INSTITUTO TECNOLOGICO DE TEPICIng. Bioquímica Unidad 3 “Alteraciones o mejora de las propiedades funcionales de las proteínas” Alumnos: Edna Elizabeth Samaniego Pérez Carlos Alberto Ramírez Castro Hugo Orlando Villela Palomera Heriberto Carrillo Camacho Jessica Berenice Martínez Feliz Índice Introducción ----------------------------------------------------------------------------------------- 2 13 Conclusión ----------------------------------------------------------------------------------------.4 Tratamientos térmicos --------------------------------------------------------------------------.7 Tratamientos enzimáticos de las proteínas alimenticias proteólisis ----------------.4 Modificaciones debidas a la acción de las enzimas ------------------------------------.4 Tratamiento mecánico --------------------------------------------------------------------------.13 Bibliografía ----------------------------------------------------------------------------------------.14 Introducción .11 Modificaciones de las cadenas laterales de las proteínas ---------------------------.8 Modificaciones químicas específicas -------------------------------------------------------.3 Tratamiento con disolventes apolares ------------------------------------------------------.Efectos de las variaciones del entorno químico ------------------------------------------.3 Deshidratación ------------------------------------------------------------------------------------.12 Formación de uniones covalentes ----------------------------------------------------------. lo que todavía mejora aún más el efecto de los polifosfatos. con un pH débilmente acido. Asi mismo. A pH apropiados. De esta manera pueden precipitarse y “reticularse ”las proteínas de lactosuero y del plasma. Es probable que la mejor retención de agua que se consigue en la salazón de la carne añadida polifosfatos se deba. Los pH ácidos y alcalinos favorecen el que las proteínas fijen aniones y cationes respectivamente. lo que resulta en un aumento de las interacciones proteína-proteína. en parte. Efectos de las variaciones del entorno químico La precipitación de una proteína a su pH isoeléctrico o por alargamiento son métodos sencillos y eficaces para separarlas y purificarlas. tales como la carboximetil-celulosa. Esto puede afectar a las propiedades funcionales y en particular a la solubilidad. El NaCl también aumenta la retención de agua también aumenta la retención de agua por solubilizacion parcial de las proteínas miofibrilares. a las proteínas cargadas positivamente. sean de naturaleza química o física. como los de la preparación de proteinatos. Estos procesos conducen a una agregación reversible a la proteína y frecuentemente sin un desdoblamiento irreversible o fundamental. A pH débilmente alcalinos. Pueden utilizarse para “reticular” y precipitar las cadenas polipeptidicas otros polielectrolitos. moléculas cargadas negativamente. a la disociación de las proteínas y “complicación” del calcio. las repulsiones electrostáticas entre grupos carboxilos ionizados conducen a una disociación de las proteínas oligomericas. alginatos. Los iones Ca++ rebajan la solubilidad de numerosas proteínas de pH neutro o alcalino. . Los tratamientos moderados. inciden sobre la conformación e incluso actúan sobre la estructura primaria de la proteína. proteína-glúcido y proteína-sal y estas interacciones pueden alterar acusadamente las propiedades funcionales a la proteína. ácido poliacrilico o los polifosfatos se fijan.Las proteínas utilizadas normalmente como ingredientes alimenticios sufren durante su preparación y empleo distintos tratamientos físicos y químicos. Durante su extracción y purificación se trata de no alterar sus propiedades estructurales y funcionales. mientras que los tratamientos térmicos energéticos o el empleo de compuestos químicos fuertemente reactivos. solo originan modificaciones de la conformación. la presencia de iones polivalentes o de determinados polielectrolitos aumenta la formación de puentes iónicos entre moléculas proteicas. La eliminación parcial del agua de las soluciones proteicas conducen a un aumento de la concentración de todos los constituyentes no acuosos. Las condiciones de secado influyen en el tamaño y porosidad.Aunque la mayoría de los polielectrolitos se separan rápidamente de los constituyentes proteicos. los que provoca. los pigmentos hémicos y clorofila (acetona) o los fosfolípidos. se utilizan diversos disolventes y de diferentes polaridades con el fin de extraer y eliminar los lípidos (hexano). tales como el etanol o el isopropanol son los que alteran menos. absorción de materias grasas y de las propiedades espumantes. Esto motiva una pérdida importante de solubilidad y actividad superficial. De esta forma un triturado ligero puede permitir preparar. también afecta a sus propiedades de mojabilidad. se necesita secar antes de extraer mediante disolventes y también puede necesitarse un tratamiento con vapor. algunos quedan fijos a las proteínas en cantidades apreciables y si esto ocurre así. Los tratamientos de extracción liberan las regiones hidrófobas inicialmente protegidas. para reducir así la proporción residual de disolventes. hay peligro d alterar la solubilidad y propiedades funcionales de la proteína. antes del secado. por lo que la solubilidad se restaura después de eliminarlos. las sales minerales y glúcidos solubles (etanol. fracciones que tengan un elevado contenido en . por turbo separación. Tratamiento mecánico Un buen triturado en seco de las harinas o de los concentrados proteicos da polvos que tienen grandes de partículas muy pequeñas. Al eliminar el agua rápidamente baja la forma de vapor. Puede quedar reducida la capacidad de absorción de agua de la proteína. Se produce durante la liofilización y atomización. una agregación e insolubilización irreversible (a pH neutro o isoeléctrico). Tratamiento con disolventes apolares Durante la preparación de ingredientes proteicos. de las partículas de los polvos. burbujas gaseosas en la solución proteica o bien buscar el agrupamiento controlado de partículas proteicas secas. a menudo. tanto interna como superficial. especialmente si se utilizan temperaturas lo bastante elevadas como para conseguir la energía necesaria para eliminar el agua. absorción de agua. así como de la solubilidad proteica. Deshidratación La eliminación casi total del agua provoca una agregación importante (interacciones proteína-proteina). Esto mejora la absorción de agua. Para aumentar la porosidad de las partículas puede incluirse. isopropanol). lo que provoca una concentración mínima de la partícula y una emigración ínfima de las sales y/o de los glúcidos hacia la superficie de secado. Los tratamientos de extracción que utilizan mezclas de agua y disolventes polares. el agua. dispersión y/o disolución. modificaciones de las cadenas laterales de aminoácidos e incluso una condensación con otras moléculas. La amplitud y consecuencias de la desnaturalización térmica de las proteínas dependen mucho de la naturaleza de la proteína condiciones del medio. Tratamientos térmicos Los tratamientos térmicos de las proteínas. pero el batido excesivo de algunas proteínas tal como la clara de huevo disminuye a causa de la agregación de proteína. naturaleza y concentraciones de otras moléculas reactivas. el cambio de puentes disulfuro y la formación de redes proteicas. Las alteraciones de proteínas asi como las fuerzas de corte motivan la alineación de moléculas. Las fuerzas de corte intensa. aplicada a las suspensiones o soluciones proteicas. tales como la formación de pastas y fibras. La desnaturalización parcial de las proteínas puede estabilizar las espumas. Las fuerzas mecánicas juegan un papel importante en los procedimientos de texturacion de las proteínas. pH. Las propiedades de las proteínas no ordenadas. la hidrolisis de enlaces peptídicos. pueden motivar modificaciones estructurales. la capacidad espumante y la estabilidad. incluso con un calentamiento enérgico. tales como los caseinatos manoméricos. provocan una fragmentación de los agregados proteicos (micelas) en subunidades. 80 70 60 50 Serie 1 40 Serie 2 30 20 10 0 20 30 40 50 60 70 .proteínas (las partículas ricas en proteínas o en almidón se separan por la diferencia de densidad y de tamaño). como la homogeneización de la leche. contenido en sales. según sea la intensidad y duración del tratamiento térmico. Con este tratamiento se mejora la capacidad emulsionante de las proteínas. resultan poco afectadas. la actividad del agua. 140 120 100 80 Serie 1 60 Serie 2 40 20 0 Fig.1 – influencia del calentamiento sobre la capacidad de retención del agua del musculo de vaca. Esto se utiliza para separar purificar cuantitativamente las proteínas del lactosuero líquido. Por otro lado el contenido en agua en una solución de proteínas afecta profundamente a la entalpia y desnaturalización. Si la temperatura de desnaturalización es minima (74° C) para un contenido de agua del 30-50% pero aumenta fuertemente cuando la proteína se deshidrata (122° C con 3% de agua). la sangre o el plasma. Cuando los tratamientos térmicos se aplican a un pH isolelectrico surge una fuerte agregación de la proteína.Fig. La entalpia de desnaturalización decrece sensiblemente cuando el contenido en agua es inferior a 30%.2 – Influencia del contenido en agua sobre la temperatura de desnaturalización y sobre la entalpia de desnaturalización de la mioglobina del . no utilizables nutricionalmente. Ejemplos son el endurecimiento y descenso de retención de agua de la actomiosina del pescado. Las temperaturas inferiores al punto de congelación también pueden provocar desnaturalización de las proteínas y alterar las propiedades funcionales. multiplicada por 3 el nitrógeno no proteico y puede mejorar mucho la solubilidad. por esta causa aumentan las propiedades superficiales de ingredientes tales como las proteínas del gluten. desde el ribosoma a través de las membranas intracelulares. Las proteólisis “in vivo”. La transición de conformación fue seguida por microcalorimetría diferencial. así como la formación de residuos de lisoalanina. después de la síntesis de cadenas polipeptídicas al nivel ribosoma. En su mayoría. elastasa y fosfolipasa se necesita una proteólisis especifica limitada. Para finalizar los tratamientos térmicos enérgicos a pH alcalino. la precipitación de las micelas de la caseína en la leche. las proteínas de lactosuero y la ovoalbúmina que tienen un pequeño segmento hidrófobo próximo a sus aminoácidos N-terminales. La hidrolisis limitada de los enlaces peptídicos. Tratamientos enzimáticos de las proteínas alimenticias proteólisis .cachalote. que se produce cuando las proteínas vegetales se calientan a 100º C durante 10 a 15 horas en HCl 1 a 3M. este segmento fija un receptor de membrana que facilita la transferencia y después se elimina de las proteínas por proteólisis. Así mismo implica una etapa donde ocurre una transferencia de proteínas secretoras. quimotripsina. Un ejemplo es la caseína. estas modificaciones se refieren a cadenas laterales de aminoácidos con excepción de la glicina y de los aminoácidos apolares. carboxipeptidasas. MODIFICACIONES DEBIDAS A LA ACCION DE ENZIMAS Modificaciones “in vivo” de las proteínas Se pueden producir “in vivo” más de 135 tipos de modificaciones enzimáticas de las proteínas. tienen un papel fundamental en las funciones biológicas de numerosas proteínas. pueden producir una desulfuración de la cisteína o cistina. lantionina y aminoácidos D. Para transformar los zimógenos enzimáticos inactivos en enzimas tales como la tripsina. La segunda etapa implica una concentración de hidrolizados hasta un contenido en proteínas del 30 al 40%.Para conseguir un mejor conocimiento de las propiedades físico-químicas. la primera etapa implica una proteólisis de una suspensión de proteína al 5% por la pepsina o la papaína a un pH neutro para obtener péptidos de 10. Sin embargo. de las proteínas alimenticias. la adición de la misma o de otras proteasas y el ajuste del pH.14). La disminución del tamaño molecular por proteólisis. Así.000 a 20. se utilizan algunas modificaciones enzimáticas de las cadenas laterales de aminoácidos. resulta claramente desfavorable para las propiedades gelificantes y visco elásticas de las proteínas. En los procesos anteriores de formación de plasteina (7. la desfosforilizacion de las caseínas por la fosfatasa alcalina. ayudo a conocer la función de los grupos fosfatos en la fijación del calcio y en la sensibilidad de las caseínas al calcio. Esto permite agrupar los péptidos en transpeptidación del siguiente tipo: plateinas por raciones de . una proteólisis limitada de las proteínas del gluten puede aumentar la expansión de la masa durante la fabricación de pan y mejorar la textura al comer un alimento que se le apliquen estos parámetros a sus componentes.000 daltons. ). La transglutaminasa. 3. (7. este procedimiento de formación de plasteina es aun probablemente demasiado costoso para utilizarlo en la industria alimenticia. 13) cataliza una reacción de calcio que depende de transferir grupos acilo en los cuales los grupos carboxamida de los residuos de glutamina son los donantes del acilo. La transglutaminasa (EC 2. 19). se logró obtener moléculas anfipolares que poseían excelentes propiedades emulsificantes y espumantes (23). con formación consecutiva de gama-amidas mono sustituidas de residuos de ácido glutámico: . olor. La segunda etapa se utilizó para unir por covalencia péptidos ricos en azufre a los hidrolizados proteicos de soja (resaltemos que también es posible un incorporación directa de distintos aminoácidos esenciales utilizando esteres de aminoácidos). como lo hace el intermediario acilado del enzima. la primera etapa puede aprovecharse para mejorar la solubilidad de las proteínas desnaturalizadas por el calor y también puede ayudar a reducir y eliminar impurezas (defectos de sabor.Los esteres de ácidos grasos o de aminoácidos también pueden reaccionar con grupos alfa-aminados. En la actualidad. también puede utilizarse para fijar aminoácidos sobre cadenas polipeptidicas o para crear uniones covalentes entre cadenas (11-13.9) Como se indicó anteriormente. 15. También puede utilizarse la formación de plasteina para modificar los péptidos amargos resultantes de la primera etapa de proteólisis. color etc. que se estudió anteriormente. Los grupos amino. Primarios de diversos compuestos pueden actuar como aceptores del acilo. Haciendo reaccionar proteínas succiniladas y esteres apolares alcalinizados de leucina en presencia de papaína. hay que resaltar que las modificaciones químicas hechas sobre proteínas alimenticias o forrajes. También puede formarse substratos por la reacción de los grupos e-aminados de residuos de lisina y entonces hay formación de puentes covalentes intra o intermoleculares de tipo e-(gama-glutamil)-lisina (enlaces isopeptidicos) la trasglutaminasa puede purificarse a partir de la sangre o del hígado de algunos mamíferos. de forma parecida a la observa durante los tratamientos térmicos enérgicos (ver párrafo 1. 4. por ejemplo un aminoácido. 17. 14. 6. así con sus propiedades físico-químicas y funcionales). el grupo R se fija de manera covalente sobre los residuos de glutamina de la proteína. Modificaciones químicas específicas La estructura primaria de las proteínas puede modificarse químicamente para mejorar sus propiedades funcionales (2. 8. pueden producir serios inconvenientes e incluso llegar a la alteración del valor nutricional. con éxito para estudiar las relaciones estructura-función en las proteínas (funciones enzimáticas y otras funciones biológicas. Esta propiedad se utilizó.Si se añade al medio de reacción una amina (R-NH2) apropiada.21). Sin embargo. Se considera que la reacción que acaba de describirse puede utilizarse para mejorar la textura de soluciones o dispersiones de diversas proteínas.4) debido a la formación de . Modificaciones de las cadenas laterales de las proteínas La alteración de los residuos de aminoácidos puede surgir por calentamiento a pH ácidos o alcalinos. Figura 7.derivados de aminoácidos qué pueden ser tóxicos y la contaminación por reactivos químicos que también pueden ser tóxicos. Principales posibilidades de modificación química de las proteínas alimenticias. Parece que los efectos benéficos proceden de modificaciones de conformación debidas a una disminución de los enlaces hidrogeno y aun aumento de las . Las propiedades emulsionantes de las proteínas mejoran siempre por acetilación. probablemente. el formaldehido polimerizado. oxidación y reducción. para volver a unir . Las proteínas se pueden hacer más hidrófobas introduciendo grupos apolares laterales mediante acilación o una alquilación reductora de los grupos ϵ-aminados. la molécula llega a hacerse muy anfipolar. alquilación. la conversión de algunos residuos de cisteína en dehidroalamina. que surge a causa del desdoblamiento térmico. Para otros se necesita utilizar reactivos y condiciones del medio suaves. antes de añadirlos a la solución acuosa de proteína en pequeñas cantidades de disolventes orgánicos. Se pueden utilizar reactivos bifuncionales tales como los aldehídos malonico y glutarico.repulsiones electrostáticas. pueden reaccionar rápidamente para dar uniones intra o intermoleculares. porque se dificulta o disminuye la agregación hidrófoba. una modificación de la polaridad y en algunos casos. Las propiedades funcionales también dependen de la amplitud de la modificación química. cuando ocurren. del mismo modo que determinado reactivo puede reaccionar con varios tipos de cadenas laterales. Una cadena lateral determinada. porque esto está en función de los aminoácidos próximos en la proteína y de la conformación de la cadena proteica. porque en caso contrario las modificaciones de la conformación proteica y las propiedades funcionales pueden sobrepasar lo deseado. a causa del hecho de que. Los tratamientos alcalinos producen. También puede modificarse el comportamiento de la proteína frente al agua u otros constituyentes como los lípidos. la misma reactividad frente a un reactivo. No todas las cadenas laterales de un tipo determinado manifiestan. Cuando estas modificaciones son considerables. la proteína puede enrollarse. puede reaccionar de diversas formas con los reactivos. asi como su solubilidad y resistencia a la precipitación térmica. de la carga neta. desplegarse o agregarse con otras moléculas de proteína. necesariamente. la modificación de los grupos laterales de una proteína motiva. Algunos reactivos tienen que estar disueltos. El agente acilante puede ser un anhídrido intermolecular de un ácido monocarboxilico. Las principales clases de reacciones utilizadas para la modificación química de las cadenas laterales de aminoácidos son la acilación. La fijación covalente de polioles aumenta la polaridad de la proteína. tiol o hidroxilo. Formación de uniones covalentes Cuando las cadenas laterales de proteínas se transforman en grupos muy reactivos. En general. la formación de toxinas atenuadas para producir vacunas y la preparación de trasplantes quirúrgicos biológicamente compatibles.com/definicion/mejorar http://themedicalbiochemistrypage. tiene ventajas y desventajas. bromatos o enzimas oxidantes. Como se ve. sin embargo al hacer esto se debe tomar en cuenta que no afectes ptras propiedades de las proteínas. hay desventajas sobre el hecho de alterar estas proteínas. las consecuencias nutricionales y toxicológicas de estas modificaciones químicas plantean cuestiones de reglamentación que pueden impedir una rápida generalización. La reticulación de las proteínas tiene varias aplicaciones no alimenticias. Conclusión Podemos decir que existen muchas alteraciones o mejora de las propiedades funcionales. La formación de uniones disulfuro puede introducirse por oxidación moderada de los grupos tiol. la modificación química de las proteínas es un camino prometedor para la mejora de las propiedades funcionales. en presencia de aire. tales como la transformación de las pieles de animales en cuero.entre si los grupos ϵ-aminados de los residuos de lisina. Las proteínas destinadas a los rumiantes también pueden reticularse para limitar su degradación en la panza. Bibliografía Proteínas alimentarias (Cheftel) http://www. haciéndolo pasar de un buen estado a otro mejor. La mejora de las propiedades funcionales es otro caso similar. entre las alteraciones que existen cabe destacar que no todas son pensadas para un bien en el organismo. Esta reacción se utiliza corrientemente en la industria de panadería para mejorar las propiedades viscoelasticas de las proteínas de gluten. Corrientemente esta reacción baja la solubilidad y digestablidad de la proteína. Mejorar algo se define como la acción de perfeccionar algo. pero por otro lado también existen ventajas.wordreference. Sin embargo.php .org/es/protein-modifications-sp.
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