bases nitrogenadas iniciadoras y. Entonces. Proceso que determina todo el funcionamiento de la célula y. A este proceso María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . trozo va saliendo. Los trozos se pegan nuevamente con la ayuda de la enzima ADN Ligasa. forman la estructura completa. ya que se debe esperar hasta que un trozo se abra para que se genere el complementario. se duplican cada 8 minutos. A medida que un y su complementario no se sintetiza de forma continua. sino además una serie de cuestiones que le confieren al individuo muchas de sus características. mientras que la traducción se realiza en los ribosomas. sólo pueden adicionarlos en la dirección 5’ – 3’. se duplica cada 22 a 23 años en promedio. una vez abierto el trozo. Fragmentos de Okazaki son los “trozos de ADN” que se generan y que. llamadas ADN polimerasas. ésta debe descifrarse. por ende. La otra hebra es la Laggind Strand. Así. Es importante entender que lo único que hace la enzima ADN Ligasa es pegar los fragmentos de Okasaki.Una hebra debe crearse en dirección 5’ – 3’. ggind Strand. A la hebra que genera su hebra complementaria en dirección 5’ – 3’ se la conoce como Leading Strand o Hebra Líder. a través de un proceso de traducción. El ser humano. Esto provoca problemas de mutación o malformación. Basta con que cambie una base nitrogenada dentro de la secuencia. pues la información de qué tipo de proteínas se deben sintetizar está guardada en el ADN. un pedacito de ésta debe abrirse para que. Esto trozos son de aproximadamente 100 nucleótidos. por ejemplo. de las futuras generaciones. Durante el proceso de duplicación del ADN no solamente se debe controlar la velocidad de formación y que la secuencia complementaria sea la misma. Las enzimas que van pegando los nucleótidos. Mientras más rápido se duplican los seres vivos. pues no se genera la hebra que interesa sino otra. en honor a la persona que descubrió esta particularidad de la duplicación del ADN. Una vez que toda la información está en el ADN. cuando se pegan. las proteínas se van formando. cada 8 minutos hay una nueva generación. y no al contrario. Y así es como se lleva a cabo la duplicación del ADN. A medida que se lleva a cabo la traducción. se va generando su En cuanto a la generación de la hebra complementaria de la Lacomplementario. Así. y va del ADN al ARN en un proceso de transcripción. mientras que la otra lo hace en dirección 3’ – 5’. con la ayuda del ARN. por su parte. más pronto se adaptan al medio. la enzima pueda actuar y trabajar sintetizando en dirección 5’ – 3’. Entonces. y se conocen como fragmentos de Okazaki. El flujo de información se da en el núcleo. se entenderá que este proceso es discontinuo. La presencia de virus afecta el proceso de duplicación del ADN. es decir. Los microorganismos. y ya no se está hablando del mismo individuo. la transcripción se lleva a cabo en el núcleo (células eucariotas) o en el nucleoide (células procariotas). Se limita por los promotores. Los promotores limitan a los diferentes genes que representan las características de cada individuo. Es así que existen sectores en los que se tiene la información genética necesaria para la síntesis de proteínas. y siempre son aquellos que presenta una secuencia que inicia en 5’ y termina en 3’. y permiten a las proteínas. que son sitios específicos del ADN donde comienza el proceso de transcripción. Patrón o Template.se lo conoce como Flujo de Información Genética. regular el proceso de trascripción reconociendo los sitios de iniciación y finalización. se obtienen dos hebras que reciben una denominación diferente cada uno. y esquemáticamente consiste en lo siguiente: ADN ARN Proteína El ADN es una hebra muy grande formada por muchas bases nitrogenadas. rompiendo los puentes de hidrógeno formados entre las bases nitrogenadas. Entonces. aunque no todas las bases nitrogenadas participan en la formación de la proteína. de modo que este ácido nucleico María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . las bases nitrogenadas funcionan como promotores. mientras que en otros no. Gen 5’ Promotores 5’ 3’ 3’ Represores Información necesaria para la síntesis de proteínas A los fragmentos de la molécula de ADN se los conoce como genes. La hebra que va en la dirección 5’ ⎯ 3’ se conocen como con el nombre de Hebra Gen. Entonces. Gen Le confiere una característica específica a cada individuo. éstos últimos conocidos como promotores. mientras que aquella que va en la dirección 3’ – 5’ se denomina Hebra Matriz. conocidas como activadores y represores. Hasta el momento se ha visto que el ADN abre sus hebras. La hebra Matriz es la que permite que se genere el mARN durante el proceso de transcripción. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . con ayuda de los ARN ribosómicos. con la única diferencia de que se reemplaza la tiamina por el uracilo. y se efectúa en el núcleo. ya no puede pertenecer a otra. Así. mARN 5’ – AAAGUCUGCAGCGUAUCGC … – 3’ Inmediatamente entra en acción el ARN de transporte. mientras que son receptores las bases nitrogenadas que van luego de las bases nitrogenadas de la síntesis. éste es atrapado en el organelo. La hebra de mARN viene con muchas bases nitrogenadas extras además de las que se van a codificar. mientras que en el brazo aceptor está el aminoácido correspondiente a esta tripleta. Entonces el mARN llega al ribosoma y. del cual se recordará que posee cuatro brazos. siendo el brazo anticodo uno de ellos. Al conjunto de bases nitrogenadas que van antes del mARN propiamente dicho se las conoce como promotores. el tARN se encarga de reconocer a cada codón que especifica el aminoácido que debe ir en la proteína. La secuencia de bases nitrogenadas que forman parte del mARN no son únicamente las correspondientes a la información relacionada con los aminoácidos que formarán parte de la nueva proteína. Está formado por codones o tripletas. que le indican al proceso cuándo y cómo iniciar y cuándo y cómo terminar. que son secuencias consecutivas de tres bases nitrogenadas. Luego. El proceso de generación del mARN se conoce como transcripción. Promotores Represores El mARN se crea y se lee siempre en la dirección 5’ – 3’. el mARN siempre va a ser una hebra mucho más grande que aquella con la que se va a codificar el péptido. sino también hay una serie de bases nitrogenadas antes y después de éstas. En el brazo de anticodo están las bases nitrogenadas complementarias de cada tripleta. Si una base nitrogenada pertenece a una tripleta.tiene exactamente la misma secuencia que la hebra gen. en lo que se refiere a que todos se van por su lado mientras que la proteína termina de adquirir su estructura tridimensional. por llamarlo de alguna manera. Para leerlo. conocidos como STOP. En la mayoría de los seres vivos. que determinan la finalización de la síntesis de péptidos o proteínas. UUG y UGA. de modo que se llega al aminoácido que corresponde a la tripleta.Entonces. se debe ubicar las bases nitrogenadas por filas y columnas. aunque no necesariamente ese es el primer aminoácido que va a quedar. y cuando se los identifica termina la síntesis. que a su vez corresponde a la metionina. es el código genético. Existen tres codones o tripletas. de modo que se sabe que proteína se está sintetizando y qué aminoácido va en la secuencia específica se conoce como traducción. se va a buscar otro aminoácido y regresa. De ahí que casi todas las síntesis de proteínas comienzan con la metionina. el ARN de transporte se pega al triplete y deja el aminoácido en el péptido que se está sintetizando. Se aplica a todas las especies. hecho específicamente para cada codón del mARN. mARN 5’ – AAAGUCUGCAGCGUAUCGC … – 3’ mARN 5’ – AAAGUCUGCAGCGUAUCGC … – 3’ Una vez que el tARN deja el aminoácido en el péptido que se está sintetizando. El diccionario traductor. Estos son: UUA. la primera tripleta que se lee es AUG. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . desde bacterias hasta el ser humano. El proceso por el cual el tARN se pega al codón y deja a la proteína en el péptido. luego de la síntesis de proteínas. María Gabriela Ruiz Hinojosa Ingeniería Química . Esto se debe a que. el aminoácido que fue sintetizando justo antes de que los catalizadores encontraran un STOP no siempre será el último de la cadena. éste aminoácido no tiene que ser necesariamente el primero de la cadena peptídica. si bien la síntesis de proteínas generalmente empieza con la metionina. hay muchos otros procesos que se encargan de comprobar que el mARN haya hecho bien su trabajo y mientras éstos se llevan a cabo generalmente se eliminan los primeros y los últimos aminoácidos de la biomolécula. De la misma manera.Es importante entender que.